resumen proteomica - Maria Guadalupe Cuadras Zazueta

Vista previa del material en texto

1 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Alumnos: 
Cuadras Zazueta María Guadalupe – 20040245 
Grupo: C-102 Matutino 
Materia: proteómica 
Profesor: Dra. Elisa Camacho 
Universidad Autónoma De Occidente 
Unidad Regional Culiacán 
Lic. en ciencias biomédicas. 
 
 
 
 
 
Resumen: Modificación postranscripcional 
 2 
El adn está formado por secciones llamadas genes los cuales contienen 
instrucciones para sintetizar proteínas la transcripción que es el proceso de 
síntesis de una cadena de rna se realiza a partir de una de las cadenas de adn y 
comprende tres etapas iniciación elongación y terminación en la iniciación la 
enzima polimerasa se une al principio de un gen y se desplaza por la hebra de adn 
en la elongación se va formando la cadena de arn por último la terminación ocurre 
cuando se presenta la señal de terminación que es una secuencia reiterada, 
seguida por una sucesión de nucleótidos de un asilo una vez que el arn 
polimerasa llega a la región terminal del gen el arn recién formado llamado 
transcrito primario se completa entonces el arn polimerasa la cadena de adn y el 
transcrito primario se separan el transcrito primario es un mensajero precursor que 
deberá modificarse antes de poder usarse como plantilla para la síntesis de 
proteínas está formado por regiones llamadas exones que habrán de codificar 
para una proteína e introduce que son secciones no codificadoras para que el 
transcrito primario se pueda usar en el proceso de traducción los intrones se 
deben eliminar mediante el proceso de modificación post transcripción al que 
ocurre en tres pasos uno el extremo 5 prima de la rn precursor se protege 
mediante la formación de un casquete o caperuza conocido como cap en 5 prima 
2 en extremo 3 primas se modifica, ya de 1000 acción que consiste en la adición 
de una serie de nucleótidos de adenina lo que estabiliza al arn contra la 
degradación y empalme, es el proceso de unión de exones y eliminación de 
intrones para obtener una rna mensajero maduro se realiza por la acción de un 
complejo formado por proteínas y arn llamado complejo de corte y empalme o 
splice yo soma el arn mensajero maduro sale del núcleo a través de un poro 
nuclear y pasa al citoplasma a fin de iniciar el proceso de traducción para que la 
información de la rn mensajero se traduzca en una proteína las bases 
nitrogenadas de este se agrupan en códigos de tres letras llamados codón es el 
código genético incluye 64 codón es la mayoría de ellos codifican para 
aminoácidos específicos pero hay cuatro cordones especiales uno que codifica 
para el inicio y tres que codifican para la terminación la traducción empieza con la 
unión de la cadena de la rm maduro al ribosoma. 
