BIOQUÍMICA FINAL TEÓRICO

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Tema 1 
GENERALIDADES 
1.BIOQUÍMICA HUMANA 
Es la ciencia que estudia los agentes químicos componentes del cuerpo humano, sus interacciones entre 
sí que permiten la vida y cuando todos ellos se encuentran en equilibrio la vida es saludable. Fue 
introducido por F. Hoppe Seyler en 1877. 
1.1. ANÁLISIS BIOQUÍMICO CLÍNICO 
Parte de la bioquímica y tiene como misión la determinación cuali y cuantitativa de los agentes químicos, 
así como con los metabolitos del cuerpo humano. 
1.2. CLASIFICACIÓN DE LA BIOQUÍMICA 
- 1.2.1. BIOQUÍMICA ESTÁTICA O DESCRIPTIVA 
Estudia los agentes químicos componentes del cuerpo humano, sus características fisicoquímicas y el tipo 
de reacciones que puede darse entre sí. 
- 1.2.2. BIOQUÍMICA DINÁMICA 
Estudia las interacciones de los agentes químicos entre sí, organizadas en reacciones químicas y éstas en 
ciclos bioquímicos que a su vez son categorizadas en vías metabólicas anabólicas y catabólicas. 
2. AGENTE QUÍMICO 
Toda aquella sustancia química simple o compleja. Los agentes complejos o compuestos pueden ser 
orgánicos (llevan carbono en su composición) e inorgánicos. 
3. AGENTES QUÍMICOS ORGÁNICOS 
Son aquellos que contienen en su composición el elemento químico carbono. Se clasifican en simples y 
compuestos. Entre los primeros se indican: hidrocarburos, alcoholes, etc. Son ejemplos de compuestos: 
las macromoléculas como los azúcares, proteínas, lípidos y ácidos nucleícos. 
3.1. ANALITO O METABOLITO 
El analito es todo agente químico que resulta del metabolismo parcial o total de otro compuesto químico. 
 
 
 
4. CUERPO HUMANO: SU COMPOSICIÓN QUÍMICA 
Los agentes químicos orgánicos fundamentales del cuerpo humano son proteínas, azúcares, lípidos, 
ácidos nucleícos y vitaminas. Entre los inorgánicos resaltan los electrolitos sodio, potasio, cloruro y los 
minerales como el calcio, magnesio, zinc. 
5. CICLOS BIOQUÍMICOS 
Son el conjunto de reacciones químicas entre los agentes químicos del cuerpo humano, que no tienen un 
principio ni final definido, por el ello la denominación de ciclo. 
6. RUTAS BIOQUÍMICAS 
Resultan del conjunto de ciclos bioquímicos que tienen aspectos en común, por ejemplo, sintetizar 
(producir o elaborar) diferentes agentes químicos. Las rutas se distinguen en anabólicas, catabólicas y 
anfibólicas. 
7. RUTAS O VÍAS ANABÓLICAS 
Son el conjunto de ciclos bioquímicos que se originan a partir de agentes químicos sencillos para sintetizar 
(elaborar) otros compuestos químicos más complejos con gasto de energía (ATP). 
8. RUTAS O VÍAS CATABÓLICAS 
Son el conjunto de ciclos bioquímicos que se encargan de biotransformar estructuras químicas complejas, 
grandes en otras mucho más sencillas como el dióxido de carbono, agua y con la generación o liberación 
de energía (ATP). 
9. RUTAS ANFIBÓLICAS O MIXTAS 
Son tanto catabólicas como anabólicas. Diez de los veinte aminoácidos proteínicos provienen del 2-
oxoglutarato y el oxaloacetato; originados en el ciclo de Krebs. 
10. METABOLITOS CLAVES O ENCRUCIJADA 
Los metabolitos clave como el acetil CoA son aquellos compuestos que permiten la inter-relación de ciclos 
entre sí; por consiguiente, los diferentes ciclos no son independientes, se ligan en algún punto. 
 
 
 
 
11. METABOLISMO 
Se denomina metabolismo al conjunto de anabolismo y catabolismo, es decir: 
M = A + C 
11.1. METABOLISMO INTERMEDIO O INTRACELULAR 
El que sucede dentro de la célula se lo denomina intermedio y tradicionalmente conocido como el 
metabolismo verdadero. 
12. XENOBIÓTICO 
Todos los agentes que ingresan al cuerpo humano y que no forman parte, directamente, del mismo. 
13. ENZIMAS 
Compuestos químicos orgánicos endógenos de naturaleza proteíca que aumentan la velocidad de las 
reacciones químicas, reduciendo la energía de activación de los reactantes. 
14. OXÍGENO 
Es el agente que permite las reacciones de oxidación y en la cascada electrónica es el último aceptor del 
equivalente de reducción para la síntesis de ATP, mediante la formación de agua. En seres anaerobios, el 
aceptor puede ser el nitrógeno. 
15. APLICACIÓN DEL TEMA 
Para el metabolismo, es fundamental el papel de las vitaminas y minerales como auxiliares o cofactores 
de las enzimas para el aumento de la velocidad de las reacciones (disminuyendo la energía de activación) 
y de esta manera conseguir una fisiología ideal que permita la vida con salud. 
Tema 2 
ALIMENTOS Y BIOQUÍMICA HUMANA 
1. CLASIFICACIÓN DE LOS ALIMENTOS DE ACUERDO A SU ROL 
Los alimentos en función a su rol bioquímicos pueden distinguirse en tres grupos: proteicos, reguladores 
y energéticos. 
2. ALIMENTOS PROTEICOS 
Los de origen animal son los más ricos en proteínas y los de origen vegetal, como las leguminosas, 
representan buena fuente proteíca, pero es de difícil digestión. La ingesta masiva de proteínas es 
necesaria durante el crecimiento, la convalescencia de enfermedades, embarazo y por el contrario será 
restringida en procesos de insuficiencia renal y hepática (cirrosis). 
3. ALIMENTOS ENERGÉTICOS 
Los de origen vegetal son la fuente más rica de glúcidos, su ingesta es restringida en casos de diabetes 
mellitus, de obesidad y dislipidemias. 
4. ALIMENTOS REGULADORES 
Se encuentran representados por verduras y frutas que ofrecen vitaminas, minerales y de fibra vegetal 
para favorecer la eliminación de desecho. 
Una ración de alimentos normal se encuentra representado por 65% de azucares, 25% de proteínas y 10% 
de lípidos. 
La mayor parte de los xenobióticos son biotransformados por nuestro cuerpo (en el REL, por citocromos, 
específicamente el P450), la otra fracción es eliminada sin cambio alguno; o será almacenada cuando es 
muy liposoluble o de estructura química parecida al calcio (se acumulará en los huesos, como sucede con 
el plomo). 
Los xenobióticos absorbidos son pasibles de una biotransformación con la finalidad de polarizarlos, para 
su posterior eliminación, vía renal. 
5. MUERTE, SUS ASPECTOS BIOQUÍMICOS 
La muerte es el resultado de la pérdida de equilibrio entre adenosina trifosfato (ATP) y adenosina difosfato 
(ADP); es decir que aumentará la concentración de ADP y evidentemente ya no se sintetizará ATP que es 
la mayor y mejor forma de almacenar la energía en el cuerpo. 
TEMA 3 
RAZONES PARA ESTUDIAR BIOQUÍMICA EN MEDICINA 
Harper (2001) publicó que no existe patología sin fundamento bioquímico, ello supone que el surgimiento 
de una enfermedad se da cuando se interrumpe el equilibrio de los componentes químicos intra y 
extracelulares. Por ello, diversas sociedades médicas de diferentes especialidades aseguran que su 
diagnóstico se ve confirmado a través del análisis bioquímico clínico, en el sentido que varios parámetros 
bioquímicos se encontrarán modificados en relación a sus valores normales o fisiológicos en los diferentes 
procesos fisiopatológicos. 
Por consiguiente, es importante estudiar Bioquímica en la Carrera de Medicina para: 
 Explicar los aspectos bioquímicos de la salud y de las patologías. 
 Confirmar el diagnóstico clínico de las diferentes patologías (no siempre). 
 Tratar la causa de la patología y no solamente los signos y síntomas (efectos) 
 Desarrollar trabajos de investigación en el área de la Bioquímica pura y de la aplicada. 
Los estudios bioquímicos han permitido avances en el tratamiento de muchas enfermedades metabólicas, 
en el desarrollo de antibióticos para combatir las bacterias, y en métodos para incrementar la 
productividad industrial y agrícola. Estos logros han aumentado en los últimos años con el uso de técnicas 
de ingeniería genética, por ejemplo, en la elaboración de insulina para el tratamiento de la diabetes. 
Tema 4 
EL CUERPO HUMANO: SU COMPOSICIÓN QUÍMICA 
1. INTRODUCCIÓN 
El cuerpo humano está compuesto por agentes químicos, categorizados en: 
• Orgánicos: macromoléculas (proteínas, lípidos, azúcares y ácidos nucleícos), micromoléculas 
(carbonato, fosfato,oxalato, citrato) 
• Inorgánicos: agua, electrolitos y minerales 
2. ELEMENTOS BIÓGENOS 
Son aquellos agentes químicos del planeta Tierra que forman parte del cuerpo humano. Son 20 los 
elementos, de los cuales el Carbono, Hidrógeno, Oxígeno y Nitrógeno representan el 96%. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
E. PRIMARIOS E. SECUNDARIOS OLIGOELEMENTOS 
Carbón Potasio Flúor 
Hidrógeno Sodio Cobre 
Oxígeno Cloruro Yodo 
Nitrógeno Magnesio Manganeso 
Fósforo Azufre Zinc 
Calcio Hierro Cobalto, molibdeno 
 
3. COMPUESTOS ORGÁNICOS 
Los compuestos orgánicos (denominados así porque llevan carbono en su composición) se encuentran 
representados por las macromoléculas, entre las que destacan las proteínas, lípidos, azucares, ácidos 
nucleícos y vitaminas. 
 
BIOMOLÉCULA BASE ESTRUCTURAL FUNCIONES PRINCIPALES 
ADN Desoxirribonucleótidos Contienen información genética de la célula. 
ARN Ribonucleótidos Participa en expresión génica. 
Proteína Aminoácidos Molécula estructural, funcional, y 
biocatalizadora de la célula. 
Carbohidrato Mono sacáridos Reserva energética a corto plazo. 
Lípido Ácidos grasos Componente de membranas celulares y 
reserva energética a largo plazo. 
 
