Conceptos-Clave-de-Bioquimica

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Georgina Hernández Ramírez 
 
Primer Parcial Remedial de Bioquímica 
Facultad de Medicina UANL 
 
1. Aminoácidos 
2. Estructura de las proteínas 
3. Proteínas globulares 
4. Proteínas fibrosas 
5. Enzimas 
6. Bioenergética y fosforilación oxidativa 
7. Carbohidratos 
 
 
Georgina Hernández Ramírez 
 
Aminoácidos 
1. ¿Cuál es la característica estructural común de las 
proteínas? 
Que son polímeros lineales de aminoácidos. 
2. ¿Cómo está constituido un aminoácido? Un grupo carboxilo (-COO), un grupo amino (-NH3) y 
un grupo R 
3. ¿Cuál aminoácido tiene un grupo amino 
secundario? 
La prolina 
4. A pH fisiológico (7.4) el grupo carboxilo está... Negativamente cargado 
 
5. A pH fisiológico (7.4) el grupo amino está... Positivamente cargado 
6. En las proteínas el grupo amino y el grupo carboxilo 
están unidos comúnmente ¿por cuál tipo de enlace? 
Por enlace peptídico 
7. El enlace peptídico de las proteínas no está 
disponible para reacción química pero sí para... 
La formación de enlaces de hidrógeno 
8. El papel que desempeña un aminoácido en una 
proteína está dictado por... 
Las cadenas laterales (grupo R) 
9. Los aminoácidos se clasifican de acuerdo a las 
propiedades de sus cadenas laterales, ¿cuál es la 
clasificación? 
Polares y No polares 
10. ¿A qué hace referencia la propiedad 'polar'? A que los aminoácidos laterales tienen una 
distribución NO uniforme de los electrones; como los 
ácidos y las bases. 
11. ¿A qué hace referencia la propiedad 'NO polar'? A que los aminoácidos tienen una distribución 
uniforme de los electrones. 
12. Los aminoácidos de cadena lateral NO polar 
promueven... 
Las interacciones hidrófobas 
13. En las proteínas No polares que se encuentran en 
disoluciones acuosas (ambiente polar)... 
La cadena lateral de aminoácidos tiende a agruparse 
en el INTERIOR de la proteína. 
14. ¿Qué propiedad de la cadena lateral es la que le da 
forma tridimensional a la proteína No polar? 
Su hidrofobicidad cuando está en una disolución 
acuosa. 
15. Cuando la proteína es No polar y está en un 
ambiente hidrófobo (como la membrana), ¿dónde se 
encuentran los grupos R? 
En la superficie exterior de la proteína. 
16. La drepanocitosis (anemia drepanocítica) es una 
enfermedad de los eritrocitos que resulta de la 
sustitución de... 
Un aminoácido polar (glutamato) por un No polar 
(Valina) 
17. La estructura fibrosa del colágeno se debe a... La geometría única de la prolina, gracias a que tiene 
un grupo amino secundario. 
18. ¿Cuántos y cuáles son los aminoácidos NO polares 
(hidrófobos)? 
Son 9: Glicina-Alanina-Valina-Leucina-Isoleucina-
Fenilalanina-Triptófano-Metionina-Prolina. 
19. ¿Cuántos y cuáles son los aminoácidos Polares sin 
carga (hidrófilos)? 
Son 6: Serina-Treonina-Tirosina-Asparragina-
Glutamina-Cisteína. 
20. ¿Por qué es importante la cadena lateral de la 
Cisteína? 
Porque contiene un grupo sulfhidrilo (-SH) que es un 
componente del sitio activo de muchas enzimas. 
 
21. Muchas proteínas extracelulares son estabilizadas 
por enlaces disulfuro, ¿cuál es un ejemplo clásico? 
La albúmina, proteína del plasma sanguíneo que 
funciona como transportadora para una diversidad de 
moléculas. 
Georgina Hernández Ramírez 
 
22. ¿Cuáles son los aminoácidos con cadenas laterales 
ácidas (polar con carga negativa)? 
Ácido aspártico y ácido glutámico. 
23. ¿Cómo se llama a la forma ionizada del ácido 
aspártico? 
Aspartato 
24. ¿Cómo se llama a la forma ionizada del ácido 
glutámico? 
Glutamato 
25. ¿Cuáles son los aminoácidos con cadenas laterales 
básicas (polar cargado positivamente)? 
Histidina-Lisina-Arginina 
26. Los ácidos se definen como donantes de 
protones... 
Por lo que quedan cargados negativamente. 
27. Las bases se definen como aceptoras de protones 
por lo que... 
Se cargan positivamente. 
28. La concentración de protones en disoluciones 
acuosas se expresa... 
Como pH 
29. La relación cuantitativa entre el pH de la disolución 
y la concentración de un ácido débil y su base 
conjugada se describe como... 
La ecuación de Henderson-Hasselbalch 
30. ¿Cómo se formula la ecuación de Henderson-
Hasselbalch? 
pH= log 1/[H+] ---- pH= -log[H+] 
31. ¿Cómo se le llama a la disolución que resiste el 
cambio de pH después de una adición de un ácido o 
una base? 
Tampón 
32. ¿Qué es amortiguación? La capacidad de tamponamiento. 
33. ¿Cómo se le llama a la propiedad del pH a la cual 
un aminoácido es eléctricamente neutro? 
Punto isoeléctrico= la suma de las cargas positivas es 
igual a la suma de las cargas negativas. 
34. La carga de las proteínas es negativa, entonces en 
un campo eléctrico las proteínas se desplazarán... 
Al electrodo positivo a una velocidad determinada por 
su carga neta negativa. 
35. Variaciones en los patrones de movilidad de las 
proteínas hacia el electrodo positivo... 
Sugieren que hay ciertas enfermedades en el 
organismo. 
36. ¿Qué es un anfótero? Una sustancia que puede actuar como un ácido o 
como una base. 
37. ¿Cuántos y cuáles son los aminoácidos esenciales? Son 10: Leucina-Isoleucina-Fenilalanina-Metionina-
Triptófano-Valina-Treonina-Arginina-Histidina-Lisina 
38. Las cadenas No polares se encuentran en... El interior de las proteínas que funcionan en un 
ambiente acuoso y en la superficie de las proteínas 
cuando interaccionan con lípidos. 
39. Las cadenas polares No cargadas y cargadas [+] y [-
] se encuentran en... 
El exterior de las proteínas que funcionan en un 
ambiente acuoso y en el interior de las proteínas 
asociadas a las membranas (lípidos) 
40. Cuando los aminoácidos se protonan pueden 
liberar... 
H+ (protones) y actuar como ácidos débiles (bases) 
 
 
 
 
Georgina Hernández Ramírez 
 
Estructura de las proteínas 
1. ¿Cuáles son los niveles de organización de las 
moléculas proteicas? 
Primario, secundario, terciario y cuaternario. 
2. La estructura primaria de las proteínas ¿cómo está 
constituida? 
Por una secuencia lineal de aminoácidos. 
3. ¿De qué sirve conocer la estructura primaria de las 
proteínas? 
Para diagnosticar enfermedades que provocan 
secuencias anómalas de aminoácidos provocando un 
plegamiento inadecuado, pérdida o deterioro de la 
función normal. 
4. ¿Cómo está organizada la hélice alfa? Es un motivo secundario. Los aminoácidos en una 
hélice α están dispuestos en una estructura helicoidal 
dextrógira, con unos 3,6 aminoácidos por vuelta. 
 
5. ¿Cómo está organizada la lámina beta? Es una estructura secundaria hidrófoba. Se forma por 
el posicionamiento paralelo de dos cadenas de 
aminoácidos dentro de la misma proteína. 
6. ¿Cómo se conforma un enlace peptídico? Uniones amida entre el grupo alfa-carboxilo de un 
aminoácido y el grupo amino de otro. 
7. ¿Qué es un polipéptido? La unión de muchos aminoácidos a través de enlaces 
peptídicos que forman una cadena no ramificada. 
8. Los enlaces peptídicos no se rompen durante... La desnaturalización de las proteínas 
9. ¿Cómo se leen las secuencias de aminoácidos? Desde el extremo N-terminal hasta el extremo C-
terminal del péptido. 
10. ¿Qué es la isomería Cis-Trans? Es un tipo de estereoisomería de los alquenos y 
cicloalcanos. 
11. ¿Cuáles son las características del enlace 
peptídico? 
Carácter parcial de doble enlace, es rígido y planar. 
Generalmente es un enlace trans. 
12. ¿Qué es un enlace Trans? Los grupos R están en el lado opuesto del doble enlace 
del polipéptido. 
13. ¿Qué es un enlace Cis? Los grupos R están en el mismo lado del doble enlace 
del polipéptido. 
14. ¿Cuál es la polaridad del enlace peptídico? No están cargados y no acepta ni liberan protones a lo 
largo del intervalo de pH 2 a 12. 
15. El grupo amino y carboxilo de los enlaces 
peptídicos ¿son polares? 
Sí. Están involucrados en enlaces de Hidrógeno lo que 
da estructura a las alfa-hélices y láminas Beta. 
 
16. ¿Qué tipo de análisis se utiliza para identificar y 
cuantificar los aminoácidos de una estructura 
primaria? 
Espectrofotometría, midiendo la cantidadde luz 
absorbida por el derivado de la ninhidrina. 
17. ¿Qué es la secuenciación? Es un proceso gradual de identificación de 
aminoácidos específicos en cada posición de la 
cadena peptídica. 
18. ¿Qué reactivo se utiliza para la secuenciación de 
aminoácidos? 
Reactivo de Edman. (Fenilisotiocianato) 
19. ¿Cómo se les llama a las enzimas que hidrolizan 
enlaces peptídicos? 
Peptidasas (proteasas) 
20. ¿Qué enzimas cortan en fragmentos más 
pequeños a los polipéptidos? 
Las exopeptidasas y las endopeptidasas. 
Georgina Hernández Ramírez 
 
21. Las exopeptidasas cortan los extremos de las 
enzimas y son de dos tipos, ¿cuáles son? 
Aminopeptidasas y carboxipeptidasas. 
22. ¿Cuáles son las enzimas que cortan proteínas en 
sus partes intermedias? 
Las endopeptidasas 
23. ¿Cómo se origina la estructura secundaria de una 
proteína? 
Cuando el esqueleto peptídico forma ordenaciones 
regulares de aminoácidos localizados cerca uno de 
otro en la secuencia lineal. 
 
