Descarga la aplicación para disfrutar aún más
Vista previa del material en texto
170 Capítulo 7 ■ Una enzima disminuye la energía de activación (EA), la energía necesaria para iniciar una reacción. El sitio activo de una enzima es una región 3-D en donde los sustratos tienen cercano contacto y en consecuencia reaccionan más fácilmente. Cuando un sustrato se une a un sitio activo, se forma un complejo enzima-sustrato en la que se cambian ligeramente las confi guraciones de la enzima y del sustrato. Este ajuste inducido facilita el rompimiento de enlaces y la formación de nuevos enlaces. Aprenda más acerca de energía de activación haciendo clic sobre la fi gura en CengageNOW. 10 Describir maneras específi cas en que se regulan las enzimas. ■ Las enzimas trabajan mejor en condiciones específi cas de temperatura y de pH. ■ Una célula puede regular la actividad enzimática controlando la cantidad de enzima producida y regulando las condiciones metabólicas que infl uyen en la confi guración de la enzima. ■ Algunas enzimas tienen sitios alostéricos, sitios no catalíticos a los que se une un regulador alostérico, cambiando la actividad de la enzima. Algunas enzimas alostéricas están sujetas a la inhibición por retroalimen- tación, en la que la formación de un producto fi nal inhibe una reacción inicial en la ruta metabólica. ■ La inhibición reversible ocurre cuando un inhibidor forma enlaces quími- cos débiles con la enzima. La inhibición reversible puede ser competitiva, en la que el inhibidor compite con el sustrato por el sitio activo, o no com- petitiva, en la que el inhibidor se une a la enzima en un sitio distinto al activo. La inhibición irreversible ocurre cuando un inhibidor se combina con una enzima para activarla permanentemente. Aprenda más acerca de enzimas haciendo clic sobre las fi guras en CengageNOW. ■ NAD+ y el NADP+ aceptan electrones como parte de átomos de hidrógeno y se reducen para formar NADH y NADPH, respectivamente. Esos electro- nes (junto con parte de su energía) se pueden transferir a otros aceptores. 7.6 (página 162) 9 Explicar cómo una enzima disminuye la energía requerida para activar una reacción. ■ Una enzima es un catalizador biológico; incrementa grandemente la rapidez de una reacción química, sin ser consumida. E ne rg ía li br e (G ) Avance de la reacción Energía de los reactivos Energía de los productos Cambio en la energía libre (ΔG) Energía de activación (EA) sin enzima Energía de activación (EA) con enzima 1. ¿Cuáles de las siguientes formas de energía pueden hacer trabajo? (a) entropía (b) calor (c) energía calorífi ca (d) todas las anteriores (e) ninguna de las anteriores 2. En una reacción química celular, la energía libre es equivalente a (a) energía calorífi ca (b) calor (c) desorden (d) energía potencial (e) más de uno de los anteriores es verdadero 3. A las células les es posible funcionar porque ellas (a) están sujetas a las leyes de la termodinámica (b) tienen mecanismos que trans- forman la energía del ambiente a formas útiles (c) pueden emplear enzimas para convertir reacciones endergónicas a reacciones espontá- neas (d) todo lo anterior 4. La difusión es un (a) proceso endergónico debido al incremento de energía libre (b) proceso endergónico porque la energía libre dismi- nuye (c) proceso exergónico porque la entropía aumenta (d) proceso exergónico porque la entropía disminuye (e) más de uno de los anteriores 5. Una reacción espontánea es una en la que el cambio de energía libre (∆G) tiene un valor _______. (a) positivo (b) negativo (c) positivo o negativo (d) ninguno de esos (∆G no tiene un valor medible) 6. Las células vivas saludables mantienen (a) el ATP y el ADP en equili- brio (b) iguales concentraciones de ATP y ADP (c) una razón ATP/ ADP de al menos 10:1 (d) una razón ATP/ADP de no más que 1:10 (e) la mayor parte de la energía almacenada en las células en la forma de ATP 7. ¿Cuál de las siguientes reacciones se podría acoplar a una reacción endergónica con ∆G = +3.56 kJ/mol? (a) A ¡ B, ∆G = +6.08 kJ/mol (b) C ¡ D, ∆G = +3.56 kJ/mol (c) E ¡ F, ∆G = 0 kJ/mol (d) G ¡ H, ∆G = −1.22 kJ/mol (e) I ¡ J, ∆G = −5.91 kJ/mol 8. Considere esta reacción: glucosa + 6 O2 ¡ 6 CO2 + 6 H2O (∆G = −2880 kJ/mol). ¿Cuál de los siguientes enunciados respecto a esta reacción es falso? (a) la reacción es espontánea en un sentido termodinámico (b) se debe suministrar una pequeña cantidad de energía (energía de activación) para arrancar la reacción, que entonces procede con la liberación de energía (c) la reacción es exergónica (d) la reacción puede estar acoplada a una reacción endergónica (e) la reacción debe estar acoplada a una reacción exergónica 9. La energía de activación de una reacción (a) es fi ja, y no se puede alterar (b) se puede disminuir mediante una enzima específi ca (c) se puede aumentar con una enzima específi ca (d) b o c, dependiendo de la enzima (e) ninguna de las anteriores 10. El “ajuste inducido” signifi ca que cuando un sustrato se une al sitio activo de una enzima (a) se ajusta perfectamente, al igual que una llave en una cerradura (b) el sustrato y la enzima experimentan cam- bios conformacionales (c) un sitio distinto al activo experimenta un cambio conformacional (d) el sustrato y la enzima se acoplan entre sí de manera irreversible (e) c y d 11. La función de una ruta bioquímica es (a) proporcionar energía a las reacciones (b) impulsar una secuencia de reacciones en una dirección particular (c) mantener el equilibrio químico (d) hacer que la energía E VA L Ú E SU CO M P R E N S I Ó N 07_Cap_07_SOLOMON.indd 17007_Cap_07_SOLOMON.indd 170 10/12/12 18:1710/12/12 18:17 Parte 2 Transferencia de energía a través de sistemas vivos 7 Energía y metabolismo EVALÚE SU COMPRENSIÓN
Compartir