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vesículas especiales recubiertas por dos complejos proteicos:
la clatrina y las proteínas adaptadoras, para dirigirlas hacia
los endosomas tardíos (Fig. 26-13). La clatrina es una proteí-
na con tres cadenas pesadas y tres ligeras que forma una
estructura llamada trisquelión. Se ensambla en la cara cito-
plasmática de la vesícula formando una red que distorsiona la
membrana del Trans-Golgi y junto con las adaptadoras facili-
ta la gemación. Las proteínas adaptadoras son complejos mul-
tiproteicos necesarios, tanto para unir el revestimiento de la cla-
trina a la membrana de la vesícula, como para seleccionar la
carga del interior de la vesícula, pues reconocen una secuencia
señal de aminoácidos fosforilados en el extremo carboxilo ter-
minal citosólico del receptor de Man6P. La gemación requiere
de una proteína ARF con actividad GTPasa y el brote lo facili-
ta otra proteína, la dinamina, que también hidroliza GTP y
disocia la vesícula de la membrana del Golgi. El revestimiento
de clatrina se pierde después de la gemación y antes de la
fusión con el endosoma, en un proceso dependiente de energía.
La fusión con los endosomas tardíos está facilitada por los
receptores v-SNARE y t-SNARE y por la actividad GTPasa de
proteínas de la familia Rab. El pH de los endosomas, más
ácido que el de las vesículas, contribuye a liberar a las proteí-
nas lisosomales del receptor, y a ese pH las hidrolasas comien-
zan a degradar el material contenido en el endosoma. Una fos-
fatasa hidroliza el Pi de la Man6P de las enzimas para asegurar
que no vuelvan a ser reconocidas por el receptor. Dos tipos de
vesículas parten desde los endosomas tardíos: unas contienen
las enzimas hidrolíticas que se fusionan con los lisosomas
mientras que los receptores son reciclados a la red trans del
Golgi en unas vesículas de transporte retrógrado específicas.
El proceso de marcaje y clasificación de las enzimas liso-
sómicas es un acontecimiento muy importante de la biología
de una célula, ya que determina la capacidad hidrolítica del
orgánulo. Unos trastornos genéticos denominados enferme-
dades por almacenamiento lisosómico, son debidos a la defi-
ciencia de una o más enzimas lisosomales (Recuadro 26-2). 
26.3.6 Biosíntesis de las O-glicoproteínas
La O-glicosilación transcurre en el Golgi y es una modifica-
ción más sencilla que la N-glicosilación. Las glicosil trans-
ferasas responsables de la O-glicosilación están asociadas a
462 | Biología molecular y celular
Figura 26-12. Modificación del N-oligosacárido de las proteínas lisosomales en las cisternas del Golgi. Los N-glicanos de las pro-
teínas lisosomales que proceden del RE se marcan en el cis-Golgi mediante el reconocimiento de una conformación específica por parte
de la N-acetil glucosamina-1-fosfato transferasa. Esta enzima reconoce una región señal en las proteínas lisosomales e incorpora el
precursor del marcador Man6P. Las proteínas que contienen esta marca serán enviadas a los endosomas. 
Cis -Golgi
UMP
Man8-NAcGIc2
NAcGIc -1-P-transferasa
NAcGIc -1-P-fosfodiesterasa
P
(en varias manosas específicas para la transferasa)
Man6P
medial
Hacia el trans-Golgi
UDP
UDP-NAcGlc
Asn
UDP
UDP-NAcGlc
Asn
Asn
AsnAsn
Transportador
26 Capitulo 26 8/4/05 11:53 Página 462
	BIOQUÍMICA Y BIOLOGÍA MOLECULAR (...)
	CONTENIDO
	PARTE II: BIOLOGÍA Y PATOLOGÍA MOLECULAR
	SECCIÓN VI BIOLOGÍA MOLECULAR Y CELULAR
	26 MODIFICACIÓN POSTRADUCCIONAL Y TRÁFICO INTRACELULAR DE PROTEÍNAS
	26.3 LA RUTA BIOSINTÉTICA-SECRETORA
	26.3.6 Biosíntesis de las O-glicoproteínas