24. ¿Cuáles son los ejemplos de estructura secundaria 
en las proteínas? 
Las hélices alfa, láminas Beta y giros Beta. 
25. El colágeno es un ejemplo de... Cadena o hélice alfa. 
26. La hélice alfa es componente principal de... ratinas: Pelo y piel; mioglobina (globina) 
27. ¿Cuántos aminoácidos contiene cada vuelta de 
hélice alfa? 
3,6 aminoácidos. 
28. ¿Cuáles aminoácidos alteran la hélice alfa? La prolina, glutamato, aspartato, histidina, lisina, 
arginina, triptófano, valina e isoleucina. 
29. ¿Qué hacen los giros Beta? Invierten la dirección de una cadena polipeptídica 
llevándola a adoptar una forma globular compacta. 
30. Generalmente los giros beta están compuestos por 
¿cuántos aminoácidos? 
Por 4. Comúnmente Prolina o Glicina. 
31. ¿Mediante qué se estabilizan los giros Beta? La formación de puentes de Hidrógeno y enlaces 
iónicos. 
32. ¿Qué son los dominios en el polipéptido? Unidades funcionales y estructurales tridimensionales 
fundamentales de éste. 
33. ¿Qué son los motivos en un polipéptido? Son estructuras supersecundarias combinadas (hélices 
alfa-láminas Beta en secuencias no repetitivas) 
34. ¿A qué se refiere estructura terciaria en las 
proteínas? 
Al plegamiento de los dominios y a su disposición final 
en el polipéptido. 
35. ¿Quién contiene un número limitado de motivos y 
cuál es el más común? 
Las proteínas que se unen al ADN. El motivo hélice-
asa-hélice. 
36. ¿Cuál es el motivo más común en el ADN y cómo 
se expresa? 
El motivo hélice-asa-hélice; funciona como factor de 
transcripción. 
37. ¿Cuál es la longitud del polipéptido que consta de 
dos o más dominios? 
De más de 200 aminoácidos. 
38. ¿Qué interacciones cooperan para estabilizar las 
estructuras terciarias de las proteínas globulares? 
1. Puentes disulfuro 
2. Interacciones hidrófobas 
3. Puentes de Hidrógeno 
4. Interacciones iónicas. 
39. ¿Cómo contribuye el puente disulfuro en la 
estabilidad tridimensional de la molécula proteica? 
Evitando que se desnaturalice en el ambiente 
extracelular. 
 
40. ¿Qué sucede si una proteína se desnaturaliza? Provoca el desplegamiento y la desorganización de la 
estructura secundaria y terciaria de dicha proteína. 
41. ¿Qué hacen los puentes de hidrógeno en la 
estabilidad de las proteínas? 
Potencian su solubilidad en un ambiente acuoso. 
42. ¿Qué desnaturaliza a una proteína? El calor, los disolventes orgánicos, la mezcla mecánica, 
los ácidos o las bases fuertes, los detergentes y los 
iones de metales pesados como el plomo y el 
mercurio. 
Georgina Hernández Ramírez 
 
43. ¿Qué sucede cuando una proteína se ha 
desnaturalizado? 
Idealmente vuelve a su estado normal al retirarse el 
desnaturalizante. Pero la mayoría permanece 
desordenada permanentemente. 
44. ¿Qué hacen las chaperoninas? Es un grupo especializado de proteínas que aseguran 
el plegamiento correcto de los polipéptidos. 
45. ¿A qué se refiere la estructura cuaternaria de las 
proteínas? 
A la agrupación de dos o más cadenas de polipéptidos 
que pueden ser idénticas o no tener ninguna relación. 
46. ¿Cómo se denomina a las proteínas que consisten 
en una sola cadena polipeptídica? 
Proteínas monómeros. 
47. ¿Qué son las isoformas peptídicas? Proteínas que realizan la misma función pero con 
estructura primaria diferente. 
48. Si una isoforma peptídica funciona como enzima 
se le llama... 
Isoenzima 
49. ¿A qué tipo de proceso se debe el plegamiento de 
una proteína? 
Proceso complejo de ensayo y error. 
50. Cuando se acumulan proteínas mal plegadas en el 
espacio intra o extracelular se generan... 
Enfermedades como la Amiloidosis y Prionosis. 
51. El plegamiento anómalo puede deberse ¿a qué 
factores? 
Mutación de un gen concreto o puede ocurrir 
espontáneamente. 
52. Las amiloides son proteínas insolubles y pueden 
generar enfermedades, cita un ejemplo. 
Enfermedad de Alzheimer: causada por un amiloide 
Beta de 40 a 42 residuos de aminoácidos y también 
por ovillos neurofibrilares (proteína tau) en el cerebro. 
53. ¿Qué es Prionosis? Se refiere a enfermedades producidas por priones. 
54. ¿Qué es un prión? Una proteína patógena (PrP) que tiene alterada su 
estructura terciaria y como agente infeccioso sólo está 
compuesta por aminoácidos. 
55. La PrP (proteína priónica) es un agente causal de 
encefalopatías, ¿cuáles? 
1. Enfermedad de Creutzfeldt-Jakob 
2. La tembladera de las ovejas 
3. La encefalopatía espongiforme bovina (vacas locas) 
56. La proteína infecciosa PrP es resistente a la 
degradación proteolítica, cuando es infecciosa ¿qué 
hace? 
Forma agregados insolubles de fibrillas similares al 
amiloide. 
57. ¿Cuál es el resultado actual (2013) de las 
encefalopatías espongiformes transmisibles? 
Son mortales y no se dispone de tratamiento para 
cambiar este pronóstico. 
58. ¿Qué es CONFORMACIÓN NATIVA? Es la estructura proteica completamente plegada y 
funcional. 
59. ¿Qué determina la estructura tridimensional única 
de la conformación nativa? 
Su estructura primaria (secuencia de aminoácidos) 
60. ¿Qué estabiliza a la estructura cuaternaria de las 
proteínas? 
1. Interacciones hidrófobas 
2. Puentes de Hidrógeno 
3. Interacciones electrostáticas. 
61. La conformación nativa puede ser... Fibrosa o Globular 
62. ¿Cuáles pueden ser las funciones biológicas de las 
proteínas? 
1. Catálisis 
2. Protección 
3. Regulación 
4. Transducción de señal 
5. Almacenamiento 
6. Estructural 
7. Transporte 
Georgina Hernández Ramírez 
 
Proteínas globulares 
1. ¿Qué son las hemoproteínas? Son proteínas especializadas que contienen un grupo 
hemo como grupo prostético estrechamente unido. 
2. ¿Qué es un grupo prostético? Es el componente no aminoacídico que forma parte 
de la estructura de las heteroproteínas o proteínas 
conjugadas, estando unido covalentemente a la 
apoproteína. 
3. ¿Qué son las heteroproteínas (proteínas 
conjugadas)? 
Son moléculas que presentan una parte proteica y 
parte no proteica menor llamada grupo prostético. 
Esto las diferencia de las proteínas simples u 
holoproteínas. Todas son globulares, y se clasifican en 
función del grupo prostético. 
4. Menciona los tipos de heteroproteínas que pueden 
encontrarse en el organismo. 
1. Fosfoproteínas 
2. Glucoproteínas 
3. Lipoproteínas 
4. Nucleoproteínas 
5. Cromoproteínas 
5. ¿Cómo está constituida una fosfoproteína? Cita un 
ejemplo 
Presentan ácido fosfórico y son de carácter ácido. 
Enzimas (caseína alfa, beta y gamma). 
 
6. ¿Cómo está constituida una glucoproteína? Cita un 
ejemplo 
Glúcido unido covalentemente a la proteína. 
Desempeñan funciones enzimáticas, hormonales, de 
coagulación etc. Destacan las inmunoglobulinas. 
 
7. ¿Cómo está constituida una lipoproteína? Cita un 
ejemplo 
Lípido más proteína. Abundan en las membranas 
mitocondriales, en el suero. Por ejemplo los 
quilomicrones. 
 
8. ¿Cómo está constituida una nucleoproteína? Cita 
un ejemplo 
Ácido nucleico más proteína. Hay dos tipos, los que 
presentan ácido ribonucleico (ribosomas) o ADN 
(cromosomas).9. ¿Cómo está constituida una cromoproteína? Cita un 
ejemplo 
Se caracterizan porque la fracción no proteica 
presenta coloración debido a la presencia de metales. 
Destacan los pigmentos respiratorios (hemoglobina), 
almacenes de oxígeno (mioglobina), proteínas que 
intervienen en la transferencia de electrones 
(citocromos, flavoproteínas), pigmentos visuales 
(rodopsina, iodopsina). 
10. ¿Cómo está constituido el grupo hemo? Por protoporfirina IX y hierro ferroso (Fe2+) 
11. El grupo prostético hemo se encuentra 
principalmente en... 
La hemoglobina, presente en los eritrocitos. 
12. ¿Cuáles son las características del grupo hemo? Tiene propiedades apolares, aunque también tiene 
cargas negativas, por lo que tiene también un extremo 
polar. El grupo hemo se localiza entre las estructuras 
terciarias de las cadenas polipeptídicas y se sitúa en 
un bolsillo hidrofóbico. 
13. ¿Cuáles son las heteroproteínas más abundantes 
en el ser humano? 
La hemoglobina y la mioglobina. 
Georgina Hernández Ramírez 
 
14. ¿Cuál es la función del grupo hemo presente en la 
hemoglobina? 
Almacenar y transportar oxígeno molecular de los 
pulmones hacia los tejidos y dióxido de carbono desde 
los tejidos periféricos hacia los pulmones. Los grupos 
hemo son los responsables del color rojo de la sangre. 
 
15. ¿Para qué sirve el grupo hemo en la hemoglobina 
y la mioglobina? 
Para unir reversiblemente al oxígeno 
16. ¿Cómo se mantiene el hierro en el centro de la 
molécula de hemo? 
Mediante enlaces entre los cuatro nitrógenos del 
anillo de porfirina. En el centro de este anillo se 
encuentra el átomo de hierro. 
 
17. ¿Dónde se encuentra la mioglobina? En el músculo cardíaco y el músculo esquelético. 
18. ¿Cuál es la función de la mioglobina? Como depósito y transportador de oxígeno, 
aumentando la velocidad del transporte de oxígeno 
en la célula muscular. 
 
