Aminoácidos, peptidos y proteinas

Vista previa del material en texto

1) Los aminoácidos tienen carga en cualquier rango de pH. Al tener cargas, presentan entre si fuerzas electrostáticas
(muy fuertes) y por eso el elevado punto de fusión.
Sus momentos dipolares son mayores que en las aminas y ácidos simples, ya que poseen estos dos grupos fun-
cionales en una única molécula. El carboxilato actúa como polo negativo y el amino como polo positivo.
Átomo de carbono α
C
O
CH O
–
NH3
+
R
Grupo α-amino
Cadena lateral
2)
a) El NH
2
 es el más básico, ya que si se comienza a agregar protones de a poco (bajar el pH) este grupo va a capturar 
los H+ antes que COO -. (el pKb del -NH2 es mayor al pKb del -COO-)
H+
COO-
R
H+H3N
COO-
R
HH2N
COOH
R
H+H3N
b) El COOH es más ácido que el NH
3
+, ya que si se comienza a subir el pH (se va quitando H+ del medio) el COOH 
cede antes su protón. (el pKa de -COOH es mayor al pKa del -NH3+)
OH-
COO-
R
H+H3N
c) El punto isoeléctrico es el valor de pH en el cual la carga neta del aminoácido vale 0. La carga neta igual a cero se da
cuando la concentración del ión dipolar es máxima.
i) Para un ácido monoaminodicarboxílico el PI es menor a 7.
ii) Para un ácido diaminomonocarboxílico el PI es mayor a 7.
Equilibrio ácido-base de un α-aa neutro
H
C+H3N
CH3
C
O
OH
Ka1 H
C+H3N
CH3
C
O
O-
Ka2 H
CH2N
CH3
C
O
O-
pH bajo
(protonado)
Forma catiónica
Carga de +1
Punto Isoeléctrico 
(zwitterion neutro)
Carga de 0
pH alto 
(desprotonado)
Forma aniónica
Carga de -1
Punto Isoeléctrico = punto (pH) en el cual la carga neta = 0 pI =
pKa
1 
+ pKa
2
2
Buffer Buffer
Equilibrio ácido-base de un α-aa ácido
H
C+H3N
CH2
C
O
OH
Ka1
CH2
COOH
H
C+H3N
CH2
C
O
O-
KaR
CH2
COOH
H
C+H3N
CH2
C
O
O-
KaR
CH2
COO-
H
C+H3N
CH2
C
O
O-
Ka2
CH2
COO-
H
CH2N
CH2
C
O
O-
CH2
COO-
+1 0 -1 -2
Equilibrio ácido-base de un α-aa básico
H
C+H3N
CH2
C
O
OH
Ka1
+HN
NH
H
C+H3N
CH2
C
O
O-
KaR
+HN
NH
H
C+H3N
CH2
C
O
O-
Ka2
N
NH
H
CH2N
CH2
C
O
O-
N
NH
+2 +1 0 -1
3) COO-
CH3
H+H3N
a) El carbono α es asimétrico.
b) Pertenece a la serie L.α
(R)→(S)
4)
a) El punto isoeléctrico (pI) de un aminoácido es el pH al cual no tiene carga neta. En otras palabras, es el pH al cual 
la cantidad de carga positiva en un aminoácido es exactamente igual a la cantidad de carga negativa.
El punto isoeléctrico de un aminoácido depende de su estructura. El pI de cualquier aminoácido es el promedio de los 
dos pKas de disociación que involucran al ion dipolar neutro (zwitterion):
● para los 13 aminoácidos con una cadena lateral neutra, el pI es el promedio de pKa1 y pKa2.
● para los 4 aminoácidos con una cadena lateral fuertemente o débilmente ácida, el pI es el promedio de los dos va-
lores más bajos de pKa.
● para los 3 aminoácidos con una cadena lateral básica, el pI es el promedio de los valores más altos de pKa.
H2C C
O
OH
NH3
+
pKa
1
= 2,34
pKa
2
= 9,3
Glicina
H
C C
O
OH
NH3
+
HOH2C
pKa
1
= 2,21
pKa
2
= 9,15
Serina
H
C C
O
OH
NH3
+
H2
CC
H2
HOC
O
pKa
1
= 2,19pKa
R
= 4,25
pKa
2
= 9,67
Ácido glutámico
O
CH OH
H2
C
NH3
+
:
N
HN
PKa
1
= 1,82PKa
R
=6,00
pKa
2
= 9,17
Histidina
aa neutrosaa ácido aa básico
pI =
2,19 + 4,25
2
= 3,22 pI =
2,34 + 9,6
2
= 5,97
pI =
2,21 + 9,15
2
= 5,68pI =
2
pI =
9,17 + 6,00
2
= 7,585pI =
2
6)
● Si el pH < pI, entonces el aa está cargado (+) y migra hacia el polo (-), conocido cómo CÁTODO.
