Bioqui Era 1 (1) - helen grijalbao

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Síntesis de Comunicación celular
Generalidades: 
La especificidad de muchas moléculas (como las hormonas) y su capacidad para identificar el blanco (como los sitios
celulares, órganos, tejidos) son posibles gracias a la presencia de receptores en las células efectoras, son células que
van a dar una respuesta frente a un estímulo, por ello las células efectoras tienen receptores. 
Los receptores son proteínas a las cuales
hormonas se fijan selectivamente (por su
especificidad es decir la propiedad que tienen las
moléculas de ser específicas para unirse a un receptor
en particular y no a otro, interaccionar con algunas
células efectoras y no con otras.) por adaptación
conformacional o complementariedad estructural.
Aspectos básicos de la comunicación celular. 
Plasticidad celular: Capacidad de ajustarse a las condiciones
que les presenta el medio (intra y extracelular). 
Estímulo respuesta: Capacidad de escuchar y responder a los
cambios internos o del medio. En una forma global, coordinada y
armoniosa. 
como? A través de una compleja red de comunicación, que se→
realiza y coordina por medio de tres grandes sistemas: 
• Nervioso 
• hormonal 
• Inmunológico 
Opera por medio de mensajes químicos o contacto célula - célula. En la comunicación celular intervienen varios
elementos, a decir → señales receptor y respuesta. 
Un conjunto de intermediarios (transductores acopladores) son los responsables de decodificar la señal que recibe el
receptor para poder establecer una respuesta adecuada y específica. 
Adaptación conformacional: Cuando el receptor está dotado de cierta plasticidad y puede adaptar su estructura
para que la hormona o el ligando pueda unirse a él. 
Complementariedad estructural: Tanto el receptor como la hormona o ligando tiene una estructura sólida, afinidad
en las cuales las partes forman un encaje preciso, sus estructuras se complementan. 
• Una vez se da la unión del ligando con el receptor presentan ciertas características: adaptación inducida,
saturabilidad y reversibilidad.
Receptores:
Específica: característica dada por la 
complementariedad geométrica entre ligando y 
receptor. 
Selectiva: Es la capacidad de un receptor de 
reconocer un solo ligando. 
Afín: Poder cumplir su función es actuar en 
presencia de bajas concentraciones de ligando. 
Saturable, esto se debe por un lado a la presencia 
de un número definido de sitios receptores en la 
membrana y además a que los receptores tienen 
constantes de afinidad pequeñas (con 
concentraciones pequeñas de ligando se alcanza la 
actividad máxima). 
Funcional, luego de la interacción ligando 
receptor, debe desencadenarse una respuesta 
celular típica para este ligando.
Adaptación inducida: Cuando la hormona se une al receptor induce un cambio conformacional en este. 
Saturabilidad: La célula Presenta una cantidad definida, limitada de receptores por lo tanto existe un punto en el
cual un aumento de la hormona o del ligando se unirá todos los receptores que tiene disponible la célula, llegando a
un punto en el cual todos los receptores van a estar ocupados y por ende saturados.
Reversibilidad: Característica de la unión receptor ligando, luego de un tiempo puede separarse desprenderse el
receptor, quedando receptor libre nuevamente. 
El carácter y la naturaleza de la respuesta dependen de la especialización funcional de la célula blanco. Es decir que
una misma hormona o ligando genera o produce una respuesta diferente al actuar sobre células diferentes, la
respuesta fisiológica que generará una hormona va a depender de la célula en la cual actúa. Diferentes células frente
a un mismo estímulo u hormonas producen respuestas diferentes. 
Los agonistas son estructuralmente semejantes al agente fisiológico (a una hormona o ligando), pueden unirse al
receptor y provocar una respuesta de igual, mayor o menor intensidad. ej, muchos fármacos agonistas de ciertas
hormonas o moléculas, estructuralmente similares a estas estructuras fisiológicas, Puede unirse a un receptor ya
que su estructura encaja con él, generando una respuesta por parte de la célula.
Los antagonistas también son moléculas que se fijan al receptor pero NO producen respuestas, comportándose
como inhibidores competitivos. Recordando que los inhibidores competitivos son moléculas estructuralmente
similares a un sustrato que compite con el sitio activo de la enzima.
Localización de los receptores: 
1. Receptores de membrana
2. Receptores citoplasmáticos 
3. Receptores nucleares
Receptores de membrana:
Ubicados en la superficie celular y por lo
general constan de tres dominios. 
1. Dominio extracelular 
2. Dominio intramembrana que es la
que atraviesa la membrana plasmática,
es decir la bicapa lipídica. 
3. Dominio intracelular ubicado hacia la
cara interna de la membrana. 
A estos receptores de membrana se le van a unir moléculas y hormonas de naturaleza proteica o peptídica, por
ejemplo la insulina, glucagon, moléculas pequeñas pero polares y eicosanoides. 
Estos receptores están ubicados en la membrana para recibir hormonas que tienen un gran tamaño, mayor peso
molecular o carga polar. Los eicosanoides son de naturaleza lipídica pero necesita de los receptores de membrana
para ingresar a la célula 
guiga
Sublinhado
guiga
Nota
Sustancia biológicamente activa derivada de ácidos grasos poliinsaturados
RECEPTORES INTRACELULARES: 
Ya sean los citosólicos o nucleares y van a interaccionar con hormonas de características poco polares como las
esteroides (glucocorticoides mineralocorticoides), tiroideas, metabolitos de vitamina D y retinoides. Ya que por su
naturaleza lipídica, pequeño Tamaño y poco polares, traspasan directamente la membrana plasmática, y por ello
interaccionan con receptores en el interior de la célula. 
Los receptores tiroideos o también conocidos
como receptores nucleares pero esa
terminología circunscribe demasiado al núcleo y
en realidad estos tipos de receptores los
encontramos también en el citosol. Además de
presentar un sitio de unión al ligando, presenta
un sitio de unión al ADN lo que prácticamente
Define el destino de esa proteína: Unirse al ADN 
El mecanismo de acción funciona a través de receptores intracelulares e involucra en forma directa la expresión de genes
Cuál es la cantidad de receptores en una célula: Es una cantidad definida y limitada. 
• La célula en presencia de bajas concentraciones de hormonas expresara mayor cantidad de receptores en su
superficie, este mecanismo sirve para captar la mayor cantidad de hormonas posibles. Esta regulación se
denomina Up Regulation.
• por el contrario, el Down Regulations: cuándo hay un aumento elevado de la hormona, y para evitar una
respuesta excesiva por parte de la célula, está endosita los receptores de membrana y los incorpora al
interior celula donde la hormona o el ligando no se le van a unir.
Hormonas que por su naturaleza lipídica,
tamaño y baja polaridad, atraviesan la bicapa
lipídica y pueden dirigirse al interior celular. 
El objetivo metabólico de los receptores
intracelulares, y las consecuentes cascadas de
señalización, es regular la expresión génica 
Reconociendo que la presencia de un receptor
define el mecanismo de traducción de señales
para poder generar una respuesta específica,
los ácidos biliares son un estímulo para un
receptor para definir con papel mucho más
importante que la emulsificación de las
grasas 
Regiones promotoras: Existen 2 modelos de receptores intracelulares: Tipo 1 y 2
Receptores de esteroides (citosólicos - Tipo 1).
La hormona que por su naturaleza lipídica o apolar atraviesa la membrana plasmática y se dirige al citosol celular
donde encontrará el receptor. Ejemplo el glucocorticoide interacciona con el receptor citosólico que se encuentra en
forma inactiva unida a proteínas HSP90 de Shok térmico, esta unión impide que el receptor por sí solo genere
respuestas. 
Una vez que la hormona se une al receptor,el receptor se separa
de los inhibidores, luego el complejo hormona receptor se
dimeriza con otro complejo similar formando un homodímero
(Activado). 
El homodímero esteroide receptor tomando como ejemplo el
glucocorticoide, ingresara ya activo al interior del núcleo celular
donde tomará contacto con elementos de respuesta (Regiones 
del promotor de genes) a la hormona (GRE: Elemento de
respuesta al glucocorticoide), en la molécula de ADN próxima a la
secuencia promotora para la transcripción del Gen específico
que se quiere decodificar. 
por lo tanto se pone en juego la ADN polimerasa y todas las
enzimas de transcripción, se generará un Pro ARN mensajero
inmaduro, luego de un proceso de edición de maduración,
obtendrá la capacidad de traducir la proteína dando así una
respuesta específica.
Receptores tiroideos o nucleares (Tipo 2):
La hormona ya presente en la célula ingresa
al núcleo a través de los poros nucleares
encontrando su receptor unido a los
elementos de respuesta a la hormona (HRE)
que ya se encuentra dimerizado
(heterodímero TR-RXR), el cual se encuentra
inactivo por que el receptor está unido a un
correpresor. 
El co r r epresor inhibe al receptor nuclear
para evitar la transcripción de un gen
específico. 
Cuando la hormona se encuentra con su
receptor produce la separación del
correpresor y permite que se le una un
coactivador (los cuales pueden ser RXR -ác
Retinóico-). 
Entonces el complejo hormona receptor coactivador, hace que los elementos de respuesta a la hormona estimulen la
transcripción del Gen específico por una ARN polimerasa. Una vez se transcribe el Gen, se transcribe un ARN
mensajero que saldrá del núcleo por los poros nucleares y en el citosol traducirá una proteína la cual generará la
función deseada por la hormona.
RECEPTORES DE MEMBRANA: Ionotrópicos y Metabolotrópicos
IONOTRÓPICOS regulan el movimiento de los iones. 
REC-CANAL: Son aquellos que además de ser receptores, tienen
la capacidad de permitir el pasaje de iones; la unión de un
ligando a un receptor ionotrópico abre el canal para el pasaje de
los iones, ejemplo es el receptor (nicotínico) para acetilcolina
que permite el pasaje de sodio al citosol 
REC asociado a canal: Esta asociación se realiza a
través de proteínas acopladoras o de mediadores
químicos que establecen la conexión, directa o
indirecta, entre el receptor que recibe al ligando,
transmite a través del acoplador la señal para abrir
o cerrar el canal, controlar el flujo de iones.