19. ¿Cómo está compuesta la mioglobina? El interior de la molécula está compuesto casi por 
completo por aminoácidos no polares. Lo que la hace 
hidrófoba, y los aminoácidos cargados o polares están 
en la superficie de la molécula formando puentes de 
Hidrógeno entre sí o con el agua. 
20. ¿Dónde se encuentra la hemoglobina? Exclusivamente en los eritrocitos 
21. ¿Cuál es la función de la hemoglobina? Transportar oxígeno desde los pulmones a los 
capilares de los tejidos y dióxido de carbono a los 
pulmones. 
22. ¿Cuál estructura es más compleja, la hemoglobina 
o la globina? 
La hemoglobina 
23. ¿Cuál es la estructura de la hemoglobina? Cuaternaria. Dos dímeros idénticos (AlfaBeta)1 y (Alfa 
Beta)2, que se mantienen unidos principalmente por 
interacciones hidrofóbicas. 
24. ¿Qué otro tipo de enlaces se mantienen en los 
dímeros de la hemoglobina? 
Enlaces iónicos y puentes de hidrógeno 
25. Cuando los dímeros de la hemoglobina se 
desplazan, ¿qué tipo de enlaces los mantiene unidos? 
Por enlaces polares 
26. Las interacciones entre los dímeros de la 
hemoglobina hacen que ésta tome posiciones 
relativas, menciona sus nombres. 
Desoxihemoglobina (Forma T) y 
Oxihemoglobina (Forma R). 
27. ¿Qué significa forma T y forma R en la 
hemoglobina? 
T= Tensa y R= Relajada 
28. ¿Cuál forma de la hemoglobina tiene más afinidad 
por el Oxígeno? 
La forma R 
29. ¿Cuántos grupos hemo tiene una molécula de 
mioglobina y cuántos la hemoglobina? 
Mioglobina: 1; 
Hemoglobina: 4 
30. ¿A qué se refiere la curva de disociación del 
oxígeno? 
Al grado de saturación (Y) medido a diferentes 
presiones parciales de Oxígeno (pO2). 
31. ¿Qué forma tiene la curva de disociación de la 
mioglobina? 
Hiperbólica 
32. ¿Qué forma tiene la curva de saturación de la 
hemoglobina? 
Sigmoidea 
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33. ¿Cómo explica la forma hiperbólica de la curva de 
disociación del Oxígeno en la mioglobina? 
Porque la mioglobina une de manera reversible una 
sola molécula de Oxígeno. El equilibrio se desvía a la 
derecha o a la izquierda a medida que se añade o se 
retira Oxígeno del sistema. 
34. ¿Cómo explica la forma sigmoidea de la curva de 
disociación del Oxígeno en la hemoglobina? 
Indica que las unidades cooperan en la unión del 
Oxígeno. Una molécula de O2 se une a un grupo hemo 
esta unión aumenta la afinidad del resto de los grupos 
hemo. Interacción hemo-hemo. 
35. ¿A qué hace referencia 'efectores alostéricos' A 'otro sitio' 
36. La capacidad de la hemoglobina para unir O en 
forma reversible se ve afectada por... 
Efectores alostéricos 
37. ¿Cuál es el conjunto de efectores alostéricos que 
afectan la capacidad de la hemoglobina para unir 
oxígeno? 
Presión parcial del Oxígeno (pO2), el pH ambiental, la 
presión parcial del Dióxido de carbono (pCO2) y la 
disponibilidad de 2,3-bisfosfoglicerato. 
38. La Mioglobina no se ve afectada por... Los efectores alostéricos 
39. ¿Cómo se expresa la interacción hemo-hemo? Que la 4ª molécula de O2 tiene 300 veces más afinidad 
que la 1ª molécula de O2 en la hemoglobina. 
40. En el pulmón, la concentración de oxígeno es 
elevada lo que hace que... 
la hemoglobina se sature de oxigeno (forma T) 
41. ¿Qué provoca la disminución en la afinidad por el 
oxígeno en la hemoglobina (estabilizan la forma T)? 
Cuando se reduce el pH o cuando la hemoglobina está 
en presencia de mayor presión parcial de Dioxido de 
carbono (pCO2) 
42. En los tejidos periféricos la hemoglobina se relaja 
(oxihemoglobina) y... 
Libera gran parte del oxígeno para que se utilice en el 
metabolismo oxidativo de los tejidos. 
43. ¿Qué provoca el aumento en la afinidad por el 
oxígeno en la hemoglobina (estabilizan la forma R)? 
Cuando aumenta el pH o cuando la hemoglobina está 
en presencia de menor presión parcial de Dioxido de 
carbono (pCO2) 
44. ¿Qué compuesto químico es el principal tampón 
sanguíneo? 
El bicarbonato 
45. En capilares de tejidos METABOLICAMENTE 
ACTIVOS la concentración de CO2 y de H+ es superior a 
la que hay en ... 
Los capilares alveolares de los pulmones. 
46. El pH es superior en los pulmones y ¿qué sucede 
en los tejidos? 
Hay menor pH 
47. Un aumento en la concentración de H+ provoca... Disminución del pH sanguíneo, lo que hace que los 
grupo hemo se 'carguen' para formar enlaces iónicos 
que estabilizarán la forma T de la hemoglobina y 
disminuyen la afinidad por el O2 
48. Es el fosfato orgánico más abundante en los 
eritrocitos, además de que es un REGULADOR 
IMPORTANTE de la unión del O a la Hb, ¿cómo se 
llama? 
2,3-bisfosfoglicerato (2,3-BPG) 
49. Disminuye la afinidad por el O en la HB, porque se 
une a la desoxihemoglobina, ¿cómo se llama? 
El 2,3-bisfosfglicerato (2,3-BPG) 
50. Una molécula de 2,3-BPG se une a una cavidad en 
el centro del tetrámero de desoxihemoglobina, ¿qué 
hay en esta cavidad? 
Diversos aminoácidos cargados positivamente que 
forman enlaces iónicos con los grupos fosfato de 
2,3-BPG. 
51. ¿Cuándo se expulsa el 2,3-BPG del tetrámero de la 
HB? 
Cuando se oxigena la Hb 
Georgina Hernández Ramírez 
 
52. ¿Por qué aumenta la concentración de 2,3-BPG en 
los eritrocitos? 
Como respuesta a la hipoxia crónica. (privación de 
oxígeno) 
53. ¿Qué enfermedades se manifiestan como indicio 
de que hay alta concentración de 2,3-BPG en la Hb? 
1. Enfermedad pulmonar obstructiva crónica (EPOC) 
2. Anemia crónica 
54. ¿Qué sucede con el enfisema pulmonar o estar 
expuesto a altitudes elevadas? 
La Hb circulante puede tener dificultad para recibir 
oxígeno, porque el 2,3-BPG está en concentraciones 
altas favoreciendo la forma T. 
55. ¿Qué sucede en la anemia crónica? Hay número menor de eritrocitos que suministren el 
oxígeno a los tejidos y están elevados los niveles de 
2,3-BPG favoreciendo la forma T de la Hb 
56. El 2,3-BPG es esencial para la función normal de 
transporte de oxígeno de la Hb. ¿Qué sucede cuando 
se almacena la sangre en los bancos de sangre? 
Disminuye el 2,3-BPG, la sangre se vuelve 
anómalamente afín por el oxígeno no descargando el 
oxígeno adecuadamente a los tejidos. 
57. La sangre que se transfundea un enfermo grave 
puede hacer que su vida esté en peligro porque esta 
sangre recupera su 2,3-BPG ¿entre qué horas puede 
suceder? 
6 a 24 horas 
58. ¿Qué otro elemento estabiliza la forma T de la 
hemoglobina? 
El dióxido de carbono (CO2) 
59. El monóxido de carbono (CO) se une 
estrechamente al Hierro de la Hemoglobina dando por 
resultado... 
Monoxihemoglobina de carbono 
(carboxihemoglobina) 
60. La afinidad de la Hemoglobina por el monóxido de 
carbono (CO) es... 
220 veces mayor que por el Oxígeno 
61. Habiendo más CO en la Hemoglobina impide que... Los tejidos reciban oxígeno. 
62. Concentraciones diminutas de CO en el ambiente 
producen... 
Concentraciones tóxicas de monoxihemoglobina de 
carbono en la sangre. 
63. ¿En qué tipo de pacientes se encuentra elevada la 
monoxihemoglobina de carbono? 
Los fumadores los cuales están expuestos a hipoxia 
celular y daño celular directo mediado por CO. 
64. ¿Cómo se trata el envenenamiento por monóxido 
de carbono (CO)? 
Con Oxígeno 100% a alta presión (oxígeno-terapia 
hiperbárica) 
65. ¿Qué efectos produce el Oxígeno al 100% cuando 
hay envenenamiento por CO? 
Facilita la disociación del CO de la hemoglobina. 
66. ¿Qué elementos transporta la hemoglobina? Oxígeno O2, Dióxido de carbono CO2, Monóxido de 
carbono CO y Óxido Nítrico gaseoso NO. 
67. ¿Cuál es la función del Óxido Nítrico en al Hb? Es potente vasodilatador. Se capta o se libera de los 
eritrocitos, modulando su disponibilidad e influye en 
el diámetro de los vasos sanguíneos. 
68. Las Hemoglobinas son una familia de proteínas 
relacionadas funcional y estructuralmente, ¿cuáles 
son? 
-Hb A 
-Hb A2 
-Hb F 
-Hb A1c 
69. La hemoglobina menor Hb A, está compuesta 
por... 
Dos polipéptidos globina Alfa y dos polipéptidos 
globina Beta 
70. La hemoglobina menor Hb A2, está compuesta 
por... 
2 globinas Alfa y 2 globinas Delta 
71. La hemoglobina menor Hb F, está compuesta por... Dos globina Alfa y dos globina Gamma. 
72. La hemoglobina menor Hb A1c, está compuesta 
por... 
Dos globinas Alfa y dos globinas Beta-glucosa 
Georgina Hernández Ramírez 
 
73. ¿Cuál Hb menor se sintetiza en el embrión durante 
las primeras 4 semanas y dónde? 
La Hb Gower 1, en el saco vitelino. (dseta) 
74. En la 5ª semana de gestación le sitio de síntesis de 
globina se encuentra en el hígado y de ahí pasa a... 
La médula ósea, produciendo la hemoglobina F 
75. Al 8º mes de gestación se inicia la síntesis ¿de qué 
tipo de hemoglobina? 
La Hb A que va sustituyendo a la Hb F 
76. La Hb F tiene más afinidad por el oxígeno que la 
Hb A, ¿por qué? 
Porque la HB F se une débilmente a 2,3-BPG 
77. La mayor afinidad de la Hb F por el oxígeno en el 
feto... 
Facilita la transferencia del oxígeno desde la 
circulación materna hasta los eritrocitos del feto a 
través de la placenta. 
78. La Hb A,1c se encuentra en personas con diabetes 
mellitus, ¿por qué? 
Porque su Hb se encuentra en contacto con 
concentraciones elevadas de glucosa. 
79. ¿Cómo se organizan los genes de las globinas? En familias génicas: familia génica alfa y familia génica 
beta. 
80. ¿Cuál es el gen de la familia génica alfa? El gen 16, que también contiene el gen dseta (Hb 
Gower 1) de las primeras semanas del embrión. 
81. ¿Cuál es el gen de la familia génica Beta? Cromosoma 11, y también otros 4 genes: el épsilon, 
dos gamma y el delta. 
82. ¿Dónde se sintetizan las globinas? En los eritrocitos 
83. ¿Qué son las hemoglobinopatías? Familia de trastornos genéticos causados por la 
producción de una molécula de hemoglobina anómala 
o por la síntesis de cantidades insuficientes de Hb 
normal. 
84. ¿Cuáles hemoglobinopatías se conocen? 1. Anemia drepanocítica, 
2. Enfermedad causada por hemoglobina C, 
3. Enfermedad por hemoglobina SC, 
4. Metahemoglobinemias, 
5. Talasemias 
85. ¿Con qué otro nombre se le conoce a la anemia 
drepanocítica (HB S)? 
Drepanocitosis 
86. En la drepanocitosis ¿qué globina se ve afectada? La globina beta 
87. ¿Cuáles son los síntomas de la drepanocitosis? Dolor, anemia hemolítica crónica con 
hiperbilirrubinemia, aumento en la sensibilidad de a 
las infecciones, síndrome torácico agudo, ictus, 
disfunción esplénica y renal y cambios óseos. 
 
