Enzimas en la industria alimentaria 2021 - Jaqueline Avila Rico

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Enzimas en la industria 
alimentaria
Dra. Ma. Florencia Balzarini
mfbalzarini@hotmail.com
❖Es una proteína que actúa como catalizador biológico
❖Todas terminan con el sufijo ASA
❖Lleva a cabo reacciones bioquímicas a muy altas velocidades
❖No se consume durante la reacción (permanecen intactas
hasta el final)
❖En general presenta un elevado grado de especificidad
❖Siempre actúan sobre un sustrato, al que cataliza y
convierte en un producto
❖Importancia: Hacen posible muchas reacciones que sin un
catalizador o enzima requerirían condiciones extremas de
presión, T° y pH.
Introducción
En el sector alimentario, el interés actual de la aplicación de enzimas en
procesos (tecnología enzimática) se enfoca:
✓ A la conservación de alimentos o de sus componentes (por ejemplo,
vitaminas)
✓ Al uso más eficiente de materias primas
✓ Al mejoramiento de la calidad sensorial de los alimentos (textura y
sabor)
Introducción
Así mismo, se han utilizado enzimas para:
✓ Producir alimentos bajos en calorías → edulcorantes (amilasas en
forma escalonada)
✓ Eliminar compuestos antinutricionales de ciertas materias primas
Nomenclatura
1. Oxidorreductasas: catalizan reacciones de óxido reducción. En este grupo se incluyen las
deshidrogenasas, oxidasas, oxigenasas y peroxidasas.
2. Transferasas: promueven la transferencia de distintos grupos químicos entre una molécula
donadora y una aceptora. Dentro de las más estudiadas se incluye a las glicosil transferasas,
amino transferasas y fosfo transferasas.
3. Hidrolasas: llevan a cabo la ruptura de enlaces covalentes con la introducción de una
molécula de agua. Las enzimas hidrolíticas (que incluyen a las amilasas, esterasas, glicosidasas,
lipasas y proteasas, entre otras) son las que se utilizan, con mayor frecuencia, como aditivos
en la industria alimentaria
4. Liasas: rompen enlaces para la eliminación de un determinado grupo químico del sustrato y
forman dobles ligaduras sin la introducción de moléculas agua. Entre ellas se encuentran:
aldolasas, descarboxilasas, deshidratasas y pectina liasa.
5. Isomerasas: catalizan el re arreglo espacial de grupos del sustrato sin modificar su
composición química; y son: epimerasas y racemasas.
6. Ligasas: promueven la unión covalente de dos moléculas acopladas con la ruptura de un
enlace pirofosfato proveniente de ATP, UTP o CTP, como fuente de energía. El término ligasa es
sinónimo de sintetasa.
El grupo de enzimas más importante, en términos de su aplicación en la
tecnología de alimentos, es el de las hidrolasas
❑ amilasas → en el procesamiento de almidón (en términos
económicos y de volumen de enzimas producidas y aplicadas en la
industria de la panificación)
❑ proteasas→la elaboración de cerveza, de pan, el ablandamiento de
carne y la producción de hidrolizados proteínicos
Nomenclatura
En su mayoría son proteínas con
estructuras plegadas que tienen
actividad biológica en el
metabolismo celular
Introducción
Las enzimas son altamente especificas
Forman el complejo enzima-sustrato, trabajan en condiciones de baja
presión, a T° moderadas entre 30 y 70°C y pH óptimo cercano a 7.
Fuera de estos parámetros disminuyen o pierden actividad.