Bioelementos
I, Fe, Li,...
Ca, Na, K,...
C, H, O, N, P,S
Oligoelementos
Secundarios
Primarios
Se
Clasifican
son
son
son
Biomoléculas
forman
Simples Compuestas
Oxígeno
molecular
Nitrógeno
molecular LípidosGlúcidosS.mineralesAgua
OrgánicasInorgánicas
A. NucleicosProteínas
Pueden
ser
como
como
Se
clasifican
como
Propiedades
físico- qcas
Funciones
biológicas
Mayor densidad
en estado líquido
Alta cte
dieléctrica
Alto calor
vaporización
Alto calor
específico
Alta Fuerrza de
cohesión
Disolvente
Bioquímica
Transporte
Presenta
como como
Se
encuentran
Disueltas
Precipitadas
Na+, Cl-
CaCO3como
como
LOS BIOELEMENTOS
 
4. AGENTES INORGÁNICOS 
El más importante es el agua. Todos los agentes químicos presentes en el cuerpo deben encontrarse en 
concentraciones fisiológicas, a través de mecanismos de control (homeostasis). 
 
ELEMENTO FUNCIÓN BIOQUÍMICA 
Calcio Huesos, dientes y músculo. Coagulación, impulso nervioso y 
reacciones enzimáticas. 
Carbono Principal constituyente de las biomoléculas. 
Cloro Equilibrio hidromineral y ácido básico del organismo. 
Fósforo Integra los A.N. y la molécula de ATP. Parte del sistema buffer, 
constituyente estructural de huesos y dientes. 
Magnesio Predomina en huesos, dientes, músculos y T. nervioso. 
Nitrógeno Forma parte de proteínas y ácidos nucleícos. 
Potasio Equilibrio hídrico celular, parte de la bomba de Na y K en la 
conducción nerviosa y contracción muscular. 
Sodio Equilibrio hidromineral y ácido básico del organismo. Ión principal 
del LEC, transporte en la membrana celular y contracción 
muscular. 
Hierro Síntesis de hemoproteínas: hemoglobina y citocromos 
Iodo Constituyente de las hormonas T3 Y T4. Interviene en el 
crecimiento, se almacena en la g. tiroides. 
Zinc Parte del sistema buffer. Metabolismo de A.N. 
Cobre Parte del metabolismo oxidativo, componente de la citocromo 
oxidasa. 
Selenio Parte del glutatión peroxidasa, inmunidad celular. 
Flúor Incrementa la dureza de huesos y dientes. 
Manganeso Cofactor de metaloenzimas y síntesis de mucopolisacáridos. 
Azufre Constituyente de aminoácidos azufrados y glicoproteínas. 
 
5. HOMEOSTASIS 
Homeostasis es el mantenimiento intencional de un medio interno (nuestro cuerpo) estable por medio de 
procesos fisiológicos coordinados que se oponen a los cambios. 
 
COMPONENTE COMPOSICIÓN MOLECULAR FUNCIONES PRINCIPALES 
Membrana 
celular 
Fosfolípidos, proteínas, carbohidratos y 
colesterol. 
Ósmosis celular, reconocimiento y 
respuesta. 
Citosol Proteínas disueltas, electrolitos, glucosa, 
lípidos, enzimas y organelas. 
Reacciones propias del metabolismo 
celular. 
Ribosomas ARN, enzimas, proteínas. Síntesis proteica. 
Mitocondria Enzimas del ciclo de Krebs, de la cadena 
respiratoria o de la fosforilación oxidativa. 
Reacciones de oxidación de 
biomoléculas, generación de ATP. 
R.E.R. y R.E.L. Contiene ribosomas y citocromo P450 y 
enzimas para síntesis de proteínas. 
Síntesis de proteínas y oxidación de 
xenobióticos. 
Aparato de 
Golgi 
Contiene proteínas, carbohidratos y 
enzimas. 
Enpaquetamiento de proteínas y 
distribución de estas a los lisosomas. 
Lisosomas Enzimas hidrolíticas activas a un pH de 5,5. Fagocitosis y autofagia. Sistema 
digestivo de la célula. 
Peroxisomas Enzimas del tipo hidro peroxidasas. Degradan ácidos grasos, ácidos y 
descomponen el H2O2 en agua. 
Citoesqueleto Red de proteínas estructurales. Brinda rigidez y movilidad a la célula. 
Núcleo Contiene la cromatina y enzimas. Dirige el proceso de replicación, 
transcripción y traducción. 
 
6. SISTEMAS DE RETROALIMENTACIÓN 
Cuando la función o el valor monitorizado disminuye por debajo del punto de regulación del sistema, el 
mecanismo de retroalimentación hace que la función o el valor aumente, y cuando la función o el valor 
se incrementa sobre el punto de regulación, el mecanismo de retroalimentación hace que se reduzca. 
 
Tema 5 
AGUA 
1. INTRODUCCIÓN 
El agua viene a ser uno de los agentes químicos más importantes de la bioquímica humana, debido a que 
se encuentra en mayor proporción, y también porque cumple con múltiples funciones determinantes para 
una fisiología ideal. Alrededor de: 
• 2/3 del ACT es intracelular (28 litros en un individuo de 70 Kg) 
• 1/3 es extracelular. 
o 3/4 del líquido extracelular (LEC) reside en el espacio intersticial y en los tejidos 
conjuntivos que rodean las células. 
o 1/4 es intravascular. 
2. QUÍMICA DEL AGUA 
El agua es un compuesto químico inorgánico, constituido 
por dos átomos de hidrógeno y uno de oxígeno. Es una 
molécula muy polar por consiguiente tiene afinidad por 
todos aquellos agentes químicos polares. 
3. FUNCIONES DEL AGUA 
Son funciones del agua: 
 Disuelve aquellos agentes solubles en él, por 
ejemplo, los polares (glucosa, cloruro de sodio, cloruro de potasio, ribosa, amonio, urea) 
 Transporta iones, moléculas, gérmenes; por ejemplo, la sangre y la orina tienen un gran 
porcentaje de agua. 
 Participa en la regulación del calor, de la temperatura corporal, a través del fenómeno de la 
evaporación ligado a la transpiración. 
 
 
 
4. INGESTA DEL AGUA 
Un adulto medio con función renal normal necesita de 
400 a 500 ml de agua para excretar una carga de solutos 
diaria en una orina de concentración máxima. Se forman 
de 200 a 300 ml/día de agua mediante el catabolismo 
tisular, reduciendo así a un mínimo muy bajo (200 a 300 
ml/d) la ingesta de agua imprescindible para evitar la 
insuficiencia renal. Sin embargo, se necesita una ingesta 
diaria de agua de 700 a 800 ml para igualar las pérdidas 
de agua totales y permanecer en equilibrio hídrico. 
Potomanía = tomar demasiada agua. 
5. PRESIÓN 
La presión es igual a la fuerza que se ejerce sobre una 
superficie. El agua al contener en su seno diversos 
agentes, ejerce presión por ejemplo sobre las membranas 
celulares, tanto por fuera como por dentro de la célula. 
5.1. ÓSMOSIS 
Es la propiedad que tiene el agua para atravesar libremente membranas semipermeables desde un 
compartimiento menos concentrado hasta otro de mayor concentración. 
- 5.1.1. PRESIÓN OSMÓTICA 
Es el conjunto de presiones que se oponen al libre movimiento del agua. 
5.2. OSMOLALIDAD 
Número de moles de soluto que existe en 1000 g de disolvente; es la presión que ejerce un mol en 1 Kg 
de agua. 
 Osmolalidad sanguínea: 280 a 295 mOsm/l. 
 Osmolalidad urinaria: 500 a 800 mOsm/l; tras una noche sin beber agua. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
300 
mOsm
ol/l 
< 300 
mOsmol/
L 
> 300 
mOsmol
/l 
- 5.2.1. HIPEROSMOLARIDAD 
2Na+ + Glucosa +BUN + 10 
18 2.8 
 
Los siguientes cuadros patológicos presentaran hiperosmolaridad: 
 
 Diabetes mellitus, pancreatitis 
 Infarto miocardio, ACV 
 
- 5.2.2. HIPOOSMOLARIDAD 
2Na+ + Glucosa + BUN + 10 
18 2.8 
 
Los siguientes cuadros patológicos hipoosmolaridad: 
 
 Metabólicas, nutricionales 
 Endócrinas, hiponatremia 
 
6. PÉRDIDAS DE AGUA 
Las pérdidas insensibles de agua debidas a la evaporación se producen por el aire espirado y la piel, y 
constituyen entre 650 a 850 ml/ 24 h. Cuando hay fiebre pueden perderse de 50 a 75 ml/días adicionales 
por cada grado centígrado de elevación de la temperatura sobre la normal. Las pérdidas por el sudor son 
generalmente insignificantes, aunque en los climas más cálidos pueden ser importantes si hay fiebre. Las 
pérdidas de agua por el tracto gastro intestinal también son despreciables en condiciones de salud, 
aunque pueden ser importantes en las diarreas graves o los vómitos prolongados. 
 