● Si el pH > pI, entonces el aa está cargado (-) y migra hacia el polo (+), conocido como ÁNODO.
A pH=10 (solución alcalina), todos los aa están cargados (-), entonces migran hacia el ÁNODO.
A pH=7:
➢ la alanina (pI = 6,15) está cargada (-) y migra hacia el ánodo,
➢ Lisina (pI = 9,74) está cargada (+) y migra hacia el cátodo,
➢ Ácido aspártico (pI = 2,97) está cargada (-) y migra hacia el ánodo.
7)
a) 1,72 (punto I)
b) 2,34 (punto II)
c) 2,34 (punto II)
d) 9,60 (punto IV)
e) 5,97 (punto III)
f) 5,97 (punto III)
g) 11,30 (punto V)
h) 5,97 (punto III)
i) 2,34 (punto II) y 9,60 (punto IV)
j) puntos I, III y V.
9)
a y b) Los enlaces amida que unen a los residuos de aminoácido se llaman enlaces peptídicos. La unión peptídica es 
plana, mantiene unidos seis átomos en un plano, el C y el O del grupo carbonilo, el N y su H, y los dos átomos de car-
bono a asociados. Las amidas son neutras. La estabilización por resonancia de una amida explica su alta estabilidad, 
la basicidad débil del átomo de nitrógeno, y el giro restringido del enlace C-N.
c) Esto provoca que en las proteínas, el único grado de libertad rotacional se de a nivel del carbono α, en dos ángulos 
que definen la estructura secundaria de la proteína ɸ(phi) Cα-N y Ψ(psi) C-Cα.
9)
10)
H2N
H
C C
H
N
H
C C
H
N
H
C C OH
CH3
O
CH3
O O
H
Enlaces peptídicos
Por convención, los péptidos se escriben con el aminoácido terminal N (el que tiene el grupo NH3+ libre) a la izquierda y el aminoácido terminal C (el que tie-
ne grupo COO- libre) a la derecha.
Ala-Ala-Gli
8) equilibrios de la histidina en pregunta 2
H
N
H
C C
H
N
H
C CH2N
H
C C
CH3
O
CH3
OO
H
OH
Gli-Ala-Ala
H2N
H
C C
H
N
H
C C
H
N
H
C C
CH3
O
CH3
OO
H
OH
Ala-Gli-Ala
11)
H2N
H
C C
H
N
H
C C
H
N
H
C C
CH3
O
CH3
OO
(CH2)4
OH
NH2
Dado el siguiente péptido:
Ala-Lis-Ala
1°- Es importante identificar los grupos -NH y -COOH terminal 
como los de la cadena lateral (si es que tienen grupos ionizables).
PKa
2
= 7,65
pKa
R
= 10,53
pKa
1
=3,15
Ξ H2N COOH
NH2
Otra forma para fines prácticos
+H3N COOH
NH3
+
+H3N
H
C C
H
N
H
C C
H
N
H
C C
CH3
O
CH3
OO
(CH2)4
OH
NH3
+
2°- Ordenamos los pKa de los grupos ionizables de menor a mayor. Ese sería el orden en que se desprotonarían si hiciéramos una titulación 
añadiendo base. 3,15→ 7,65→ 10,53.
+2 +2
pH=3,15
+H3N COO
-
NH3
+
+2
+1
+H3N
H
C C
H
N
H
C C
H
N
H
C C
CH3
O
CH3
OO
(CH2)4
O-
NH3
+
+1 pH=7,65
H2N COO
-
NH3
+
PH=10,53
H2N
H
C C
H
N
H
C C
H
N
H
C C
CH3
O
CH3
OO
(CH2)4
O-
NH3
+
0
0
H2N COO
-
NH2
H2N
H
C C
H
N
H
C C
H
N
H
C C
CH3
O
CH3
OO
(CH2)4
O-
NH2
-1
-1
- a pH = 4 está cargado (+), migra hacia el polo (-).
