Biologia la Vida en La Tierra-comprimido-142

Vista previa del material en texto

110 Capítulo 6 FLUJO DE ENERGÍA EN LA VIDA DE UNA CÉLULA
en los sustratos. La combinación de selectividad por el sustra-
to, la orientación del sustrato, los enlaces químicos tempora-
les y la distorsión de enlaces promueven la reacción química
específica catalizada por una enzima en particular. Cuando
termina la última reacción entre los sustratos, el(los) produc-
to(s) ya no encaja(n) bien en el sitio activo y se expulsa(n)
(paso t). La enzima regresa a su configuración original y está
lista para aceptar otro conjunto de sustratos (vuelta al paso
r).
¿Cómo aceleran las reacciones químicas las enzimas? Por
lo general, la descomposición o síntesis de una molécula den-
tro de una célula se lleva a cabo en muchos pasos diferencia-
dos, cada uno catalizado por una enzima distinta (véase la
figura 6-13). Cada una de estas enzimas reduce la energía 
de activación de su reacción específica (véase la figura 6-14),per-
mitiendo que la reacción se lleve a cabo fácilmente a tempe-
ratura corporal. Una cucharada de azúcar, por ejemplo, a
temperatura corporal seguiría siendo azúcar de manera inde-
finida debido a su alta energía de activación. Sin embargo,
dentro de una célula el azúcar se combina fácilmente con oxí-
geno (agente oxidante) para formar agua y dióxido de carbono
en el proceso de respiración celular (que veremos con detalle en
el capítulo 8). ¿Cómo? Piensa en un alpinista que asciende
por un risco empinado y se encuentra con puntos de apoyo
para pies y manos que, paso a paso, le permiten trepar el risco.
Asimismo, una serie de pasos de reacción, cada uno cataliza-
do por una enzima que baja la energía de activación, permite
que la reacción total (en este caso, azúcar oxidante) supere el
“risco” de alta energía de activación y la reacción ocurre a
temperatura corporal.
Las células regulan el metabolismo 
al controlar las enzimas
Para ser útiles, las reacciones metabólicas que se efectúan en
las células se deben controlar con cuidado; tienen que ocurrir
a la rapidez y en los tiempos correctos. Esta mejoría de las
reacciones metabólicas se logra regulando las enzimas que
controlan las reacciones, como veremos a continuación.
Las células regulan la síntesis de enzimas 
tonuria no producen la enzima que inicia la descomposición
del aminoácido fenilalanina, que es común en las proteínas.
La acumulación de fenilalanina en los infantes en desarrollo
resulta tóxica y puede causar retraso mental.
Las células regulan la actividad de las enzimas
Algunas enzimas se sintetizan en formas inactivas. Otro
mecanismo por el cual las células ejercen control sobre las
enzimas es sintetizando algunas de éstas en una forma inacti-
va que se vuelve activa en las condiciones apropiadas. Como
ejemplo tenemos las enzimas pepsina y tripsina que digieren
proteínas. Las células sintetizan y liberan estas enzimas en
formas inactivas previniendo que digieran sus propias proteí-
nas. En el estómago donde funciona la pepsina el ácido esto-
macal elimina el bloqueo del sitio activo de la pepsina,
permitiendo que la enzima se active y funcione. En cambio, la
tripsina funciona mejor en las condiciones de baja acidez del
intestino delgado, donde se activa por la intervención de otra
enzima.
Moléculas reguladoras controlan algunas enzimas. En un
proceso que se conoce como regulación alostérica, ciertas
enzimas fortalecen o inhiben su actividad usando moléculas
reguladoras; la molécula que actúa como regulador no es el
sustrato ni el producto de la enzima que regula.
a) Estructura de la enzima
sitio activo
sustrato
enzima
molécula que actúa 
como reguladora 
alostérica
sitio de regulación 
alostérica
b) Inhibición alostérica
Muchas enzimas tienen 
tanto sitios activos como 
sitios de regulación 
alostérica.
Una molécula reguladora 
alostérica provoca que la 
forma del sitio activo 
cambie, de modo que el 
sustrato ya no encaja.
FIGURA 6-16 Algunas enzimas son controladas por regulación
alostérica
a) Muchas enzimas tienen un sitio activo y uno de regulación alos-
térica en distintas partes de la molécula. b) Cuando las enzimas se
inhiben por regulación alostérica, la unión de una molécula regu-
ladora modifica el sitio activo, de manera que la enzima es menos
compatible con su sustrato.