Introducción
Fracciones de una Enzima
Enzima
Apoenzima Cofactor
Haloenzima
Sin poder catalítico Grupo activador con 
poder catalítico
+
Sitio Activo
Sin la unión del
cofactor, la proteína
es inactiva
La unión del
cofactor activa
a la proteína
La enzima está constituida por dos partes:
1. Apoenzima: fracción proteica de la enzima
2. Cofactor: fracción no proteica indispensable para la enzima.
Puede ser de dos tipos:
3. Holoenzima: la enzima activa y completa, ya formada por el
Cofactor y la Apoenzima
Una Vitamina 
Cofactor Orgánico
Si tiene un ion metálico es un
Cofactor Inorgánico
Cofactor
Es una sustancia orgánica (vitamina) o inorgánica (un ion metálico) que
es necesaria e indispensable para la actividad catalítica de la enzima,
por ser de origen vitamínico o metálico es la fracción no proteica, forma
la Holoenzima
Cofactor
Orgánico Inorgánico
(Según su origen)
Vitamina
• Ácido fólico
• Ácido pantoténico
• Niacina
• Riboflavina
Ion
• Hierro
• Magnesio
• Selenio
Cofactor
Coenzima
Grupo 
Prostético
(Según su unión)
Enlace No 
Covalente
Enlace 
Covalente
Si el cofactor está unido por Enlace Covalente a la
Apoenzima, se llama Grupo Prostético. Si el cofactor
esta unido a la Apoenzima por Enlace No Covalente,
se llama Coenzima
Modelos Enzimáticos
Sitio Activo
Es una hendidura que esta en el interior (centro) de la enzima, es la parte
de la enzima que tiene afinidad por el sustrato y que entra en contacto
íntimo con él, es totalmente tridimensional y representa una pequeña
parte del volumen total de la enzima
Es el responsable de la especificidad
enzimática porque la cadena lateral del
aminoácido (que forma el sitio) sólo
permite el acoplamiento del compuesto
con ciertas características estructurales
La cadena lateral del aminoácido actúa
sobre el sustrato y lo retienen por unión
no covalente como:
▪ Interacciones hidrofóbicas
▪ Puentes de Hidrógeno
Especificidad Enzimática
1- Especificidad absoluta: llamada especificidad del sustrato, las enzimas
se unen a un solo sustrato, se explica con el modelo de Fisher (Llave-
Cerradura), que explica que el sitio activo es rígido (inmóvil) y el sustrato
debe tener una estructura determinada para encajar en él.
Modelo llave – cerradura de Emil Fisher
Especificidad Relativa
2- Especificidad relativa: llamada especificidad de grupo,
son las enzimas que se unen a 2 o más sustratos que son
análogos químicos, se explicó con el modelo de Kosland
(Ajuste Inducido o Acomodo) que postula que el sustrato
se une al centro activo induciendo cambios
conformacionales no covalentes con su estructura
flexible y así la enzima se amolda al sustrato
❖ En una enzima sólo unos cuantos aminoácidos intervienen en la catálisis de la reacción → por
lo que en ocasiones es posible eliminar parte de la cadena polipeptídica sin que se pierda la
actividad
❖ El sitio activo de una enzima es aquella porción de la proteína que participa directamente en la
unión y la transformación del sustrato→ está constituido por ciertos aminoácidos que integran
un microambiente característico dentro de la proteína y que llevan a cabo la catálisis
❖ Por lo general sólo existe un sitio activo por molécula de enzima
❖ Las enzimas adquieren su poder catalítico cuando presentan una estructura secundaria y
terciaria o cuaternaria muy específica, de tal manera que los aminoácidos correspondientes del
sitio activo se encuentran en posición vecinal estableciendo un microambiente específico
❖ Como en cualquier proteína, las estructuras que conforman las enzimas están estabilizadas por
puentes de hidrógeno, interacciones iónicas e hidrófobas, y en algunos casos enlaces disulfuro
R
E
S
U
M
E
N
Inhibición de la actividad enzimática 
Disminución de la actividad de una enzima por acción 
de un inhibidor
Inhibición competitiva: cuando un sustrato específico para ese
sitio activo pelea contra otras moléculas que también puede
encajar en esa zona
Inhibición no competitiva: la enzima reconoce a moléculas que a
van a asistir en otra región que no es el sitio activo, denominada
sitio alostérico (inhibición alostérica). Los inhibidores también
pueden actuar en estas regiones y bloquear la actividad de la
enzima
• El proceso es reversible cuando el inhibidor después se suelta y la
enzima puede llegar al sitio activo y seguir cumpliendo su función
• Es irreversible cuando inhibidor se encuentra fuertemente unido a
la enzima por enlaces covalentes
Energía de Activación
La cantidad de energía para alcanzar el estado de transición (cuando se forma
el complejo E-S), se conoce como Energía de Activación
Velocidad de reacción: se define como la cantidad de sustrato que desaparece
por unidad de tiempo o la cantidad de producto formado por unidad de
tiempo.