- a pH = 12 está cargado (-), migra hacia el polo (+).
13)
Las proteínas tienen cuatro niveles de organización:
● la estructura primaria describe una secuencia de aminoácidos de la proteína;
● la estructura secundaria describe cómo los segmentos de la cadena proteínica se orientan en patrones regulares —
alfa(α) hélice y lámina -beta (β) plegada—;
● la estructura terciaria describe cómo toda la molécula de proteína se enrolla en una forma tridimensional general;
● y la estructura cuaternaria describe cómo las moléculas proteínicas individuales se agregan en estructuras grandes.
12) conociendo los extremos amino y carboxi terminal: Asp-------Leu
de la hidrolisis parcial: Val-Tir-Val
 Asp-Arg-Val
 His-Pro-Fen
 Fen-His-Leu
 -------------------------------------------------------
queda, Asp-Arg-Val-Tir-Val-His-Pro-Fen-His-Leu
14)
● La hélice se estabiliza con puentes de hidrógeno intra-cadena, cada hidrógeno unido a un nitrógeno de una amida
tiene un puente de hidrógeno con un oxígeno de un grupo carbonilo en un aa a cuatro aa de distancia.
● Atracciones o repulsiones electrostáticas entre grupos R cercanos en la hélice producen desestabilización así
como los grupos voluminosos
● Cada vuelta de la hélice contiene 3.6 residuos de aminoácido, con una distancia entre vueltas de 5.4 Å.
● Grupos R, se orientan radialmente (hacia afuera).
● La prolina causa una distorsión en una hélice porque la unión entre el nitrógeno de la prolina y el carbono alfa no
puede girar(no tiene libertad de giro) y dejar que la prolina encaje bien en una hélice..
15)
En una lámina b-plegada, los puentes de hidrógeno se forman entre cadenas vecinas de péptido y esas cadenas 
pueden correr en la misma dirección o en direcciones opuestas. En una lámina β-plegada paralela, las cadenas 
adyacentes van en la misma dirección.En una lámina β-plegada antiparalela, las cadenas adyacentes corren en 
direcciones opuestas.
● El esqueleto del polipéptido se extiende en una estructura de zigzag.
● Los segmentos que forman las láminas suelen ser cercanos en la secuencia proteíca.
● Como los sustituyentes (R) en los carbonos a de los aminoácidos en cadenas adyacentes están cercanos entre sí,
deben ser pequeños para que las cadenas se encuentren lo bastante cerca entre sí para maximizar las interaccio-
nes de los puentes de hidrógeno.
18)
Las proteínas globulares son usualmente solubles en agua, por lo que los aa con restos hidrofílicos (polares, ácidos o 
básicos) se suelen situar en el exterior de la proteína y los hidrofóbicos en el interior.
- Aspartato: exterior - Serina: exterior - Glutamina: exterior
- Leucina: interior - Valina: interior - Lisina: exterior
19)
a) Estructura terciaria del tipo globular.
b) Las interracciones entre el anillo tetrapirrolico y los grupos R de los aa hidrofóbicos en el interior de la hendidura y un
átomo de nitrógeno de la histidina situado en el plano del anillo del grupo hemo forma un enlace de coordinación con el
hierro.
c) las proteínas globulares usualmente se enrollan en formas compactas casi esféricas; por lo general, estas proteínas
son solubles en agua. Los grupos R de los aa hidrofóbicos estan empaquetados en el interior de la molécula, mientras
que los grupos hidrofílicos se ubican en el exterior de la molécula.
22)
La destrucción de la estructura terciaria de una proteína altamente organizada se llama desnaturalización. Todo lo 
que rompa los enlaces que mantienen la forma tridimensional de la proteína hará que se desnaturalice (se desdoble).
Proteína globular Proteína desnaturalizada
Agentes desnaturalizantes: calor, pH, agentes oxido-reductores, detergentes.
La hidrólisis es la ruptura de la cadena proteica para dar péptidos más pequeños(hidrolisis parcial) o aa libres 
(hidrólisis total).
La hidrolisis total se produce por calentamiento en medio ácido durante un periodo prolongado.
Para la hidrólisis parcial existen distintas enzimas y reactivos. La tripsina corta los enlaces péptidicos hacia el lado -C 
de los aa lisina y arginina (si el residuo siguiente no es Pro).
19) a) si b) si c) si
	Página 1
	Página 2
	Página 3
	Página 4
	Página 5
	Página 6
	Página 7
	Página 8