METABOTRÓPICOS: se relacionan con una enzima. 
Receptor con actividad enzimática intrínseca: 
Grupo de receptores que además presentan en su dominio citoplasmático una
actividad enzimática, de tal manera al unirse el ligando al receptor, esta sufre unos
cambios conformacionales activando su propiedad enzimática (puede transformar un
sustrato en producto) en la cara citosólica de la membrana celular, generando una
cascada de eventos hasta lograr la respuesta deseada (desde una cascada muy compleja,
hasta la apertura de un canal iónico).
• Tres tipos de actividad enzimática intrínseca: T ST GC
1. Receptores con actividad tirosina quinasa: Cuando se activan
pueden fosforilar sustratos en aminoácidos tirosina. Un ejemplo de
ello es el receptor de la insulina
2. Receptores con actividad serina treonina quinasa: Fosforilan
sustratos en residuos serina y treonina. 
3. Receptores con actividad guanilato ciclasa: Enzima que genera
nucleótidos cíclicos, en este caso, a partir de GTP para formar AMPc.
Se usará como modelo en esta clase el receptor para óxido nítrico.
Receptor Asociado a enzim as itinerantes : 
Es otro tipo de receptores metabolotrópicos que se asocian a una
enzima, enzimas conocidas como itinerantes, es decir que el
receptor se une a la enzima siempre y cuando el receptor este
Unido al ligando. La cascada de transducción de Señales involucra
la generación de un nuevo producto. 
Estás enzimas También tienen actividad tirosina quinasa y
responden a un modelo conocido como JAC-STAT que se verá más
adelante.
Receptores proteína tirosina quinasa. 
Receptores con actividad tirosina quinasa 
intrínseca, extrínseca. 
Receptores asociados a serina treonina quinasa. 
Receptores tirosina fosfatasa (desfosforilan). 
Receptores asociados a guanilato ciclasa (para la 
formación de gmp cíclico)
Receptor asociado a proteína G . 
El receptor se encuentra asociada a una proteína acopladora (G) que actúa como
transductor, que une al receptor con la enzima. La unión del ligando con el receptor
permite la activación de la proteína G que a su vez activa o inhibe a la enzima. 
A manera de ejemplo 2 proteínas (enzimas) acopladas a una proteína G: 
1. Adenilato ciclasa, que por hidrólisis transforma el ATP en AMPc.
2. Fosfolipasa C (PKC) que por fosforilación transforma fosfolípidos de
membrana 
Existen algunos sistemas de receptores que no obedecen estrictamente esta clasificación, podemos encontrar
receptores que regulan canales iónicos de manera indirecta a través de una proteína G asociada a enzimas dando un
ejemplo mixto de un receptor ionotrópico y metabolotrópicos unidos
RECEPTORES ASOCIADOS A PROTEÍNA G
En los receptores en la superficie de la membrana celular, encontramos receptores asociados a la proteína G, es
importante resaltar que son estructuras proteicas que están asociadas a la proteína, y no que son parte de ella. 
Son receptores de parathormona, luteinizante, foliculoestimulante,
estimuladora de tiroides, adrenocorticotrofina glucagón, vasopresina,
angiotensina II, factor activador de plaquetas, prostaglandinas, etcétera. El
mecanismo de acción es el siguiente: 
• La hormona es el 1° mensajero que al contactar con el receptor de
membrana formará el complejo hormona receptor. 
• Este complejo sufrirá cambios que vinculará a una proteína G
cambiándola de su forma inactiva a su forma activa. 
• Al activar la proteína G se desencadenara una cascada de señales,
una de ellas es la activación de una proteína efectora, que a su vez
transformar moléculas precursoras en 2° mensajeros. 
Componentes que participan de toda la cascada de señalización. 
Un ejemplo de ello es que la proteína G activada produce la activación del adenilatociclasa, formará el ATP en AMP-
cíclico (3' 5') que es el 2° mensajero. Continuará con las señales intracelulares.
Las proteínas que actúan como interruptores biológicos mediante la transducción de señales. Estructuralmente se dividen
en 2: 
• Heterotrimérica: Tres subunidades distintas, denominadas ἀ β y ɣ, proteínas asociadas a membrana (receptores
metabolotrópicos -tb a ionotrópicos-). 
• Monoméricas: Una única subunidad, libres en el citosol y nucleoplasma. Se activa de la misma forma cambiando
GDP por GTP. 
Receptores proteína tirosina quinasa. 
• Receptores con actividad tirosina
quinasa intrínseca, extrínseca. 
• Receptores asociados a serina
treonina quinasa. 
• Receptores tirosina fosfatasa
(desfosforilan). 
• Receptores asociados a guanilato
ciclasa (para la formación de GMP
cíclico)
Mecanismo de acción de la proteína G: 
Receptor de membrana con 7 dominios
transmembrana (Dominios extracelular
intramembrana intracelular).
La proteína G se denomina así por estar
adherida a guanosina difosfato.
Es proteína heterotrimérica porque sus 3
subunidades son diferentes (ἀ β y ɣ)
siendo la ἀ la más grande. 
La forma inactiva de la proteína G es
cuando está unida a GDP. 
guiga
Nota
LA subunidad Alfa presente actividade enzimatica intrinseca GTPasa(hidrolisa GTP a GDP).
Una vez que la hormona a entrado en contacto con el receptor se produce el complejo receptor hormona que
interactúa con la proteína G la cual libera a su GDP y se une a GTP quedando así activada. La subunidad de mayor
tamaño ἀ Activada (es la que se unea GTP) tiene una propiedad intrínseca ATPasa, es decir la propiedad de hidrolizar
el GTP para convertirlo a GDP, quedando así la subunidad ἀ nuevamente de forma inactiva.
Una vez activada la proteína G, la subunidad ἀ unida a GTP (se separa del dímero β y ɣ) se une a una proteína
efectora activándola, ejemplo clásico, ἀ toma contacto con guanilato ciclasa activándola, formando AMP cíclico
utilizando ATP. 
Cuando se culmina la activación de la proteína efectora el GTP se hidroliza y vuelve a GDP más fosfato inorgánico,
entonces la subunidad ἀ queda inactiva y se une a su dímero β-ɣ, formando de vuelta el trímero de la proteína G.
Esto sucede al mismo tiempo que la hormona se desprende de su receptor (recordar el principio de reversibilidad del
receptor).
La proteína G (heterotrimérica) se puede dividir en cuatro tipos: 
Gs Estimuladoras: Asociado a procesos en la cascada y el estímulo de la actividad enzimática. 
Gi inhibidoras: Actúan como inhibidores enzimáticos, o regulan la activación de canales. 
Gq: Una familia de proteínas G 
G12: familias de proteínas G
Dentro de cada uno de los grupos de proteína G mencionadas anteriormente, podemos encontrar subtipos, algunas
características particulares y asociación a enzimas o a canales. 
Un ejemplo de ellos son los receptores asociados a proteína G donde claramente son la gran mayoría de receptores
a través de los cuales se reciben las señales y están implicados en una enorme variedad de procesos, por ejemplo los
sentidos visión olfato gusto; muchas hormonas también trabajan a través de estos receptores, neurotransmisores,
etc.
Las proteínas G monoméricas
funcionan a través de un ciclo.
Están inactivas unidas a GDP, se
activan cuando intercambian GDP
por GTP. Se inactiva cuando la
actividad GTPasa hidroliza el
enlace GTP liberando fósforo
inorgánico y dejando a la proteína
G de vuelta inactiva. Existen
proteínas que facilitan estos
procesos (no representados).
La proteína G monoméricas y funciones relacionadas: 
RAS: Relacionadas con la función de transducción de Señales en
Cascadas de MAPK, ejemplo de ellos son los receptores de factores de
crecimiento, insulina etcétera. 
RAB: Tráfico de vesículas intracelulares y exocitosis, o para exportar
productos a la membrana. 
RAN: Regulan los procesos de Tráfico de ARMm y proteínas entre núcleo
y citoplasma. 
RHO: Relacionadas con la función de ensamblado del citoesqueleto
celular. (también relacionadas con las proteínas G heterotriméricas: G12)
Receptores acoplados a proteínas Gq, un 
ligando interesante es la adrenalina a través 
de receptores Alfa 1:
La adrenalina es una señal que Puede unirse 
a 5 subtipos diferentes de receptores (a1 a2 y 
b1 b2 b3). 
~Los receptores Beta señalizan por 
la vía del AMPc
~Alfa 1 por la vía del calcio 
~Alfa 2 por Gi 
Receptores acoplados a proteína Gq 
encontramos una gran variedad mediadores 
desde neurotransmisores
SISTEMAS DE TRANSMISIÓN DE SEÑALES INTRACELULARES. 
Uno de los sistemas más conocidos es el del AMP 3', 5' cíclico. Su nombre se deriva por que está compuesta de una
adenosina con un grupo fosfato que está ciclado en posición 3'5' de la ribosa. 
Este sistema utiliza receptores integrales de membrana, la porción extracelular que se une a la hormona, puede ser
un receptor estimulante o inhibidor que va a estar acoplado o asociado a proteína G. 
Cuando el receptor se une a su ligando, la proteína G asociada, separa la subunidad ἀ (estimuladora o inhibidora). 
Adenilato Ciclasa: Su nombre se debe a que cicla el AMP→ En la porción citosólica hidroliza el ATP y lo transforma
en AMP y luego lo cicla en posición 3'5' (2° mensajero). 
Proteínas Efectoras 2° mensajero
Adenilato ciclasa AMPc
Fosfolipasa C IP3 y DAG
Guanilato ciclasa GMPc 
Fosfolipasa C Ácido fosfatídico
Algunos ejemplos de hormonas que usan este mecanismo son la adrenalina (epinefrina), glucagon, ACTH, LH, TSH,
PTH, ADH.
Vía del AMP cíclico. 