MODIFICACIÓN POSTRANSCRIPCIONAL 
Es la regulación qué ocurre una vez que el adn ha sido transcrito en arn me he 
dibujado este pequeño esquema que muestra que una cadena de adn tiene una 
cadena de arn correspondiente y posteriormente en nm en un momento explicaré 
qué significan los diferentes colores y palabras una vez que el adn es transcrito 
por la arn polimerasa en la cadena de adn correspondiente esta cadena de adn 
necesita lo que yo llamo un buen corte de pelo y luego ponerse algo de ropa 
protectora antes de que pueda dejar la comodidad del núcleo para su gran debut 
en el citoplasma en la forma de un mensajero completamente procesado o una 
cadena de arne m ahora tengamos en cuenta que esta forma de regulación ocurre 
sólo en eucariotas y esta modificación también ayuda a estabilizar el rna para 
 3 
protegerlo de la degradación prematura antes de que se traduzca en una proteína 
como podemos ver aquí el adn se transcribe uno a uno base por base en rn y 
podemos ver que hay secciones del arn que finalmente logran llegar al arn 
terminado estos segmentos cortos que se denominan exones son las secuencias 
que codifican el producto proteico definitivo después tenemos segmentos cortos 
de arn no codificantes que se llaman intrones estos se cortan o empalman este 
sería el corte de pelo que mencioné anteriormente y se logra mediante una gran 
entidad molecular llamada explicó soma él es precioso más se une a cada lado de 
un intro no hace que el intro no forme un círculo y luego los separa después liga 
los dos extremos cortados de los exones expuestos y una manera fácil de recordar 
que secuencia son exones y cuáles son intrones es que los exones salen al 
exterior del núcleo y los intrones permanecen en el interior del núcleo ahora a 
pesar de que el arn ha conseguido su corte de pelo todavía no está listo para 
abandonar el núcleo tiene que tomar lo que se llama un cap o casquete 5 prima y 
una cola de poli tres primas que son estas cosas que acabo de mencionar un cap 
5 prima se refiere a cambios en el extremo 5 prima del arn m y recuerden que este 
es el extremo de fosfato de las bases de nucleótidos en el rn m así que eso es 
cómo podemos mantener los dos extremos rectos formar el cap en el extremo 5 
prima convierte este extremo del aire nm en un extremo de 3 prima mediante un 
enlace de 5 prima a 5 prima que básicamente protege al nm de las ex onu clases 
que degradan el aire extraño el cap también promueve la unión a ribosomas para 
la traducción y ayuda a la regulación de la exportación nuclear del rm ahora la cola 
polea va en el otro extremo el extremo 3 prima del arn que tiene el grupo hidroxilo 
terminal a qué me refiero cuando digo cola poli a bueno la cola poli am se refiere a 
la poli adén y la acción en la que se agregan múltiples mono fosfatos de 
adenosina o bases de adenina que actúan como un amortiguador para la sexo 
gracias para aumentar la vida media del inm y nuevamente protegerlo de la 
degradación el propósito de la cola polilla es realmente muy similar al del cap 5 
prima que es básicamente proteger contra la degradación ayudará a promover la 
traducción y regular la exportación nuclear la cola polea también hace una cosa 
más y es ayudar con la terminación de la transcripción de la arn polimerasa que 
transcribe el arn mensajero la poli adeninaciones catalizada por una enzima 
llamada poli adenilato polimerasa que como los mono fosfatos de adenosina usa 
trifosfato de adenosina como sustrato y la cola de paul ya se construye hasta que 
tiene aproximadamente 250 nucleótidos de largo en general el caps 5 prima y la 
cola poli a ayudan a estabilizar el arn para la traducción ese es el punto clave a 
recordar de este vídeo una vez que el arnés ha formado el cap y la cola y se han 
retirado los intrones ahora está listo para salir del núcleo y ser traducido en una 
proteína finalmente hay un tipo más de regulación de arn llamada edición de rn 
que es un proceso que resulta en la variación de secuencia en la molécula de arn 
y es catalizada por varias enzimas la edición de arn es relativamente rara y estos 
eventos pueden incluir la inserción eliminación y sustitución de nucleótidos dentro 
de la molécula de arn evitada ahora una de estas enzimas se llama adenosina 
 4 
deaminasa que actúa sobre el arn o enzima a dar que convierte los residuos 
específicos de adenosina en y nothing a de una molécula de arn por de samín 
acción hidro lítica otro tipo de edición se llama citosina de esa amenaza que actúa 
sobre la rn o sedar que implica la de samín acción de la citosina alhaurina por la 
citadina de esa minas a la edición de aire n se está estudiando ampliamente en 
relación con las enfermedades infecciosas porque el proceso de edición altera las 
enzimas virales y su función es un concepto nuevo y emocionante en la regulación 
post transcripcional. 