Tema 6 
POTENCIAL DE HIDRÓGENO (pH) 
1. CONCEPTO
El pH es una característica o cualidad que presenta un sistema y refleja la riqueza del mismo en cuanto a 
concentración de protones se refiere. 
2. ESCALA DE pH
La escala es de 0 a 14, el punto neutro es 7, valores menores a 7 representa una mayor concentración de 
protones y es la región ácida; mientras que valores de pH mayores a 7 refleja menor concentración de 
protones. 
Los fluidos biológicos humanos se encuentran alrededor del valor 7, es decir de la neutralidad, 
evidentemente, existen marcadas excepciones como la del ácido clorhídrico presente en el jugo gástrico, 
secretado por las células parietales que presenta un pH de 0.8. 
3. DISOLUCIONES AMORTIGUADORAS, BUFFER O TAMPONES
Son aquellos sistemas que reducen los cambios bruscos en la 
concentración de iones hidrógeno cuando se añade a un 
sistema un ácido o base. Están formados por un ácido o base 
débil y su sal correspondiente. 
Son ejemplos de sustancias amortiguadoras en su cuerpo: 
 Intracelulares
- Proteínas
- Fosfatos
 Extracelulares
- Sistema ácido carbónico/bicarbonato
- Sistema de la hemoglobina (oxigenada
y no oxigenada)
Cuerpos cetónicos:
1. Acetona
2. Acetoacetato
3. D-B-hidroxibutirato
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Tema 7 
EQUILIBRIO DE AGUA Y ELECTROLITOS 
1. DIFERENCIAS EN LA COMPOSICIÓN DE LOS LÍQUIDOS IC Y EC 
El principal catión intracelular es el potasio (K+). El principal catión extracelular es el sodio (Na+). 
El movimiento del agua entre los compartimientos intracelular y extracelular está controlado en gran 
parte por la osmolalidad de cada uno de los compartimentos, porque la mayoría de las membranas 
celulares son muy permeables al agua. 
 2Na+ + Glucosa + BUN 
18 2.8 
2. HIATO OSMOLAR 
El vacío o hiatus aniónico (anión gap) es la diferencia entre los aniones y los cationes que suelen 
determinarse en el suero y se debe a que el conjunto de los aniones no medidos usualmente en clínica: 
sulfatos, fosfatos y ácidos orgánicos, supera el de los cationes (Ca y Mg). Su valor normal es +- 10 mEq/l. 
Sirve para distinguir una acidosis hiperclorémica (que no altera el anión gap) de las otras acidosis 
metabólicas que lo aumentan: la cetoacidosis, la acidosis láctica, las tóxicas exógenas y la insuficiencia 
renal crónica glomerular. 
3. CAUSAS DEL AUMENTO DEL HIATO OSMOLAR PLASMÁTICO 
Las causas principales para el aumento del hiato osmolar plasmático es el: 
 Etanol, metanol 
 Isopropanol, etilenglicol 
 Manitol, glicina (tras la resección transuretral de la próstata) 
El volumen de ACT está regulado por la sed, la secreción de hormona antidiurética (ADH) y los riñones. 
4. ELECTROLITO 
Es todo aquel agente químico que al encontrarse en el seno del agua se transforma en un ión positivo o 
negativo y por consiguiente que puede transmitir la corriente eléctrica. 
5. PUENTES DE HIDRÓGENO 
 
Tema 8 
GASES EN SANGRE 
 
1. CONTRAINDICACIONES PARA LA TOMA DE MUESTRA DE SANGRE 
 Paciente con fístula arteriovenosa 
 
 Infección o enfermedad vascular en el sitio donde se va a realizar la punción. 
 
 Trastornos de la coagulación o terapia anticoagulante a dosis media o alta(relativa) 
 
5. INTERPRETACIÓN 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Tema 9 
ELECTROLITOS 
1. INTRODUCCIÓN 
El electrolito es aquel agente que se disocia o ioniza en el seno del agua y llega a tener carga eléctrica 
positiva o negativo. 
Se analizarán las características más sobresalientes de los electrolitos principales de nuestra economía 
bioquímica. 
SODIO 
1. IMPORTANCIA 
Radica en que regula el volumen de agua, por consiguiente, de la volemia que determina junto con otros 
factores el gasto cardiaco, que a su vez multiplicado por la resistencia periférica vascular condiciona o 
determina la presión arterial. 
2. CONCEPTO 
Si la presión arterial es menor se tendrá cefalea y debilidad general, así como también mareos; sin 
embargo, una PA mayor a la fisiológica provocará cefaleas y el gran riesgo de originar con otros fenómenos 
un accidente cerebro vascular (ACV). 
3. SISTEMA RENINA – ANGIOTENSINA – ALDOSTERONA 
El eje renina-angiotensina-aldosterona es probablemente el principal mecanismo regulador de la 
excreción de sal. En los estados de depleción de la volemia, la TFG y el aporte de Na+ a la nefrona distal 
disminuyen, causando liberación de renina por las células arteriolares aferentes del aparato 
yuxtaglomerular. El angiotensinógeno (sustrato de la renina) es escindido enzimáticamente por la renina 
para formar el polipéptido inactivo angiotensina I. Esta es escindida una vez más por la enzima conversora 
de angiotensina (ECA) a la hormona activa angiotensina II. Ésta aumenta la reabsorción de Na+mediante 
una disminución de la carga de Na+ filtrada y potenciando la reabsorción de Na+ en el túbulo proximal. La 
angiotensina II estimula también a las células de la corteza suprarrenal a secretar el mineralocorticoide 
aldosterona.Ésta eleva la reabsorción de Na+ por medio de efectos directos sobre el asa de Henle, el túbulo 
distal y el túbulo colector. Las alteraciones de la regulación del eje renina-angiotensina-aldosterona 
conducen a diversos trastornos del volumen de líquido y los electrólitos. La actuación farmacológica sobre 
el sistema renina-angiotensina-aldosterona sigue siendo el pilar principal del tratamiento de muchos de 
esos trastornos. Son ejemplos de medicamentos de este tipo de mecanismo de acción farmacológica: 
enalaprilo, lisinoprilo, captoprilo. 
 
 
 
 
 
 
Tema 10 
TRASTORNOS DEL EQUILIBRIO HIDROMINERAL 
1. EQUILIBRIO DEL AGUA 
Dado que la concentración de Na+ sérico es el principal determinante de la osmolalidad del LEC, en la 
hiponatremia se produce hiperhidratación, mientras que en la hipernatremia se produce deshidratación. 
2. EQUILIBRIO DEL SODIO 
La determinación del estado del volumen del LEC se apoya exclusivamente en la exploración física. La 
presión venosa central (PVC) se puede calcular sumando 5 mm Hg a la altura de la pulsación venosa de la 
yugular interna por encima del segundo espacio intercostal con la cabeza y el tronco del paciente elevados 
30o mientras descansa en decúbito supino. La PVC puede medirse directamente utilizando un catéter 
venoso central situado en la aurícula derecha o la vena cava superior. La PVC normal es de 1 a 8 cm de 
H2O (1 a 6 mm Hg). Esta determinación indica de forma fiable el estado del volumen intravascular, salvo 
si el paciente tiene taponamiento pericárdico, disfunción de la válvula tricúspide, insuficiencia ventricular 
izquierda aguda o insuficiencia cardíaca derecha pura. Si estos trastornos están presentes, la presión 
capilar pulmonar de enclavamientovalora con más precisión la presión de llenado del ventrículo izquierdo 
y el volumen intravascular efectivo. La presión capilar pulmonar de enclavamiento es normalmente de 6 
a 13 cm H2O (5 a 10 mm Hg). Además de un aumento de la PVC, el exceso de volumen del LEC también 
causa edema. En un adulto medio de 70 kg tiene que acumularse un aumento del LEC de unos 3 litros 
antes de que el edema pueda detectarse en la exploración física. Si se descartan las causas locales de 
edema, como obstrucción venosa o linfática, la presencia de edema es un signo fiable de exceso de Na+. 
Las manifestaciones adicionales de exceso de Na+, como el edema pulmonar, que dependen en gran parte 
del estado cardíaco y de la distribución del LEC entre los espacios vascular e intersticial. 
3. CONTRACCIÓN DEL VOLUMEN DE LÍQUIDO EXTRACELULAR 
Disminución del volumen del LEC causada por una disminución neta del contenido total de sodio 
corporal. 
 
 
 
 
 
 
TEMA 11 
AZUCARES 
1. INTRODUCCIÓN 
 
Hay dos tipos de hidratos de carbono: féculas, que se encuentran principalmente en los cereales, 
legumbres y tubérculos, y azúcares, que están presentes en los vegetales y frutas. Tras su absorción desde 
el intestino delgado, la glucosa se metaboliza en el hígado, que almacena una parte como glucógeno, 
(polisacárido de reserva y equivalente al almidón de las células vegetales), y el resto pasa a la corriente 
sanguínea. La glucosa, junto con los ácidos grasos, forma los triglicéridos, compuestos grasos que se 
descomponen con facilidad en cetonas combustibles. 
Los hidratos de carbono se encuentran en cereales sin refinar, tubérculos, frutas y verduras, que también 
aportan proteínas, vitaminas, minerales y grasas. Una fuente menos beneficiosa son los alimentos hechos 
con azúcar refinado, tales como productos de confitería y las bebidas alcohólicas (10 kcal) y no alcohólicas, 
se llaman calorías vacías. El síndrome de Wernicke - Korsakoff es un trastorno cerebral producido por 
deficiencia de tiamina – B1. 
2. CONCEPTO 
Los azucares llamados también glúcidos, hidratos de carbono son compuestos químicos orgánicos, de 
origen vegetal (fotosíntesis), sus unidades estructurales son los monosacáridos que a su vez están 
compuestos por los elementos carbón, hidrógeno y oxígeno. 
3. FUNCIONES 
Son muy importantes porque cumplen con las siguientes funciones: 
 Fuente de energía 
 Reserva de energía 
 Fuente para la glucemia 
 Participa en la conformación de los antígenos: grupos sanguíneos 
 
 
 
4. CLASIFICACIÓN 
Los azucares se clasifican en: simples y complejos. 
Los simples pueden ser mono, di, oligo (2 o más) y 
polisacáridos. Y los monosacáridos pueden llevar 3, 4, 5, 6, 7 
carbonos; los monosacáridos se caracterizan por ser solubles 
en agua, de sabor dulce y se presentan al estado sólido como 
cristales blancos. 
5. MONOSACÁRIDOS IMPORTANTES 
5.1. GLUCOSA 
La glucosa es una hexosa que lleva el grupo funcional aldehído, puede ingresar a la vía de anabolismo (se 
biotransforma en glucógeno) o a la de catabolismo (se biotransforma en ATP). Su nombre alternativo es 
dextrosa porque la glucosa es dextrógira, es decir que desvía la luz polarizada hacia la derecha, además 
por la ubicación del hidroxilo en el carbono 1, pueden ser alfa o beta, el primero tiene una rotación de 
112,2 grados, mientras que el beta de 18,7 grados, cuando se prepara una disolución de alfa D glucosa, la 
rotación es de 52,7 grados, es decir que los dos isómeros experimentaron una mutarrotación. 
Es ampliamente empleada durante la práctica médica, por ejemplo, durante el tratamiento de personas 
deshidratadas, caquécticas, debilitadas tras una cirugía o en el periodo de convalecencia de patologías. 
Se encuentra en: 
 Los sueros (disolución para su administración parenteral) de glucosa al 5 y 10% 
 Los sueros de dextrosa al 5 y 10% 
 Las ampollas de glucosamin B12, de glucosa al 33 y 50% 
 Los sobres y botes de glucosamin, dextrotón. 
 La glucosa no debe administrarse en individuos con diabetes mellitus. 
 
