Serie 09 - 2020 - aminoacidos y proteinas

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AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS 
 
1) Explique las siguientes propiedades de los aminoácidos en función de la 
estructura: 
Tienen punto de fusión alto por lo general  a 200C. 
Tienen momentos dipolares () mucho mayores que los ácidos carboxílicos o las 
aminas simples. 
 
2) a) En solución muy alcalina un aminoácido contiene dos grupos básicos: NH2 y 
COO-. ¿Cuál es el más básico? A qué grupo se unirá preferentemente un protón si 
a la solución se agrega ácido? ¿Cuál es el producto? 
b) En solución muy ácida un aminoácido contiene dos grupos ácidos: NH3
+ y 
COOH. ¿Cuál es más ácido? ¿Qué grupo entrega un protón con más facilidad si a 
la solución se agrega base? ¿Cuál es el producto? 
c) i) Para un ácido monoaminodicarboxílico: su punto isoeléctrico se encuentra en 
el lado ácido o básico de pH 7 (neutralidad)? 
ii) ¿Para un ácido diaminomonocarboxílico? 
iii) Compárese cada uno de estos puntos isoeléctricos con el de la glicina. 
 
3) a) La alanina tiene actividad óptica. Justifique. 
 b) Indique a qué serie pertenecen los aminoácidos naturales. 
 
4) a) Defina punto isoeléctrico 
b) Calcule los valores de Pi de la glicina, serina, ácido glutámico e histidina a partir 
de los valores de pKa 
 
AMINOACIDO 
 
pKa1 
(-COOH) 
PKa2 
(-NH3) 
pKaR 
(grupo R) 
Glicina 2,34 9,6 
Alanina 2,34 9,69 
Leucina 2,36 9,60 
Serina 2,21 9,15 
Treonina 2,63 10,43 
Glutamina 2,17 9,13 
Ácido aspártico 2,09 9,82 3,86 
Acido glutámico 2,19 9,67 4,25 
Histidina 1,82 9,17 6,00 
Cisteína 1,71 10,78 8,33 
Tirosina 2,20 9,11 10,07 
Lisina 2,18 8,95 10,53 
Arginina 2,17 9,04 12,48 
Valina 2,29 9,72 
Fenilalanina 2,58 9,24 
 
 
 
5) Modelo. ¿Qué sucederá en una electroforesis de ácido aspártico y de lisina: 
 a) a pH = 1 
b) a pH =12 
 
Resolución: 
 
La electroforesis es un método de separación de mezclas de moléculas biológicas. 
Cuando una mezcla de moléculas ionizadas y con carga neta son colocadas en un 
campo eléctrico, estas experimentan una fuerza de atracción hacia el polo que 
posee carga opuesta. 
Si se somete un aminoácido a un campo eléctrico, los aniones migrarán hacia el 
polo positivo, los cationes migrarán hacia el polo negativo. 
La preponderancia de una u otra estructura depende del pH de la solución. En 
soluciones ácidas, predomina la estructura catiónica, el aminoácido migrará hacia 
el polo negativo. 
En soluciones alcalinas, predomina la estructura aniónica, el aminoácido migrará 
hacia el polo positivo. 
 
Si se trata de un aminoácido ácido, como el ácido aspártico, en solución ácida 
(pH=1) predomina la estructura: 
 
CO2H-CH2-CH-CO2H que tiene carga 1+, por lo tanto es catiónica 
 
 +NH3 
 Los equilibrios correspondientes, en este caso, son: 
 
CO2HCH2CHCO2H
NH3+
CO2CH2CHCO2
NH3+
CO2HCH2CHCO2
NH3+
HO
H
_
+
HO
_
HO
_
H+ H+
- - - CO2CH2CHCO2
NH2
--
q = +1 (catión) q = 0 (ion dipolar) q = -1 (anión) q = -2 (anión) 
 
 Con el mismo razonamiento, a pH = 12 (alcalino) predominan las estructuras 
aniónicas. 
Cuando se trata de un aminoácido básico, como la lisina, en solución ácida 
tendrá q =+2, en cambio, a pH =12, que corresponde a una solución básica, 
tendrá estructura aniónica. 
 