El Ligando se une al receptor que está acoplado a proteína Gs, la
subunidad ἀ se separa de la β-
ɣ intercambia GDP por GTP, ἀ
activada se dirige a la enzima
adenilato ciclasa, y ésta
cataliza la formación de un
enlace cíclico a partir del ATP
para generar AMPc (2°
mensajero). 
El aumento de las concentraciones de AMPc en el interior de la célula
determina toda una serie de acciones: 
1) El AMPc se une a una familia de proteínas quinasas A (que son las
proteínas has dependientes de ATP cíclico), la cual es un tetrámero
conformada por 2 subunidades represoras y 2 catalíticas.
Entonces el AMPc se une a las unidades represoras (en un sitio alostérico) y estas liberan las 2 subunidades
catalíticas, las cuales van a fosforilar proteínas Celulares como evento final de la proteína Gs
1. La PKA activada se encarga de fosforilar otra serie de proteínas citosólicas con una
determinada función celular (activando o desactivando). 
La proteína quinasa A (PKA) es un tetrámero compuesta por 2 subunidades
reguladoras R y 2 subunidades catalíticas C, estas últimas se encargan de fosforilar
otras enzimas citoplasmáticas. El mecanismo es el siguiente: 
• Altas concentraciones del AMPc actúan como ligandos (2° mensajeros) y se unen
a las subunidades reguladoras, provocando la separación de los 2 pares de
subunidades del AMPc liberándose las 2 subunidades catalíticas, estás una vez
libres en el citosol se encargan de fosforilar las diversas proteínas citosólicas.
2. El incremento de AMP cíclico es regulado por la célula por una fosfodiesterasa,
que se encarga de romper la ciclación y generar 5'AMP, desactivando de esta manera
el AMPc e impidiendo la activación de las PKA.
Las cascadas de señalización a través de la proteína Gs no solamente se limitan a los mecanismos de modificación 
covalente de regulación enzimática, sino que también están involucrados en otras respuestas celulares: 
2) Promotor de expresión génica
Una de las proteínas diana de la proteína quinasa A (PKA), es
una proteína llamada CREB la cual tiene la propiedad de unirse
a regiones específicas de promotor de genes diana.
Estos elementos de respuesta al AMPc son los lugares donde la
proteína CREB se va a unir. 
La proteína CREB dimerizada es fosforilada por la PKA,
quedando la proteína CREB activada para cumplir su función
regiones específicas promotoras de genes diana
3) como se mencionó antes, existen receptores asociadas a
proteínas G que pueden regular la expresión de canales iónicos,
Ya sea directamente a través de la proteína G, o a través de
productos de la secuencia que continúa en otro sentido.
Ejemplo: Gs estimula a A.ciclasa, se genera AMPc que junto con
la PKA pueden regular canales iónicos y controlar el flujo y
gradientes iónicos. 
Ej: La regulación de canales iónicos de Cloro es por
fosforilación y desfosforilación de la vía PKA. Este canal de cloro
es el regulador transmembrana de la fibrosis quística que se
verá más adelante (junto a C.clínico de cólera)
Uno de los aspectos centrales de estos procesos de señalización es que la respuesta vuelva a retornar a su situacion basal.
Investigar los mecanismos que permitan revertir este sistema hacia el estado basal.
Gi es una proteína que va a inhibir la actividad adenilato ciclasa a partir del mismo mecanismo de acción o ciclo de
la proteína G. Por éste mecanismo se reduce producción de AMPc, y concecuente menor capacidad de fosforilación
de proteínas. El mecanismo de Gi NO es regular a la proteína Gs Cada uno de estos mecanismos son→
independientes. En una célula, donde se expresan los 2 receptores funcionarán como mecanismos de control. 
El receptor de glucagon está asociado a proteína Gs, es importante reconocer los receptores β adrenérgicos 1 2 y
3. Otras hormonas que tienen este mecanismo son el folículo estimulante, LH, ACTH, TSH, receptores de
neurotransmisores tipo metabolotrópicos, receptoresde los sentidos del olfato visión y gusto. 
En el caso de la proteína Gi, están los receptores ἀ 2 adrenérgicos, por lo tanto la adrenalina tiene en los
receptores 
• β: Señalización vía AMPc fosforilación por PKA. 
• ἀ 2: ésta vía tienen inhibición de la cascada de eventos.
por lo tanto si una célula expresa ambos receptores, la relación entre esos receptores establece la respuesta que
puede llegar a tener.
Mecanismos que revierten y cierran el circuito de la vía del AMPc: 
La familia de proteínas fosfodiesterasas (PDE) son enzimas que hidrolizan la parte
cíclica del AMPc y del GMPc, dando como producto AMP y GMP. 
Existen al menos 11 isoenzimas de fosfodiesterasas con distintas características,
expresión tisular, mecanismos de regulación. 
Dicha expresión de las diversas fosfodiesterasas nos permite entender su
funcionalidad en particular. La actividad de las fosfodiesterasas pueden estar
controladas por los nucleótidos, quinasas (fosforilación y desfosforilación).
Entonces éstos sistemas de recuperación de la señal la devuelven a su estado
basal.
Podemos entonces concluir que la concentración de AMPc obedece a su
formación vs hidrólisis. 
Algunas bacterias en su estrategia de supervivencia, buscan generar un
nicho biológico donde puedan proliferar de manera adecuada y conveniente,
estás bacterias utilizan moléculas que cuando la liberan generan cambios a
nivel celular y tisular contraproducente para el individuo pero adecuado→
para el Nicho biológico. Es lo que se conoce como toxinas o exotoxinas porque
son las bacterias quienes las liberan (cólera y pertusis) 
Algunas de estas toxinas modifican funcionalmente algunos procesos metabólicos celulares para que se forme un
objetivo afín para la bacteria. Estás toxinas modifican covalentemente a la subunidad ἀ de la proteína Gs (cólera) y a
la subunidad ἀ de la proteína Gi (Pertusis). Esta modificación covalente denominada ADP ribosilacion (une ADP
ribosa a partir de nicotinamida adenina dinucleótido). 
• La alteración de la proteína Gs bloquea la actividad GTPasa. 
• La alteración de la proteína Gi bloquea la capacidad de poder interaccionar la AC. 
por ende la proteína Gs no tiene capacidad de poder revertir su estado de activación permanecerá continuamente→
activa dando una secuencia de eventos que aumenta desproporcionadamente el AMPc y de toda la cascada
subyacente (mucosa del epitelio intestinal) → Cólera
Pertusis altera la proteína Gi y bloquea la capacidad de unión al A.Ciclasa se pierde es la inhibición de la adenilato→
ciclasa, y esto genera un aumento excedido de AMPc y una exacerbación de la cascada subyacente (mucosa del
epitelio respiratorio)
Sistema del fosfatidilinositolbifosfato
(PIP 2). 
Es un fosfolípido propio de la membrana celular
es que se encuentra en menor cantidad. El
fosfatidilinositol donde el ATP como mediador lo
fosforila dando el PIP 2. 
Cuando se genera el complejo hormona
receptor se observa la actividad de la proteína
Gq, donde la sub-unidad ἀ activa interacciona
con una proteína periférica de la cara citosólica
de la membrana plasmática, está proteína es
una fosfolipasa C (PLC). 
PLC se encarga de romper fosfolípidos, en el
caso de la fosfolipasa C activada por la proteína
Gq, hidroliza PIP2 presente en la membrana.
Estructura del PIP2: 
Fosfatidil + Inositol con 2 grupos fosfato. 
Bajo la acción de la PLC se hidroliza la estructura del PIP2 dando como
resultado: DAG e IP3.
DAG (diacilglicerol) + Inositol trifosfato (IP3). 
El DAG queda en la cara citoplasmática de la membrana debido a su
carácter anfipático, y actúa como un 2° mensajero que activará (junto con
el calcio) a la Proteinquinasa C (PKC). 
Algunas de estas fosfoquinasas necesitan de calcio para su actividad, la
PKC fosforilan diversas proteínas citosólicas que se encargan
precisamente de procesos de diferenciación y replicación celular. 
El IP3 presente en el citosol celular interacciona con receptores de canales de calcio
(este es un ejemplo de R ionotrópico) presentes en las cisternas del retículo
endoplásmico (las cuales se encargan de almacenar calcio), generando la apertura de
dichos canales y provocando la liberación de calcio al citosol celular. 
• Esto va a acosionar diversas acciones como la función de vesículas con una
secreción propia de la célula o la contracción del músculo liso. 
La célula regula los aumentos del IP3, mediadas a través de fosfatasas que se
encargan de ir hidrolizando y liberando cada uno de estos fosfatos transformando
el IP3 en IP2, IP, y finalmente en inositol.
 
Vía de los Inositol fosfato calcio:
Cuando se une el calcio como un ion modifica estructuralmente a las proteínas, de la misma manera que un grupo fosfato
lo puede hacer. 
En la célula tiene una enorme necesidad de mantener los niveles de calcio controlados, por que el calcio tiene una
tendencia elevada a precipitarse tanto con fósforo como con otros elementos, por ello la célula resguarda el calcio en
compartimientos, y también usa el calcio como mecanismo de señalización. 
Debido a lo anterior hablamos de cambios en gradientes de calcio cuando una célula recibe un estímulo y abre un canal de
calcio como por ejemplo un canal voltaje dependiente (10mil menos concentrado en el espacio intracelular), además tiene
reservorios y en el retículo endoplásmico y en las mitocondrias.
Una vez el calcio está libre en el citosol se una rápidamente a proteínas que lo fijan, la calmodulina es la más relevante
pero también está la troponina C, sinaptotagmina, proteína S100 y anexinas, logrando mediante esta unión su actividad
biológica. 
El complejo calcio calmodulina es responsable de activar una familia de proteínas quinasas denominadas calcio-
calmodulina-dependientes genera :→
• como respuesta la fosforilación de proteínas. 