Monosacáridos GlucoconjugadosPolisacáridosOligosasacáridos
Polihidroxial-
dehidos
Polihidroxice-
tonas
GlucosaGalactosa Fructosa
CelobiosaMaltosaLactosa Sacarosa
Homopolisacáridos
Vegetales Animales
Heteropolisacáridos
CelulosaAlmidón QuitinaGlucógeno
Reserva Estructural
Goma
Arábica
Agar-Agar
Pectina
Gluco-
lípidos
Gluco-
proteínas
Proteoglu-
canos
Peptidoglu-
canos
Heterósidos
Membranas
celulares
Inmunoglo-
bulina
A. Hialurónico
Pared
bacteriana
Digitalina
Enlace
O-Glucosidico
Se
unen por
formando
son
Por ejemplo Por ejemplo
forman forman Pueden ser
D
e
s
ta
c
a
n
como como
función
función
Se clasifican
e
je
m
p
lo
s
Ejemplo 
Ejemplo 
Ejemplo 
Forman
Presentes
Se clasifican
Disacáridos
LOS GLÚCIDOS
Los glúcidos
 
5.2. FRUCTOSA 
La fructosa es una hexosa que lleva el grupo funcional cetona, tiene un rol importante en la glicólisis. Este 
azúcar es empleado durante la diabetes mellitus en sustitución de la glucosa. 
 5.3. RIBOSA 
La ribosa es una pentosa que lleva el grupo funcional aldehído, importante porque forma parte de los 
ácidos nucleícos. 
5.4. GALACTOSA 
La galactosa es una hexosa que lleva el grupo funcional aldehído, importante porque junto con la glucosa 
forma la lactosa. Existen casos donde el metabolismo de la galactosa no es el esperado, manifestándose 
como cataratas (fallo congénito). 
6. DISACÁRIDOS IMPORTANTES 
6.1. SACAROSA 
La sacarosa está constituida por glucosa y fructosa. Se encuentra en los jugos azucarados de las frutas, es 
el azúcar común. 
 6.2. LACTOSA 
La lactosa está constituida por glucosa y galactosa. 
 6.3. MALTOSA 
Los componentes de la maltosa son dos moléculas de glucosa, es un metabolito intermedio de la hidrólisis 
del almidón o de otros azucares más complejos a la maltosa. Éste azúcar es parte del maltín. 
7. POLISACÁRIDOS 
Este tipo de glúcidos, no son reductores, no tienen sabor dulce y no se presentan como cristales. Se 
distingue dos grupos: homo y heteropolisacáridos. 
Entre los primeros destacan el almidón, glucógeno, dextrinas, celulosa, hemicelulosa, pectina, lignina, 
quitina y dextranos. 
7.1. ALMIDÓN 
Es la forma como se almacena la glucosa en los vegetales. Sus componentes importantes son amilosa y 
amilopectina, fracciones que presentan enlaces entre glucosas del tipo alfa 1-4 y alfa 1-6. Enlaces que 
son hidrolizados por las enzimas humanas. 
7.2. CELULOSA 
Son macromoléculas conformadas por moléculas de glucosa, con un enlace beta 1-4 no hidrolizable por 
la amilasa u otra enzima con la que cuenta el humano. Se encuentra en los vegetales, particularmente en 
las mondas o cáscaras; su consumo es muy importante porque aumentan el volumen del bolo fecal. 
7.3. GLUCÓGENO 
Esta es la forma como se almacena la glucosa en el hombre, en el hígado y musculatura esquelética y 
cardíaca como materia energética de reserva. Presenta enlaces entre glucosas del tipo alfa 1-4 y alfa 1-6. 
Enlaces que son hidrolizados por enzimas humanas. 
7.4. DEXTRINAS 
Tienen enlaces del tipo alfa 1 – 6; estos compuestos resultan de la hidrólisis parcial del almidón. Este tipo 
de estructuras también son reconocidas por las enzimas humanas, por lo tanto son metabolizados y 
aprovechados como fuente de energía. 
7.5. DEXTRANOS 
Estos azucares son sintetizados por microorganismos, son polímeros de D-glucosa, alfa 1 – 6, en la 
actualidad son empleados como sustitutos del plasma; a diferencia de la disolución (suero) del cloruro de 
sodio presentan u ofrecen una viscosidad semejante al plasma sanguíneo. 
8. AZUCARES NO METABOLIZADOS 
Conocido también como fibra vegetal, se encuentra constituido por: celulosa, hemicelulosa, pectina, 
lignina (no es azúcar, si restos fenólicos) 
9. AZUCARES COMPLEJOS O HETEROPOLISACÁRIDOS 
 Glicosaminoglicanos: ácido hialurónico, condroitinsulfato, dermatansulfato, queratansulfato, 
heparina,heparansulfato. 
 Proteoglicanos 
 Peptidoglicanos 
 Glicoproteínas: grupos sanguíneos (lectinas), moléculas señalizadoras, glicocálix, proteínas. 
plasmáticas, proteínas por glándulas del TD, respiratorio, genital, hormonas, enzimas. 
 LECTINAS 
Presentes en vegetales, bacterias y animales que tienen gran afinidad por azucares 
 GRUPOS SANGUÍNEOS 
 
GLICOSAMINOS, SU COMPOSICIÓN 
Y DISTRIBUCIÓN EN EL CUERPO 
 
Acido 
hialurónico 
Disacárido: Ácido glucurónico 
+ N-acetil-D-glucosamina 
Soluciones viscosas, lubricante, 
tejido conjuntivo (piel y cartílago, h. 
vítreo, gelatina de Wharton, líquido 
sinovial) 
Condroitin 
sulfato 
N-acetil-D-galactosamina Cartílago, hueso 
Dermatan 
sulfato 
Ácido L-idurónico en vez de a. 
glucurónico 
Piel, y tejido conjuntivo 
Queratan 
sulfato 
No posee a. urónico, tiene 
galactosa y glucosamina 
acetilada esterificada con 
sulfato en C6 
Córnea y cartílago 
Heparina Ácido urónico y glucosamina 
Restos sulfatos o acetilos, por 
ello pH ácido 
Tiene cargas negativas, por ello 
interacciona con varias moléculas, 
clarifica el plasma con lípidos. 
 
10. ISÓMEROS 
Las moléculas cuando presentan un carbono asimétrico, pueden encontrarse en dos formas isómeras: D 
y L dependiendo si adoptan o no la misma disposición del D-gliceraldehído. El monosacárido más sencillo 
es el gliceraldehido. 
 
 
Tema 12 
LÍPIDOS 
1. INTRODUCCIÓN 
Las grasas de la dieta se descomponen en ácidos grasos que pasan a la sangre para formar los triglicéridos 
propios del organismo. Los ácidos grasos que contienen el mayor número posible de átomos de hidrógeno 
en la cadena del carbono se llaman ácidos grasos saturados, que proceden sobre todo de los animales (no 
deseados). Los ácidos grasos insaturados son aquellos que han perdido algunos átomos de hidrógeno. En 
este grupo se incluyen los ácidos grasos monoinsaturados que han perdido sólo un par de átomos de 
hidrógeno y los ácidos grasos polinsaturados, a los que les falta más de un par. Las grasas poliinsaturadas 
se encuentran sobre todo en los aceites de semillas (oliva). 
Se ha detectado que las grasas saturadas elevan la concentración de colesterol en la sangre, mientras que 
las no saturadas tienden a bajarlo. Las grasas saturadas suelen ser sólidas a temperatura ambiente; las 
insaturadas son líquidas. 
2. CONCEPTO 
Sus unidades estructurales son los ácidos grasos, estos a su vez llevan los elementos químicos: CHO. 
Químicamente, resultan de la esterificación de ácidos grasos y alcoholes. Cuando el alcohol es mono 
hidroxilado se denominan cera, mientras si es tri-hidroxilado como el glicerol son llamados acil-gliceroles. 
3. MPORTANCIA 
Su función bioquímica consiste en: 
 Fuente y reserva energética 
 Transporte para agentes liposolubles, como vitaminas, nutrientes, medicamentos 
 material para síntesis de hormonas lipídicas y estructuras de defensa (grasa peri-renal) 
 Aislante térmico 
4. CLASIFICACIÓN 
Se clasifican en: 
 Simples 
 Complejos 
 Aquellos compuestos que estructuralmente no son lípidos sin embargo presentan 
características propias de ellos, como el colesterol 
 
 
5. LÍPIDOS SIMPLES 
Solamente llevan ácidos grasos y alcohol. 
6. LÍPIDOS COMPLEJOS 
Además de llevar ácidos grasos y alcohol presentan otros compuestos como azucares, proteínas, fosfatos; 
son ejemplos los fosfolípidos (membranas), las lipoproteínas (plasma), entre otros. 
7. OTRAS ESTRUCTURAS ESTUDIADAS CON LAS GRASAS 
A este grupo pertenecen los derivados del ciclopentano-perhidrofenantreno, entre ellos: el colesterol, 
hormonas esteroideas, ácidos biliares. 
8. ÁCIDOS GRASOS 
Estos compuestos llevan el grupo funcional carboxilo, con un 1, 2 y más carbonos. Los más relacionados 
con el cuerpo humano son de número par y aquellos que llevan 16, 18, 20 y 24 carbonos. El ácido graso 
con 16 Carbonos se denomina ácido palmítico y el de 18, ácido esteárico y el de 20, eicosanoide 
9. IMPORTANCIA DEL TEMA 
Un déficit en el aporte de grasas no saturadas en posición cis determinan que la persona no solamente 
presente una emaciación por ejemplo del rostro y todo su cuerpo, sino que también manifestará 
consecuencias a nivel hormonal determinando una desorganización en todo el sistema, recordando que 
la materia grasa es necesaria para el transporte de vitaminas liposolubles, así como también para la 
síntesis de hormonas y otras estructuras corporales. 
• Poliinsaturados 
 
- Ácido linoleico (omega 3 y 6): aceites vegetales como maíz, soja, girasol, cacahuate. 
- Ácido linolénico (omega 3): frutos secos, aceites de lino, soja, nuez 
 
• Monoinsaturados 
 
- Ácido oleico (omega 9): aceitunas, aceite de oliva, frutos secos, ternera, cordero, lácteos. 
 
