TALLER PREGUNTAS BIOQUIMICA

Vista previa del material en texto

TALLER DE PREGUNTAS
DANNA PATERNINA MAUSSA
JOSE CARLOS MIRANDA TORRES
MARIA PAZ FLOREZ PEREZ
LILA PAULINA SALCEDO NIETO
YAIR ANDRES ORTEGA
13. CUÁL SON LOS FACTORES QUE AFECTAN A LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
14. EN QUE CONSISTE LA DIGESTION Y ABSORCION DE PROTEÍNAS
PREGUNTAS
EFECTO DEL PH
Las enzimas actúan dentro de límites estrechos de pH (pH óptimo de la reacción). Por ejemplo, la pepsina (enzima estomacal) tiene un pH óptimo de 2, al graficar su actividad enzimática para valores crecientes de pH, comenzando desde la zona ácida, se obtiene una curva en forma de campana. El máximo de la curva corresponde al pH óptimo en el cual la enzima tiene su máxima actividad. En medios muy ácidos o muy alcalinos, la enzima se desnaturaliza y se inactiva. Otras enzimas en cambio tienen una actividad óptima a pH alcalino como la tripsina (enzima intestinal)
R13/ Factores que afectan la actividad enzimática
LA TEMPERATURA
La velocidad de las reacciones enzimáticas aumenta, por lo general, con la temperatura, dentro del intervalo en que la enzima es estable y activa. La velocidad por lo general se duplica por cada 10°C de aumento térmico. La actividad enzimática máxima se alcanza a una temperatura óptima, luego la actividad decrece y finalmente cesa por completo a causa de la desnaturalización progresiva de la enzima por acción de la temperatura.
A bajas temperaturas, las reacciones disminuyen mucho o se detienen porque decrece la cinética molecular, pero la acción catalítica reaparece cuando la temperatura se eleva a valores normales para la enzima.
CONCENTRACIÓN DE SUSTRATO
Principalmente, la velocidad de la reacción o catálisis varía de acuerdo a la concentración del sustrato.
Al aumentar la concentración de sustrato, la actividad enzimática aumenta, hasta alcanzar la velocidad máxima, punto donde la enzima se satura, debido a que las enzimas tienen todos sus sitios activos ocupados.
La cantidad diaria total de proteínas:
70-100 gr de proteínas de la dieta
 35-200 gr de proteínas endógenas
	
las proteínas no se absorben intactas se degradad por hidrolasas específicas del enlace peptídico: peptidasas. 
Presencia de HCl: matar los microorganismos y desnaturalizar proteínas
R14/ Digestión y absorción de proteínas
Endopeptidasas: atacan enlaces internos y liberan fragmentos peptídicos grandes
Exopeptidasas: seccionan un aminoácido cada vez Carboxipeptidasas Aminopeptidasas
•	 FASE GÁSTRICA
Presencia de HCl: matar los microorganismos y desnaturalizar proteínas
Proenzima pepsinógeno : La pepsina activa grandes fragmentos peptídicos y unos
cuantos aminoácidos libres.
	
Generación de péptidos y aminoácidos que actúan como estimulantes de la liberación de
colecistoquinina en el duodeno
FASE PANCREÁTICA
Jugo pancreático: rico en proenzimas de endopeptidasas y de carboxipeptidasas. 
Se activan una vez han alcanzado la luz del intestino delgado. 
Enteropeptidasa: una proteasa producida por células epiteliales del duodeno (activa al
tripsinógeno a tripsina)
La tripsina más tripsinógeno a tripsina y también actúa sobre los demás proenzimas.
La acción combinada de las peptidasas pancreáticas tiene como resultado la formación de aminoácidos libres y péptidos pequeños de 2-8 residuos
•	FASE INTESTINAL
 La digestión final de los oli- y dipéptidos depende de las enzimas intestinales. 
La superficie luminal de las células epiteliales del intestino es rica en actividad
aminopeptidasas y dipeptidasa. 
Los productos finales de la digestión por la superficie celular son aminoácidos libres y
di- y tripéptidos 
Los di- y tripéptidos se hidrolizan dentro del citoplasma antes de abandonar la célula
(sólo se encuentran aminoácidos libres en la sangre portal después de una comida). 
THANKS!
CREDITS: This presentation template was created by Slidesgo, including icons by Flaticon, and infographics & images by Freepik