• La Concentración de calcio citosólico capacidad de unión de la calmodulina y mayor activación de esta vida. "El→
proceso de fosforilación de proteínas puede también ser objeto diana de la PKA"
Resumiendo: Con los receptores asociados a proteína G, los eventos de fosforilación de proteínas toma una
dimensión central. Para revertir esta situación deben existir fosfatasas que acompañan estos sistemas, un ejemplo
de reversión de la vía de señalización es la presencia de una familia de fosfatasas que tiene la capacidad de hidrolizar
el IP3 a IP2, a IP, y a Inositol. 
Investigar como se revierte el resto de procesos de amplificación que no se limita solamente a la separación del
ligando con su receptor
RECEPTORES PROTEÍNA TIROSINA QUINASA CON ACTIVIDAD INTRÍNSECA: 
Ejemplos de ellos son los receptores para factores de crecimiento y la insulina. 
A. Monómero de TK 
Receptor con 3 dominios: extracelular
intramembrana y citosólica. 
El dominio citosólico es el dominio tirosina-
quinasa, es decir que puede fosforilar. 
Cuando se une el ligando al receptor estimula la
dimerización de receptores. Es necesaria la
dimerización para obtener la capacidad de
autofosforilación de forma Cruzada, es decir, que
es un receptor fosforilará al otro receptor (en el
sector citosólico) y este a su vez fosforilará al
primero. Cuando el dímero está fosforilado
entonces queda activado y puede fosforilar a otras 
proteínas citosólicas activándolas . 
Intrínseca porque ellas mismas tienen la capacidad de auto fosforilarse y, después activadas, pueden fosforilar otras
proteínas en el citosol 
Son receptores que además de recibir al ligando, tienen en sus dominios
intracelulares las regiones donde se ubica la actividad enzimática, entre ellos
tenemos la actividad del guanilato ciclasa (vía del GMPc). Otros ejemplos son el
receptor para él factor natriurético atrial (atriopeptina), receptores para
endotoxinas bacterianas.
Vía del GMPc:
La activación de los receptores activa a la GC que generaGMPc a partir de GTP. el
GMPc activa una familia de PKG encargadas de fosforilar sus proteínas diana 
En el caso del receptor para el óxido nítrico que presentan actividad guanilato
ciclasa, es un receptor intracelular y que a su vez tiene actividad enzimática
intrínseca (puede definirse como metabolotrópicos o ionotrópicos) y funcionan de
la misma manera activando a la guanilato ciclasa y continuando con la misma
cascada anterior (GMPc > PKG > proteínas diana) 
Para regular las concentraciones de GMPc están una familia de fosfodiesterasa
que hidrolizan > GMP lineal sin actividad metabólica. 
Analizar el caso clínico de un fármaco inhibidor de la enzima de PDE.
B. Receptor TK
Receptor tirosina quinasa: Dentro de esta familia de receptores tenemos para
factores de crecimiento, insulina, factores derivados de plaquetas. 
Estos receptores se pueden presentar como monómeros o dímeros, su actividad
biológica se manifiesta cuando se encuentran dimerizados, por ejemplo el receptor
de insulina en la Subunidad β en los dominios citoplasmáticos dónde va a tener su
actividad tirosina quinasa intrínseca gracias a la auto fosforilación y la fosforilación
Cruzada con los residuos tirosina, y luego se desencadenan las secuencias de
reacciones que conducen a la cascada de señalización
El receptor de la insulina se encuentra previamente dimerizado con una
estructura más compleja, porque también posee 2 subunidades: ἀ de dominio
extracelular (Receptor), y β de dominio intracelular (que tiene el dominio tirosina
quinasa), que se auto fosforilan de manera Cruzada cuando llegue la hormona.
Existen proteínas que tienen la capacidad de reconocer los dominios tirosin quinasa (de los receptores) que se
encuentran fosforiladas, estas proteínas o dominios se denominan SH2. 
La primera serie de eventos de la cascada es la con formación de
complejos multiprotéicos que se van dando en forma
secuenciada asociadas directamente al receptor. 
Receptor fosforilado < SH2 < GRB2 < SOS. Todo esta secuencia de
proteínas es para activar 1 Proteína G monomérica (de la familia
RAS RAB RAN RHO). 
Ej RAS se activa tomando GTP en reemplazo de GDP, luego activa
una cascada de quinasas, conocidas como MAPK (quinasas
activadas por mitógenos), cuyo objetivo final es el control de los
factores de transcripción que regulan la expresión de genes. por
ello estas cascadas MAPK están asociadas al control de la
expresión de genes que regulan los procesos de proliferación y
diferenciación celular. 
MAPKKK = Raf 
MAPKK = MEK
MAPK = ERK
El receptor de insulina (subunidad ἀ) tiene la
capacidad de unirse a la hormona insulina, y la
porción con actividad tirosin quinasa (subunidad β
transmembrana y citosólica) se activa por
fosforilación de residuos tirosina, y tiene la
capacidad de modular una proteína central P3K, es
una quinasa que fosforila un fosfolípido de
membrana que es él PIP2. 
En este caso el PIP2 no se hidroliza, si no adquiere un
fósforo para formar PIP3, y este mediador a través
de varios pasos, para activar una proteína quinasa
PKB (AKT)
PKB es un elemento esencial para divergencia de Señales a partir de las cuales se reconocen varios efectos asociados
a la insulina a sus proteínas diana: 
• El control sobre la sobrevida celular (capacidades de apoptosis o antiapoptódica) 
• Procesos celulares metabólicos como el control de la síntesis de glucógeno, lípidos, proteínas. 
• Regulación del metabolismo de glúcidos 
• Control sobre la vehiculización de vesículas citosólicas 
Desde el punto de vista metabólico: 
1. A través de la cascada de insulina vía PKB, se controla por fosforilación a las fosfodiesterasas, en consecuencia se
controlan los niveles de AMPc y sus respectivas cascadas 
Investigar: El glucagon la hormona reconocida como hormona del ayuno, es aquella que va a potenciar los procesos
metabólicos, degradación de triglicéridos, glucógeno usados como combustibles para generar fuentes de energía
prioritarios. Utiliza un receptor asociado a proteína Gs que activa al adenilato ciclasa formando AMPc cíclico ,
trabajando a través de la PKA. Fosforilación.
vs 
2. Insulina, hormonal la saciedad, que es anabólica por excelencia, favorece la síntesis de lípidos proteínas,
almacenamiento de los glúcidos, procesamiento de la glucosa. Es una hormona cuya una de sus señalizaciones es la
activación de fosfodiesterasa que eliminan AMPc . La PKB controla la expresión de proteína fosfatasas, las cuales
son enzimas que eliminan el grupo fosfato de los ciclos de fosforilación - desfosforilación, que bajo efectos de
insulina se debe encontrar un estado de desfosforilación de las enzimas.
Tejidos insulinodependientes: 
Adipocitos, músculo esquelético en reposo, etc. → Se caracterizan porque sus transportadores de glucosa se
encuentran a nivel intracelular y requieren de la cascada de señalización vía insulina para poder traslocarlos a la
membrana plasmática, y en ese momento, permitir el ingreso de glucosa a las células. 
 La insulina y su mecanismo de acción logran el transporte de vesícula a través de 2 procesos: 
1. La proteína PKB activa a las proteínas RAB (G monoméricas) asociadas a otras proteínas que controlan el
flujo de vesículas, desanclando y permitiendo su translocación y movilización hacia la membrana plasmática.
2. Para que esos procesos ocurran a través de las kinesinas es necesario el calcio, para obtenerlo, se debe sacar
de los reservorios. 
¿Cúal es el proceso por el cual se define a un tejido como insulino dependiente?
• Este caso la insulina no trabaja con proteínas Gq como vimos antes, sino que con el sustrato insulina-receptor
o PKB, tiene la capacidad de activar una PKC ɣ, hidroliza PIP2 dando como producto IP3 y DAG, donde es el
IP3 el responsable, a través del receptor para IP3 en el retículo endoplásmico, de lograr el aumento del calcio
citosólico necesario para que junto con el desanclaje de estas vesículas, el producto de la activación de las
proteínas RAB, puedan ser movilizadas y fusionadas para permitir la exposición de estos transportadores de
glucosa a nivel de la membrana plasmática. 
Hemos visto que existen varias fosfoquinasas: PKA PKB PKC PK-calcio-calmodulina PKG. Esto define como los eventos de
fosforilación “→ una ley clave” de los mecanismos de señalización: 
• PKA asociado a AMPc 
• PKB asociado a receptor tirosin quinasa de insulina (PIP3) 
• PKC asociado a calcio y Acil-glicerol 
• PK-calcio-calmodulina 
• PKG asociado a GMPc
RECEPTORES PROTEÍNA TIROSINA QUINASA EXTRÍNSECA.
Esto quiere indicar que los receptores por sí mismos no se pueden
fosforilar y dependen de tirosinas quinasas asociadas, es decir, de
tirosinas quinasas que están en el citosol y las van a fosforilar. 
Cuando un receptor activo se une a su hormona se dimeriza, pero
no puede n auto fosforilarse , sin embargo ésta dimerización hace
que tirosinas quinasas libres puedan unirse a estos receptores y los
fosforilan. Una vez los receptores están fosforilados entran en su
forma activa y entonces los receptores podrán fosforilar otras
moléculas del citosol celular. 
Este tipo de receptores están presentes para las citoquinas,
hormonas de crecimiento, prolactina, leptina.
Conclusión: 
• Los receptores son proteínas a las cuales la hormona se fija selectivamente por adaptación conformacional o
complementariedad estructural, debido a su especificidad.
• Los receptores pueden encontrarse en diversas localizaciones como en la membrana plasmática, libres en
citosol, núcleo, y dependerá de la naturaleza del ligando. 
• La proteína G es un heterotrímero (ἀ β y ɣ) unido a GDP que es la forma inactiva de la proteína G. 
• El dímero β-ɣ y la subunidad ἀ unida a GTP es la forma activa de la proteína G. 
• Los receptores tirosina quinasa se dimerizan en su unión al ligando. De esa manera se activan y pueden
actuar. Un receptorque ya se encuentre dimerizado es el receptor de la insulina.