88. ¿Qué aminoácido se ha sustituido por el glutamato 
en la drepanocitosis? 
La valina. Dando lugar a eritrocitos de forma alterada 
(falciforme) que muchas veces bloquean el flujo 
sanguíneo de los capilares provocando anoxia 
localizada que causa dolor y finalmente la muerte. 
89. ¿Cuál es una de las manifestaciones estructurales 
de la drepanocitosis? 
Eritrocitos de forma alterada (falciforme) que muchas 
veces bloquean el flujo sanguíneo de los capilares 
provocando anoxia localizada que causa dolor y 
finalmente la muerte. 
90. ¿Cuál sería un tratamiento para la drepanocitosis? Hidratación adecuada, analgésicos, transfusiones, 
medicamento: hidroxiurea (antitumoral) ya que 
aumenta los niveles circulantes de Hb F que reducen 
los eritrocitos falciformes. 
Georgina Hernández Ramírez 
 
91. ¿Qué aminoácido se ha sustituido por el glutamato 
en la enfermedad causada por la hemoglobina C? 
La Lisina. Esto hace que la Hb C se mueva despacio, 
provocando anemia hemolítica crónica relativamente 
suave. No precisan tratamiento específico. 
92. ¿Qué aminoácido se ha sustituido por el glutamato 
en la enfermedad causada por la hemoglobina SC? 
Algunas veces la Valina otras la Lisina. 
93. Las Metahemoglobinemias se caracterizan por... 'cianosis chocolate', sangre de color chocolate, 
ansiedad, cefaleas y disnea. Tratamiento: azul de 
metileno que se oxida a medida que se reduce el Fe 3+ 
94. ¿Qué son las talasemias? Enfermedades hemolíticas hereditarias, que se 
manifiestan con un desequilibrio en la síntesis de 
cadenas de globina. 
95. La manifestación física de las talasemias Beta 
aparecen después del nacimiento, ¿por qué? 
Porque el gen de la globina Beta se expresa en etapa 
tardía fetal. 
96. ¿A qué hace referencia el síndrome 
hemosiderosis? 
A la sobrecarga de hierro en la Hb 
97. Las talasemias Alfa se manifiestan a varios niveles 
dependiendo de las mutaciones delecionales... 
menciona tales manifestaciones. 
1. Portador silencioso: defecto en una globina alfa. 
2. Rasgo de talasemia alfa: defecto en dos globinas 
alfa. 
3. Enfermedad de Hb H (B4): tres genes alfa 
4. Enfermedad Hb Bart (Gamma4): los 4 genes 
defectuosos. 
98. Las hemoglobinopatías que dan por resultado 
mayor afinidad por el Oxígeno se caracterizan por... 
Mayor producción de eritrocitos. 
99. Las hemoglobinopatías que dan por resultado 
menor afinidad por el Oxígeno se caracterizan por... 
Anemia 
100. La acidosis reduce la solubilidad... Hemoglobina S (drepanocitosis) 
101. Al aumentar el porcentaje de saturación... la hemoglobina aumenta la afinidad por el Oxígeno 
102. En la Hemoglobina Helsinki ¿la lisina es sustituida 
por...? 
La metionina, que provoca mayor afinidad por el 
Oxígeno y menor suministro de éste a los tejidos 
(forma T) 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Georgina Hernández Ramírez 
 
Proteínas fibrosas 
1. Ejemplos de proteínas fibrosas El colágeno y la elastina 
2. ¿Cuál es la proteína más abundante en el cuerpo 
humano? 
El colágeno 
3. ¿Cómo está constituido estructuralmente el 
colágeno? 
Por tres cadenas alfa enrolladas una sobre otra en una 
triple hélice. 
4. El colágeno se encuentra por todo el organismo, 
pero ¿a qué se debe su variedad de tipos y 
organización? 
Al papel estructural que juega en un órgano concreto. 
5. El colágeno puede ser como un gel, ¿dónde? Como en la matriz extracelular y el humor vítreo del 
ojo. 
6. Cuando el colágeno se empaqueta en fibras 
paralelas y apretadas da gran fuerza, ¿en dónde? 
En los tendones 
7. ¿En qué parte el colágeno está apilado para permitir 
la transmisión de la luz con un mínimo de dispersión? 
En la córnea 
8. ¿Dónde se encuentra el colágeno como fibras 
dispuestas en ángulo unas con otras para resistir la 
fricción mecánica en cualquierdirección? 
En el hueso 
9. La superfamilia de proteínas del colágeno ¿de 
cuántos tipos consta? 
De más de 20 tipos de colágeno 
10. ¿Cómo se mantienen unidas las tres cadenas alfa 
del colágeno? 
Por medio de enlaces de Hidrógeno entre las cadenas 
11. Una variación en la secuencia de aminoácidos de 
las cadenas alfa provocan propiedades ligeramente 
diferentes del colágeno, ¿cuál es el tipo de colágeno 
más frecuente? 
El colágeno tipo I que contiene dos cadenas alfa 1 y 
una cadena alfa 2 
12. El colágeno tipo II está constituido por... Tres cadenas alfa 1 
13. ¿Cuáles son los tipos de colágeno formadores de 
fibrillas? 
El tipo I-II-III 
14. ¿Cuáles son los tipos de colágeno formadores de 
redes? 
El colágeno tipo IV y VII 
15. ¿Cuál es la distribución tisular del colágeno tipo I? Se distribuye en la piel, hueso, tendón, vasos 
sanguíneos, córnea. 
 
16. ¿Cuál es la distribución tisular del colágeno tipo II? Cartílago, discos intervertebrales, cuerpo vítreo 
(espacio entre el iris y la córnea) 
17. ¿Cuál es la distribución tisular del colágeno tipo III? Está en vasos sanguíneos y piel fetal. 
18. ¿Cuál es la distribución tisular del colágeno tipo 
IV? 
Está en la membrana basal 
19. ¿Cuál es la distribución tisular del colágeno tipo 
VII? 
Por debajo del epitelio escamoso estratificado. 
20. ¿Cuáles son los tipos de colágeno asociados a las 
fibrillas? 
Los tipo IX y XII 
21. El colágeno está formado principalmente ¿por 
cuáles aminoácidos? 
Prolina y glicina 
22. La mayor parte de la cadena alfa del colágeno se 
considera como un politripéptido, ¿cuál es su 
conformación habitual? 
Glicina, Prolina e Hidroxiprolina o hidroxilisina 
Georgina Hernández Ramírez 
 
23. ¿Dónde se sintetiza el colágeno? En los fibroblastos, o en los osteoblastos (hueso) o en 
los condroblastos (cartílago) y se segregan a la matriz 
extracelular. 
24. ¿Qué sucede si hay carencia de ácido ascórbico? Las enzimas hidroxilantes no funcionan y no se hacen 
enlaces de Hidrógeno entre cadenas y esto tiene como 
consecuencia que no hay una triple hélice estable. 
25. ¿Qué enfermedad se desencadena si hay carencia 
de ácido ascórbico? 
El escorbuto 
26. ¿Cuáles son los pasos de la biosíntesis de 
colágeno? 
1. Formación de procadenas alfa 
2. Hidroxilación 
3. Glucosilación 
4.Ensamblaje y secreción 
5. Escisión extracelular del procolágeno 
6. Formación de fibrillas de colágeno 
7. Formación de enlaces transversales. 
27. Síntesis de colágeno: Formación de procadenas 
alfa 
a) Los genes pro-alfa 1 y pro-alfa 2 se transcriben en 
los ARN mensajeros. 
b) El ARNm se traduce en el RER en procadenas 
polipeptídicas alfa que se expulsan a la luz del RER. 
28. Síntesis de colágeno: Hidroxilación Se hidroxilan residuos de prolina y lisina. Esta reacción 
de hidroxilción requiere Oxígeno molecular (O2), Fe2+, 
y el agente reductor vitamina C, sin ellos las enzimas 
hidroxilantes no funcionan impidiendo los puentes de 
Hidrógeno entre las cadenas y la formación de la triple 
hélice, también impiden la formación de enlaces 
transversales que le da fuerza al colágeno. 
29. Síntesis de colágeno: glucosilación Residuos seleccionados de hidroxilisina se glucosilan 
con glucosa y galactosa. 
30. Síntesis de colágeno: Ensamblaje y secreción Después de la hidroxilación y glucosilación, se forma la 
triple hélice con procadenas alfa que forman el 
procolágeno. 
Las moléculas de procolágeno avanzan por el aparato 
de Golgi, donde se empaquetan en vesículas que 
secretan el procolágeno al espacio extracelular. 
31. Síntesis de colágeno: Escisión extracelular del 
procolágeno 
Las procolágeno peptidasas escinden los propéptidos 
produciendo tropocolágeno helicoidal triple. 
32. Síntesis de colágeno: Formación de fibrillas de 
colágeno y enlaces transversales. 
Las moléculas de tropocolágeno se ensamblan en 
fibrillas estableciendo enlaces cruzados para formar el 
colágeno maduro. 
33. ¿Cuáles son las enzimas que contienen cobre y 
desamina oxidativamente algunos residuos de lisilo e 
hidroxilisilo del colágeno para madurarlo? 
Lisiloxidasa 
34. El trastorno en la homeóstasis del cobre puede 
causar enfermedades, ¿cómo cuáles? 
Si hay deficiencia de Cu: La enfermedad de Menkes 
ligada a X y 
Si hay sobrecarga de Cu: Enfermedad de Wilson. 
35. ¿Qué enzimas contienen cobre? La lisiloxidasa, citocromo oxidasa, dopamina 
hidroxilasa, superóxido dismutasa y tirosinasa. 
36. ¿Qué son las colagenopatías? Defectos en cualquiera de las etapas de la síntesis de 
colágeno. 
Georgina Hernández Ramírez 
 
37. Ejemplos de enfermedades de la síntesis 
defectuosa del colágeno 
Síndrome de Ehlers-Danlos (SED) y 
Osteogénesis imperfecta (OI) 
38. ¿Qué es la elastina? Polímero protéico insoluble sintetizado a partir de la 
tropoelastina, polipéptido lineal de más de 700 
aminoácidos, no polares (ejem. glicina, alanina y 
valina). También es rica en prolina y lisina, con muy 
poco contenido de hidroxiprolina e hidroxilisina. 
39. ¿Dónde se encuentra la elastina? En los pulmones, las paredes de las arterias grandes y 
los ligamentos elásticos. 
40. ¿Cuál es la propiedad de la elastina? Es elástica 
41. Da un ejemplo de deficiencia en la síntesis de 
elastina debido a mutaciones en el gen de la fibrilina. 
El síndrome de Marfán, trastorno del tejido 
conjuntivo, caracterizado por deterioro de la 
integridad estructural del esqueleto, los ojos y el 
sistema cardiovascular. 
42. En el espacio extracelular la tropoelastina 
interacciona con microfibrillas glucoprotéicas... ¿cómo 
cuál? 
La fibrilina, que funciona como un andamio donde se 
deposita la tropoelastina. 
43. La proteína alfa 1 antitripsina ¿se encuentra en? La sangre y otros líquidos corporales. 
44. ¿Por qué es importante la alfa 1 antitripsina? Porque inhibe una serie de enzimas proteolíticas que 
hidrolizan y destruyen proteínas. Entre ellas a la 
elastasa de los neutrófilos. Esta elastasa degrada a la 
elastina de las paredes alveolares así como otras 
proteínas estructurales de otros tejidos. 
45. ¿Dónde se sintetiza la alfa 1 antitripsina que se 
encuentra en el plasma? 
La mayor parte la sintetiza y segrega el Hígado, y la 
otra parte en diversos tejidos entre ellos los 
monocitos y los macrófagos alveolares. 
46. Si la antitripsina es insuficiente en los pulmones 
puede producir... 
Enfisema. Ya que el tejido pulmonar no puede 
regenerarse debido a que alguna proteasa destruyó el 
tejido conjuntivo de las paredes alveolares. 
47. Mutaciones diferentes en el gen de la alfa 1 
antitripsina causan carencia de esta proteína, ¿qué le 
puede ocurrir al Hígado? 
La polimerización de la alfa 1 antitripsina mutada 
provoca disminución de la secreción de la alfa 1 
antitripsina normal, provocando cirrosis. 
48. ¿Qué tratamiento se recomienda para 
contrarrestar la deficiencia de alfa 1 antitripsina? 
Administración semanal intravenosa de alfa 1 
antitripsina. 
 