Glicosilación (Modificación postraduccional): La glicosilación va a ser un proceso 
por el cual vamos a estar añadiendo azúcares a las proteínas para que les 
confieran una especificidad la glicosilación es uno de los procesos 
transcripcionales más diversos y por eso es que después esta imagen para que de 
alguna manera nos haga recordara qué nos referimos con la diversidad además 
también es importante mencionar que ésta glicosilación podemos encontrar dos 
tipos oscilación que es un tipo de técnica oscilación que se caracteriza por la 
adición de un oligosacáridos complejo al grupo amino libre de uno de los residuos 
que esté conformando a esta proteína por otro lado la glucosa ilación vamos a 
hablar que en este se incluyen diversos procesos celulares en los cuales la unión 
de estas azúcares se va a producir en el extremo del grupo hidroxilo también es 
importante que mencionemos qué residuos son los que se ven modificados 
mediante esta modificación post traducción al tenemos la recopilación añadiendo 
serina treonina tirosina y también vamos a tener en la n glicosilación la adición en 
los residuos de arginina y asparagina como les muestra aquí en la imagen además 
también es importante mencionar que este proceso es reversible y se va a poder 
regular por medio de la adición de complejos moleculares cuáles son las enzimas 
que van a estar participando en la está en este tipo de modificación post 
traducción al tenemos la ciencia y más writer en este caso van a ser las glucosa y 
transfer anza transferasa las enzimas reader que vamos a hacerlas glucosidasa y 
las enzimas y razer que vamos a hacer las de júbilos y las cuales son las 
funciones que va a estar aportando esta glicosilación en la célula como les 
muestra aquí en la imagen para que la representamos adicción celular la 
transducción de señales la señalización celular el metabolismo celular la 
estabilidad de las proteínas y además también van a me dieron una gran de 
eventos durante las interacciones celulares e interacciones con la matriz 
extracelular que se conoce que son cruciales para el desarrollo y funciones de 
organismos multicelulares complejos cómo puede afectar aquí les puse un 
ejemplo y varios que pudiéramos encontrar en la literatura por ejemplo es peculiar 
sobre todo si pensamos en las características distintivas del cáncer que se 
caracterizan por las capacidades funcionales que permiten que las células 
cancerosas sobreviva proliferen y se disemine durante la tumoral génesis de 
varios pasos entonces se puede por ejemplo observar que cuando tenemos esta 
enfermedad tenemos entonces pues diferentes cambios en las glicoproteínas que 
van a participar en la transformación maligna y progresión del cáncer varios 
 5 
estudios han indicado que la glicosilación podría estar relacionado con el inicio en 
la progresión y la metástasis de los tumores y además también este tipo de 
modifica estos tradicionales podrían indicarnos un diagnóstico temprano o un 
seguimiento de la enfermedad varios resultados también han demostrado que 
alteraciones en la señalización y su conciliación son presentes en diferentes 
cánceres además las alteraciones de las enzimas glicosiltransferasas podrían 
estar interviniendo en la formación de antígenos tumorales lo que nos llevaría a 
tener una adicción celular por ejemplo la celestina esta proteína que participa en la 
adición de las células cancerosas y que por lo tanto va a contribuir a la metástasis 
en mató gen a bueno y finalmente el aumento de la glucosa ilación acompañado 
de alteraciones en las micosis tránsfer anzas glucosidasa lucanos y mussi nash 
también implicado en la pérdida de cadherina va a ser una molécula clave que se 
encuentra implicada en la diseminación metastásico de celia entonces un ejemplo 
para este proceso de conciliación las enzimas lisosomales que deben de llegar a 
lisosoma deben de pasar por una ruta pueden retículo endoplasmático rugoso y el 
complejo de wally además entonces los precursores de estas enzimas van a sufrir 