Sistemas RAS y quinasas MAP 
Es un sistema complejo que participa principalmente en procesos
de diferenciación y multiplicación celular. 
Este sistema utiliza este sistema usa receptores tirosin quinasa que
al llegar la hormona al receptor se produce la fosforilación
Cruzada del receptor, generando que diversas proteínas con
residuos sulfhidrilos presentes en el citosol, al que finalmente se 
une al receptor RAS . 
Algunas de estas proteínas son las proteínas GRB que sirve a modo
de adaptador componente para que pueda unirse la proteína SOS,
una vez generado el complejo GRB-SOS toma contacto con la
proteína RAS ubicada en la cara citosólica de la membrana
plasmática. 
La proteína RAS en forma inactiva está unida a GDP , luego de
entrar en contacto con el complejo GRB-SOS, se fosforila y queda
en forma activa unida a GTP. 
La proteína ras activada desencadena una fosforilación en cascada
de quinasas o proteínas MAP: 
• RAP > MEK > ERK
Finalmente la última de estas proteínas, ERK (es una proteína MAP)
toma diversos caminos: 
1. Ingresa al núcleo y estimula procesos de diferenciación y
multiplicación celular. 
2. Se queda en el citosol para estimular diversas proteínas
quinasas las cuales se encargarán de fosforilar a otras proteínas
efectoras, estimulándolas o inhibiéndolas.
Estímulo y autofosforilacion del receptor tirosin quinasa. 
unión de proteínas con dominios sulfhidrilos. 
unión de GRB, SOS. 
Complejo GRB-SOS toma contacto con las proteínas RAS. 
Desencadena cascada desfosforilacion de proteinas o quinasas MAP
(proteínas activadas de la diferenciación y replicación celular) 
Sistema JAK-STAT 
Es un sistema bastante sencillo sin demasiados mediadores: 
• JAK: Receptores asociados a tirosin quinasa tipo Janus. 
• STAT: Signal transducer and activators of transcription. 
Al unirse los mediadores químicos o ligandos se produce la fosforilación de las
JAK (como todo receptor tirosin quinasa). 
Una vez fosforilado se pueden unir proteínas con residuos sulfhidrilos, más 
exactamente proteínas STAT (proteínas que se encargan de la activación de la
transcripción y diferenciación celular). 
Cuando las proteínas STAT se unen al sector fosforilado de la proteína JAK,
STAT también se fosforilan y luego se dimerizan y se dirigen al interior del
núcleo para tomar contacto con los génes promotores de transcripción y
traducción celular
Algunos ejemplos de hormonas que usan este sistema son la GH, PRL, IFN-ɣ y
otras citoquinas.
Receptores asociados a enzimas itinerantes JAK-STAT 
Estos receptores presentan la característica de estar
relacionados con enzimas de manera directa, o estás
enzimas se asocian a los receptores cuando éstos se
une al ligando. 
Estas actividades enzimáticas son tirosina quinasa,
cuyas quinasas se denominan JAK, las cuales se
activan cuando el ligando se une al receptor y permiten
la fosforilación de sus proteínas diana. 
Las proteínas diana son factores de transcripción
denominados STAT , los cuales una vez fosforilados se
dimeriza y se trasladan al núcleo para regular la
expresión de genes. 
• Es un mecanismo bastante directo → la activación
de un factor de transcripción por fosforilación para
regular la transcripción de genes.
• Ejemplos de estos receptores son para la leptina,
eritropoyetina, y mucho más frecuentes en
inmunología con una enorme familia de citoquinas 
Conclusiones: 
Los sistemas de traducción de Señales constituyen la segunda etapa de la transmisión del mensaje. La primera de
estas etapas era el contacto de la hormona o mediador químico con el receptor celular, la segunda etapa es la
producción de todos estos 2° mensajeros que desencadenan diversas acciones intracelulares. 
Los diferentes sistemas de transducción suelen direccionar la señal en diversos sentidos, estimulando varios
mecanismos celulares. Es decir, ya sea el sistema del AMPc, o de las proteínas RAS, que son bastantes complejos, y la
acumulación de uno de estos 2° mensajeros pueden desencadenar diversas actividades a la vez en el interior de la
célula. 
La mayoría de ellos involucra la unión previa con un receptor, y luego la fosforilación y desfosforilación de diversas
enzimas intracelulares ejecutoras finales de la señal. Es decir, muchos de estos sistemas primero requieren de la
unión de una hormona o un receptor acoplado a proteína G con lo cual activar a todo el sistema de señalización
intracelular.
Recomendación de estudio de este material en Harper, Blanco en Capítulo del sistema endocrino precisamente en el sector
de traducción de señales 
Cuando leamos los subtítulos del capítulo de receptores, siempre Buscar receptores. 
Focalizarse en los mecanismos de acción, es decir, todos los eventos desde la unión del ligando con el receptor hasta la
respuesta molecular (no la respuesta biológica)
Microresumen de algunos eventos que se han estudiado en esta clase, nos manejamos con:
• Cambio de los gradientes de la concentración de iones. 
• Eventos de fosforilación de proteínas 
• Formación del complejo multiproteicos 
• Regulación de la expresión génica 
ej: PKA termina definiendo la fosforilación de proteínas (ese es su mecanismo de acción)
Pasos a seguir: 
1. Realizar los cuestionarios:
2. Responder en función al material obtenido 
3. Complementar con material en internet y videos
4. Seguir las secuencias de los textos para tener criterio del material audiovisual
5. Avanzar en función del cronograma solucionando los casos clínicos
ENZIMAS SÉRICAS 
Síntesis Juan Carlos Fino V
BIOMARCADOR: indicador de un proceso fisiológico/patológico o de una respuesta farmacodinámica. 
Propiedades del biomarcador:
• Fácil de medir usando métodos estandarizados y automatizables.
• Límites de referencia definidos.
• Idealmente aplicables a cualquier etnias, edad y sexo (se tienen algunas consideraciones). 
Enzimas como biomarcadores
➢ El estudio de las enzimas séricas es muy importante para el diagnóstico, control y comprensión de una
gran variedad de patologías. 
➢ Las enzimas presentes en el plasma pueden tener o no función en ese medio por lo que se las clasifica
como funcionales o no funcionales. 
➢ Enzimas séricas funcionales: Son aquellas que tienen una función establecida en el plasma
por ejemplo las enzimas que participan en la cascada de coagulación, seroplasminas 
➢ Enzimas séricas no funcionales: Son aquellas que no tienen una función establecida en el
plasma, y esta ausencia puede deberse a una serie de factores. Ejemplo tiene el plasma no
encuentran su sustrato natural, en plasma podría existir servidores de la función de las
enzimas o que en plasma no encuentran sus cofactores necesarios para catalizar una reacción
➢ Algunas enzimas tienen amplia distribución tisular, tanto que otras son específicas de un determinado
tejido. Son llamadas las enzimas "no tejido específicas" porque se expresa en un buen grado en una
gran variedad de tejidos.
➢ Las "tejido específicas" representan un nivel de expresión muy elevado en uno o pocos
tejidos, de manera que si se observa un aumento en la concentración plasmática de una
enzima de este tipo se puede inferir su origen en uno o pocos tejidos. Esta mayor especificidad
representa una importante relevancia para el diagnóstico en determinadas condiciones.
Esta mayor o menor especificidad es importante para el diagnóstico. Desde el punto de vista diagnóstico
vamos hacer más hincapié en las enzimas del segundo grupo (tejido específicas) porque a partir del aumento
de la concentración en plasma de estas enzimas el médico puede inferir el suceso en algún tejido responsable
de su síntesis 
¿Siempre la presencia de enzimas va a indicar proceso patológico?... NO, Existen una serie de condiciones
fisiológicas donde se produce volcado de determinadas enzimas en plasmay No necesariamente a un proceso
patológico. Interpretación de los resultados se debe considerar esta posibilidad.
¿Por que pueden aumentar sus niveles en plasma...? 
• Necrosis de los tejidos: Es responsable el volcado de enzimas en plasma porque al morir la célula
libera su contenido al medio. 
• Aumento del catabolismo celular (reparación tisular, cáncer): También puede verse en los recambios
celulares fisiológicos
• Aumento concentración intracelular: Inducción de determinados genes 
• Obstrucción en la salida exocrina (α-amilasa) determinadas glándulas, se puede producir el vaciado
hacia el medio por una vía alternativa. Ej α-amilasa.
ENZIMAS SÉRICAS DE IMPORTANCIA DIAGNÓSTICA CLÍNICA 
Se observan en el cuadro las enzimas séricas de importancia clínica y mayor utilidad diagnóstica. Además la
relación organelo órgano o la patología: 
• Fosfatasa ácida es una enzima muy tejido
específica y se expresa cómo carcinoma de
próstata (hoy se usa con mayor precisión el
antígeno prostático) 
• Transaminasas como la GOT GPT dan idea de
enfermedades hepáticas. GOT puede indicar
ciertas patologías cardíacas. 
• LDH es una enzima que no es tejido específica
(muy inespecífica) cuando se observa un
aumento de la concentración plasmática de
LDH. 
• Lipasa pancreática refleja daño pancreático
particularmente pancreatitis y otros. Se verán
más adelante si esta y otras enzimas séricas
en casos clínicos.
DISTRIBUCIÓN TISULAR DE LA ACTIVIDAD DE ENZIMAS CON IMPORTANCIA CLÍNICA
Recordar que generalmente se recurre a las características de las enzimas de catalizar reacciones para poder
determinar su presencia, es decir que las enzimas a diferencia de otros parámetros químicos, se determina
no a través de su presencia directa sino a través de la evidencia de su actividad catalítica. 
• Se toma una muestra al que se le hace un agregado particular de sustrato específico para la enzima y
se observa la conversión o no del sustrato en producto, esto evidencia la presencia de la enzima. Esto
se visualizará más adelante en gráficos donde se evalúa enzimáticamente el grado de actividad
catalítica en la muestra
Transaminasas en distintos tejidos: 
GOT: Glutamico oxalacetico transaminasa
GPT: Glutámico pirúvico transaminasa 
Se evalúan los niveles a través de la actividad
catalitica de las enzimas (UI/g de proteína), las
cuales se expresan en muchos tejidos pero lo
que cambia es el nivel de expresión, de alguna
manera la evaluación de las transaminasas
plasmáticas indica sucesos en una serie de
tejidos con relación a otros. 