Los equilibrios que se producen son: 
 
NH3CH2CH2CH2CH2CHCO2H
NH3
NH3CH2CH2CH2CH2CHCO2
NH3
NH3CH2CH2CH2CH2CHCO2
NH2
NH2CH2CH2CH2CH2CHCO2
NH2
+
+
+
+
+
- -
-
q = +2 (catión) q = +1 (catión)
q = 0 (ion dipolar)
q = -1 (anión) 
 
6) ¿Qué sucederá en una electroforesis de alanina, lisina y ácido aspártico en 
solución buffer de pH =7? ¿Qué sucederá si la electroforesis se repite a pH=10? 
 
7) Se tituló una solución 0,1 M de glicina con una solución de NaOH 2 M. Se 
midieron los valores de pH a lo largo de la titulación y los resultados se 
representaron gráficamente. Indique justificando su respuesta cuál de los puntos 
identificados en el gráfico de I al V representa: 
 
 
a) El pH de una solución 0,1 M de glicina en el que la especie predominante 
es H3
+N - CH2CO2H. 
b) Que la mitad de las moléculas tengan su grupo carboxilo ionizado 
c) Que el pH sea igual al pka de ionización del grupo carboxilo. 
d) Que el pH sea igual al pKa de ionización del grupo amonio. 
e) Que la carga neta promedio de la glicina sea cero 
f) Que la especie predominante sea la del ión dipolar 
g) El pH de la solución en el que la especie predominante es H2N-CH2-CO2
- 
h) El punto isoeléctrico 
i) La capacidad reguladora máxima de la solución. 
j) Que la solución de aminoácido no posee capacidad reguladora de pH. 
 
 
 
8) a) Formule todas las especies químicas de la histidina desde pH=1 a pH=12. 
b) Si tiene una solución de 0,22 moles totales de histidina a un pH=7 y le agrega 
ahora 0,01 moles de HCl ¿Cuál es el pH final de la solución? 
 Valores de pKa de la histidina 
 Pka1 = 1,82 PkaR= 6,00 Pka2 = 9,17 
 
9) a) Analice la estructura espacial de la unión peptídica. 
b) Formule un ejemplo indicando la posición de los átomos comprometidos en 
la misma. 
c) Explique la influencia de esta estructura espacial en la conformación de las 
proteínas. 
 
10) Formule los posibles tripéptidos que se pueden formar a partir de una 
molécula de glicina y dos de alanina. 
 
11) Un tripéptido posee la siguiente secuencia: ala-lis-ala 
 Indique la carga neta del tripéptido a pH = 4 y a pH = 12. sabiendo que el pka1 
= 3,15; pka2 = 7,65; pKaR = 10,53 
 
12) La hipertensina, un decapéptido formado en los riñones, produce un aumento 
de la presión arterial. El aminoácido N-terminal de la hipertensina determinado por 
la degradación de Edman, es el ácido aspártico. Un análisis del aminoácido C-
terminal indica que es la leucina. Los tripéptidos formados por hidrólisis parcial son 
Val-Tir-Val, Asp-Arg-Val, His-Pro-Fen, y Fen-His-Leu. ¿Cuál es la secuencia de 
aminoácidos de la hipertensina? 
 
13) ¿Qué niveles de organización puede reconocer en una proteína? 
 
14) a) Explique las posibles interacciones que se producen en la hélice  
 b) Indique cómo se hallan situados los planos de las uniones peptídicas con 
respecto al eje mayor de la hélice . 
 c) Explique cómo se estabiliza esta estructura. 
 d) Justifique por qué el aminoácido prolina es incompatible con la estructura 
de la hélice  
 
15) a) Explique las interacciones que se producen en la conformación  de 
lámina plegada. 
b) Explique la asociación de cadenas paralelas y antiparalelas en la 
conformación . 
 c) Indique los aminoácidos más frecuentes en la lámina plegada. Justifique 
 
 16) a) Explique desde el punto de vista de la estructura primaria por qué las 
moléculas de colágeno no forman alfa hélices. 
 b) Por qué las fibras de colágeno en animales de edad avanzada poseen 
menor capacidad de estiramiento? 
 c) Indique en qué tejidos se encuentra el colágeno en los organismos vivos. 
d) ¿Qué similitudes tienen las distintas estructuras que puede presentar el 
colágeno? 
 