Ácidos
Grasos InsaponificablesSaponificables
Lípidos 
Complejos
Lípidos
Simples Esteroides
Insaturados
Estructural
ProstaglandinasSaturados Terpenos
Sebos
Reserva
Aceites
GlucolípidosFosfolípidosCéridos(ceras)
Acilglicéridos
(Grasas)
poseen
Membranas
celulares
GangliósidosFosfoglicéridos Fosfoesfingolípidos Cerebrósidos
Hormonas
EsterorideasEsteroles
Hormonas
Suprarrenales
Hormonas
Sexuales
Aldosterona
Cortisol
Progesterona
TestosteronaColesterol
Carotenoides
Vitamina A,K
Relación
Celular
Se clasifican
Se dividen Se dividen
Derivan de
son son
Se dividen Se dividen Se dividen
Son
son
Vitamínica Estructural Biocatalizadora
LOS LÍPIDOS
Los lípidos 
 
Tema 13 
PROTEÍNAS 
1. INTRODUCCIÓN 
La función primordial de la proteína es sintetizar tejido corporal. Las proteínas animales y vegetales no se 
utilizan en la misma forma en que son ingeridas, sino que las enzimas digestivas (proteasas) deben 
descomponerlas en aminoácidos que contienen nitrógeno. Las proteasas rompen los enlaces de péptidos 
que ligan los aminoácidos ingeridos para que éstos puedan ser absorbidos por el intestino hasta la sangre 
y reconvertidos en el tejido concreto que se necesita. 
De los 20 tipos de aminoácidos que componen las proteínas, ocho se consideran esenciales, es decir: 
como el cuerpo no puede sintetizarlos, deben ser tomados ya listos a través de los alimentos. En la 
mayoría de las dietas se recomienda combinar proteínas de origen animal con proteínas vegetales. Se 
estima que 0,8 gramos por kilo de peso es la dosis diaria saludable de proteínas para adultos normales. 
Una deficiencia de proteínas acompañada de falta de energía da origen a una forma de malnutrición 
proteico-energética conocida con el nombre de marasmo, que se caracteriza por pérdida de grasa 
corporal y desgaste de músculos. Mientras que el Washiorkor es un trastorno debido a un déficit de 
proteínas. 
2. CONCEPTO 
Las proteínas tienen como sinónimos prótidos o compuestos plásticos. Sus unidades estructurales son 
los aminoácidos que a su vez están compuestos por los elementos CHON y algunos S. Las uniones de los 
aminoácidos dan origen a los péptidos, polipéptidos y posteriormente en proteínas. 
3. IMPORTANCIA 
Las funciones de las proteínas son: 
 Plástica o anabolizante, estructural 
 defensa (anticuerpos) y transporte (hemoglobina), citocromos 
 enzimática, mensajera y hormonal 
Varias hormonas como la insulina, vasopresina son de naturaleza polipeptídica. 
 
 
 
• Aminoácidos aromáticos
- Fenilalanina
- Tirosina
- Triptófano
• Aminoácidos neutros
- Serina
- Treonina
- Asparagina
- Glutamina
• Aminoácidos ácidos
- Ácido aspártico
- Ácido glutámico
• Aminoácidos básicos
- Histidina
- Lisina
- Arginina
• Aminoácidos que contienen azufre
- Cisteína
- Metionina
• Iminoácido
- Prolina
Creatinina = metionina, arginina y glicina. 
Citrulina = metabolito producido por el NO sintetasa sobre el sustrato L-arginina 
Funciones Clasificación
Filamentosas
Holoproteínas
Globulares
Colágeno
Actina/Miosina
Albúminas
Estructural
Heteroproteínas
Enzimática
Hormonal
Defensa
Transporte
Reserva
Contráctil
Nucleoproteínas
Lipoproteínas
FosfoproteínasGlucoproteínas
Cromoproteínas
Caseína
Cromatina
HDL, LDL
FSH, TSH...
Inmunoglo-
bulinas
Hemoglobina
Aminoácidos
Enlace
peptídico
Peptidos o
proteínas
Organización
estructural
E. Terciaria
E. Cuaternaria
E. Secundaria
Est. Primaria
Plegamiento
espacial
Proteínas
oligoméricas
α hélice
Secuencia de
aminoácidos
Conformación β
Formadas
por
Unidos
por
formando
tienen
D
e
fi
n
id
a
 
p
o
r
Es la
Disposición
Informa
Sólo
en
Disposición
Poseen
Poseen
D
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id
id
a
s
 
e
n
Pueden
ser
ejemplos
Posee
como
las
como
la
como
la
como
la
posee
posee
como
como
Pueden
ser
20
(según R)
Se
distinguen
Las proteínas
 
Tema 14 
AMINOÁCIDOS 
1. CONCEPTO 
Los aminoácidos son compuestos químicos orgánicos, reconocidos como las unidades estructurales más 
básicas de las proteínas y por consiguiente de otras estructuras proteícas como las enzimas y las hormonas 
de origen proteíco. Los elementos químicos fundamentales de los aminoácidos son: CHON y en algunos 
S. Los alimentos proteicos ingeridos por el humano deben ser digeridos y biotransformados hasta 
aminoácidos para ser absorbidos. 
2. QUÍMICA 
Los aminoácidos se caracterizan por llevar dos grupos funcionales: carboxilo y amino. 
3.CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS 
CLASE 
DE aa 
EJEMPLOS 
NEUTROS Glicina, alanina, leucina, isoleucina 
Serina, treonina 
Fenilalanina, tirosina y triptófano 
ÁCIDOS Acido aspártico, Acido Glutámico 
(Asparragina y glutamina) 
BÁSICOS Lisina, Arginina, Histidina 
PROLINA Prolina, hidroxiprolina 
AZUFRADOS Cisteina, metionina y cistina (tio-aminoácidos) 
 
4. ISÓMEROS ÓPTICOS 
Isómeros son aquellos compuestos que tienen la misma fórmula química, sin embargo, la ubicación de 
sus elementos, radicales son sustituyentes en relación a un carbón asimétrico o quiral es distinta. 
Los humanos contamos con enzimas que reconocen o utilizan aminoácidos en su forma L (en los 
monosacáridos es D). 
 
 
5. CLASIFICACIÓN DE AMINOÁCIDOS DE ACUERDO A SU SÍNTESIS 
Los aminoácidos en función a su síntesis en el cuerpo se clasifican en no esenciales y esenciales. Los 
últimos no pueden ser sintetizados en nuestro cuerpo y por consiguiente deben encontrarse en la dieta 
normal (casi siempre animal) 
5.1. AMINOÁCIDOS ESENCIALES 
 Fenilalanina - Isoleucina 
 Leucina - Metionina 
 Valina - Histidina 
 Treonina – Lisina 
 Triptófano 
5.2. AMINOÁCIDOS NO ESENCIALES 
 Ácido aspártico - Arginina 
 Asparragina – Ácido glutámico 
 Cisteína - Glicina 
 Serina - TIrosina 
 Alanina - Prolina 
 Glutamina 
5.3. AMINOÁCIDOS NO PROTEÍCOS 
 Selenocisteína 
 4-hidroxiprolina 
 5-hidroxilisina 
 gama carboxiglutamato 
 GABA 
 
Tema 15 
PÉPTIDOS 
1. CONCEPTO 
Los péptidos son compuestos químicos orgánicos que resultan de la unión de aminoácidos entre sí, 
mediante enlaces peptídicos. Son importantes para la formación o síntesis de proteínas o también como 
péptidos cumplen diversas funciones bioquímicas como se verá más adelante. 
2. PÉPTIDOS IMPORTANTES 
 GLUTATIÓN: ácido glutámico, cisteína y glicina, Fx mantener protes en forma reducida. 
 HORMONAS: insulina 
 FACTORES LIBERADORES DE HORMONAS 
 ENCEFALINA U OPIÁCEOS ENDÓGENOS 
 ANTIBIÓTICOS 
 TÓXICOS: HONGOS 
3. HORMONAS PEPTÍDICAS Y SU PAPEL BIOQUÍMICO 
 
HORMONA PEPTÍDICA FUNCIÓN 
Angiotensina II Eleva la presión arterial 
Vasopresina Reabsorbe agua 
Oxitocina Estimula contracción útero 
Bradicina Baja la presión arterial 
Calidina Baja la presión arterial 
Gastrina I Estimula liberación HCl 
Melanocito estimulante Incrementa el depósito melanina 
Secretina Estimula secreción jugo páncreas 
Glucagón Aumenta la glicemia 
calcitonina Disminuye el calcio en sangre 
Colecistoquinina-pancreozimina Estimula contracción V. biliar y 
secreción enzimas páncreas 
Adrenocorticotrofina Estimula corteza suprarrenal 
 
 
Tema 16 
PRÓTIDOS O PROTEÍNAS 
1. CONCEPTO 
Estos compuestos químicos orgánicos resultan de la síntesis o unión de aminoácidos entre sí a través de 
enlaces peptídicos, formando polipéptidos que constituirán la estructura primaria, secundaria, terciaria e 
inclusive en determinadas clases de proteínas, la cuaternaria (enzimas). 
2. CLASIFICACIÓN DE PROTEÍNAS 
2.1. POR SU SOLUBILIDAD 
Albúmina, globulinas e histonas. 
2.2. POR SU FORMA 
Fibrosas y globulares 
2.3. POR SU FUNCIÓN 
Enzimas, almacenamiento, reguladoras, protectoras, transportadoras, contráctiles, móviles 
2.4. POR SU ESTRUCTURA 
 Estructura primaria 
 Estructura secundaria 
 Estructura terciaria 
 Estructura cuaternaria 
2.5. POR SU COMPOSICIÓN QUÍMICA 
Desde la perspectiva de su composición, las proteínas pueden ser simples o complejas. 
3. PROTEÍNAS SIMPLES 
Solamente contienen aminoácidos que a su vez llevan como elementos químicos a CHON –S su hidrólisis 
origina solamente aminoácidos: albúmina, globulinas, histonas, protaminas, glutelinas y gliadinas, 
escleroproteínas, queratina, colágeno, elastinas. 
4. PROTEÍNASCOMPLEJAS O CONJUGADAS 
Las proteínas complejas además de aminoácidos llevan glúcidos o lípidos constituyendo el grupo 
prostético. Dando las núcleo, cromo, glico, fosfo, lipo y metaloproteínas.ceruloplas Enfermedad Wilson, 
ceruloplasmina. 
5. ESTRUCTURA QUÍMICA DE LAS PROTEÍNAS 
Las proteínas tienen 4 tipos de estructuras; la primaria resulta de la unión de aminoácidos entre sí (esta 
resiste a los agentes físicos, químicos y biológicos), la secundaria del enrrollamiento de la cadena de 
aminoácidos a través de enlaces de puentes de hidrógeno, la terciaria se dá cuando la anterior llega a 
plegarse sobre sí; la cuaternaria cuando 2 o más de las anteriores estructuras plegadas llegan a unirse, 
particularmente, se dá en proteínas funcionales como las enzimas y hemoglobina. 
Las estructuras: cuaternaria, terciaria y secundaria son muy lábiles (débiles) frente a agentes como el calor 
(temperatura – fiebre), concentración de sales (medicamentos) luego por ejemplo las enzimas que tienen 
estructura cuaternaria al perder su estructura química natural pierden también su actividad o función. 
6. ELECTROFORESIS 
Consiste en someter a una proteína a la acción de un campo eléctrico, por ejemplo, en sangre la albúmina 
(negativo), esta proteína se dirige al ánodo (positivo). 
7.DESNATURALIZACIÓN DE PROTEÍNAS 
Es el proceso mediante el cual pierde su estructura química por la acción de agentes como el calor, 
radiaciones, congelamiento, presiones, agentes químicos (ácidos, bases y disolventes orgánicos, urea). 
 
