ENZIMAS

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Las enzimas fueron descritas por primera vez a finales del siglo XVIII, en estudios sobre la digestión de la carne por
secreciones del estómago; la investigación continuó durante el siglo XIX con el examen de la conversión del almidón
en azúcar por la saliva y diversos extractos vegetales. Hacia 1850 cuando Pasteur concluyó que la fermentación del
azúcar a alcohol por acción de la levadura estaba catalizada por “fermentos”, diciendo que tales fermentos son
inseparables de la estructura viva de la levadura. Eduard Buchner en 1897 descubrió que los extractos de levadura
pueden fermentar azúcar a alcohol demostrando que las moléculas que intervienen en la fermentación pueden
seguir funcionando incluso separadas de la estructura celular viva. En este punto Frederick kühne dio el nombre de
enzimas a las moléculas detectadas por Buchner.
1. GENERALIDADES DE LAS ENZIMAS
La enzima es un catalizador biológico, acelera la aproximación de una reacción a su equilibrio sin cambiar
la posición del mismo. Las enzimas al igual que otras proteínas tienen masas moleculares que van desde
unos 12.000 hasta un millón. Algunas no requieren para su actividad más grupos químicos que sus residuos
de aminoácidos. Otras requieren un componente químico llamado cofactor.
A muchas enzimas se les ha agregado el sufijo “-asa” al nombre de su sustrato o a una palabra que describe
su actividad, por ejemplo: Ureasa que cataliza la hidrólisis de la urea o DNA Polimerasa que cataliza la
polimerización de nucleótidos en la síntesis del ADN.
1.1 PROPIEDADES
 Son 103 a 107 más rápidas que las reacciones correspondientes no catalizadas (Algunos: 106
a 1012)
 La mayoría son proteínas
 Se clasifican según su reacción catalizada
 La reacción ocurre en condiciones compatibles con los sistemas biológicos (P, T, pH)
 Presentan especificidad de substrato
 Tienen especificidad de reacción:
 No Subproductos.
 Potencialmente regulables.
1.2 CARACTERISITCAS DEL SITIO ACTIVO
 El sitio activo tiene un ambiente hidrofóbico
 Los aminoácidos polares forman los centros catalíticos
UNIVERSIDAD LIBRE SECCIONAL BARRANQUILLA
FACULTAD DE CIENCIAS DE LA SALUD
PROGRAMA DE MEDICINA
ENZIMAS
IDENTIFICACIÓN
RESPONSABLE: ANDRES JULIAN SALCEDO CREACIÓN: AGOSTO DE 2016
EDITOR: CHRISTIAN DANIEL CALONGE S. ULTIMA EDICIÓN: DICIEMBRE DE 2018
DOCENTE: Dr. ISMAEL LIZARAZU SEMESTRE: II ASIGNATURA: BIOQUÍMICA
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 Fuerzas usadas: van der Waals, electrostáticas, puentes de hidrógeno, interacciones
hidrofóbicas.
1.3 ACCESORIOS NECESARIOS EN ALGUNAS ENZIMAS
 Muchas enzimas requieren de cofactores para su actividad (Rx de oxido-reduccion y
transferencia de grupos)
 Apoenzima (inactivo) + cofactor→Holoenzima
o Cofactores: Un cofactor es un componente no proteico, termoestable y de
baja masa molecular, necesario para la acción de una enzima.
Metaloenzimas (Fe3+, Cu2+, Zn2+, Mn2+, Co3+)
Enzimas activadas por metal (Na+, K+, Mg2+, Ca2+)
o Coenzimas: Las coenzimas son cofactores orgánicos no proteicos,
termoestables, que unidos a una apoenzima constituyen la holoenzima o
forma catalíticamente activa de la enzima.
Grupos Prostéticos: si la coenzima asociada a la apoenzima es de una unión muy
fuerte, muy estrecha.
Coenzimas: si es de naturaleza laxa, únicamente cuando vaya a ocurrir la reacción
química es que van a estar estrechas.
EJEMPLO DE IONES INORGANICOS QUE ACTUAN COMO COFACTORES ENZIMÁTICOS
Iones Enzimas
Cu2+ Citocromo oxiadasa
Fe2+ o Fe3+ Citocromo oxidasa, catalasa, peroxidasa
K+ Piruvato quinasa
Mg2+ Hexoquinasa, glucosa 6-fosfatasa, Piruvato quinasa
Mn2+ Arginasa, ribonucleotido reductasa
Mo DInitrogenasa
Ni2+ Ureasa
Se Glutatión peroxiadasa
Zn2+ Carbónico anhidrasa, alcohol deshidrogenasa, carboxipeptidasas A y
B
1.4 MECANISMOS DE CATALISIS
 Catálisis Ácido-Base (pH afecta la Rx)
o Transferencia o captura de protones
o Uno de los más utilizados
o Cadenas laterales iónicas de aminoácidos (D, E, H, C, Y, K)
o Reacciones:
Hidrólisis de péptidos y ésteres
Reacciones de grupos fosfatos
Tautomerizaciones
Adición a grupos carbonilos