 
 
 
 
 
 
 
Georgina Hernández Ramírez 
 
Enzimas 
1. ¿Qué son las enzimas? Proteínas catalizadoras que aumentan la velocidad de 
las reacciones sin experimentar cambios en el 
proceso. 
2. Las enzimas se dividen en 6 clases principales en la 
nomenclatura sistemática, ¿cuáles son estas? 
1. Oxidorreductasas 2.Transferasas 3. Hidrolasas 4. 
Liasas 5. Isomerasas 6. Ligasas 
 
3. ¿Qué hace la enzima oxidorreductasa? Cataliza la transferencia de electrones desde una 
molécula donante (el agente reductor) a otra aceptora 
(el agente oxidante). 
A- + B → A + B- 
A es el reductor o donante de electrones y B es el 
oxidante o aceptor. (Lactato//Piruvato) 
4. ¿Qué hace la enzima transferasa? Una transferasa es una enzima que cataliza la 
transferencia de un grupo funcional, por ejemplo 
C-, N- o P-, de una molécula donadora a otra aceptora. 
Por ejemplo, una reacción de transferencia es la 
siguiente: A–X + B → A + B–X 
A es el donador y B es el aceptor. 
5. ¿Qué hace la enzima hidrolasa? Una enzima capaz de catalizar la hidrólisis de un 
enlace químico.Escisión de enlaces mediante la adición de agua. 
Por ejemplo, una enzima que catalice la reacción 
siguiente será una hidrolasa: 
 A–B + H2O → A–OH + B–H 
6. ¿Qué hace la enzima liasa? Una enzima que cataliza la ruptura de enlaces 
químicos en compuestos orgánicos por un mecanismo 
distinto a la hidrólisis o la oxidación, reacciones que 
son realizadas por enzimas específicas llamadas 
hidrolasas y deshidrogenasas. 
7. ¿Qué hace la enzima isomerasa? Una enzima que transforma un isómero de un 
compuesto químico en otro. Puede, por ejemplo, 
transformar una molécula de glucosa en una de 
galactosa. 
(Metilmalonil-CoA // Succinil-CoA) 
8. ¿Qué hace la enzima Ligasa? Una enzima capaz de catalizar la unión entre dos 
moléculas de gran tamaño, dando lugar a un nuevo 
enlace químico; generalmente, sucede junto con la 
hidrólisis de un compuesto de alta energía, como el 
ATP, que proporciona energía para que dicha reacción 
tenga lugar. 
9. Algunos ARN pueden actuar como enzimas, ¿cómo 
se les denomina? 
Ribozimas 
10. ¿Qué es un sustrato? Es una molécula sobre la que actúa una enzima. 
11. ¿Qué es la catálisis? E s el proceso por el cual se aumenta la velocidad de 
una reacción química, debido a la participación de una 
sustancia llamada catalizador y las que desactivan la 
catálisis son denominados venenos catalíticos. 
Georgina Hernández Ramírez 
 
12. ¿Qué es un reactivo? Un reactivo o reactante es toda sustancia que 
interactúa con otra en una reacción química que da 
lugar a otras sustancias de propiedades, 
características y conformación distinta, denominadas 
productos de reacción o productos. 
13. ¿Qué es un sitio activo? Es la zona de la enzima en la que se realiza el sustrato 
para ser catalizado. 
14. ¿Qué conforma al sitio activo? Cadenas de aminoácidos que participan en la unión 
del sustrato y la catálisis. 
15. ¿A qué velocidades transcurren las reacciones 
catalizadas por enzimas? 
A velocidades 103 hasta 108 
16. La especificidad de una enzima se refiere a... Que interaccionan con un sustrato o pocos sustratos y 
catalizan sólo un tipo de reacción química. 
17. ¿Qué es una holoenzima? Una enzima activa con su componente no protéico. 
18. ¿Qué es una apoenzima? Una enzima sin su mitad No proteica, y además es 
inactiva. 
19. ¿Qué es un cofactor? Cuando la mitad no proteica de una enzima es un ión 
metálico de Zinc o Hierro. 
20. ¿Qué es una coenzima? Un cofactor orgánico no protéico, termoestable, que 
unido a una apoenzima constituyen la holoenzima o 
forma catalíticamente activa de la enzima. 
Las coenzimas se modifican y consumen durante la 
reacción química. 
21. ¿Qué son los cosustratos? Son coenzimas que se asocian transitoriamente con la 
enzima. 
22. ¿Qué es grupo prostético? Cuando la coenzima está asociada permanentemente 
a la enzima y vuelve a su forma original. 
23. Normalmente ¿de dónde proceden las coenzimas? De las vitaminas 
24. ¿En qué parte de las células están localizadas las 
enzimas? 
Están en organelos específicos dentro de la célula, 
para aislar el sustrato o el producto de la reacción de 
otras reacciones competidoras. 
25. ¿Cuáles son las perspectivas en las que se puede 
ver el mecanismo de acción enzimática? 
1. Trata sobre la catálisis en términos de cambios de 
energía que se producen durante la reacción y 
2. El sitio activo facilita químicamente la catálisis 
26. ¿Qué es la "energía libre de activación"? Es una barrera de energía que separa los reactantes 
de los productos. Como ecuación se puede leer así: La 
diferencia de energía entre la energía de los 
reactantes y un intermediario de energía elevada que 
aparece durante la formación del producto. 
27. La velocidad de las reacciones químicas no 
catalizadas suelen ser lentas, ¿por qué? 
Debido a la elevada energía libre de activación. 
28. ¿Qué deben hacer las moléculas para superar la 
barrera de energía del estado de transición? 
Contener suficiente energía. Pero en ausencia de 
enzimas, sólo muy pocas moléculas poseen energía 
suficiente para alcanzar el estado de transición entre 
el reactante y el producto. 
 
29. Para que sea más rápida la velocidad de la 
reacción se requiere... 
Que la energía libre de activación sea MENOR y que 
haya muchas más moléculas con energía suficiente 
para atravesar el estado de transición. 
Georgina Hernández Ramírez 
 
30. ¿Qué hace la enzima para dar más velocidad de 
reacción? 
Proporciona una vía de reacción alternativa con una 
energía libre de activación más BAJA. 
31. La enzima no cambia el equilibrio de la reacción 
química, ¿por qué? 
Porque no cambia la energía libre de activación de los 
reactantes ni de los productos. Acelera la velocidad 
con que se alcanza el equilibrio gracias a que 
proporciona una energía libre de activación más baja. 
32. ¿Cuáles son los factores responsables de la 
eficiencia catalítica de las enzimas? 
1. Estabilización del estado de transición. 
2. El sitio activo proporciona grupos catalíticos que 
intensifican alcanzar el estado de transición. 
33. ¿Qué enzima intestinal de digestión proteica 
abarca catálisis por base, por ácido y por enlace 
covalente? 
La quimiotripsina 
34. ¿Qué factores afectan a la velocidad de la 
reacción? 
a) Concentración del sustrato 
b) Temperatura 
c) pH 
35. La velocidad de reacción se expresa... Como el número de moléculas de sustrato que se 
convierte en producto por unidad de tiempo. 
36. La velocidad máxima de una reacción se refiere a... Que la reacción catalizada por enzimas aumenta con 
la concentración del sustrato. 
37. La saturación con sustrato de todos los sitios de 
unión disponibles en las enzimas se refiere a... 
La nivelación de la velocidad de reacción a 
concentraciones elevadas de sustrato. 
38. ¿Qué forma toma la representación de la 
velocidad de reacción inicial frente a la concentración 
de sustrato en la cinética de Michaelis-Menten? 
Hiperbólica 
39. ¿Qué forma toma la representación de la 
velocidad de reacción inicial frente a la concentración 
de sustrato en las enzimas alostéricas? 
Sigmoidea 
40. ¿A qué se debe que la velocidad de reacción 
aumenta con la temperatura hasta alcanzar una 
velocidad máxima? 
A que mayor número de moléculas tienen energía 
suficiente para atravesar la barrera energética y 
formar los productos de dicha reacción. 
41. ¿A qué se debe que la velocidad de reacción 
DISMINUYE cuando se aumenta la temperatura más 
allá de la que hace que alcance una velocidad 
máxima? 
A que la temperatura desnaturaliza a la enzima. 
42. ¿Cuál es la temperatura óptima para la mayoría de 
las enzimas humanas? 
La comprendida entre los 35º y los 40º... después de 
los 40º empiezan a desnaturalizarse. 
43. La concentración de H+ (pH) afecta a la velocidad 
de reacción, ¿por qué? 
Por la interacción de estados ionizados o desionizados 
que se ven afectados por la acidez o alcalinidad del 
medio donde ocurre la reacción. 
44. Los valores extremos de pH pueden inducir a... La desnaturalización de las enzimas 
 
45. ¿Qué describe la cinética de Michaelis-Menten? La velocidad de reacción de muchas reacciones 
enzimáticas. Este modelo sólo es válido cuando la 
concentración del sustrato es mayor que la 
concentración de la enzima, y para condiciones de 
estado estacionario, es decir, cuando la concentración 
del complejo enzima-sustrato es constante. 
46. ¿Qué es un inhibidor en la reacción catalizada por 
una enzima? 
Cualquier sustancia que puede disminuir la velocidad 
de reacción. 
Georgina Hernández Ramírez 
 
47. ¿Cómo se unen a las enzimas los inhibidores 
IRREVERSIBLES? 
Por medio de enlaces covalentes. 
48. ¿Cómo se unen a las enzimas los inhibidores 
REVERSIBLES? 
Por medio de enlaces NO covalentes 
49. ¿Cuáles son los tipos de inhibición REVERSIBLE más 
frecuentes? 
La inhibición competitiva y la no competitiva. 
50. ¿Cuál es la característica del inhibidor 
competitivo? 
El que se une al sitio activo del sustrato, compitiendo 
por este sitio porque estructuralmentees análogo al 
sustrato. 
 
51. ¿Cuál es la característica del inhibidor NO 
competitivo? 
Se une a sitios diferentes de la enzima, impidiendo 
que se realice la reacción. 
52. ¿Qué tipo de inhibidor es la estatina y que función 
lleva a cabo? 
Es un inhibidor competitivo, que inhibe la primera 
etapa determinante de la síntesis de colesterol. 
 
53. ¿Qué provocan los inhibidores competitivos en la 
reacción? 
Disminuyen la Velocidad máxima. Pero no tienen 
efecto alguno en la constante de Michaelis-Menten. 
54. ¿Qué medicamentos actúan como inhibidores 
enzimáticos? 
Penicilina y Amoxilina actúan inhibiendo la síntesis de 
las paredes bacterianas. 
 
55. ¿Qué fármacos actúan como inhibidores de 
reacciones extracelulares? 
El captopril, enalopril y lisinopril reducen la presión 
arterial, esta reducción inhibe a la enzima que escinde 
la angiotensina I en angiotensina II. 
 
56. ¿Por qué es esencial la regulación de la velocidad 
de reacción de las enzimas? 
Para que el organismo coordine sus propios procesos 
metabólicos. 
57. ¿Qué son enzimas alostéricas? Son enzimas que cambian su conjunto conformacional 
tras la unión de un efector, que se traduce en un 
cambio aparente en la afinidad de unión de un sitio de 
unión distinto de otro ligando. Esta "acción a 
distancia" de la unión de un ligando que afecta la 
unión de otro en un sitio claramente diferente, es la 
esencia del concepto alostérico. 
 
58. ¿Cómo están reguladas las enzimas alostéricas? Por medio de efectores (modificadores) que se unen 
de manera no covalente a un sitio distinto del sitio 
activo. 
 
59. ¿Qué causa en la enzima la presencia de un 
efector alostérico? 
Altera la afinidad de la enzima por el sustrato o 
modifica la actividad catalítica máxima o ambas. 
60. ¿Cómo están compuestas las enzimas alostéricas? Por subunidades múltiples y el sitio regulador 
(alostérico) al que se une el efector. 
61. ¿Cómo se les llama a los efectores que inhiben y a 
los que aumentan la actividad de la enzima? 
Los que inhiben: efectores negativos, Los que 
aumentan la actividad: efectores positivos. 
 