Cabe destacar que la estructura primaria no es atacada aunque el producto es insoluble. Es esta la razón 
por la que debe cuidarse el cuerpo humano de la acción del calor, fiebre, etc. 
8.VALORES NORMALES 
El valor normal de proteínas en sangre se encuentra en el intervalo de 6 a 8 g/dl 
Tema 17 
ÁCIDOS NUCLEÍCOS 
1. CONCEPTO 
Son compuestos químicos orgánicos, con unidades estructurales denominadas nucleótidos que a su vez 
llevan los elementos químicos CHONP. Tienen gran importancia en el legado de la herencia y durante la 
síntesis de las proteínas. 
 Son dos tipos de ácidos nucleícos: ácido ribonucleico (ARN) y el desoxirribonucleico (ADN). 
 
ADN ARN 
 Localizado en núcleo y mitocondrias 
 Lleva el azúcar desoxirribosa 
 Lleva las bases nitrogenadas: púricas 
(adenina y guanina) 
 Localizado en núcleo y citoplasma 
 Lleva el azúcar ribosa 
 Lleva las bases nitrogenadas 
pirimídicas (citosina, uracilo y timina) 
 
2. QUÍMICA 
Un azúcar ligado a una base nitrogenada forma un nucleósido, éste ligado a un fosfato forma un 
nucleótido y la unión de varios nucleótidos forman los ácidos nucleícos. 
3. BASES NITROGENADAS 
Las bases púricas (AG) y pirimídicas (CTU) presentan la máxima absorbancia con una luz de 260 nm de 
longitud de onda. 
4. ADN 
 En 1940 se demostró la existencia de genes en los cromosomas (cuerpos coloreados presentes 
en el núcleo) 
 
 En el año 1953 Watsony Crick postularon el modelo del ADN que se observa en la figura 45, 
asimismo propusieron y demostraron el mecanismo de replicación “semiconservativo” 
 
 También se demostró que la bioquímica dependía de enzimas y ellas de otras estructuras, luego 
existe relación entre proteínas y genes 
 
 La molécula de ADN consta de 2 cadenas polinucleotídicas en hélice alrededor de un mismo eje 
(2 hebras) 
 
 Cada hélice tiene desoxiribosa y fosfato entre C5 y C3, hacia fuera por tener carácter hidrófilo 
 
5. DESNATURALIZACIÓN DEL DNA 
La desnaturalización del DNA es un proceso mediante el cual, éste pierde su configuración natural, es 
decir, la fisiológica, a través de agentes químicos, físicos o biológicos que debilitan los enlaces de 
hidrógeno e interacciones hidrófobas de las moléculas, llegando a separar las dos cadenas entre sí. Los 
agentes desnaturalizantes más frecuentes son el calor, bases, álcalis y urea. 
Una de las características que manifiesta la desnaturalización es la hipercromicidad con una luz de 260 
nm de lambda. El ADN humano se desnaturaliza completamente entre 80 y 100 oC. 
6. RENATURALIZACIÓN DEL DNA 
La renaturalización del DNA es el proceso caracterizado por un control en la temperatura, concentración 
de iones o sales y pH del sistema que puede obtener nuevamente la molécula de DNA natural. Se 
denomina templado del DNA al proceso caracterizado por un enfriamiento lento. 
La hibridación del DNA es el proceso mediante el cual se ponen en contacto cadenas simples de DNA de 
diferentes especies, y en función a la presencia de trozos complementarios, se van formando cadenas 
dobles. 
7. CROMATINA 
La cromatina es un complejo nucleoproteíco muy visible durante la mitosis, específicamente en la 
metafase, además presenta histonas (compuestas por lisina y arginina). Los grupos libres de aminoácidos 
presentan carga eléctrica + y atraen a los – de los fosfatos. Las clases de histonas son: H1, H2 (a y b) H3 y 
H4. Las diversas estructuras que se observan son y están compuestas así: 
 Superhélice: ADN + histona 
 Núcleo 
 : núcleo de histona + superhélice 
 Cromatosoma: Nucleosoma + H1 
8. ADN CIRCULAR 
Las bacterias presentan un cromosoma único con su DNA en forma circular, además no tienen 
nucleosoma. Los plásmidos son fragmentos exra-cromosomales. 
 
9. DNA MITOCONDRIAL 
Tiene información para la síntesis del RNA. es el que se perpetua en la descendencia femenina. 
10. GENOMA 
El genoma es el total de ADN celular, algunas porciones no poseen información. Recordemos que el 
humano tiene 46 cromosomas y 3 mil millones de pares de bases. La mujer presenta 2X y el hombre XY. 
11. RNA 
Este tipo de ácido nucleíco se caracteriza por estar constituido por una cadena de polinucleótidos, los 
mismos presentan desoxirribosa en lugar de ribosa y uracilo en vez de timina. 
12. CLASES DE RNA 
 Mensajero 
 Ribosomal 
 De transferencia 
13. RNA MENSAJERO 
 Representa el 5%, y se encuentra en el núcleo y citoplasma 
 Su vida media es de 6 horas 
 Transmite información genética y sirve de guía para el ensamble de aminoácidos en el orden 
correcto. 
14. RNA t 
Este tipo de RNA transporta aminoácidos libres a través del citoplasma hasta los ribosomas para su 
ensamblaje y síntesis de proteínas. 
15. RNA r 
Es el más abundante porque representa el 80% del total, además es el grupo prostético de 
nucleoproteínas componentes de los ribosomas. Puede separarse a 80S (unidades Svedberg): 60 + 40; 
mientras que las bacterias tienen 50 + 30. 
16. ÁCIDOS NUCLEÍCOS DE LOS VIRUS 
 Los virus tienen una sola clase de ácido nucleíco cubierto por proteínas (cápside: unión de 
capsómeros); por ello los virus son del grupo que posee DNA o del grupo que presenta RNA. 
 VIRION 
 PRIONES 
 Los bacteriófagos tienen la forma de T, vienen a ser los microorganismos que parasitan a las 
bacterias, inyectándoles su ácido nucleíco. 
 El virión es un virus completo, mientras que el viroide solo tiene ácido nucleíco. Prión solamente 
es un fragmento de proteína. 
17. NUCLEÓTIDOS LIBRES 
Existen nucleótidos libres, es decir que no forman cadenas de nucleótidos, son ejemplos, los siguientes: 
 ATP, ADP 
 GTP, CTP, UTP 
 
 
Enzimas 
Concepto 
Las enzimas son compuestos químicos orgánicos endógenos de naturaleza proteica, llevan CHON y 
S. Se les denomina biocatalizadores porque aceleran la velocidad de las reacciones químicas a través 
de la disminución de la energía de activación de los reactivos de una reacción; la temperatura ideal 
para su mejor actividad es de 37 °C; funcionan a diferentes valores de pH. 
Clasificación 
- Oxidoreductasas 
- Transferasas 
- Hidrolasas 
- Liasas 
- Isomerasas 
- Ligasas 
En verde: las que no requieren coenzima. 
Metaloenzimas 
Requieren como cofactor un elemento inorgánico. 
 
Factores que modifican la actividad enzimática 
Concentración de enzima, de sustrato, temperatura, pH e inhibidores. Cambios en la temperatura 
corporal, deshidratación, hiperhidratación y administración xenobiótica pueden producir 
alteraciones en el proceso de disociación de enzimas. 
 
 
 
 
 
 
Componentes de una enzima 
Una holoenzima, resulta de la unión de una fracción proteica (apoenzima) con la coenzima 
(no proteica, compuesta por vitaminas del complejo B). 
Coenzima 
Fracción no proteica de enzima, encargada de transportar electrones de aquellas reacciones que los 
originan en reacciones de oxidación, hasta las vías de síntesis de ATP, que son: 
- Fosforilación oxidativa
- Fosforilación a nivel de sustrato
- Procesos de síntesis de hormonas (como en la glándula suprarrenal)
- Trabajo renal
NOMBRE DE LA COENZIMA VITAMINA INVOLUCRADA 
Pirofosfato de tiamina Tiamina 
Fosfato de piridoxal Piridoxina 
Biotina Biotina 
Flavina adenina mononucleótido (FMN) Riboflavina 
Flavina adenina dinucleótido (FAD) Nicotinamida 
Nicotin-amida adenina dinucleótido (NAD) Nicotinamida 
Nicotinamida adenina dinucleótido – 
fosfato (NADP) 
Nicotinamida
Ácido tetrahidrofólico Ácido fólico 
Coenzima B12 Vitamina B12 
Coenzima A Ácido pantoténico 
Zimógenos o pro – enzimas 
Forma inactiva en la que se encuentran las enzimas, por lo tanto, requieren activación. 
- Pepsinógeno
- Pro – carboxilasa
- Fosforilasa a
- Fibrinógeno
Enzimas alostéricas 
Son aquellas que presentan dos sitios activos, es decir, más de una posibilidad para ligar al sustrato 
y con ello de regular una vía metabólica. 
Aplicación en la clínica 
• Fosfatasa alcalina
En casos de obstrucción de las vías biliares. 
• CPK – MB
• Uro – pepsina 
Se secreta en forma de pro – enzima a la circulación por las células pépticas de la mucosa gástrica. 
La uro – pepsina es el producto de la función endócrina de éstas y la pepsina gástrica de la función 
exocrina. 
- Aumenta en: úlceras pépticas, dolor, fiebre, ansiedad, gastritis, quemaduras, acto 
quirúrgico, drogas vagolíticas (atropina). 
- Disminuye en: cáncer gástrico y gastritis atrófica por anemia perniciosa. 
- Métodos de determinación: recolección de muestra de orina durante 4 a 24 horas. Se la 
activa acidificándola con ácido clorhídrico e incubándola a temperatura adecuada. Se 
mezcla con leche fresca homogeneizada y protegida por solución amortiguadora, 
midiéndose el tiempo de precipitación de caseína. Se expresa en U de actividad por volumen 
de orina excretada en una hora. 
- Valor normal: 20 a 40 unidades por hora. 
 