Estado de transición:es un momento molecular fugaz en donde las partículas
del sustrato están siendo transformadas en producto.
Reacción Enzimática
E + S ES EP E + P 
Las enzimas disminuyen la energía de activación aumentando la velocidad de la
reacción sin modificar la concentración inicial del sustrato, ni la concentración final
del producto, es por esto que no se modifica la relación que existe entre la velocidad
inicial de la reacción y la concentración del sustrato.
Cinética Enzimática
Es el estudio 
cuantitativo de la 
catálisis enzimática
estudia la velocidad 
de las reacciones 
químicas 
catalizadas por 
enzimas
nos proporciona 
conocimientos 
sobre
MECANISMO DE 
ACCIÓN CATALÍTICO
ESPECIFICIDAD DE LA 
ENZIMA 
INHIBIDORES
La velocidad de reacción se puede medir en
condiciones óptimas de pH, T°, cofactores,
concentraciones saturables del sustrato
Cinética Enzimática
Reacción de orden cero: la velocidad de formación del producto P, es independiente
de la concentración de sustrato, y no existen enzimas libres. La velocidad permanece
constante, aunque se aumente el sustrato. [E] = cte.
Reacción de primer orden: la velocidad de formación del producto P, es directamente
proporcional a la concentración del sustrato.
[E] = cte.
La curva explica la relación entre la velocidad y la
concentración del sustrato, el punto donde se
estanca, es la velocidad de saturación o el momento
en que se forma el complejo ES. Cuando se divide la
Vmáx/2, se obtiene la Km de la enzima
Velocidad de saturación (formación del complejo ES)
Vmáx
Teoría de Michaelis-Menten
Para lograr explicar la relación que hay entre la velocidad inicial y la concentración
inicial del sustrato, ellos establecieron tres etapas dentro del proceso enzimático.
Primera etapa: cuando la enzima con un solo sitio activo se une a un sustrato y logra
formar el complejo ES (Enzima-Sustrato)
Teoría de Michaelis-Menten
Segunda etapa: se forma el producto a partir del complejo enzima sustrato (ES)
liberando al producto y a la enzima intacta.
K1: es la constante de formación del complejo ES
K-1: es la constante de disolución del complejo ES
K2: es la constante de formación y liberación del producto
Teoría de Michaelis-Menten
Tercera etapa: en esta etapa se forma el producto a partir del desdoblamiento
del complejo enzima sustrato (ES) en E + P y se libera la enzima. La velocidad de
la reacción va a depender de la velocidad con la que se desdoble el complejo
enzima-sustrato de manera reversible.