62. Da ejemplos de inhibidores no competitivos 
unidos por medio de enlaces covalentes a grupos 
específicos de enzimas. 
El plomo se une al sulfhidrilo de la cisteína de las 
proteínas. La ferroquelatasa que es la que cataliza la 
inserción de Fierro en la protoporfirina es inhibida por 
el plomo. 
Georgina Hernández Ramírez 
 
63. ¿Qué catalizan frecuentemente las enzimas 
alostéricas? 
La etapa determinante al principio de la vía 
metabólica. 
64. ¿Cómo se denomina al sustrato que actúa como 
efector? 
Efector homótropo 
65. ¿Cómo se denomina al sustrato que NO actúa 
como efector? 
Efector heterótropo 
66. ¿Cómo funciona la retroinhibición? Da a la célula cantidades apropiadas de un producto 
que necesita mediante la regulación del flujo de 
moléculas de sustrato a través de la vía que sintetiza 
dicho producto. 
 
67. Ejemplo de inhibición alostérica... La fosfofructocinasa-1 (PFK-1) es inhibida 
alostéricamente por el citrato, que no es un sustrato 
de la enzima. 
68. ¿Cuál es una de las vías principales por medio de 
las cuales se regulan los procesos celulares? 
La fosforilación 
69. La fosforilación es una modificación covalente, 
¿para qué sirve? 
Pare regular enzimas mediante la adición o la 
extracción de grupos fosfato de residuos de serina, 
treonina o tirosina específicos de la enzima. 
 
70. También se puede regular a las enzimas ¿por cuál 
medio? 
Modificación covalente 
71. Las reacciones de fosforilación son catalizadas 
¿por cuáles enzimas? 
Las proteincinasas, que utilizan el fosfato de 
adenosina (ATP) como donante de fosfatos. 
 
72. Cuando las enzimas han sido fosforiladas ¿qué tipo 
de enzimas retiran los grupos fosfato? 
Las fosfoproteinfosfatasas. 
73. ¿Qué forma puede ser más activa o menos activa: 
la forma fosforilada o la NO fosforilada? 
Eso depende de la enzima específica. 
74. ¿Cómo pueden las células regular la cantidad de 
enzimas presentes? 
Alterando su velocidad de degradación o su velocidad 
de síntesis. 
75. El hígado segrega cimógenos de las enzimas que 
intervienen en la coagulación sanguínea, ¿qué sucede 
si se encuentran en concentración aumentada en el 
plasma? 
Indican daño tisular 
76. ¿Para qué se usa el medir la cantidad de enzimas 
en el plasma si en este lugar no tienen función alguna? 
Porque su concentración indica daño de tejidos. 
77. ¿Qué órganos o tejidos se estudian con fines de 
diagnóstico a través de medir la concentración de 
enzimas en el plasma? 
Tejido cardíaco, hepático, muscular esquelético y 
otros. 
78. ¿Qué enzima es abundante en el hígado? La alanina aminotransferasa (ALT), encontrarla en 
niveles elevados en el plasma indica daño hepático. 
79. Las isoenzimas en el plasma también se utilizan 
con fines diagnósticos, menciona ejemplos. 
La creatina cinasa (CK) para el diagnóstico de infarto 
en el miocardio. 
80. Las isoenzimas tienen estructura cuaternaria. 
¿Cuántas isoenzimas tiene la CK (creatina cinasa)? 
Tiene tres isoenzimas 
81. ¿Cómo están constituidas sus isoenzimas de la 
creatina cinasa? 
Cada isoenzima consiste en un dímero compuesto por 
dos polipéptidos denominados subunidades B y M. 
La CK1=BB, CK2=MB y CK3=MM. 
Georgina Hernández Ramírez 
 
82. La isoforma BB de la CK ¿dónde se encuentra 
principalmente? 
En el encéfalo 
83. La isoforma MM de la CK ¿dónde se encuentra 
principalmente? 
En el músculo esquelético 
84. El músculo cardíaco ¿qué isoforma de la CK posee? 1/3 es MB y el resto (2/3) MM 
85. Cuando aparece la isoenzima CK en el plasma en 
su isoforma MB ¿qué indica? 
Infarto agudo en el miocardio 
86. ¿Qué son la troponina T y la troponina I y cuál es 
su función? 
Son proteínas reguladoras, intervienen en la 
contractibilidad del músculo cardíaco. 
87. ¿Qué sucede si encontramos troponinas en el 
plasma? 
Indicio de lesión en el tejido cardíaco, y encontrarlas 
en el plasma tienen más valor pronóstico de 
acontecimientos adversos en la angina inestable o el 
infarto de miocardio que el ensayo convencional de la 
CK2 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Georgina Hernández Ramírez 
 
Bioenergética y fosforilación oxidativa 
1. ¿Qué hace la Bioenergética? Describe la transferencia y la utilización de energía en 
los sistemas biológicos. 
2. ¿De qué se ocupa la bioenergética? De los estados de energía inicial y final de los 
componentes de la reacción NO del mecanismo ni del 
tiempo necesario para que tenga lugar el cambio 
químico. 
 
3. ¿Qué hace la cinética? Mide la velocidad a la que se produce una reacción. 
4. La dirección y el alcance al que se produce una 
reacción química están determinas por dos factores, 
¿cuáles son? 
La entalpía y la entropía. 
5. ¿Qué es la entalpía (Delta H)? Medida del cambio en el contenido de calor de los 
reactantes y los productos. 
6. ¿Qué es la entropía (Delta S)? Una medida de cambio de aleatoriedad o desorden de 
reactantes y productos. 
7. La entalpía y la entropía son variables 
termodinámicas pero ¿qué pasa si las tomamos por 
separado? 
Por sí mismas (aisladas) no son suficientes para 
determinar si la reacción química tendrá lugar 
espontáneamente en la dirección en que está escrita. 
8. ¿Cuál es la variable que se obtiene si se combinan 
matemáticamente la entalpía y la entropía? 
La energía libre (Delta G) que es la que predice la 
dirección en la que tendrá lugar espontáneamente 
una reacción. 
9. ¿Qué características tiene Delta G (cambio de 
energía libre)? 
* Energía disponible para realizar el trabajo 
* Se aproxima a cero a medida que la reacción se 
acerca al equilibrio 
* Predice si la reacción es favorable. 
10. El cambio de la energía libre se representa por dos 
formas, ¿cuáles son? 
Delta G y Delta Go 
11. ¿Qué representa la Delta G? El cambio de energía libre. La dirección de una 
reacción a cualquier concentración específica de 
productos y reactantes. 
12. ¿Qué representa laDelta Go (energía libre 
estándar)? 
El cambio de energía cuando reactantes y productos 
están en una concentración de 1 Mol/l 
13. ¿Para qué puede utilizarse el Delta G? Para predecir la dirección de una reacción a 
temperatura y presión constantes 
14. ¿Qué sucede si el Delta G es negativo? Hay pérdida neta de energía y la reacción se produce 
espontáneamente en la dirección en la que está 
escrita. Reacción exergónica. 
15. ¿Qué sucede si el Delta G es positivo? Hay una ganancia neta de energía, la reacción NO se 
produce espontáneamente, debe añadirse energía 
para que la reacción se lleve a cabo. Reacción 
endergónica. 
16. ¿Qué sucede si el Delta G es cero? Los reactantes están en equilibrio. 
17. ¿Cómo se presenta el acoplamiento de energías en 
reacciones biológicas? 
Cuando las reacciones que necesitan energía y las que 
producen energía comparten un intermediario común. 
18. ¿Cuándo podemos decir que dos reacciones 
químicas tienen un intermediario común? 
Cuando estas reacciones se producen 
consecutivamente de manera que el producto de la 
primera reacción es sustrato de la segunda. 
Georgina Hernández Ramírez 
 
19. ¿Cómo puede usarse el ATP como intermediario 
común? 
Cuando las reacciones requieren la transferencia de 
un grupo fosfato a otra molécula. 
20. ¿Cómo está constituido el ATP (Adenosin 
trifosfato)? 
Por una molécula de adenosina (adenina + ribosa) a la 
que están unidos tres grupo fosfato. 
21. ¿Qué pasa si se elimina uno o dos grupos fosfato 
del ATP? 
Si se elimina uno se produce ADP (adenosin difosfato), 
si se eliminan dos se produce AMP (Adenosin 
monofosfato) 
 
22. ¿Cómo se le denomina al ATP? Compuesto de fosfato de alta energía. 
23. Las moléculas ricas en energía -glucosa- se 
metabolizan a través de reacciones de oxidación. 
¿Cuál es el producto final de este tipo de reacciones? 
Dióxido de carbono (CO2) y Agua (H2O) 
24. Los productos intermediarios de las reacciones de 
oxidación ¿a quién DONAN electrones? 
Al NAD+ y al FAD+ para formar las coenzimas 
reducidas ricas en energía: NADH y FADH2 
 
25. Las coenzimas reducidas FADH2 y NADH -a su vez- 
donan un par de electrones ¿a quién? 
A una serie especializada de transportadores de 
electrones y que se le denomina colectivamente: 
CADENA DE TRANSPORTE DE ELECTRONES. 
26. A medida que los electrones van descendiendo a 
través de la cadena transportadora de electrones, 
¿qué le sucede a los electrones? 
Pierden mucha de su energía libre. 
27. Parte de la energía libre que pierden los electrones 
puede capturarse y almacenarse produciendo ATP a 
partir de ADP y fosfato inorgánico (Pi). ¿Cómo se le 
llama a este proceso? 
Fosforilación oxidativa 
28. ¿Qué sucede con la energía libre no atrapada 
como ATP? 
Impulsa reacciones complementarias como el 
transporte de Ca2+ hacia las mitocondrias. Y también 
se usa para generar calor. 
29. ¿En qué parte de la mitocondria está presente la 
cadena transportadora de electrones? 
En la membrana interna de la mitocondria 
30. ¿Dónde se lleva a cabo la fosforilación oxidativa 
(síntesis de ATP) y el transporte de electrones? 
En toda célula que tiene mitocondrias. 
31. La membrana mitocondrial interna es 
impermeable a la mayoría de los iones pequeños, 
¿cómo cuáles? 
El H+, el Na+ y el K+ (Hidrógeno, sodio y potasio) 
32. La membrana mitocondrial interna es también 
impermeable a pequeñas moléculas, ¿cómo cuáles? 
El ATP, el ADP, el piruvato y otros metabolitos 
importantes para la función mitocondrial. 
33. ¿Qué se necesita para mover los iones y las 
moléculas a través de la membrana mitocondrial? 
Sistema de transporte especializado: fosforilación 
oxidativa y cadena de transporte de electrones. 
34. La cadena de transporte de electrones y la 
fosforilación oxidativa se lleva a cabo en la 
mitocondria, ¿por qué? 
Porque la mitocondria es rica en proteínas y la mitad 
del número de ellas, se utiliza en estos sistemas de 
transporte especializados. 
35. El área de la superficie mitocondrial interna es 
muy grande, ¿a qué se debe? 
A que está muy plegada. (Tiene crestas) 
36. ¿Qué es la matriz en las mitocondrias? Una disolución gelatinosa 
37. ¿Qué hay en la matriz mitocondrial? Enzimas responsables de la oxidación del piruvato, los 
aminoácidos y los ácidos grasos. También todas las 
enzimas del ciclo de los ATC (ácidos tricarboxílicos). 
Además contiene NAD+ y FAD; ADP y Pi. 
Georgina Hernández Ramírez 
 
