BioquimicaYBiologiaMolecularParaCienciasDeLaSalud-386

Vista previa del material en texto

dades funcionales de tamaño diferente (L, o mayor, y S, o
menor), que se asocian y disocian a lo largo del proceso bio-
sintético. Aparte de los ribosomas, también participa en el
proceso una serie de factores proteicos de traducción, que
interaccionan con moléculas de aminoacil-ARNt, con los
ribosomas y con el ARNm para llevar a cabo con precisión el
proceso de traducción.
El proceso biosintético se puede dividir en tres etapas:
iniciación, elongación y terminación. En la Figura 21-6 se
representa un esquema del proceso de síntesis de las proteí-
nas en los procariotas. En la etapa de iniciación y mediante
una serie de pasos sucesivos, en los que se necesita el con-
curso de tres factores de iniciación diferentes (FI) y GTP, el
ribosoma se ensambla alrededor de la zona 5’ del ARNm,
que contiene el triplete de iniciación AUG, con la unión del
primer aminoacil-ARNt al sitio P (peptidilo) del ribosoma y
formación del primer apareamiento codón-anticodón. En los
ARNm de los procariotas existe en la región 5’UTR, y pre-
cediendo unos nucleótidos al triplete de iniciación, la secuen-
cia AGGAGGU, denominada secuencia de Shine-Dalgarno,
que sirve como sitio inicial de anclaje del ARNm al riboso-
ma, a través de su interacción con parte del extremo 3’ de la
molécula de ARNr 16S. En los ARN policistrónicos existe
una secuencia de Shine-Dalgarno por cada cistrón.
El triplete de iniciación AUG codifica metionina, por lo
que es este aminoácido, unido a un ARNt específico deno-
minado ARNt iniciador (ARNtMetf o ARNtMeti) el primero
que se incorpora al complejo de iniciación por medio del fac-
tor de iniciación 2 (FI-2). La entrada del segundo aminoacil-
ARNt al sitio A (aminoacilo) del ribosoma viene dictada por
el codón adyacente hacia el extremo 3’ del codón de inicia-
ción, requiriendo la actuación del factor de elongación T y de
GTP. Cuando las dos moléculas de aminoacil-ARNt se
encuentran localizadas sobre el ribosoma, se produce la for-
mación del enlace peptídico entre los dos aminoácidos, reac-
ción catalizada por la actividad peptidiltransferasa existente
en la propia subunidad mayor del ribosoma, mediante el ata-
que del grupo amino del segundo aminoacil-ARNt al enlace
éster, rico en energía, del primer aminoacil-ARNt, con la for-
mación de un dipeptidil-ARNt unido al sitio A del ribosoma,
y un ARNti descargado unido al sitio P. 
La actividad peptidiltransferasa reside en la molécula de
ARNr 23S, que se comporta como una ribozima. Con el con-
curso del factor de elongación G y del GTP se produce la
translocación o avance del ribosoma sobre el ARNm, que-
dando el ARNt descargado sobre el sitio E (de salida), el
peptidil-ARNt sobre el sitio P y el sitio A vacío, lo que posi-
bilita la entrada de una nueva molécula de aminoacil-ARNt
y la formación secuencial de un nuevo enlace con el consi-
guiente crecimiento de la cadena polipeptídica naciente en
una unidad (Fig. 21-6a). 
El ciclo de elongación se repite de forma continua, desli-
zándose gradualmente el ribosoma sobre el ARNm en el senti-
do 5’→3’, hasta llegar a encontrar un triplete de terminación.
Ello permite la interacción del complejo con alguno de los fac-
tores proteicos de terminación (RF), que unen al sitio A gracias
a su parecido estructural con los ARNt, y la molécula de agua
asociada hidroliza el peptidil-ARNt, facilitando la liberación
de la cadena polipeptídica sintetizada y la disociación del com-
plejo biosintético tras la actuación del FI-3 (Fig. 21-6b).
Durante este proceso se hidrolizan al menos dos molécu-
las de GTP por cada enlace sintetizado. Este gasto energético
unido a los dos enlaces ricos en energía que se consumen en
la activación de cada molécula de aminoacil-ARNt suponen
un costo energético de al menos 4 enlaces ricos en energía por
aminoácido de la cadena sintetizada, energía que es unas 5
veces superior a la energía de hidrólisis de un enlace peptídi-
co. La cadena polipeptídica crece en el sentido que va desde
el extremo amino al extremo carboxilo terminal, a una velo-
cidad aproximada de 20 aminoácidos por segundo. Además,
una molécula de ARNm puede ser leída simultáneamente por
varios ribosomas (polirribosomas o polisomas), lo que favo-
rece la eficacia del proceso de traducción (Fig. 21-7).
21.4 BIOSÍNTESIS DE LAS PROTEÍNAS EN 
LOS EUCARIOTAS
En las células eucarióticas existen diversos sistemas de tra-
ducción que operan en compartimentos celulares diferentes:
citosol, mitocondria y cloroplastos. El sistema de traducción
más importante es el que opera en el citosol, que está forma-
do por los ribosomas citosólicos y por una maquinaria de
traducción similares a las descritas en las bacterias, aunque
con diferencias en lo que se refiere a determinadas caracte-
rísticas de los ribosomas, factores proteicos de traducción y
ARNm (Fig. 21-8 y Tabla 21-3). Los sistemas de traducción
mitocondrial y cloroplástico son más parecidos al bacteriano
que al propio citosólico. En las células de mamíferos, aparte
de los ribosomas libres existentes en el citosol y de los de
menor tamaño presentes en las mitocondrias, se pueden
observar ribosomas ligados al retículo endoplásmico, for-
mando el retículo endoplásmico rugoso.
Estos ribosomas no son diferentes a los citosólicos y se
encuentran interaccionando con la membrana del retículo, no
por causa de alguna diferencia intrínseca, sino en función de la
proteína que están sintetizando, ya que determinadas proteí-
nas, al sintetizarse, poseen una secuencia específica en la
región amino terminal (secuencia señal) que hace que la pro-
teína naciente interaccione de manera indirecta con la mem-
brana del retículo endoplásmico, por medio de una partícula de
reconocimiento de la señal (PRS) (véase el Cap. 26).
Biosíntesis de las proteínas: traducción | 367
21 Capitulo 21 8/4/05 11:36 Página 367
	BIOQUÍMICA Y BIOLOGÍA MOLECULAR (...)
	CONTENIDO
	PARTE II: BIOLOGÍA Y PATOLOGÍA MOLECULAR
	SECCIÓN IV LA INFORMACIÓN GENÉTICA
	21 BIOSÍNTESIS DE LAS PROTEÍNAS: TRADUCCIÓN
	21.4 BIOSÍNTESIS DE LAS PROTEÍNAS EN LOS EUCARIOTAS