• Fosfatasas de la sangre 
La más activa y con pH óptimo (de 9) es la fosfatasa alcalina; también hay una fosfatasa ácida, que 
tiene cierta importancia en procesos patológicos (pH de 5). Ambas son activas en el pH de la sangre. 
- Método de determinación para la fosfatasa alcalina: se usa el método de Bodansky (el 
fosfato liberado por incubación del suero con glicerofosfato amortiguado a pH 8,6, 
correspondiendo una unidad Bodansky a la liberación de 1 mg de fosfato inorgánico por 100 
ml de suero x 1 hora) y el método de Kingy Armstrong (determinación de su actividad en 
función del fenol liberado por incubación con fenil fosfato amortiguado). 
- Método de determinación para la fosfatasa ácida: los mismos mencionados, pero se emplea 
un substrato de fosfato ácido. La unidad de actividad de ésta se define como la liberación 
de 1 mg de fosfato inorgánico por 100 ml de suero x 1 hora a pH 5. 
- Valor normal de la f. alcalina: 1,5 y 4,0 unidades por 100 ml (promedio 2,7). En niños, entre 
5 y 12 unidades (promedio 8). 
- F. alcalina aumenta en: enfermedad de Paget (hasta 50 veces), en el raquitismo (hasta 20 
veces) y en el hiperparatiroidismo (10 veces), enfermedades hepáticas, rápido crecimiento 
óseo (fisiológico o patológico). 
- F. alcalina disminuye en: enfermedades variadas de origen óseo. 
- Valor normal de la f. ácida: 0,0 a 1,1 unidades por 100 ml. 
- F. ácida aumenta en: carcinoma de la próstata con metástasis (hasta 30 veces más). 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
• Transaminasas del suero
La reacción de la transaminasa (transaminación) es la responsable de la transformación de un ácido 
aminado en su alfa ceto aceptor correspondiente. Son enzimas específicas, que catalizan el paso 
reversible de grupos NH2 (amino), entre diferentes aminoácidos. Casi todos los tejidos tienen 
transaminasas, pero predominan en corazón, músculo esquelético, hígado, cerebro y riñones. Las 
transaminasas más activas son la glutámico – oxalo – acética (G.O.T) y la glutámico – pirúvica 
(G.P.T). La primera cataliza la transaminación entre el ácido aspártico y el ácido alfa – cetoglutárico, 
dando lugar a los ácidos glutámico y oxalo – acético. La segunda cataliza el paso de NH2 de la 
alanina al ácido alfa cetoglutárico, para producir ácidos glutámico y pirúvico, respectivamente. 
GOT = AST GPT = ALT 
(simplemente diferente forma de llamarlo) 
- Método de determinación: cromatografía en papel o espectrofotometría. En la segunda, se
pone en contacto el suero a analizar sobre un exceso de ácido aspártico (para determinar
GOT) o de alanina (para determinar GPT) en un medio amortiguado. Luego, se deja que el
oxalo – acetato resultante oxide el nucleótido difosfopiridínico reducido (D.P.N.H).
Finalmente, se mide la disminución de la densidad óptica a una longitud de onda de 340
nm. Se expresa en unidades x 1 ml de suero x min.
- Valores normales: GOT varía de 10 a 40 unidades, de la GPT entre 1 y 30 unidades.
- GOT aumenta en: necrosis tisular, generalmente del miocardio (infarto) o hígado. En el
infarto de miocardio, asciende el valor a las 4 a 6 horas y alcanza su máximo a los 18 o 23
horas, para ir descendiendo (logrando valores normales entre el 4to y 6to día).
- GPT aumenta en: infarto de miocardio también, pero mucho más específico para
hepatopatías.
Oxidaciones biológicas 
Introducción 
Un gramo de carbohidrato, proteína y grasa producen 4 kcal, 4 kcal y 9 kcal respectivamente. La 
kilocaloría (Kcal) se define como la energía calorífica necesaria para elevar la temperatura de 1 kilo 
de agua de 14,5 °C a 15,5 °C. 
El alcohol produce 7 kcal por gramo. Las células no hepáticas del cuerpo no pueden oxidar el alcohol, 
por lo que el hígado tiene que procesarlo para convertirlo en grasa, provocando hígado graso y 
deficiencia del complejo B (Sx Wernicke). 
Oxidación 
Es el proceso mediante el cual un agente químico pierde electrones por la acción de un agente 
oxidante que se reduce, debido a la acción de las deshidrogenasas. Los electrones son capturados 
por coenzimas que las llevan a vías para transformarlos en ATP. 
- ¿Dónde se lleva a cabo las reacciones de oxidación? 
En varios compartimientos, especialmente en la membrana interna de las mitocondrias. 
- ¿Dónde transportan las coenzimas los electrones? 
Se dirigen a las cuatro vías mencionadas en el anterior tema. 
• Cascada electrónica, cadena respiratoria 
Es un conjunto de citocromos (conjunto de enzimas) organizados en orden creciente en cuanto se 
refiere a potencial de reducción, todo ello localizando en la M.M.I. Los comp. de la cascada son: 
- Complejo I: NADH – ubiquinona reductasa (entrega electrones a la ubiquinona). Inhibido 
por amital, halotano y rotenona. 
- Complejo II: succinato – ubiquinona reductasa (transfiere electrones a la coenzima Q) 
- Complejo III: ubiquinona – citocromo c reductasa (entrega electrones al citocromo c). Es 
inhibido por antimicina (antibiótico). 
- Complejo IV: citocromo oxidasa (cataliza la reducción de O2 hasta agua). Es inhibido por 
cianuro, CO y azidas. 
- Coenzima Q o ubiquinona 
- Citocromo C 
Los electrones pasan del NAD a la coenzima Q, luego al complejo III y IV para terminar en el complejo 
ATP sintetasa para formar ATP a partir de ADP. 
Eros 
Son especies reactivas del oxígeno que vienen a ser los compuestos generados durante la síntesis 
del ATP en la cascada electrónica; son ejemplos el H202, OH, O2. Son un tipo de radicales libres, por 
consiguientes tienen una gran afinidad por electrones que abundan en los enlaces dobles, por 
ejemplo, en los fosfolípidos de las membranas. 
ADME de los xenobióticos 
Introducción 
Las células tienen moléculas orgánicas e inorgánicas que desempeñan funciones muy diversas. 
Todas estas se hallan en un estado de variación constante. 
Cinética de los xenobióticos 
Es todo aquel agente extraño al cuerpo del hombre. Ejemplo una manzana, la misma experimenta 
cambios conocidos como nutricinética, y provocará cambios en el humano (nutridinamia). 
Etapas de la nutricinética 
Son: 
- Administración: es el proceso mediante el cual se pone en contacto un alimento con el 
hombre. 
- Absorción: proceso mediante el cual pasan a la circulación sanguínea para su distribución 
(paromomicina, nistatina, hidróxido aluminio). 
- Distribución: proceso mediante el cual, los nutrientes localizados en sangre son 
distribuidos en el cuerpo en función a la afinidad que tengan por los receptores de tejidos. 
Ligado a la teoría de “especificidad tisular” de Mateo Orfila. 
- Biotransformación o metabolismo: es el proceso mediante el cual, los nutrientes que se 
encuentran en los diferentes tejidos, experimentan cambios con la finalidad de modificar 
su polaridad, para constituirse en más polares y por lo tanto ser hidrosolubles y ser 
transportados por la orina para su eliminación (evitando intoxicación). 
- Eliminación o excreción: proceso mediante el cual, los nutrientes biotransformados son 
retirados o expulsados del cuerpo para evitar efectos colaterales por estos o sus 
metabolitos. 
- Digestión: se inicia en la cavidad bucal mediante la presencia de enzimas salivales, en el 
estómago el encargado es el HCl. En nuestro cuerpo se lleva a cabo una digestión ácida a 
37 °C. 
Saliva 
Es sintetizada por la glándula parótida, submaxilar, sublingual y células de Ebner. Presenta un pH de 
6.8 y densidad de 1 a 1,01. Se secreta alrededor de 1 litro por día y tiene cloruro y sodio (en menor 
concentración que el plasma), pero tiene bicarbonato y potasio (en mayor concentración que el 
plasma). 
- Posee las proteínas amilasa salival, mucoproteínas e IgA. 
Ácido clorhídrico 
Presenta un pH de 0.87, secretado por las células parietales. Mientras que las células 
enterocromafinas liberan histamina debido al estímulo de la hormona gastrina y acetilcolina y 
mediante la vía del AMPc liberará la célula parietal: ácido clorhídrico. 
Por cada protón que se dirige a la cavidad gástrica, una molécula de bicarbonato se dirige al plasma. 
Páncreas exocrino y endocrino 
Secreta sodio, potasio, bicarbonato, calcio y fosfato ácido. El Ph es de 7.5 – 8, se secreta 1.5 litros 
al día. 
La acetilcolina y colecistoquinina estimulan a la secretina y ella al páncreas para que libere 
bicarbonato, cuyo transporte depende del sistema: 
- Na/K ATPASA 
- Sistemas de intercambio: HCO3/Cl (membrana apical) y Na/H (membrana basal) 
 
• Acción digestiva del jugo pancreático 
Se debe a la presencia de los siguientes agentes: colecistoquinina, secretina, gastrina, acetilcolina,VIP (PIV), amilasa, tripsinógeno, quimiotripsinógeno, proelactasa y procarboxipeptidasa A y B. 
• Bioquímica de las enzimas pancreáticas 
 
- La tripsina reconoce grupos carboxilos de los aminoácidos diaminados (lisina y arginina) 
- La quimotripsina reconoce los aminoácidos aromáticos (fenilalanina, tirosina y triptófano) 
- La elastasa es activada por tripsina y reconoce los aminoácidos alifáticos 
- La carboxipeptidasa A reconoce los aminoácidos de cadena neutra y la B a las de cadena 
básica 
- La lipasa requiere de colipasa isomerasa para biotransformar 2 en 1 del os mono acil 
gliceroles. 
- La colesterolasa lisa esteres de colesterol y AG, vitaminas liposolubles y acilgliceroles 
- Fosfolipasa A2 lisa C2 de los glicerol fosfo lípidos 
- Endopeptidasas como enteroquinasa y enteropeptidasas 
- Exopeptidasas las 6,3 aminopeptidasas 
Son disacaridasas: 
- Lactasas – florizina hidrolasa (beta glicósidos) 
- Sacarasa (invertasa) – isomaltasasa (alfa 1 a la 4) 
- Maltasa – glucoamilasa (alfa 1 a la 4) 
- Trehalasa (glucosa – glucosa: alfa 1 al 4) 
Nucleasas 
Fosfatasas: escinden enlaces esteres fosfóricos: f. alcalina dependiente de Zinc 
Nucleosidasas: escinden bases púricas y pirimídicas 
Absorción de azúcares 
Solo se absorben en estado de monosacáridos, para glucosa y galactosa se usa el mismo 
cotransportador (SGLLT1 dependiente de sodio, 2 sodios por 1 glucosa). El segundo transportador 
GLUT2 lleva a la vena porta. Para la fructuosa se usa GLUT5 en presencia de glucosa que la lleva 
hasta la porta. 
 