Evaluaremos la participación de transaminasas plasmáticas en hepatopatías, tienen en cuenta que la GPT
también aumenta en daño cardíaco, de forma que valoremos la manera de discernir entre un daño hepático y
cardíaco no solamente a través de GPT sino a través de otros parámetros que se pueden calcular a partir de su
niveles
Se evidencia la actividad de la fosfatasa ácida como
indicador de patología prostática en comparación con
el riñón y el páncreas junto con otros tejidos que tienen
niveles indetectables, por lo tanto la fosfatasa ácida se
convierte en una enzima muy tejido específica con un
alto grado de importancia diagnóstica
La fosfatasa alcalina es una enzima que se expresa en
una gran variedad de tejidos como intestino hueso
hígado riñón y ciertos niveles en próstata, esto la
convierte en una enzima no tejido específica donde su
valor tecnológico se deduce a la interpretación en
conjunto con otros parámetros bioquímicos.
La creatinfosfoquinasa es una enzima que participa en
la obtención de la energía rápida principalmente en el
músculo esquelético, también presenta altos niveles
en cerebro y miocardio, y no tanto en otros tejidos. 
Al evaluar la presencia de esta enzima, se puede
restringir a estos 3 tejidos y por una serie de pruebas
complementarias se puede realizar un diagnóstico más
preciso.
Isoenzimas
• Son proteínas que difieren en la secuencia de aminoácidos pero que catalizan la misma reacción,
estando presentes en la misma especie. Un ejemplo muy usado es la LDH.
• La existencia de las isoenzimas permite el ajuste del metabolismo para satisfacer las necesidades
particulares de un determinado tejido o etapa del desarrollo.
PATRÓN ISOENZIMÁTICO DE ALGUNAS ENZIMAS CON SIGNIFICANCIA CLÍNICA 
I soenzimas de CPK (creatinfosfoquinasa)
Muchas de las enzimas recién analizadas presentan
isoenzimas: Son aquellas enzimas que son diferentes
entre sí, distinta secuencia de aminoácidos, diferentes
parámetros cinéticos y comportamientos; pero que
catalizan exactamente la misma reacción y se
encuentra dentro de la misma especie. 
Muchas veces están presentes en varios tejidos e
incluso en la misma celula pero en compartimientos
subcelulares diferentes →mitocondria y citosol 
Vamos a analizar el patrón hizo enzimático de la CPK (creatinfosfoquinasa) que participa en la obtención de
energía rápida, y está compuesta por dos subunidades que pueden adquirir una de las dos isoformas. 
• Isoforma B (Brain) 
• Isoforma M (Muscle)
De la asociación de estas dos isoformas se obtienen tres alternativas o isoenzimas posibles para la CPK: 
CPK1 = BB: Se expresa en mucha mayor proporción en el cerebro
CPK2 = MB: Se expresa en el corazón 
CPK3 = MM: Presente principalmente en el músculo esquelético 
Es importante comprender entonces que un aumento de la CPK a nivel plasmático y cuál de estas 3
subunidades se expresan:
• En la tabla se muestra como la mm se expresa en un 95% en el músculo esquelético y en los otros tejidos.
• Evaluar la presencia de las isoenzimas en un desgarro muscular por actividad deportiva, IAM, ACV.
I soenzimas de LDH 
Otro ejemplo de isoenzimas está presente en la
estructura de la LDH. Está conformada por 4
subunidades (de ἀ y β) cuya combinación nos
otorgan 5 isoenzimas
De la misma manera que vimos en la PKC, estas
isoenzimas de LDH se expresan de manera
diferencial en los tejidos
Los niveles séricos aumentados de LDH se observan en
muchas circunstancias como ser anemias
megaloblásticas, infarto de miocardio y pulmonar, etc. 
El gran número de situaciones que aumentan la
actividad de LDH hacen relativa su utilidad diagnóstica.
La determinación de isoenzimas en este caso de la lactato deshidrogenasa, se realiza con el método de
proteinograma electroforetico donde se someten las proteínas presentes a una separacion electroforetica
donde se saparan según el tamaño de la carga de la proteína. 
Posteriormente se realiza una tinción te permite
visualizar las proteínas sobre un soporte sólido, luego
una densitometría para observar la intensidad de la
banda y hacer un gráfico de los niveles expresados en las
muestras. 
• En la parte media del gráfico se ve una determinación
normal
• En la parte de arriba se muestran las isoenzimas
expresadas en el infarto agudo de miocardio: 2 y 1 
• En la parte de abajo se muestra las isoenzimas
expresadas en la enfermedad hepática: 5
La Troponina (Tn).
La Troponina (Tn) es el complejo proteínico regulador de la función
contráctil del músculo estriado.
Consta de tres componentes polipeptídicos distintos:
• Troponina C, que fija el Calcio (Ca).
• Troponina T (TnT), que liga el complejo troponina a la
tropomiosina.
• Troponina I (TnI), que es la subunidad inhibidora del
complejo troponina-tropomiosina.
Este complejo sirve para regular la interacción calcio-dependiente de actina y miosina, por eso juega un papel
integral en la contracción muscular.
Estos biomarcadores son muy importantes desde el
punto de vista diagnóstico porque tiene la particularidad
de ser de aparición temprana, es ideal para un
biomarcador porque el aumento permite determinar un
diagnóstico y establecer prontamente una terapia
adecuada. 
Además de lo anterior, es interesantever su especificidad
cómo se ha confirmado con la investigación que los
distintos polipéptidos de la troponina (principalmente
troponina T e I) son muy específicas del IAM, de
manera que aparecen temprano y confirman con mucha
certeza el diagnóstico de IAM
Todas las isoenzimas que estudiamos e caracterizan por tener un tiempo en el que empiezan a parecer
aumentadas en plasma, pico máximo de concentración, y finalmente una cinética de decaimiento que
informan el tiempo que duran las enzimas en ser degradadas del plasma y que vuelvan a los niveles
plasmáticos normales. 
Esta fase de decaimiento obedece a varios factores 
En la tabla se observan los principales
biomarcadores
Muy específicas pueden llegar a ser los
biomarcadores para el diagnóstico y conformación
de IAM, además muestra los tiempos dónde
empiezan a aparecer en plasma desde el inicio de los
síntomas, tiempo en el que se espera encontrar pico
máximo, y el decaimiento para el retorno a los
valores normales 
Es importante el momento de la toma la muestra
para interpretaciones adecuadas
Existen una serie de biomarcadores (color naranja) que se usan para el diagnóstico de IAM
Existen una serie de biomarcadores (celseste) que se usan para el diagnóstico de IAM
La LDH no se usa para estos diagnósticos porque tiene una aparición muy tardía, pero si se usa para el
seguimiento o monitoreo del paciente infartado debido a que su cinética de decaimiento es lenta, cualquier
alteración en esta cinética permite posibles episodios de reinfarto o su Progreso adecuado.
Cinética de los marcadores bioquímicos cardíacos (en días), en el daño miocárdico mayor (IAM). 
Se observan los principales biomarcadores que
aparecen en el IAM:
• Temprana: a las horas, como la
mioglobina, troponina T e I
• Tardía: como la LDH 
Los biomarcadores no tienen todos el mismo
perfil, las presentan curvas agudas, algunas
aplanadas y algunas prolongadas en su fase de
decaimiento. El conocimiento de cada uno de
estos biomarcadores permite interpretar
adecuadamente la evolución de IAM. 
Obsérvese que la CK total (CPK) tiene un aumento muy marcado con la aparición de la lesión pero se expresa
en tres tejidos (cerebro músculo y miocardio), pero al determinar sus isoenzimas (CK-MB), particularmente la
isoforma MB, se observa su aumento y eso infiere lesión del miocardio 
¿ porque el aumento de la CPK-MB es diferente de la CPK total? 
Si bien la proporción en la que se expresa la isoenzima cardíaca es mayor en corazón en relación a otros
tejidos. En el corazón también se expresa otras isoenzimas de manera que no hay tanta proporción con un
nivel moderado de expresión o su aumento.
ENZIMAS HEPÁTICAS QUE AUMENTAN: 
Biomarcadores relacionados con daño hepático pero no aumentan todas cuando hay una patología hepática,
aumentando algunas dependiendo de el tipo de patología
Importantes en hepatopatías: transaminasas, FAL, γ-GT, 5´-NT, CHE. 
• Lesión hepatocelular: lesión del hepatocito (Transaminasas GOT y GPT ). ↑↑↑
• Colestasis: obstrucción canalículo biliar (FAL, γGT y 5’-NT )↑
El cociente GOT/GPT (de De Ritis) nos podrá orientar sobre una patología determinada según el siguiente
esquema: 
• GOT/GPT = 0,7-0,88 Normal (alrededor de 1)
• GOT/GPT << 1: Hepatitis vírica. 
• GOT/GPT > 2: Cirrosis (de cualquier etiología), también isquemia miocárdica!. 
• GOT/GPT > 4: Sugiere fallo hepático agudo (carcinoma, metástasis)
Hay otros cocientes que nos ayudan a diagnosticar patologías:
• CK/GOT
• GOT+GPT/GLDH
• γ-GT/GOT 
Transaminasas, son específicas??? 
• GOT (ASAT): glutámico oxalacético transaminasa
• GPT (ALAT): glutámico pirúvico transaminasa 
Actividad en diferentes tejidos:
PERFILES ENZIMÁTICOS: 
Ningún biomarcador usado individualmente permite establecer diagnósticos
Transaminasas y otros biomarcadores de daño hepático
Hepatitis aguda: 
Las enzimas que principalmente aumentan son las
transaminasas como la GPT y GOT, mientras que la fosfatasa
alcalina y Gama glutamil-trasnpeptidasa (FAL y GGT)
aumentan pero de una manera más moderada. Este perfil
plasmatico de biomarcadores permite sugerir una hepatitis
aguda por sobre una cirrosis.