38. ¿Qué síntesis tienen lugar PARCIALMENTE en la 
matriz de las mitocondrias? 
Síntesis de la glucosa, urea y hemo. 
39. La membrana mitocondrial puede dividirse en 5 
complejos proteicos, ¿cómo se les denomina? 
Complejos I, II, III, IV y V 
40. ¿Qué complejos contienen la cadena de transporte 
de electrones? 
Complejos I, II, III y IV 
41. Cada complejo dona o acepta electrones a 
portadores de electrones relativamente móviles, cita 
dos ejemplos 
A la coenzima Q y al Citocromo c. 
42. Cada portador de la cadena de transporte de 
electrones (CTE) puede recibir electrones de un dador 
de electrones y donarlos posteriormente, ¿a quién? 
Al siguiente portador de la cadena 
43. Al final de la CTE los electrones se combinan con 
Oxígeno y protones para formar agua, esta necesidad 
de oxígeno convierte al CTE en... 
Cadena respiratoria, la que hace mayor uso de 
Oxígeno por parte del organismo. 
44. EL complejo V contiene dos dominios, ¿cuáles son? EL dominio Fo que abarca la membrana mitocondrial 
interna y el dominio F1 se proyecta en la matriz 
mitocondrial. 
45. El complejo V es conocido también con el nombre 
ATP sintasa, ¿por qué? 
Porque cataliza la síntesis de ATP 
46. Todos los miembros de la CTE son proteínas a 
excepción de la coenzima Q, y funcionan como 
deshidrogenasas, cita ejemplos: 
Pueden contener hierro como parte de un centro 
hierro-azufre. Estar coordinadas con un anillo de 
porfirina como los citocromos. Pueden contener cobre 
como el complejo del citocromo a+a3 
 
47. ¿Cómo se forma el NADH? Las deshidrogenasas retiran 2 átomos de Hidrógeno 
de su sustrato, reducen el NAD+ a NADH. Un H- se 
transfiere al NAD+, se forma NADH y un Protón libre 
(H+) 
 
48. El complejo I también se conoce con el nombre 
de... 
NADH deshidrogenasa 
49. El complejo II también se conoce con el nombre 
de... 
Succinato deshidrogenasa. 
50. El complejo III también se conoce con el nombre 
de... 
Citocromo bc1 
51. El complejo IV también se conoce con el nombre 
de... 
Citocromo c oxidasa 
52. ¿Con qué otro nombre se le conoce a la coenzima 
Q? 
Ubiquinona 
53. En el complejo II también ocurre que... La Ubiquinona (CoQ) transfiere los electrones al 
complejo III, luego une las flavoproteínas a los 
citocromos. 
54. En el complejo III (citocromo bc1) ¿qué sucede 
para continuar con la CTE? 
Los electrones donados por la Ubiquinona (CoQ) 
pasan hasta los citocromos b y c1, c, y a+a3. 
55. ¿Dónde se localiza al citocromo c? Está unido a la cara externa de la membrana interna 
mitocondrial 
56. ¿Qué contienen los citocromos? Un grupo hemo (anillo de porfirina que contiene un 
átomo de hierro). 
Georgina Hernández Ramírez 
 
57. ¿Qué es lo que hace diferente al grupo hemo del 
citocromo del grupo hemo de la hemoglobina? 
Que el átomo de hierro se convierte reversiblemente 
de su forma férrica (Fe3) a su forma ferrosa (Fe2) 
debido a su función de transportador reversible de 
electrones. 
58. ¿Qué es lo que hace peculiar al complejo IV 
(citocromo c oxidasa)? 
En que el hierro hemo tiene un sitio de coordinación 
disponible que reacciona con el oxígeno molecular. 
59. ¿Qué produce la reacción del hierro hemo y el 
Oxígeno (O2) en el complejo IV (citocromo c oxidasa)? 
El Oxígeno molecular (O2) se reduce a Agua (H2O) 
gracias a que este complejo tiene átomos de cobre 
necesarios para que se de esta reacción. 
60. ¿Qué hacen los inhibidores específicos de sitio del 
transporte de electrones? 
Evitan el paso de electrones al unirse al componente 
de la cadena. Bloquean la reacciónde 
oxidación/reducción. 
61. ¿Cómo se encuentran los transportadores de 
electrones PREVIOS al bloqueo específico de sitio? 
Se encuentran reducidos. 
62. ¿Cómo se encuentran los transportadores de 
electrones TRAS el bloqueo específico de sitio? 
Se encuentran oxidados 
63. ¿Qué Especies de Oxígeno Reactivas (EOR) se 
producen por la reducción incompleta de Oxígeno a 
agua? 
Superóxido, peróxido de hidrógeno (H2O2) y radicales 
hidroxilo (OH) 
64. ¿Qué enzimas son defensas celulares contra las 
EOR (especies de oxígeno reactivas)? 
La superóxido dismutasa (SOD), la catalasa y la 
glutatión peroxidasa. 
 
65. ¿Qué compuestos químicos bloquean la 
transferencia de electrones? 
El Amital Rotenona, Antimicina A y la Azida sódica. 
66. A medida que los electrones se transfieren a través 
de la CTE se libera energía libre, esta energía libre 
hace que los electrones se transfieran, ¿de qué 
manera? 
Como iones hidruro (H-) al NAD+; como átomos de 
Hidrógeno al FMN, a la CoQ y al FAD; y como 
electrones a los citocromos. 
67. ¿Qué es una reacción REDOX? Reacción química en la que uno o más electrones se 
transfieren entre los reactivos, provocando un cambio 
en sus estados de oxidación. 
Para que exista una reacción de redox, en el sistema 
debe haber un elemento que ceda electrones, y otro 
que los acepte. 
 
68. ¿Qué es un agente oxidante? Elemento químico que suministra electrones de su 
estructura química al medio, aumentando su estado 
de oxidación, es decir, siendo oxidado, de esta manera 
se disminuye su electronegatividad. 
 
69. ¿Qué es un agente reductor? Elemento químico que tiende a captar los electrones 
del agente oxidante, quedando con un estado de 
oxidación inferior al que tenía, es decir, siendo 
reducido. 
70. ¿Qué es un par redox? Un par ácido-base, es decir una reacción en la que 
existe un donador de electrones y un aceptor de 
electrones 
71. Menciona ejemplos de par redox NADH/NAD+, FMN/FMNH2, Citocromo c Fe3+/Fe2+, 
1/2 O2/H2O 
Georgina Hernández Ramírez 
 
72. ¿La CTE está constituida por? a) FMN, FAD; 
b) Deshidrogenasas que contienen ubiquinona (COQ); 
c) Citocromo bc1-citocromo y 
d) Citocromo a+a3 
73. ¿Qué hipótesis explican la síntesis del ATP en la 
CTE? 
1. La hipótesis quimisomótica (Hipótesis de Mitchell) 
2. Sistemas de transporte de membranas. 
74. ¿Cómo se explica la hipótesis quimiosmótica? A través de la CTE se utiliza la energía libre generada 
por este mismo proceso para producir ATP a partir de 
ADP y Pi 
75. ¿Qué papel juega la bomba de protones en la 
hipótesis quimiosmótica? 
En los complejos I, III y IV el transporte de electrones 
está acoplado a la fosforilación de ADP por medio del 
bombeo de protones a través de la membrana 
mitocondrial, esto crea un gradiente eléctrico y un 
gradiente de pH. La energía generada por este 
gradiente impulsa la síntesis de ATP. 
76. EL gradiente de protones es el intermediario 
común que acopla... 
La oxidación a la fosforilación. 
77. La Hipótesis quimiosmótica se puede explicar a 
través ¿de qué pasos? 
1. La bomba de protones 
2. ATP sintasa (complejo V) 
78. ¿Qué papel juega la ATP sintasa (complejo V) en la 
hipótesis quimiosmótica? 
Este complejo utiliza la energía del gradiente de 
protones generado por la CTE para sintetizar ATP 
 
79. ¿Cómo sintetiza el ATP el complejo V (ATP 
sintasa)? 
Los protones que se han bombeado al lado citosólico 
de la membrana mitocondrial interna vuelven a entrar 
en la matriz mitocondrial atravesando un canal en el 
dominio Fo que abarca toda la membrana del 
complejo V, lo que impulsa la rotación de Fo disipando 
el pH y los gradientes eléctricos. La rotación causa 
cambios en el dominio F1 extramembranoso, 
permitiendo unir ADP+Pi, fosforilar ADP a ATP y liberar 
el ATP. 
80. ¿Qué fármaco se une al dominio Fo del complejo V 
e impide la reentrada de los protones a la matriz 
mitocondrial? 
Oligomicina 
81. ¿Qué provoca la Oligomicina en el complejo V? Evita la fosforilación del ADP en ATP y se detiene el 
transporte de electrones. 
82. ¿Qué es control respiratorio en la CTE? La capacidad para fosforilar ADP a ATP 
83. CTE y fosforilación oxidativa... Son procesos estrechamente acoplados, si se inhibe 
uno se inhibe al otro. 
84. ¿Qué hacen las proteínas desacoplantes (UCP) en 
la membrana mitocondrial interna? 
Crean un 'escape de protones' mitocondriales sin que 
se capture energía como ATP. La energía se libera 
como calor. 
85. Al proceso en que la energía que se libera como 
calor se le denomina... 
Termogénesis sin escalofríos. 
86. ¿De qué es responsable la termogenia (UCP1)? De la producción de calor en los adipocitos pardos de 
los mamíferos. 
87. ¿Qué activa a la UCP1? Los ácidos grasos 
88. Existen desacoplantes sintéticos de la fosforilación 
oxidativa, da ejemplos 
2,4-dinitrofenol; la aspirina y otros salicilatos en dosis 
altas. 
Georgina Hernández Ramírez 
 
89. ¿Cuál es la característica principal de los 
desacoplantes de la fosforilación oxidativa? 
La generación de calor sin sintetizar ATP. Como lo 
hacen las UCP o la fiebre que acompaña a la 
sobredosis toxicas de fármacos como la aspirina, 
salicilatos y el 2,4-dinitrofenol. 
90. ¿Cuántos polipéptidos son necesarios para la 
fosforilación oxidativa? 
Aproximadamente 120 polipéptidos 
91. ¿Cuántos de esos 120 polipéptidos necesarios para 
la fosforilación oxidativa están codificados en el 
ADNmit y se sintetizan en las mitocondrias? 
13. Las restantes se sintetizan en el citosol y son 
transportadas hacia el interior de la mitocondria. 
92. ¿Qué taza de mutación tiene el ADNmit en 
comparación con el ADN nuclear? 
Es 10 veces mayor que el nuclear. 
93. ¿Cuáles son los tejidos con mayor necesidad de 
ATP? 
El SNC, músculo esquelético y cardíaco, riñón e 
hígado. Por lo que son los más afectados por los 
defectos de la fosforilación oxidativa. 
94. Las mutaciones mitocondriales son responsables 
de varias enfermedades, menciona algunas 
Miopatías mitocondriales, la neuropatía óptica 
hereditaria de Leber. 
95. ¿Cuál es proceso que relaciona a las mitocondrias 
con la apoptosis? 
El proceso se inicia a través de la vía intrínseca 
(mediada por mitocondrias) por la formación de poros 
en la membrana mitocondrial externa. Por estos poros 
se escapa el citocromo c llegando al citosol. El 
citocromo en asociación con factores proapoptóticos 
activa una familia de enzimas proteolíticas (las 
caspasas) que causan escisión de proteínas clave y 
provocan los cambios morfológicos y bioquímicos 
característicos de la apoptosis. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Georgina Hernández Ramírez 
 