La formación del complejo ES es generalmente rápida,
mientras que su descomposición en producto y enzima
libre es un paso lento
Teoría de Michaelis-Menten
1. En concentraciones bajas de sustrato, la velocidad vi
en los inicios de la reacción es proporcional a la
concentración de sustrato y, por lo tanto, se establece
un sistema de primer orden
2. A medida que se incrementa [S], la velocidad se vuelve
de orden fraccionario
3. Posteriormente de orden cero → vi es independiente
de la concentración del sustrato, la enzima alcanza su
saturación y se obtiene la máxima velocidad
Teoría de Michaelis-Menten
Km
Es la afinidad que tiene la enzima por un sustrato o la concentración del sustrato a
la cual la velocidad de reacción es la mitad de la velocidad máxima para que la
enzima se sature en un 50%. Esta constante representa una medida de la afinidad
de la enzima por su sustrato
La enzima tiene mayor afinidad por su sustrato a
menor Km y el complejo ES, es mas estable, o sea,
una enzima con baja Km para el sustrato indica gran
afinidad, por lo que con una mínima cantidad de
sustrato se satura la mitad o el 50% de la enzima y
con un poco más de sustrato se satura la enzima
alcanzándose la velocidad máxima de reacción
Cuantificación de la actividad enzimática
La actividad de una enzima no puede medirse en términos de su concentración, ya
que puede estar presente, pero en forma desnaturalizada y sin funcionalidad; por
esta razón se emplea la Unidad de Actividad Enzimática
cantidad de enzima que se requiere para transformar
en producto una μmol de sustrato por minuto, en las
condiciones óptimas de pH y temperatura
• la concentración de sustrato deberá ser aquella en que la enzima se encuentre actuando con
su velocidad máxima ([S]0>>Km)
• Para la determinación, se debe medir la velocidad inicial de consumo de sustrato (-∆S/∆t) o la
de aparición de producto (∆P/∆t) bajo condiciones definidas de pH, fuerza iónica y
temperatura
Cuantificación de la actividad enzimática
• Cuanto más pura sea, mayor será la relación de actividad por miligramo de proteína
• Esta forma de expresar la actividad enzimática es de gran utilidad para seguir el grado de
purificación de una enzima durante los distintos pasos de su obtención
Unidades de actividad de la enzima en relación
con la cantidad total de proteína en miligramos
Cuando se quiere saber la proporción de enzima con respecto a todas las
proteínas que pueden estar presentes en una preparación se utiliza la
actividad específica
número de recambio → equivale al número de moléculas de sustrato
transformadas en producto, por minuto, por molécula de enzima
Cuantificación de la actividad enzimática
Muchos de los sustratos en alimentos son polímeros de composición
química y peso molecular diverso (almidón, pectinas, complejos
proteínicos) por lo que es complicado definir su actividad
Se han desarrollado métodos para cuantificar la actividad
en esos sistemas, siendo relevantes los casos de las
actividades amilolítica y proteolítica
❖ Desde el punto de vista de aplicación industrial de enzimas, es probable que se tenga que elegir de
entre un grupo de enzimas de diversas características para una aplicación dada
❖ Donde la decisión dependerá de varios factores, como los rangos de pH y temperatura óptimos de
funcionamiento de cada una
❖ Otro factor importante es la estabilidad al pH y a la temperatura de operación, que no necesariamente
coincidirá con los valores óptimos de funcionamiento
❖ Adicionalmente, el valor de la Km permitirá elegir a la enzima que tuviera una mayor afinidad por el
sustrato de interés
Factores que Afectan la Actividad 
Enzimática
Derivan del hecho de ser proteínas y de actuar como catalizadores, las
enzimas como proteínas globulares que son poseen una conformación
natural susceptibles a sufrir cambios en su conformación que afectan su
estructura conformacional que se asocian a cambios en su actividad
catalítica. Los factores más importantes son:
❖ pH
❖ T°
❖ Concentración de la enzima y del sustrato
Factores que Afectan la Actividad 
Enzimática
pH
Su influencia sobre la actividad enzimática radica en que el grupo carboxilo (COOH) y el
grupo amino (NH3) y grupos de la cadena R presentes en la estructura de la enzima son
ionizables, pueden tener una carga positiva, neutra o negativa. La conformación
propiamente dicha de la proteína depende de la carga eléctrica y por lo tanto tendrá un
pH en el que dicha conformación será ideal para la actividad enzimática
▪ Las enzimas son muy
sensibles a cambios de pH
▪ Afecta los grupos ácidos y
básicos del sitio activo
▪ Puede desnaturalizar la
enzima (interrumpe el sitio
activo)
Factores que Afectan la Actividad 
Enzimática
pH óptimo
Es aquel pH que favorece la actividad enzimática, las enzimas son muy sensibles a los
cambios de pH, si se modifica el pH se desnaturaliza la proteína y por tanto pierde su
actividad catalítica
Un aumento o disminución del pH en relación con el pH óptimo provoca una
disminución de la velocidad de reacción
Factores que Afectan la Actividad 
Enzimática
T°
Aumenta la energía cinética de las moléculas que reaccionan ocasionando interacciones
entre ellas y aumentando la velocidad de la reacción. El aumento de la T° en una
reacción enzimática aceleran la reacción dentro de un intervalo de tiempo donde la
enzima es estable y permanece activa conservando su conformación nativa, pero cuando
supera una cierta T°, la apoenzimase desnaturaliza debido al calor.