Ictericia obstructiva: 
Existe aumento de las cuatro enzimas, es muy marcado el
aumentado de GGT y FAL por sobre las transaminasas, este
es un perfil característico que nos permite sugerir una
ictericia obstructiva por sobre otras hepatopatías.
Hepatitis alcohólica (toxicación etanol) 
Aumentan todas las transaminasas, principalmente GGT y
FAL.
Gama-GOT-FAL
Los distintos perfiles sugieren no solo un órgano afectado,
sino muchas veces el tipo de patología que puede estar
ocurriendo en los tejidos.
0
100
200
300
400
500
600
700
0 2 4 6 8
GGT
FAL
ALT
AST
0
50
100
150
200
250
300
350
0 2 4 6 8
GGT
FAL
ALT
AST
0
100
200
300
400
500
600
0 2 4 6 8
GGT
FAL
ALT
AST
Depuración de enzimas plasmáticas no funcionales:
Una vez en el plasma, la actividad de
las diversas enzimas decrece con una
velocidad característica para cada
una de ellas: tiempo de vida media. 
Depende de distintos factores que
establecen los tiempos de vida media
para las enzimas séricas 
Tiempo de vida media: Es el tiempo
en que disminuye la concentración al
50% respecto al valor inicial 
Cómo se observa en la tabla algunas enzimas tienen vida promedio de horas y algunas de días, lo cual
depende de la vía principal de metabolización una vez que las enzimas llegan al plasma 
El tiempo de vida media también indica el Progreso de la fase de decaimiento: Extensa media o abrupta
VÍAS DE ELIMINACIÓN DE ENZIMAS SÉRICAS: 
El tamaño de una proteína permite determinar la vía de eliminación: 
 
A) Eliminación renal: se cumple para aquellas de bajo peso molecular. Ej: amilasa y algunas fosfatasas.
B) Inactivación sérica: existen inactivadores o inhibidores para varias enzimas: Ej: tripsina,
quimiotripsina. 
C) Recaptación: Para algunas enzimas existe recaptación por parte de los tejidos convalecientes, al
restablecerse anatómica y fisiológicamente. Esta pequeñísima parte de las enzimas previamente
liberadas sería utilizada, no para su función primitiva, sino como integrante de un “pool” (reservorio)
de aminoácidos. 
Asimismo el tamaño determina la cinética de aparición en los valores séricos: 
• Las enzimas de tamaño molecular pequeño aparecen más tempranamente en valores séricos 
• Cuando las proteínas son de mayor peso molecular empezarán a aparecer en valores séricos cuando
el daño celular sea mucho más marcado 
• En última instancia se presentan como biomarcadores aquellas enzimas que se encuentren en
compartimientos celulares más profundos organelas como el mitocondrial y las que están embebidas
en las membranas
Síntesis Juan Carlos Fino V
TERMODINÁMICA
Síntesis Juan Carlos Fino V
Durante el presente estudio se analizarán algunos elementos básicos de la termodinámica y bioenergética, sus
variables y cómo interpretarlas para trasladarlas al plano biológico. 
• Termodinámica: Estudia los intercambios de energía entre conjuntos de materia.
• Bioenergética: Estudia las transformaciones energéticas en los sistemas vivos. A través de los
mecanismos y procesos, y cómo ocurren.
• Energía: Capacidad para realizar trabajo. TRABAJO: el cambio directo de energía que resulta de un
proceso. Ejemplos de energía:→ Radiante, potencial, cinética, térmica, química, mecánica y nuclear. 
Todas las formas de energía se pueden convertir (al menos en principio) unas en otras. 
Este principio de interconversión se resume en la ley de la conservación de la energía (1° ley de la termodinámica)
1° Ley de la termodinámica
• La cantidad total de energía en el universo se mantiene constante. La energía no se crea ni se destruye, se
transforma.
• Para analizar los cambios de energía asociada a las reacciones químicas es importante primerodefinir
dónde se van a estudiar estos cambios 
Universo: Sistema + entorno 
Los estudios termodinámicos pueden estar desarrollados sobre cualquiera de los tres sistemas, a nosotros nos va
a interesar el estudio de sistema abierto dado que a nivel biológico es dónde se manifiesta. 
En el concepto de universo se pueden obtener tres modelos: 
• Sistema aislado de su entorno: No hay
posibilidad de intercambiar materia ni energía. 
• Sistema cerrado: El sistema puede intercambiar
energía con su entorno pero no materia. 
• Sistema abierto: El sistema intercambia
energía y materiales entorno.
Una manera de evaluar estos cambios energéticos es a
través de parámetros termodinámicos: Entalpía,
Entropía
ENTALPÍA (H)
Una medida de estos cambios es la cantidad de calor que un sistema
libera o absorbe durante un proceso a presión constante (ΔH). 
• Entalpía H 
• Cambios de entalpía ΔH : Es la entalpía final menos la entalpía
inicial que tiene el sistema. Del concepto de ΔH se extrae la idea de
reacciones exotérmicas y endotérmicas: 
◦ Exotérmicos: Cuando la entalpía final es menor que la entalpía
inicial, Es decir ΔH < 0. Proceso de liberación de calor (al
entorno) por parte del sistema.
◦ Endotérmicos: Cuando la entalpía final es mayor que la entalpía
inicial, es decir ΔH > 0. Proceso de absorción de calor (del
entorno) por parte del sistema 
La 1° ley es útil para comprender el flujo de energía durante un proceso. Pero No nos dice cuáles de los procesos
son posibles, ni predecir en que estado se hallará un sistema en determinadas condiciones.
Espontaneidad de un proceso
Un proceso, evento, o una reacción que sí ocurre en determinadas condiciones se llama reacción espontánea. 
Un evento espontáneo no significa instantáneo:
• Pelota descendiendo en un plano inclinado
• Disolver azúcar en Agua
• Formación de óxido sobre hierro 
• Transferencia de calor al entorno 
• Solidificación del agua a 0 grados
• Descomposición del sodio metálico 
• Caída del agua por una cascada 
Estos procesos espontáneos NO tienen la posibilidad de ocurrir reversiblemente 
Suponemos que los procesos espontáneos ocurren para disminuir la energía de un sistema (alcanzar un estado
energético menor que el original)... pero, 
Al analizar la variación de entalpía (ΔH) en el proceso de fusión de agua, se observan valores positivos, es decir
valores donde el sistema tomó energía, por ello el concepto de que los eventos espontáneos ocurren con
liberación de energía presenta algunos inconvenientes.
ENTROPÍA (ΔS): grado de desorden
Una medida del grado de dispersión de la energía en un sistema entre las diferentes posibilidades en que ese
sistema puede contenerla. A mayor dispersión, mayor la entropía (ΔS). el Δ S se evalúa tomando los valores de 
entropía final y entropía inicial
La relación entre Entropía y espontaneidad se resume muy bien en la 2° ley de la termodinámica:
• 2° ley de la termodinámica: Un proceso espontáneo ocurre con aumento de la entropía (ΔS), osea desorden 
+ Cuándo ΔS toma valores positivos, podemos decir que los eventos son espontáneos →
- Cuándo ΔS toma valores = 0, podemos decir que no hay cambios en el sistema→
Entonces, ¿Los sistemas biológicos tan organizados, cumplen con la 2° Ley?
Ejemplo la célula donde se observa un enorme grado de organización (acomodación de membranas biológicas,
formación de macromoléculas, etc)
• Cuando se hace referencia a entropía se debe tener en cuenta el universo, entonces en un sistema abierto
como una célula, la organización celular (pérdida de desorden) genera desorden en el entorno. 
• Por lo tanto el desorden en el entorno es suficiente para afirmar que un sistema biológico cumple con la
segunda ley de la termodinámica, es decir que puede existir como tal donde se puedan desarrollar
procesos espontáneos independientemente que haya dentro del sistema cierta pérdida de ese orden por
la organización.
ENERGÍA LIBRE:
Para poder analizar sistemas biológicos es necesario tener otro tipo de parámetros termodinámicos, por ello se
define a la energía libre como un 3° parámetro termodinámico (sumado a las otras dos 1°y 2° Ley)→ , una
función de estado al igual que la entalpía y entropía, es decir que se analiza en su estado final menos el inicial y
en donde el camino recorrido del proceso para poder alcanzar el estado final no tiene relevancia.
¿cuál es la diferencia entre energía libre y entalpía? 
Desde el punto de vista biológico, la entalpía considera Al Calor, a nivel biológico no podemos realizar trabajo solo
con el calor, es decir que no podemos realizar trabajo a partir del calor. Entonces los estudios termodinámicos a
nivel biológico que utilizan a la entalpía tienen ese factor en el calor que no es útil para analizar mecanismos
biológicos. 
Josiah Willard Gibbs (1839-1903) define a la energía libre de Gibbs como “La mayor
cantidad de trabajo mecánico que puede obtenerse a partir de una cantidad dada de una
sustancia determinada en un estado inicial dado, sin aumentar su volumen total o permitir
que el calor pase hacia o desde cuerpos externos, excepto que al final de los procesos son
dejados en su condición inicial.”
Energía libre: 
• Energía disponible para realizar trabajo (ΔG)→
• Solo considera el sistema.
• Se hace independiente del calor. 
La energía libre de Gibbs está relacionada con→ la entalpía, la entropía y la temperatura de sistema.
La energía libre analizada en el proceso de una reacción, podemos definir estados diferentes dependiendo de la
culminación del proceso: 
• Reacciones exergónicas: Cuando la energía libre final es menor que la inicial, entonces ΔG < 0
• Reacciones endergónicas: Cuando la energía libre final es Mayor que la inicial, entonces ΔG > 0 
Es importante Resaltar que exergonico y exotérmico (entalpía) no se refieren al mismo proceso. Porque pueden
haber procesos exergónicos que son endotermicos y viceversa. 