Almidón resistente y fibra dietaria 
La fibra dietaria está compuesta por celulosa, hemicelulosa, pectina, fructosanos y lignina (no HC) y 
almidón resistente. Aumenta el bolo fecal, fija colesterol y genera acidez. 
Por el metabolismo de la flora normal se genera ácidos grasos de cadena corta (acetato, propionato, 
butirato y gases), todos ofrecen ATP. 
Absorción de proteínas 
Las proteínas generan 40 % aminoácidos y 60 % oligopéptidos. En el borde del cepillo darán 
aminaocidos, dipéptidos y tripeptidos. (últimos dos escindidos en los enterocitos). 
El transporte de aminoácidos depende del gradiente de sodio que a su vez depende de: 
- Si se trata de aminoácidos neutros, aromáticos y alifáticos 
- Si son aromáticos como la fenilalanina y metionina 
- Los aminoácidos de pH acido como glutamato y aspartato 
- Prolina e hidroxiprolina (no son verdaderos aminoácidos) 
Mediante difusión facilitada son absorbidos: 
- Aminoácidos básicos y neutros con cadena lateral hidrofóbica 
En la enfermedad de Hartnup existe una deficiencia enzimática para hidrolizar las proteínas, por eso 
se deben alimentar con dipéptidos. 
Consideraciones importantes de las proteínas 
- La insulina es de origen polipeptídico 
- Las proteínas de bajo peso se absorben mediante pinocitosis 
- Los anticuerpos pueden atravesar la placenta y transmitirse via oral 
- Enfermedad celiaca en niños (no proteínas), sprue tropical en adultos (gliadina 88) 
Absorción de lípidos 
Los fosfolípidos, triacilgliceroles, colesterol, esteres de colesterol y vitaminas liposolubles por la 
acción de las sales biliares(presente en la bilis), forman miscelas, mediante el proceso de emulsión; 
las miscelas posteriormente serán sustrato de enzimas como las lipasas. 
Digestión de triacilgliceroles 
Los triacilgliceroles o grasas neutras son escindidos por las siguientes enzimas: 
- Lipasa salival 
- Lipasa gástrica, ataca enlaces del carbono 1 
- Lipasa de la leche materna, ataca enlaces de los carbonos C1, C2, C3 
- Lipasa pancreática junto con la colipasa (desplaza sales biliares) 
- La fosfolipasa A2 ataca en C2: lisofofolípidos que luego serán hidrolizados por las esterasas 
fosfatasas y darán ácidos grasos libres 
Bilis 
Se indica que es sintetizado por el hígado, en un volumen aproximado de 500 ml /día y presenta un 
pH de 7,8 a 8,6. La bilis contiene: 
Contiene: 
- Lípidos (fosfatidilcolina, colesterol) 
- Ácidos biliares, pigmentos biliares, urea, proteínas, mucoproteínas y electrolitos 
inorgánicos. 
- Sales biliares: 
o Ciclopentanoperhidrofenantreno 
o Ácidos biliares primarios: se sintetizan a partir de colesterol en Cyt P450 
Monooxigenasa (7 alfa, hidroxidasa) 
o Ácido cólico y ácido quenodesoxicólico 
- Ácidos biliares 
- Fosfolípidos: lectinas:fosfatidilcolina 
- Colesterol 
- Pigmentos biliares (catabolismo Hem: bilirrubina y biliverdina) 
- Agua 
Los ácidos biliares secundarios se forman a partir de ácidos biliares primarios por la acción 
enzimática de la flora bacteriana saprófita; por ejemplo el ácido desoxicólico y ácido litocólico, 
ligados con la taurina y glicina + sodio: sales biliares (anfóteros) sometidos a la flora bacteriana, 
originan a los secundarios; los mismos por vía porta llegan hasta la vesícula biliar. 
Los ácidos biliares experimentan el fenómeno de la recirculación enterohepática y además son 
coleréticos (estimulan la secreción de bilis). 
Cálculos 
Cuando se rompe el equilibrio se forman los precipitados, denominados cálculos que pueden ser de 
la categoría, cálculos de: 
- Colesterol 
- Pigmentos biliares 
- Carbonato de calcio 
 
 
 
 
 
Agua y electrolitos 
El sodio es absorbido a través de la membrana apical del intestino delgado, a través de: 
- Difusión canales de sodio 
- Cotransporte con glucosa y aminoácido-sodio 
- Cotransporte con cloruro 
- Cotransporte con protones 
El sodio es absorbido en intestino grueso, mediante: 
- Difusión restringida regulada por hormonas mineralocorticoides y 
- Cotransporte sodio/hidrogeno 
- Cotransporte sodio/cloruro 
Biotransformación 
Cuando un xenobiótico ingresa al cuerpo si se biotransforma lo puede hacer a través de las 
reacciones agrupadas en la Fase I y las otras en la Fase II. 
Se demostró que más del 50% de los xenobióticos que son absorbidos, en el interior de las células 
son biotransformados en el retículo endoplasmático liso, es decir, debido a la acción de los 
citocromos (conjunto de enzimas), particularmente, del Cyt P450. 
• FASE I 
Las reacciones de esta fase son de oxidación, reducción e hidroxilación, que tiene la finalidad de 
modificar o aumentar la polaridad de las estructuras químicas para su posterior eliminación. 
• FASE II 
Esta etapa es conocida como la de síntesis o conjugación, debido a que el xenobiótico o sus 
metabolitos son ligados a estructuras tales como: 
- Glucuronato 
- Sulfato 
- Carbonato 
- Glicinato 
- Glutationato 
- oxalato 
Los compuestos resultantes se caracterizan por su mayor polaridad y por consiguiente mayor 
solubilidad en sangre y en orina para su posterior eliminación y evitación de posibles acumulaciones 
e intoxicaciones. 
 
 
 
 
Catabolismo
Fermentación Respiración
Aerobia Anaerobia
Lípidos Glúcidos Proteínas Ac. nucleicos
Glucosa
Acetil Co A
Ciclo de Krebs
Coenzimas CO2
Cadena
respiratoria
Forforilación
oxidativa
Glucólisis
Ac.Pirúvico
ATP Hipótesis
quimiosmótica
Ac. grasos Glicerina
β-oxidación
Aminoácidos
Esqueleto
carbonado
Grupo
amino
NH4+
NADH + H+ FADH2
Urea Ac. úrico
Transaminación
Desaminación 
oxidativa
Nucleótidos
Pentosas Ac fosfórico Bases
nitrogenadas
PirimidínicaPúricas
O2
Aceptor final
de electrones
Láctica
Alcohólica
Butírica
Putrefacción
Rendimiento
energético
se distinguen dos tipos
generan
bajo
p
u
e
d
e
 
s
e
r
según el sustrato puede ser de
por hidrólisis se obtiene
sufren
donde se obtiene
puede seguir el camino de
se
incorpora a
sufren
son
convertidos en
se
genera
por oxidación y
descarboxilación
origina
entra 
en el
genera
genera
se oxidan
en la
son
donde
ocurre la
genera
su síntesis se
explica por la
se
descomponen en
en su
degradación se
elimina
en forma
de
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d
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n
te
precisa de actúa de
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degradadas en
puede ser
son hidrolizados en
su degradación da
s
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a
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ió
n
 
d
a
son
el último aceptor no es el 
se utiliza para la síntesis de
EL METABOLISMO CELULAR. EL CATABOLISMO
 
Glucolisis 
IntroducciónAminoácidos desaminación ácido pirúvico acetil coA ciclo de Krebs cadena 
respiratoria ATP 
Glúcidos ácido pirúvico acetil coA ciclo de Krebs cadena respiratoria ATP 
Grasas betaoxidación acetil Coa ciclo de Krebs cadena respiratoria ATP 
 
La glucólisis es una vía catabólica a través de la cual las células oxidan 
diferentes moléculas de glúcidos y obtienen energía. Consta de 10 reacciones 
enzimáticas en las cuales la glucosa es convertida en ácido pirúvico con la 
generación de energía, dos moléculas de ATP. Es un proceso anaeróbico que 
se realiza en el plasma. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Ciclo del ácido cítrico: vía 
aeróbica 
Fermentación a lactato y a 
etanol: vía anaeróbica 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Puntos de regulación 
- Hexoquinasa = es regulada por producto (glucosa 6 fosfato) 
- Fosfofructuoquinasa -1 = via glicolítica inhibida por ATP, citrato también la inhibe 
- AMP y ADP activan a la enzima 
Contracción muscular piruvato – lactato deshidrogenasas – lactato 
Oxidacion a acetil Coa piruvato – complejo piruvato deshidrogenasa – acetil coa 
Fermentación alcohólica piruvato – piruvato descarboxilasa – acetaldehído – alcohol 
deshidrogenasa – etanol 
La entalpia es el intercambio de energía con el medio ambiente que depende del contenido 
energético de los productos. Es la medida del contenido calórico de una reacción. 
Oxidación del piruvato 
- Se elimina grupo carboxilo del piruvato, liberando Co2 
- NAD se reduce a NADH 
- Grupo acetilo se transfiere a coenzima A, y resulta acetil CoA 
	1er parcial
	1 Tema generalidades
	2 tema alimentos
	3 tema razones para estudiar Bioquímica
	4 composición química del cuerpo humano
	5 agua y presiones
	6 ph
	7 equilibrio agua y electrolitos
	8 gases en sangre
	9 electrolitos
	10 trastornos equilibrio
	SEGUNDO PARCIAL
	11 azucares revisado
	12 lípidos
	13 proteínas
	14 aminoácidos
	15 péptidos
	17 ácidos nucleícos
	TERCER PARCIAL
	Enzimas
	Oxidaciones biológicas
	ADME de los xenobioticos
	Glucolisis
	VALORES BIOQUÍMICOS DE REFERENCIA (2)