T° óptima
Es aquella a la que la actividad de la enzima es
máxima. Por debajo de esta T° óptima la
actividad enzimática decrece. Por encima, se
desnaturaliza la enzima.
Factores que Afectan la Actividad 
Enzimática
Concentración de la enzima y del
sustrato
Si la concentración del sustrato es constante y la
concentración de la enzima se incrementa, esto aumenta
la velocidad de la reacción. Las enzimas pueden llegar a
saturarse por el sustrato
Cuando la concentración de la enzima se incrementa al
doble, la velocidad de reacción catalizada es dos veces
más rápida
Si la concentración de la enzima se incrementa tres veces
con respecto a su concentración inicial, la velocidad de
reacción catalizada es tres veces más rápida
Enzimas como aditivos
Las enzimas se consideran aditivos en la industria alimentaria, son
sustancias que se agregan intencionalmente, con la siguiente finalidad:
Modifican
❖ Generan aromas y sabores
❖ Contribuyen a disminuir el tiempo de proceso (disminuyendo los
costos de operación)
Otras aplicaciones:
❖ Desarrollo de envases activos y biosensores
Apariencia
Textura
Valor nutricional
Para mejorar una operación unitaria en la producción de alimentos
se debe realizar una selección de las enzimas
❖ Por ello se debe conocer cuales son las más utilizadas en los
procesos de la industria alimentaria
❖ Que le permita ahorrar energía y dinero en los procesos de
producción
Industria Alimentaria y 
Enzimas
Industria Alimentaria y Enzimas
Ventajas
• Son especificas
• Equipo no muy costoso
• Condiciones de pH, T°, 
presencia de iones y [S]
• Actúan en bajas 
concentraciones (0,1%)
• Fácilmente pueden ser 
inactivadas (por 
tratamiento térmico o 
cambios de pH)
Desventajas
•Algunas pueden ser 
muy costosas por su 
baja disponibilidad
•Cumplir con la 
normativa (aditivo 
alimentario)
•Altos costos 
purificación 
(solventes)
Fuentes de Enzimas
Las enzimas pueden obtenerse a partir de:
❖Tejidos animales
❖Tejidos vegetales
❖Procesos de fermentación utilizando M.O. (biotecnología
de alimentos)
❖Metagenómica: biología sintética
Fuentes de Enzimas
Las enzimas microbianas las más utilizadas en la industria
alimentaria
❖Más estables
❖ Producción conveniente y segura
❖ 50% de las enzimas son producidas
por hongos y levaduras
❖ 35% por bacterias
❖ 15% por plantas y animales
• Las enzimas son hidrolíticas
(hidrolasas)
• Las más utilizadas en alimentos
son:
Los géneros Bacillus y Aspergillus
(hongo)
• Se utilizan mas de 59 enzimas
diferentes
Aspergillus niger→ síntesis de acido cítrico → aditivo alimentario
Fuentes de Enzimas
FERMENTADOR (reactor metálico con agitación)→ Obtención de enzimas 
a partir de MO
Aplicaciones de Enzimas en Alimentos
Fuente: Moral, Ramírez-Coutiño & García-Gómez (2015)
Proteasas
Amilasas
Amilasas
Aplicaciones de Enzimas en Alimentos
Fuente: Moral, Ramírez-Coutiño & García-Gómez (2015)
Usos de Enzimas en el Procesamiento de 
Alimentos
Industria del almidón y el azúcar
❖ Del almidón se obtienen jarabes
❖ Se utilizan en:
✓ Gaseosas
✓ Dulces
✓ Productos horneados
✓ Helados
✓ Salsas
✓ Alimentos para bebés
✓ Frutas enlatadas
✓ Conservas
✓ Etc.