Es importante hacer hincapié en la energía libre de Gibbs como parámetro termodinámico que vamos a utilizar
nosotros para ciertos análisis de los procesos metabólicos: 
Porque cuando el ΔG de una reacción tiene valores negativos , estamos afirmando que los procesos son
espontáneos
La variación de energía libre define el sentido de la flecha de una reacción
química: 
• A -→ B si esta reacción tiene un ΔG negativo (ΔG < 0) significa que la
reacción ocurre tal cual se describió.
• A -X→ B si esta reacción ocurre con un ΔG positivo (ΔG > 0) significa
que la reacción no está ocurriendo en el sentido descrito, sino que
espontáneamente va a ocurrir en el sentido opuesto. 
Por eso cuando se consideran los valores ΔG de las reacciones puedo predecir si las reacciones están ocurriendo
en el sentido de descrito o de manera opuesta, siempre haciendo referencia al sentido de espontaneidad.
Energía libre estándar ΔG°: Para poder obtener los valores de estos parámetros termodinámicos, se debe
minimizar el número de variables posibles en el estudio que se está realizando, entonces para establecer valores
de entalpía, cómo de energía libre, en el laboratorio se trabaja considerando concentraciones de reactivos
estándar, temperatura fija, pH fijo; esas son las condiciones estándar en los cuales se van a repetir los
experimentos lo cual se corresponde con el símbolo ° 
Cuando se traslada el concepto ΔG° a la célula, nos encontramos que dentro de un sistema biológico estas
variables que han sido controladas en el laboratorio no son aplicables (otros pH, concentraciones de productos y
reactivos variables), razón por la cual los valores de estos parámetros reales pueden ser diferentes a los valores
estándar.
Si la variación de energía libre tiene valores negativos me dice que el proceso es espontáneo, y si se analiza los→
valores de energía libre de muchos procesos celulares, nos encontramos con la siguiente situación: 
• Hay procesos vitales a nivel celular que transcurren convalores positivos: ΔG° > 0. Lo anterior afirma que
el proceso no ocurre espontáneamente. 
¿Cómo pueden ocurrir estos procesos con ΔG + que sean útiles para la célula? Eso ocurre a través de→
reacciones acopladas. 
REACCIONES ACOPLADAS: 
En los sistemas vivos hay un proceso energéticamente favorable s que tiene un valor de ΔG negativo , y se le
acopla a un proceso que tiene un valor de ΔG positivo. 
• Eso quiere indicar que a nivel celular las reacciones endergónicas son conducidas por reacciones exergónicas 
Se realiza el planteo ¿para que se necesita energía?: Por que es la energía necesaria para conducir todos los
procesos que no van a ocurrir espontáneamente en la dirección que a la célula le conviene. Dentro de las
reacciones acopladas tenemos:
• Muchos de los procesos vitales ocurren a través de reacciones endergónicas (ΔG +), ¿cómo es que estás
reacciones ocurren en el sentido que a la célula le conviene si en realidad no son energéticamente favorables y
espontáneamente no van a ocurrir? → Acoplamiento de reacciones: 
• Reacciones energéticamente favorables (ΔG -) son acopladas a las
reacciones desfavorables (ΔG +), de manera que las reacciones
endergónicas a nivel celular van a ser conducidas por todo un conjunto
de reacciones exergónicas: ejm bomba sodio potasio ATPasa 
El canal para sodio y potasio permite el pasaje de iones contra un gradiente
de concentración:
• Saca sodio al extracelular 
• Ingreso potasio al intracelular 
Esta reacción desfavorable (ΔG + endergónico) puede
realizarse a través de acoplamiento de reacciones favorables
(ΔG - exergonico) como la hidrólisis del ATP que conduce el
pasaje de los iones a través del canal.
Existen diferentes sistemas de procesos acoplados, desde la
generación de un intermediario en una vía metabólica.
Procesos de transferencia por deshidrogenacion e
hidrogenación que conectan eventos endergónicos y
exergónicos. 
Analizaremos los procesos acoplados más frecuentes en una célula: 
Cuando la glucosa ingresa a una célula lo primero que ocurre es su fosforilación, y al analizar
termodinámicamente la reacción se observa un valor de ΔG° 3,3 Kcal/mol. Este valor positivo indica que la
reacción NO es espontánea, ¿cómo es que esta reacción endergónica puede ocurrir en el sentido que le sea favorable
a la célula?, por acoplamiento:
• Por la hidrólisis del ATP, cuyo ΔG° es negativo (exergónica): ΔG° -7,3 Kcal/mol, haciendo que el proceso
ocurra de manera espontánea. 
Acoplamiento significa sumatoria, que define el sentido final de la reacción: -4 Kcal/mol, es decir ΔG° negativo y
se refiere a una reacción exergónica (que ocurre de manera espontánea).
Compuestos orgánicos de alta energía: 
El ATP en su forma de hidrólisis más frecuente es: 
• ADP + Pi cuyo valor es de menos -7,3 
Hay moléculas con mayor capacidad energética como la
fosfocreatina o carbamil fosfato, y otras de menor energía
como Glicerol fosfato o AMP. 
¿por que razón la moneda energética es el ATP? 
Posiblemente porque este estado intermedio energético es el adecuado para conducir la mayoría de los procesos
endergónicos celulares, y por otro lado no se necesita tanta energía para los procesos de resíntesis. 
OBJETIVOS: 
• Reconocer las formas básicas de energía.
• Distinguir entre sistemas abiertos, cerrados y asilados
• Enunciar la 1 y 2 leyes de la termodinámica e interpretar cómo se aplican a sistemas biológicos.
• Distinguir entre espontaneidad y no espontaneidad de un proceso.
• Reconocer el valor biológico de la variación de energía libre de Gibbs (ΔG).
• Definir que es un proceso exergónico y un proceso endergónico.
• Interpretar la relación entre reacciones endergónicas impulsadas por acoplamiento de reacciones
exergónicas y la vida de los sistemas biológicos.
• Entender el papel de fosfatos de alta energía, ATP y otras moléculas de alta energía como moneda
energética celular
Síntesis Juan Carlos Fino V
REDOX 
Síntesis Juan Carlos Fino V
ELECTROQUÍMICA: rama de la química que estudia la transformación entre la energía eléctrica y la energía
química.
REDOX: Reacciones de óxido reducción 
Sucede cuando hay transferencia de electrones entre un dador y un aceptor, entre 2
especies químicas.
El reductor es aquella especie química que tiende a ceder electrones de su
estructura química, quedando con una carga positiva mayor a la que tenía. El hierro
es un reductor del cobre porque le cede un electrón, El cobre queda reducido:
Cúprico a cuproso.
El oxidante es la especie que tiende a captar esos electrones, quedando con una carga positiva menor a la que
tenía. El Cobre es un reductor del Hierro porque le recibe un electrón, el hierro queda oxidado: Ferroso a férrico
Oxido -reducción
Oxidación: Hierro de estado ferroso a férrico (Aumento de la valencia)
Reducción: Cobre de estado Cúprico a Cuproso (Disminución de valencia)
También se puede decir que una especie se oxida cuando aumenta la valencia del elemento en cuestión:
Fe2+ Fe3+ →
De la misma forma se puede decir que una especie se reduce cuando baja la valencia del elemento:
Cu2+ Cu+ →
Redox: Para que haya un proceso de oxidación siempre tiene que haber un proceso de reducción y viceversa.
1. Otra forma Para evidenciar si un elemento está oxidado, es por el
aumento en la proporción de oxígenos en el compuesto (entre más oxígenos
tenga una molécula más oxidada está). Aumenta la valencia
Acetaldehído Ácido acético →
La reacción ganó un oxígeno
2. Otra manera de evidenciar si el elemento está oxidado es por la
disminución de hidrógenos (es útil cuando se ven que las moléculas tienen el
mismo número de oxígenos antes y después de la reacción), 
Etanol Acetaldehído →
La reacción perdió 2 hidrógenos: Oxidarse
1. Otra forma Para evidenciar si un elemento está Reducido, es por la
disminución en la proporción de oxígenos en el compuesto (entre menos
oxígenos tenga una molécula más reducida está). Disminuye la valencia
2. Otra manera de evidenciar si el elemento está reducido es por el aumento de
hidrógenos (es útil cuando se ven que las moléculas tienen el mismo número de
hidrógenos antes y después de la reacción)
El hierro es un elemento central en los procesos Redox del organismo. 
Muchas veces los electrones no vienen de manera explícita, sino camuflados o a través de otros sistemas. 
En la naturaleza el sistema de transporte electrónicos es el hidrógeno, es el elemento más sencillo del universo
que tiene un núcleo y un protón y un único electrón en su orbital.
• Si al hidrógeno se le saca el electrón se queda solamente con el protón con carga positiva.
• Si se le agrega un electrón queda un hidrógeno con 2 cargas negativas. 
Por eso sí se otorga un hidrógeno, automáticamente se otorga un electrón. En la
naturaleza el hidrógeno está en forma de molécula biatómica como H2; el
hidrógeno puede trazar electrones de 2 formas diferentes: 
1. Uno de los 2 átomos de hidrógeno se queda con los 2 electrones, dejando el
protón y el hidruro como molécula o elemento de transferencia de electrones y
en este caso va a transferir 2 electrones al mismo tiempo 
2. Puede ser que cada uno de los hidrógenos se quede con un electrón, y cada
uno de esos hidrógenos va a aportar un electrón a la especie que corresponde.
Especies transportadoras de electrones universales que parecen a nivel
celular, son moléculas conocidas: 
Nicotinamida adenin dinucleótido
nicotinamida adenina dinucleótido fosfato
flavina mononucleotido
flavin adenin dinucleótido 
En los procesos enzimáticos es importante el papel de los cofactores (Gr
prostéticos) y estas moléculas actúan como tal, las cuales son derivadas de
vitaminas que participan en procesos Redox
➢ Cuando el NAD <2e> NADH + H+ participa de procesos de transferencia de electrones, la capacidad de
transferir 2 electrones al mismo tiempo, ya sea tomándolos o cediéndolos.