17) Un polipéptido sintético, la polilisina, se pliega en forma de hélice alfa en un 
medio muy básico pero adquiere una forma abierta en medio ácido. 
 Justifique este cambio conformacional dependiente del pH. 
 
18) Indique una localización probable (en el interior o en la superficie exterior) de 
los siguientes residuos aminoacídicos en una proteína globular: aspartato, 
leucina, serina, valina, glutamina y lisina. Justifique su respuesta. 
 
19) Indique si en una proteína globular: 
a) pueden existir zonas donde la cadena tenga estructura  - helicolidal 
b) pueden existir zonas con estructura de lámina plegada. Justifique su 
respuesta. 
c) pueden existir zonas que no tengan ni estructura helicoidal ni de lámina 
plegada 
 
20) La mioglobina es una proteína abundante en los músculos:a) ¿qué nivel de organización tiene su molécula? 
b) Explique cómo se estabiliza su estructura. 
c) ¿Cómo justifica su solubilidad en agua? 
 
21) La hemoglobina, cumple funciones en los organismos vivos de transportadora 
de oxígeno. 
 a) Explique las interacciones que se producen en la estructura cuaternaria 
 b) Indique los tipos de uniones que estabilizan dicha estructura. 
 c) Explique las funciones biológicas de la hemoglobina. 
 d) Indique los factores que influyen en la afinidad de la hemoglobina por el 
oxígeno. 
 
22) Explique en qué consiste la desnaturalización de una proteína. Compare los 
cambios estructurales que se producen en los procesos de desnaturalización con 
los producidos en la hidrólisis de una proteína 
Indique qué agentes pueden producir la desnaturalización y cuáles la hidrólisis. 
 
 
EJERCICIOS COMPLEMENTARIOS 
 
1) a) Formule la estructura predominante de los siguientes aminoácidos a los 
diferentes pH indicados. 
glicina pH = 3 y pH = 12 
valina pH = 4 ; pH = 11 
ácido aspártico pH = 1 ; pH = 7; pH = 12 
leucina pH = 6 ; pH = 13 
serina pH = 1 ; pH = 8 ; pH = 12 
fenilalanina pH = 1 ; pH = 11 ; pH = 14 
histidina pH = 1 ; pH = 4 ; pH = 12 ; pH = 14 
lisina pH = 1 ; pH = 6 ; pH = 13 
 
2) a) Explique el siguiente orden de valores de puntos isoeléctricos: 
 i) arginina > glicina > ácido glutámico 
ii) histidina > triptofano 
 
3) El Aspartamo es un edulcorante de bajas calorías cuya estructura es: Asp-Fen-
OMe. Sabiendo que su punto isoeléctrico es 5,9, escriba la estructura del 
compuesto a pH fisiológico (7,6) 
 
4) a) Describa hacia qué polo migraría el péotido Gli-Lis-Gli-Lis-Asp-Ala-Lis en 
una electroforesis con buffer a pH = 6. 
 b) Indique cómo migrarían sus productos de hidrólisis. Justifique 
 
6) La bradiquinina es un nonapéptido que causa dolor liberado por las globulinas 
del plasma sanguíneo como respuesta a toxinas producidas por las picaduras 
de avispas. La hidrólisis parcial de la bradiquinina produce los siguientes 
péptidos: Ser-Pro-Fen, Gli-Fen-Ser, Pro-Fen-Ar, Arg-Pro-Pro, Pro-Gli-Fen, Pro-
Pro-Gli y Fen- Ser Pro. Indique la secuencia de aminoácidos en la bradiquinina. 
 
7) Explique la solubilidad en agua de las proteínas globulares. 
 
8) Indique verdadero o falso para las siguientes proposiciones: 
 Cuando una proteína se desnaturaliza: 
 a) cambia su secuencia de amino ácidos 
 b) pierde su actividad biológica 
 c) disminuye su solubilidad 
 d) lo hace siempre en forma irreversible 
 
9) a)¿Cómo afectan los solventes orgánicos la estructura de una proteína 
globular? 
 b)¿Qué sucede si se calienta la solución acuosa? 
 c)¿Qué sucede por agregado de ácidos minerales a una solución acuosa de 
una proteína globular?