modificaciones especiales en el aparato de golgi como ya les había dicho ya que 
incorporan un residuo de manos así fosfato esto en los oligosacáridos esto surge 
de la acción secuencial y coordinada de las enzimas residentes en la región sis del 
aparato goal y estã n acetil glucosamina el fósforo transferasa y la n acetil 
glucosamina fosfodiesterasa van a estar interactuando en el residuo de manos así 
fosfato adicionando en las hidrolasas reconociendo los receptores de manos así 
fosfato específicos que se localizan en las membranas trans gaulle y bueno todos 
estos receptores o todas estas proteínas concentran las hidrolasas ácidas a un ph 
7 para discriminar las de otras proteínas y entonces así dirigir las precisamente a 
estas vesículas de transporte para la formación de estas vesículas y precisamente 
en estas características con un ph ácido para poder evaluar las modificaciones 
post transducción alex como lo podemos ver aquí en la parte de arriba dentro de 
ella es la glucosilación podemos ir identificarlo por medio de la espectrometría de 
masas bueno y cuál es el fundamento de éste espectómetro de masas es que es 
un dispositivo que permite analizar con gran precisión la composición de diferentes 
elementos químicos e isótopos atómicos separando núcleos atómicos en función 
de su relación en su masa y su carga por lo que entonces estas modificaciones 
post traducción a les podrían ser ubicadas en ciertas regiones en las cuales se 
estén añadiendo estas azúcares con respecto a la belicosidad y algunos de los 
pasos que podemos seguir para la obtención de estas modificaciones de una 
manera muy rápida y sencilla tenemos la extracción y tenemos aquí diversas 
muestras biológicas la digestión por diferentes tipos de enzimas el enriquecimiento 
tenemos después el análisis de los niveles de estos péptidos y un análisis 
bioinformático entonces esta espectrometría de masas nos muestra un análisis a 
gran escala de las modificaciones de proteínas para muchas modificaciones pros 
traducción alex incluidas la glucosilación que es el ejemplo que yo elegí pero 
también se puede utilizar para la fosforilación la ubiquitina ción y la acetilación 
 6 
entonces con este método ahora se pueden identificar y localizar con confianza 
decenas de miles de sitios en la secuencia de la proteína asimismo también este 
método nos permite establecer una cuantificación de los niveles de las 
modificaciones por los tradicionales entre diferentes estadios celulares y algo 
también importante es que nos puede detallar no de una manera no errónea 
cuáles son esos sitios en específico sobre todo lo más sobresaliente es que algo 
actual es que se ha desarrollado un potente software para el análisis 
bioinformático de miles de sitios de modificaciones post traducción alex pero como 
todo se ha establecido un inventario completo y dios para estos para estas 
modificaciones pues traducción alex y esta situación deberá contemplarse en un 
futuro no amplificando día con día está este software donde entonces esté 
adicionando todas estas modificaciones post traducción alex y ahora un desafío 
que se plantea en un futuro es desarrollar métodos simplificados para determinar 
las funciones biológicas en cada una de estas modificaciones post traducción al y 
pues bueno [Música] y [Música] 
Post Translational Modifications Of Proteins 
hola, soy sahir de easy peasy y el tema que vamos a discutir hoy se llama 
modificación posterior a la traducción de proteínas, ahora las modificaciones de 
proteínas pueden ser de dos tipos diferentes, una se denomina modificación 
cotraduccional y otra se denomina modificación posterior -modificación de 
traducción la diferencia entre los dos es si el proceso de modificación o cambio de 
uno o más aminoácidos en una proteína comienza mientras todavía están unidos 
al ribosoma, esa parte se denomina modificación de cotraducción, como puede ver 
en esta imagen que esta proteína todavía está unida al ribosoma y el ribosoma 
todavía se mueve a lo largo del ARN mensajero, pero estas chaperonas 
