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que interacionan recíprocamente: filamentos gruesos y fila-
mentos delgados. Los gruesos tienen un diámetro de 15 nm;
los delgados, de unos 7 nm. Los filamentos gruesos están
constituidos fundamentalmente por miosina. Los delgados
contienen actina y, también, tropomiosina y troponina. La
banda I está formada sólo por filamentos delgados, que se
prolongan hasta los bordes de la zona H; la zona H de la
banda A sólo presenta filamentos gruesos. La línea M pare-
ce estar formada por proteínas que mantienen enlazados los
filamentos gruesos.
También existen otras diferentes proteínas en el sarcó-
mero, que se unen específicamente a zonas determinadas del
mismo.
32.2.1 Miosina 
La miosina desempeña tres funciones biológicas importan-
tes:
— Es el componente fundamental de los filamentos
gruesos.
— Presenta actividad ATPasa, con lo que se consigue la
energía necesaria para la contracción muscular.
— Se une a la forma polimerizada de la actina, actina F,
para que se produzca la fuerza generadora de la con-
tracción muscular.
La miosina (Fig. 32-2) posee dos cadenas polipeptídicas
grandes e iguales, denominadas cadenas pesadas, enrrolla-
das en forma de hélice α en casi toda su longitud, y otras cua-
tro, de tamaño menor y diferentes, llamadas cadenas ligeras.
En un extremo de la molécula, las cadenas pesadas se dispo-
nen formando estructuras globulares a las que se unen las
cadenas ligeras. Cada filamento grueso está constituido por
varios centenares de moléculas de miosina, dispuestas de
modo bipolar.
La miosina se rompe en dos fragmentos tras su trata-
miento con tripsina. Uno, denominado meromiosina ligera
(LMM), forma filamentos carentes de actividad ATPasa y sin
capacidad de interacionar con la actina. El otro, la meromio-
sina pesada (HMM), no forma filamentos, pero conserva las
otras dos propiedades. El tratamiento de la HMM con pa-
paína origina dos subfragmentos globulares, llamados S1, y
un tercer fragmento alargado, denominado S2. Cada frag-
mento S1 presenta un centro activo para la actividad ATPasa
y un sitio de unión a la actina. Existen diferentes isoformas
de miosina (isomiosinas), con distinta localización muscular,
según las necesidades de los órganos contráctiles.
32.2.2 Actina 
La actina, componente mayoritario de los filamentos delga-
dos, presenta una estructura de monómero globular, denomi-
nado actina G, que al aumentar la fuerza iónica del medio
polimeriza, originando una forma fibrosa constituida por dos
cadenas helicoidales, con una direccionalidad definida, a lo
largo de las cuales se sitúan las moléculas de actina G, for-
562 | El nivel molecular en biomedicina
Figura 32-1. Esquema estructural del sarcómero. Durante la
contracción disminuye la longitud del sarcómero, al aumentar el
solapamiento entre los filamentos delgados y gruesos. La longi-
tud de la banda A permanece constante, mientras que las longi-
tudes de la zona H y de la banda I decrecen.
I I I I
Relajado Contraído
A A
H H
Z M Z Z M Z
Filamento delgado Filamento grueso
Línea
M
Línea
Z
Zona
H
Banda
A
Banda
I
Figura 32-2. Estructura de la miosina. Posee dos cadenas poli-
peptídicas enrolladas en forma de hélice α en casi toda su lon-
gitud (cadenas pesadas) y cuatro de menor tamaño (cadenas
ligeras). En un extremo de la molécula, las cadenas pesadas se
disponen formando estructuras globulares, a las que se unen las
cadenas ligeras.
1
2
6
HMMLMM
3
4
5
Detalles
1. Centro de ataque de tripsina 5. Fragmentos S1
2. Dominios bisagras 6. Fragmento S2
3. Centro de ataque de papaína LMM. Meromiosina ligera
4. Cadenas ligeras HMM. Meromiosina pesada
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	BIOQUÍMICA Y BIOLOGÍA MOLECULAR (...)
	CONTENIDO
	PARTE III EL NIVEL MOLECULAR EN BIOMEDICINA
	32 CONTRACCIÓN MUSCULAR Y ACTIVIDAD FÍSICA 
	32.2 MÚSCULO ESQUELÉTICO. ESTRUCTURA (...)
	32.2.1 Miosina
	32.2.2 Actina