M.O. productores de enzimas amilasas
❖ En este sector se requieren enzimas termoestables y
con alta actividad a T° mayores a 50°C (proteínas →
desnaturalización → no puede unirse al sustrato → pérdida de
actividad biológica→ Biotecnología Alimentaria)
❖ Las enzimas más utilizadas provienen de especies como
Bacillus subtilis, B. stereotermophylus, B.
amyloliquefaciens
Etapas básicas de producción de jarabe 
de glucosa y maltosa
Almidón
Gelatinización
▪α-amilasa
▪Termoestable
105°C
Maltosa
Licuefacción Sacarificación
▪Glucoamilasa
▪Hidrolizan
enlaces α (1-4)
▪Pululanasas
Jarabe de 
Glucosa
60°C
pH 4.5
α-amilasa
Hidroliza el 
almidón 
generando 
maltosa
Glucoamilasa
Hidroliza el 
almidón 
generando 
glucosa 
Glucoamilasa
Hidroliza el 
almidón 
generando 
glucosa 
α-amilasa
Hidroliza el 
almidón 
generando 
dextrinas, 
maltosa 
Glucosa 
isomerasa
Transforma 
glucosa en 
fructosa 
Etapas básicas de producción de jarabe de fructosa
Productos Lácteos
Productos lácteos como:
❖ Quesos blandos y duros
❖ Leches fermentadas
(yogurt)
❖ Leche deslactosada
❖ Etc.
Ejemplos de enzimas utilizadas en quesos:
❖ Quimosina del abomaso animal
❖ Se sustituye por proteinasa de
Rhizomucor miehei
❖ Lipasas que hidrolizan la grasa de la leche,
liberando ácidos grasos de cadena corta
(olor y sabor de los quesos maduros)
❖ Cambian el sabor del queso durante la
maduración
Elaboración de la leche deslactosada
β-galactosidasa
Se agrega en el proceso de obtención de diferentes
tipos de leches en la ultra pasteurización
Hidroliza el enlace glucosídico de la lactosa (azúcar de
la leche→ disacárido)
Lactasa
Intolerancia a 
la lactosa
Transformación de lactosa en sus dos monosacáridos)
Panificación y productos de trigo
❖ Se han agregado amilasas microbianas para mejorar la
calidad del pan
❖ Son termorresistentes
❖ Permanecen estables después del horneado
❖ Producen pan suave y pegajoso
• Harina de trigo tiene α y β amilasas
• Generar sustratos para levaduras (maltosa y glucosa)
• Retardar retrogradación del almidón
• Dar color y corteza (Reacción de Maillard, ya que se
forma glucosa)
❖ Las proteasas aumentan la elasticidad del gluten y
mejoran la textura
Industria de grasas y aceites
❖ Las lipasas se utilizan para producir aceites y
grasas novedosas
❖ Ejemplos: sustitución de mantequilla de
cacao utilizada para producir chocolate
❖ Debido a la disponibilidad y costo variado (de
grasas y aceites)
❖ Se sustituye por grasa obtenida de aceite de
palma por interesterificación enzimática
(cambio de ácidos grasos para obtener una
grasa novedosa)
Pectinasas – Esterasas - Amilasas
Durante el proceso de maduración de frutas,
actúan diversas enzimas:
Pectinasas: Ayuda a que la fruta sea mas blanda
Esterasas: Producen ésteres, que van a dar
olores y sabores característicos a la fruta
madura
Amilasas: Hidrolizan las cadenas de almidón
liberando azúcares, aumentando el sabor dulce
en las frutas maduras
Pasterización
Correcta
Leche sin 
Pasterizar
Correctamente
Leche
Cruda
❑ Determinación de la actividad de la
fosfatasa alcalina endógena de la leche,
como indicador de la eficiencia del
proceso de pasteurización
❑ La prueba es muy sencilla, ya que su
presencia se mide colorimétricamente
utilizando fenilfosfato como sustrato y
midiendo la absorbancia del fenol que se
libera
Escaldado Sin Escaldar
Catalasa
Polifenoloxidasa
Peroxidasa