comienzan a unirse a esta proteína y comienzan a plegarla en el estado terciario y 
cuaternario, ahora el plegamiento entra en la categoría de modificación, por lo que 
este tipode proteína la modificación se denomina modificación cotraduccional, por 
otro lado, la modificación posterior a la traducción significa que una vez que 
finaliza el proceso de traducción, la proteína ya no se une al ribosoma y ahora el 
proceso de cambio de uno o más aminoácidos o la unión de una parte no proteica 
le ocurre a esta proteína, ahora este tipo de modificación se llama modificación 
posterior a la traducción, ahora comencemos con lo general que es la modificación 
amino terminal, ya que sabemos que cuando comienza el proceso de traducción, 
el primer codón se llama aug y codifica para metionina si es un organismo 
eucariota será metionina y si es un organismo procariota entonces podría ser 
metionina informal en ambas situaciones la metionina es el primer aminoácido que 
se genera siempre en una proteína pero si hablamos de una proteína como 
colágeno no tenemos metionina en esta proteína de colágeno solo tenemos tres 
aminoácidos en el colágeno que es glicina prolina y lisina significa que el 
aminoácido terminal que es la metionina es terminado o cortado de esa proteína 
por las enzimas llamadas proteasas ahora cuando las proteasas son útiles, la 
 7 
metionina se separará de esa proteína y esa proteína pasará por un proceso de 
estado terciario y cuaternario para activarla. El segundo tipo de modificación de la 
que vamos a hablar se denomina recorte de señal. La secuencia ahora la proteína 
cuando sale del proceso de traducción no es activa y los primeros 15 a 30 
aminoácidos que están presentes en el terminal n de esa proteína se denominan 
secuencia señal. Esta secuencia señal reconocerá que si esta proteína va a 
funcionar dentro del núcleo dentro del cromoplasto dentro de la mitocondria los 
peroxisomas salen de la célula en forma de vesículas una vez que esa parte está 
hecha, la secuencia de señal debe terminar para que esta proteína se active y 
realice su función, tomemos un ejemplo de la vida real, en este caso, estoy 
tomando la estructura de la insulina cuando la insulina se formará mediante el 
proceso de traducción, se llamará insulina prepro y, como puede ver en esta 
imagen, esta parte rosa es una cadena, esta parte verde es la cadena peptídica c 
esta porción azul es la cadena b y esta porción naranja es el péptido señal n-
terminal ahora este péptido señal n-terminal llevará esta proteína al retículo 
endoplásmico ahora, una vez que se decida la ubicación, se elimina el péptido 
señal n-terminal a partir de ahora, la proteína se llama pro-insulina y no tiene esa 
secuencia de señal; aún así, esta proteína está inactiva porque no es insulina, es 
pro-insulina, por lo que el proceso de recorte se realizará aún más en esta 
proteína y la unión de El enlace disulfuro ocurrirá ahora en el aparato galty, se 
realizará el proceso de recorte y la insulina activa se liberará para realizar su 
función, mientras que el péptido C es una proteína que se degradará después de 
un tiempo, por lo que la insulina es un ejemplo perfecto de recorte. modificaciones 
covalentes ahora que sabemos que la proteína pasará por el proceso de 
modificaciones covalentes y estas modificaciones pueden ser fosforilación 
acetilación disulfuro reticulación carboxilación metilación e hidroxilación tomemos 
una cadena polipeptídica y veamos cómo se producen estas modificaciones de 
carbono en ella ahora esto es un hermosa imagen que nos muestra todas las 
modificaciones covalentes en esta cadena polipeptídica, así que comience con la 
cadena n-terminal, podemos ver que la fosforilación ocurre en el aminoácido 
serina seguido de lisina que se une con el grupo acetilo y la modificación se llama 
acetilación cuando avanzamos, encontraremos cisteína que está formando 
enlaces cruzados de disulfuro con la otra molécula sostenida en esta cadena 
polipeptídica ahora más adelante podemos ver una prolina que está unida con un 