Carbohidratos 
1. Son azúcares simples que contienen un grupo 
aldehído o un grupo ceto. 
Monosacáridos 
2. Están constituidos por enlaces glucosídicos Los disacáridos, oligosacáridos y polisacáridos 
3. Son compuestos con la misma fórmula química Isómeros 
4. ¿Qué son enantiómeros? Un par de azúcares son imágenes especulares 
5. Son azúcares unidos a un grupo -NH2 N-glucósidos 
6. Son azúcares unidos a un grupo -OH O-glucósidos 
7. ¿Cuáles son los polisacáridos de la dieta? El glucógeno, amilosa, amilopectina 
8. Actúa sobre los polisacáridos de la dieta 
produciendo oligosacáridos. 
La alfa amilasa salival 
9. Cita ejemplo de disacaridasas Lactasa, Beta galactosidasa, sacarasa, maltasa e 
isomaltasa 
10. ¿Dónde se encuentran los enterocitos de borde en 
cepillo? 
En el intestino delgado, las enzimas disacaridasas son 
segregadas en el lado luminal de dichos enterocitos. 
11. ¿A qué se debe la Diarrea osmótica? A que algunas disacaridasas degradan 
deficientemente a los carbohidratos, y pasan al 
intestino grueso causando la diarrea. 
12. ¿Qué provoca la falta de la enzima lactasa? La intolerancia a la lactosa 
13. Son actividades enzimáticas de una sola proteína 
escindidas en dos unidades funcionales 
permaneciendo asociadas a la membrana celular. 
Sacarasa e isomaltasa 
14. ¿Quién escinde los enlaces glucosídicos alfa 1-4 en 
dextrinas?La maltosa 
15. ¿Los azúcares están en la orina? No. Pero si estuviera es señal de una patología 
subyacente. 
16. ¿Cuáles son los monosacáridos hallados en el ser 
humano? 
Gliceraldehído, eritrosa, ribosa, glucosa, 
sedoheptulosa y ácido neuramínico. 
17. ¿Qué enzima degrada al glucógeno? La amilasa salival o la amilasa pancreática 
18. Debido a que la celulosa no se digiere, ¿qué pasa 
con ella? 
Ingresa a colon y se excreta 
19. ¿Cuántos carbonos tiene el gliceraldehído? 3 carbonos 
20. ¿Cuantos carbonos tiene la Ribosa? 5 carbonos 
21. ¿Cuántos carbonos tiene la Glucosa? 6 carbonos 
22. ¿Cuántos carbonos tiene el ácido neuramínico? 9 carbonos 
23. ¿Qué es un enlace glucosídico? Es el enlace mediante el cual se unen entre sí dos o 
más monosacáridos formando disacáridos o 
polisacáridos 
24. Son las moléculas más abundantes de la 
naturaleza 
Los carbohidratos 
25. ¿Qué funciones tienen los carbohidratos? - provisión de calorías en la dieta, 
-actúa como forma de almacenamiento de energía en 
el cuerpo, 
-actúan como componentes de la membrana celular 
para mediar formas de comunicación intercelular. 
26. ¿Qué son las aldosas? Son carbohidratos con un aldheído como grupo 
funcional más oxidado. 
Georgina Hernández Ramírez 
 
27. ¿Qué son las cetosas? Son carbohidratos con un grupo ceto como grupo 
funcional más oxidado. 
28. Los monosacáridos pueden unirse por medio de 
enlaces glucosídicos para crear estructuras mayores, 
menciona algunos 
Disacáridos= dos monosacáridos; 
Oligosacáridos= desde 3 hasta aprox. 10 unidades de 
monosacáridos, 
Polisacáridos= más de 10 unidades de monosacáridos 
hasta centenares de ellos. 
29. Son isómeros y tienen la misma fórmula química, 
nómbralos 
Fructosa, glucosa, manosa y galactosa. 
30. ¿Qué otros organismos utilizan los carbohidratos 
como componentes estructurales? 
Las paredes celulares de las bacterias, el exoesqueleto 
de muchos insectos y la celulosa fibrosa de las plantas. 
31. ¿Cuál es la fórmula empírica de los carbohidratos 
más simples? 
(CH2O)n 
32. ¿Qué es un epímero? Es un estereoisómero de otro compuesto que tiene 
una configuración diferente en uno solo de sus 
centros estereogénicos. 
Ejem. D-glucosa y D-galactosa difieren en el C2, por lo 
tanto son epímeros en C2 
33. ¿Qué enzimas son capaces de interconvertir los 
isómeros D y L? 
Racemasas 
34. ¿Qué es una piranosa? Un anillo de 6 miembros en los que 5 son carbono y 1 
es Oxígeno 
35. ¿Qué es una furanosa? Un anillo de 5 miembros en los que 4 son carbono y 1 
es Oxígeno 
36. ¿Qué es un anómero? Cuando un epímero se incorpora a una estructura en 
anillo. 
37. ¿Qué son los diasteiroisómeros? Las formas alfa y beta de los azúcares 
38. Las enzimas son capaces de distinguir entre los 
diasteiroisómeros y utilizan cualquiera de manera 
preferente, da ejemplos 
El glucógeno se sintetiza a partir de la alfa-D-
glucopiranosa. 
La celulosa se sintetiza a partir de la beta-D-
glucopiranosa. 
39. ¿Cómo explica el proceso de mutarrotación? Cuando los anómeros cíclicos alfa y beta de un azúcar 
en disolución están en equilibrio uno con el otro, 
pueden interconvertirse de manera espontánea. 
40. ¿Qué genera el carbón anomérico? Las configuraciones alfa y beta del azúcar. 
41. ¿Qué es un azúcar reductor? En un azúcar cíclico, si el grupo hidroxilo del carbono 
anomérico no está unido a otro compuesto por enlace 
glucosídico, el anillo puede abrirse y este azúcar 
puede funcionar como reductor. 
42. ¿Qué situación determina si el azúcar es reductor 
o No reductor? 
El estado del Oxígeno del grupo aldehído. 
43. ¿Cuáles son los disacáridos más importantes? Lactosa (glucosa + galactosa), 
Sacarosa (glucosa + fructosa), y 
Maltosa (glucosa + glucosa) 
44. ¿Cuáles son los polisacáridos más importantes? Glucógeno ramificado (de origen animal), 
el almidón (de origen vegetal) y 
la celulosa no ramificada (de origen vegetal) 
45. ¿Qué enzimas colaboran en la formación de 
enlaces glucosídicos? 
Glucosiltransferasas 
Georgina Hernández Ramírez 
 
46. Los carbohidratos pueden estar unidos por medio 
de enlaces glucosídicos a estructuras que no son 
carbohidratos, cita ejemplos 
Las bases Purina y Pirimidina; 
los anillos aromáticos, 
las proteínas de los proteoglucanos y 
Las glucoproteínas. 
47. ¿Cuáles son los principales sitios de digestión de 
los carbohidratos? 
La boca y la luz intestinal 
48. ¿Cuáles son las enzimas que catalizan a los 
carbohidratos? 
Las glucosidasas (glucósido hidrolasas) 
49. ¿Cuáles son los productos finales de la digestión 
de los carbohidratos? 
Glucosa, galactosa y fructosa 
50. Todos los monosacáridos son... Azúcares reductores 
51. ¿Cuáles son los monosacáridos más importantes? Las hexosas, 
y menos importantes: las pentosas y las heptosas 
52. Hexosas más importantes: Glucosa, galactosa y fructosa. (Manosa) 
53. Pentosas más importantes: La ribosa 
54. Los polisacáridos de la dieta son ¿de qué origen? Animal (glucógeno) y 
Vegetal (Almidón=amilosa + amilopectina) 
55. ¿Qué enzima actúa brevemente sobre el almidón y 
el glucógeno hidrolizando al azar enlaces alfa (1-4)? 
La amilasa salival 
56. ¿Qué enlaces glucosídicos no puede digerir la 
amilasa salival? 
Los enlaces Beta(1-4) y alfa(1-6) 
57. ¿Qué son las dextrinas? Son un grupo de oligosacáridos ramificados y no 
ramificados cortos producidas por la hidrólisis del 
almidón. 
58. También son resistentes a la amilasa salival... Los disacáridos 
59. En el estómago se detiene transitoriamente la 
digestión de carbohidratos, ¿por qué? 
Porque la acidez elevada inactiva transitoriamente a la 
alfa-amilasa salival. 
60. En el intestino delgado continúa la digestión de los 
carbohidratos ¿por cuál enzima? 
La alfa amilasa pancreática 
61. Si la acidez estomacal alcanza el intestino delgado, 
¿qué segrega el páncreas? 
Bicarbonato para neutralizar la acidez. 
62. ¿En qué parte del intestino delgado se lleva a cabo 
la digestión final de los carbohidratos? 
En el yeyuno superior. 
63. ¿Qué enzimas intervienen en la digestión de 
carbohidratos en el yeyuno superior? 
Varios tipos de Disacaridasas. 
64. Menciona ejemplos de disacaridasas en la 
digestión final de carbohidratos 
La Isomaltasa. La Maltasa. La Sacarasa. La Lactasa. La 
trehalasa. 
65. ¿Sobre qué disacáridos actúa la enzima: 
Isomaltasa? 
Escinde enlaces alfa (1-6) de la isomaltosa= glucosa. 
66. ¿Sobre qué disacáridos actúa la enzima: Maltasa? Rompe la maltosa y la maltotirosa=glucosa 
67. ¿Sobre qué disacáridos actúa la enzima: Sacarasa? Rompe sacarosa=glucosa y fructosa. 
68. ¿Sobre qué disacáridos actúa la enzima: Lactasa? Escinde lactosa=galactosa y glucosa. 
69. ¿Sobre qué disacáridos actúa la enzima: 
Trehalasa? 
Escinde la trehalosa que se encuentra en champiñones 
y otros hongos. 
 
70. ¿De dónde son segregadas las disacaridasas? A través del lado luminal de las membranas de las 
células de la mucosa intestinal del borde en cepillo. 
71. ¿En qué parte del intestino son absorbidos los 
monosacáridos? 
La mayor parte de ellos son absorbidos en el duodeno 
y la parte alta del yeyuno. 
Georgina Hernández Ramírez 
 
72. Los diferentes azucares (monosacáridos) tienen 
diferente mecanismo de absorción. ¿Cómo se absorbe 
galactosa y glucosa? 
Mediante un proceso activo que requiere energía 
además la captación de iones sodio; la proteína de 
transporte es SGLT-1 (cotransportador 1 de glucosa 
dependiente del sodio) 
73. Los monosacáridos tienen diferente mecanismo de 
absorción. ¿Cómo se absorbe la fructosa? 
Precisa un transportador independiente del sodio, el 
GLUT-5 
74. Listos para ser enviados de la célula a la circulación 
portal, los monosacáridos: glucosa, galactosa y 
fructosa utilizan otro transportador. ¿Cuál es? 
GLUT-2 
75. En individuos sanos, normalmente los 
carbohidratos digeribles de la dieta ya se han 
absorbido cuando el material ingerido ha alcanzado, 
¿qué parte del intestino delgado? 
La parte inferior del yeyuno 
76. Cualquier