Productos cárnicos
❖ Se utilizan proteasas (hidrolizan
enlaces peptídicos) para ablandar la
carne, especialmente colágeno y
elastina del tejido conectivo
❖ Entre las proteasas más utilizadas en
esta industria, se encuentran las de
origen vegetal
▪ Bromelina
▪ Papaína
▪ Los provenientes de M.O. como la
elastasa de Bacillus subtilis y
Aspergillus oryzae
Industria de la cerveza
❖ En la fabricación de cerveza se usan:
▪ Proteasas
▪ Amilasas
▪ Glucanasas
❖ Su acción en el proceso consiste en:
▪ Mejorar la licuefacción del
almidón
▪ Regular el contenido de azúcar y
nitrógeno
▪ Mejorar la extracción
▪ Facilitar la filtración
▪ Controlar la turbidez
❖ Por ejemplo:
▪ La adición de α y β-amilasas en el mosto
producen dextrinas y maltosas que sirven
como sustratos para la fermentación
▪ Las proteasas degradan proteínas
formando aminoácidos y péptidos
o Solubilizan la proteína la cual sirve de
fuente de N para levaduras
o Evitan enturbiamiento de la cerveza
Jugos y Vinos
❖ Las pectinasas se usan en el
procesamiento de frutas, junto con
amilasas y celulasas
❖ Para facilitar la extracción,
clarificación y floculación de jugos y
vino blanco (evitando turbidez)
Clarificación enzimática de jugo de 
manzana
❖ En la producción de jugo de manzana
se calculó que por cada 142 g de
extracto sin enzima péctica, de origen
fúngico, se obtuvieron110 ml del
jugo.
❖ Con la adición de la enzima se
clarificó el jugo y además aumentó el
volumen a 112 ml
❖ Un incremento del 2%
❖ La tecnología de la clarificación
enzimática del jugo de manzana se
usa desde 1930
Fuente: Dey & Banerjee (2014)
Enzimas que hidrolizan la pectina
Sobre la molécula de pectina actúan un conjunto de enzimas generando
moléculas mas pequeñas (monosacáridos o disacáridos) que son solubles
obteniéndose un efecto de eliminación de turbidez
Enzimas inmovilizadas
• Una enzima es una proteína que actúa disuelta en un medio acuoso,
por lo que su recuperación para un segundo uso es prácticamente
imposible, a menos que se sujete a un soporte sólido que pueda
recuperarse y emplearse repetidas veces
• Esto es particularmente importante para aquellas enzimas de alto
costo
• En algunos casos no es deseable que la enzima activa quede en el
producto, por lo que se hace necesario un proceso de inactivación,
que podría actuar en detrimento de la calidad del mismo
Las enzimas se pueden inmovilizar por diferentes métodos, dentro de
los que se encuentran los siguientes
Enzimas inmovilizadas
✓ Captura en una matriz de gel de poliacrilamida, agar,
alginato, gelatina o Sephadex.
✓ Unión covalente a un soporte, como metales, vidrio,
cerámica, nylon, celulosa, Sepharosa o Sephadex.
✓ Unión a membranas semipermeables.
✓ Adsorción en un sólido por interacciones hidrofóbicas o
electrostáticas.
✓ Adsorción seguida de entrecruzamiento covalente a la
matriz.
✓ Entrecruzamiento molecular para formar una matriz
granular insoluble.
Enzimas unidas física o químicamente a un soporte inerte lo 
cual permite su fácil recuperación y reutilización
Se ha comprobado que la inmovilización de las enzimas
permite no sólo reciclar el catalizador, sino que, además, la
inmovilización contribuye de manera importante a
incrementar la estabilidad operacional del biocatalizador,
permite un diseño más racional del reactor y en algunos
casos, a mejorar incluso su eficiencia catalítica
Enzimas inmovilizadas