grupo hidroxi y este proceso se denomina hidroxilación cuando avanzamos 
podemos ver la arginina está unida con grupos metilo aquí y eso se llama 
metilación ahora la metilación puede ser colorante o trimetilación dependiendo de 
dos o tres grupos metilo unidos a ese aminoácido más adelante el último 
aminoácido en esta cadena polipeptídica es la glutamina que está unida con el 
carboxilo grupo aquí y el proceso de modificación se llama carboxilación la función 
de cada modificación covalente es diferente dependiendo del tipo de proteína que 
tiene ahora tomemos el ejemplo de la vida real de todos estos tipos de 
modificaciones y veamos cómo esta modificación está afectando su función La 
 8 
primera modificación es la fosforilación de la proteína de caseína calcine es una 
proteína que está presente en la leche y generalmente ayuda a la unión de iones 
de calcio dentro de nuestro hueso. Ahora, si observamos de cerca esta proteína, 
podemos ver que tiene mucho aminoácido serina. y el aminoácido serina se une 
con el grupo fosfato aquí, por lo que el proceso de fosforilación se produce en la 
serina aquí y eso ayuda a la unión de los iones de calcio con esa proteína. Así es 
como el calcio se une a nuestros huesos y nos fortalece. acetilación de 
microtúbulos está presente en todas las células, tienen numerosas funciones, pero 
la función principal está presente en la mitosis y la meiosis, donde los 
cromosomas se unieron con la fibra del huso, ahora los microtúbulos tienen la 
modificación principal y esa es la acetilación, tomemos dos ejemplos aquí, el 
primer microtúbulo no tiene las modificaciones de acetilación mientras que la otra 
imagen tiene las modificaciones de acetilación si se produce una grieta o daño en 
una parte de este microtúbulo, la acetilación ocurrirá en la lisina que está presente 
en la posición 40. si el corte está presente, resistirá el microtúbulo doblarse y 
ayudará en el proceso de reparación del sistema mientras que, por otro lado, si no 
se produce acetilación en este punto, esta grieta se hará más grande y provocará 
la rotura de la metilación de microtúbulos de la proteína histona, ya que sabemos 
que las proteínas histonas están presentes dentro del cromosoma en forma de 
nucleosoma en el que ocho proteínas histonas están rodeadas por una molécula 
de adn ahora estas proteínas histonas juegan un papel importante en el proceso 
de transcripción como pueden ver estas proteínas histonas tienen colas aquí y 
estas colas están modificadas con metilo grupo aquí todas las modificaciones 
verdes de la metilación nos muestran que cuando el grupo metilo se une a esta 
parte, activará el gen para el proceso de transcripción y si la metilación se produce 
en las áreas rojas o en las posiciones rojas del aminoácido lisina, entonces 
detendrá el proceso de transcripción, por lo que la función principal de la proteína 
histona es actuar como regulador del proceso de transcripción hidroxilación de la 
proteína de colágeno, ya que sabemos que el colágeno es la principal proteína de 
nuestro cuerpo, está presente en las uñas, en el cartílago. en nuestro hueso en 
nuestra piel en el tejido conectivo en nuestro cabello también, por lo que el 
colágeno tiene tres tipos diferentes de aminoácidos que están altamente 
modificados con el grupo hidroxilo cuando el grupo hidroxi se une a cada cadena 
polipeptídica, este colágeno puede convertirse en el tropocolágeno o forma 
reticulada para realizar su función, pero si este colágeno no se modifica con este 
grupo hidroxilo como en esta imagen, entonces no tomará la forma de colágeno 
sino que se degradará y si se degrada, entonces afectará nuestra piel, nuestras 
uñas, nuestro cabello o cualquier parte donde esté presente el daño o el colágeno 
degradado, el enlace cruzado de disulfuro de la proteína igg, igg es básicamente 
el anticuerpo que está presente dentro de nuestro cuerpo, que es un sistema 
defensivo de nuestras células contra bacterias o cualquier extraño como virus 
ahora, si observamos de cerca la estructura deeste anticuerpo, encontraremos 
