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Funciones de los anticuerpos 13 03 2022 - Maria Guadalupe Cuadras Zazueta

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Funciones de los 
anticuerpos 
Universidad Autónoma de Occidente 
Unidad Regional Culiacán 
Lic. en Ciencias Biomédicas 
Asignatura: Inmunología básica 
Autor: Maria Guadalupe Cuadras Zazueta 
Matricula: 20040245 
Docente: Dra. Selene de Jesús Acosta Cota 
Fecha de entrega: 13/03/2022 
 
 
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I. IgA: son glicoproteínas séricas y constituyen una de las cinco clases de anticuerpos. 
Estas clases se definen por: 
1. El número de subunidades (cada una compuesta por cuatro polipéptidos; 2 
cadenas pesadas y 2 cadenas ligeras idénticas) 
2. El tipo de cadena pesada (en el caso de la IgA, una cadena α). 
La IgA puede ser oligomérica, formada de 2 a 4 monómeros de IgA. Es la primera 
línea de defensa frente a la infección, mediante la inhibición de la adhesión 
bacteriana y viral a las células epiteliales y la neutralización de las toxinas 
bacterianas y víricas, tanto intra- como extracelulares. La IgA también elimina 
patógenos o antígenos a través de la vía excretora mediada por IgA, donde los 
complejos inmunitarios formados con IgA son transportados a través de un proceso 
mediado por receptores poli-inmunoglobulina. 
II. IgD: se descubrió la IgD en la superficie de células de B, en humanos y otras 
especies, formando parte del receptor antigénico coexpresado con IgM. Se ha 
demostrado la presencia de células en tejido linfoide que expresan solamente IgD en 
su superficie, las glándulas adenoideas comprenden un número mayor de células 
plasmáticas que contienen IgD que el bazo, nódulos linfáticos o el tejido linfoide 
intestinal. La IgD no induce anafilaxis cutánea pasiva en el curiel, no se une con 
linfocitos, neutrófilos, o monocitos y no atraviesa la placenta. Se ha demostrado en 
cultivos de linfocitos de amígdalas la síntesis espontánea y secreción de IgD. 
Agregados de IgD monoclonal activan la vía alternativa del complemento. 
Las señales transducidas por los receptores de IgM o IgD en linfocitos B son las 
mismas, pero con cinéticas diferentes. Señales transmitidas a través de la IgD de 
superficie causaron la inducción de 80 mutaciones somáticas diferentes. La llamada 
paradoja de IgD es la asociación preferencial entre las cadenas pesadas y ligeras en 
las células secretoras de IgD. Explicaciones dadas para esta asociación preferencial 
señalan que las restricciones físicas favorecen la misma durante el ensamblaje 
intracelular de las cadenas, la respuesta inmune de IgD es muy restringida, hay un 
alto grado de selectividad y regulación poco ortodoxa de la expresión de cadenas 
ligeras de la IgD. 
La síntesis de IgD está influenciada por 2 factores: un mecanismo independiente 
que puede estar genéticamente determinado, o también por los mismos factores que 
controlan la producción de otros isotipos de inmunoglobulinas. 
III. IgE: se encuentra en muy bajas concentraciones en el suero de personas normales, y 
en mayores concentraciones en individuos atópicos. En estos últimos es responsable 
de los cuadros de hipersensibilidad mediada por un mecanismo de daño 
inmunológico tipo I de la clasificación de Gell y Coombs. El fragmento Fc de estas 
inmunoglobulinas presenta gran afinidad por receptores para Fc epsilon en células 
cebadas y basófilos. Al estar ubicada en su superficie y recibir el estímulo 
antigénico, la IgE induce su desgranulación iniciando un proceso inflamatorio y 
produciendo la contracción del músculo liso. En condiciones normales, esta 
inmunoglobulina interviene en la respuesta inmune protectora contra parásitos 
especialmente helmintos. Están involucrados en reacciones alérgicas a la leche, 
 
2 
algunos medicamentos y algunos venenos. A menudo, los niveles de anticuerpos 
IgE son altos en las personas con alergias. 
IV. IgG: Es la inmunoglobulina más abundante en el plasma, es monomérica y es 
producida en grandes cantidades durante respuestas secundarias a antígenos timo 
dependientes. Sus principales funciones biológicas incluyen fijación del 
complemento, unión a receptores para Fc en células fagocíticas al opsonizar 
partículas durante la fagocitosis y unión a receptores en células NK durante la 
citotoxicidad mediada por anticuerpos (ADCC). Esta inmunoglobulina atraviesa la 
placenta confiriendo protección al feto durante el embarazo. 
V. IgM: está formada por cinco unidades básicas de inmunoglobulina unidas entre si 
por una pieza J y se encuentra presente en el plasma. Tiene diez sitios de unión con 
antígeno y es secretada principalmente en respuestas humorales primarias timos 
dependientes y en respuestas timo independientes. Es de baja afinidad, pero 
presenta gran avidez por antígenos multivalentes especialmente bacterianos. Es una 
potente fijadora del complemento, al presentar cinco fragmentos Fc que unen al 
factor del complemento C1q. La IgM se encuentra también en la membrana de 
linfocitos B en forma de monómero, constituyendo los receptores idiotípicos de 
estas células. 
 
 
3 
Referencias: 
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