muchos enlaces disulfuro de intercambio en el tono verde aquí ahora estos 
 9 
enlaces disulfuro de intercambio están ayudando a esta proteína a estar en su 
forma y realizar su función carboxilación de la proteína protrombina la protrombina 
está básicamente presente en nuestros vasos sanguíneos y ayuda en la 
coagulación de la sangre. Si observamos de cerca la estructura de la protrombina, 
podemos ver muchos residuos de carboxi glutamato que están presentes en el 
extremo terminal de esta proteína y ayudan al unión de calcio hierro que es un 
proceso necesario para iniciar el proceso de coagulación de la sangre 
glicoproteínas glicoproteína significa que una parte no proteica que es un 
carbohidrato se une a una proteína tenemos dos tipos diferentes de enlace aquí 
uno se llama como todo enlace y eso es hecho en el aminoácido que es serina y 
treonina, el carbohidrato es una familia realmente grande, por lo que habrá 
manuales de galactosa glucosa en él y la unión de estos carbohidratos se puede 
ver en esta imagen, el otro tipo de enlace se llama enlace n y eso generalmente 
ocurre en la asparagina lipoproteínas lipoproteína significa que el lípido se une a 
una proteína todas aquellas proteínas que necesitan unirse a la membrana celular 
ya sea dentro o fuera necesitan una parte de la familia de lípidos para unirse a esa 
proteína en particular para hacer que debido a que los lípidos son de naturaleza 
hidrófoba y la unión de la proteína a esa membrana celular no se puede hacer sin 
la unión a la familia de lípidos, ahora tenemos tres tipos diferentes de enlace, uno 
se llama grupo palmetto en el grupo interno de cisteína o serina y grupo meristel 
en aminoácido que es el grupo glicina forensil en el terminal carboxi de la cisteína 
con estos tres tipos diferentes de uniones con el lípido la proteína se ancla con la 
membrana solar nucleoproteína nucleoproteína por su nombre nos dice que estas 
proteínas se unen con un puerto no proteico y esa parte no proteica es una 
histona de adn es un ejemplo perfecto de proteína nuclear porque el adn se 
adhirió a las histonas proteínas en ella metaloproteínas metaloproteínas por el 
nombre nos dice que la unión de un ion metálico como cofactor ocurre en ese 
proceso el perfecto ejemplo de metaloproteína es la hemoglobina, ya que 
sabemos que en la hemoglobina tenemos el ion metálico que es el hierro en ese 
caso en forma de un grupo hemo cromoproteínas cromoproteína significa que un 
poro no proteico que generalmente se denomina grupo prostático se une a una 
proteína y cambia el color de esa proteína otra vez el ejemplo perfecto de 
cromoproteína es la hemoglobina porque la unión de hierro a esta proteína da 
color rojo a nuestras células sanguíneas plegamiento de proteínas plegamiento de 
proteínas es otro tipo de modificación de proteínas después de que la proteína se 
traduce hay dos tipos diferentes de proteína uno se hace solo y uno necesita una 
proteína auxiliar llamada chaperona adhiérase a esta rutina y ayúdelo a plegarse 
en una forma correcta como puede ver en esta imagen esta es la proteína 
desplegada que va en la chaperona y la chaperona hágalo en una etapa activa 
nativa doblándolo en la posición correcta, por último, pero no menos importante, la 
degradación de la proteína, la degradación de la proteína también se realiza 
cuando la proteína se traduce, a veces, la traducción de la proteína no se realiza 
correctamente y, a veces, los factores externos están dañando esa proteína en 
 10 
ese caso la proteína pasará por el proceso de degradación, ahora la degradación 
se realizará cuando una cadena de ubiquitina se adhiera a esa proteína, como 
puede ver en esta imagen, estas son las dos proteínas y necesitan degradarse y 
esta es la cadena de ubiquitina que es se unió a él dando señales al proteosoma 
para que reconozca la proteína que necesita degradarse una vez que se une la 
cadena de ubiquitina, el proteasoma vendrá y degradará esa proteína en el 
aminoácido y esa proteína perderá su función.