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Biología - Eldra Solomon, Linda Berg, Diana Martin - 9 Edición-comprimido-204

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170 Capítulo 7 
 ■ Una enzima disminuye la energía de activación (EA), la energía necesaria 
para iniciar una reacción. El sitio activo de una enzima es una región 
3-D en donde los sustratos tienen cercano contacto y en consecuencia 
reaccionan más fácilmente. Cuando un sustrato se une a un sitio activo, se 
forma un complejo enzima-sustrato en la que se cambian ligeramente las 
confi guraciones de la enzima y del sustrato. Este ajuste inducido facilita el 
rompimiento de enlaces y la formación de nuevos enlaces.
 Aprenda más acerca de energía de activación 
haciendo clic sobre la fi gura en CengageNOW.
 10 Describir maneras específi cas en que se regulan las enzimas.
 ■ Las enzimas trabajan mejor en condiciones específi cas de temperatura y 
de pH. 
 ■ Una célula puede regular la actividad enzimática controlando la cantidad 
de enzima producida y regulando las condiciones metabólicas que infl uyen 
en la confi guración de la enzima.
 ■ Algunas enzimas tienen sitios alostéricos, sitios no catalíticos a los que 
se une un regulador alostérico, cambiando la actividad de la enzima. 
Algunas enzimas alostéricas están sujetas a la inhibición por retroalimen-
tación, en la que la formación de un producto fi nal inhibe una reacción 
inicial en la ruta metabólica.
 ■ La inhibición reversible ocurre cuando un inhibidor forma enlaces quími-
cos débiles con la enzima. La inhibición reversible puede ser competitiva, 
en la que el inhibidor compite con el sustrato por el sitio activo, o no com-
petitiva, en la que el inhibidor se une a la enzima en un sitio distinto al 
activo. La inhibición irreversible ocurre cuando un inhibidor se combina 
con una enzima para activarla permanentemente.
 Aprenda más acerca de enzimas haciendo clic 
sobre las fi guras en CengageNOW.
 ■ NAD+ y el NADP+ aceptan electrones como parte de átomos de hidrógeno 
y se reducen para formar NADH y NADPH, respectivamente. Esos electro-
nes (junto con parte de su energía) se pueden transferir a otros aceptores.
7.6 (página 162)
 9 Explicar cómo una enzima disminuye la energía requerida para activar una 
reacción.
 ■ Una enzima es un catalizador biológico; incrementa grandemente la 
rapidez de una reacción química, sin ser consumida.
E
ne
rg
ía
 li
br
e 
(G
)
Avance de la reacción
Energía de los 
reactivos
Energía de los productos
Cambio 
en la 
energía 
libre 
(ΔG)
Energía de activación 
(EA) sin enzima
Energía de activación 
(EA) con enzima
 1. ¿Cuáles de las siguientes formas de energía pueden hacer trabajo? 
(a) entropía (b) calor (c) energía calorífi ca (d) todas las anteriores 
(e) ninguna de las anteriores
 2. En una reacción química celular, la energía libre es equivalente a 
(a) energía calorífi ca (b) calor (c) desorden (d) energía potencial 
(e) más de uno de los anteriores es verdadero
 3. A las células les es posible funcionar porque ellas (a) están sujetas 
a las leyes de la termodinámica (b) tienen mecanismos que trans-
forman la energía del ambiente a formas útiles (c) pueden emplear 
enzimas para convertir reacciones endergónicas a reacciones espontá-
neas (d) todo lo anterior
 4. La difusión es un (a) proceso endergónico debido al incremento de 
energía libre (b) proceso endergónico porque la energía libre dismi-
nuye (c) proceso exergónico porque la entropía aumenta (d) proceso 
exergónico porque la entropía disminuye (e) más de uno de los 
anteriores
 5. Una reacción espontánea es una en la que el cambio de energía libre 
(∆G) tiene un valor _______. (a) positivo (b) negativo (c) positivo 
o negativo (d) ninguno de esos (∆G no tiene un valor medible)
 6. Las células vivas saludables mantienen (a) el ATP y el ADP en equili-
brio (b) iguales concentraciones de ATP y ADP (c) una razón ATP/
ADP de al menos 10:1 (d) una razón ATP/ADP de no más que 1:10 
(e) la mayor parte de la energía almacenada en las células en la forma 
de ATP
 7. ¿Cuál de las siguientes reacciones se podría acoplar a una reacción 
endergónica con ∆G = +3.56 kJ/mol?
 (a) A ¡ B, ∆G = +6.08 kJ/mol
(b) C ¡ D, ∆G = +3.56 kJ/mol
(c) E ¡ F, ∆G = 0 kJ/mol
(d) G ¡ H, ∆G = −1.22 kJ/mol
(e) I ¡ J, ∆G = −5.91 kJ/mol
 8. Considere esta reacción: glucosa + 6 O2 ¡ 6 CO2 + 6 H2O
(∆G = −2880 kJ/mol). ¿Cuál de los siguientes enunciados respecto 
a esta reacción es falso? (a) la reacción es espontánea en un sentido 
termodinámico (b) se debe suministrar una pequeña cantidad de 
energía (energía de activación) para arrancar la reacción, que entonces 
procede con la liberación de energía (c) la reacción es exergónica 
(d) la reacción puede estar acoplada a una reacción endergónica (e) la 
reacción debe estar acoplada a una reacción exergónica
 9. La energía de activación de una reacción (a) es fi ja, y no se puede 
alterar (b) se puede disminuir mediante una enzima específi ca (c) se 
puede aumentar con una enzima específi ca (d) b o c, dependiendo de 
la enzima (e) ninguna de las anteriores
 10. El “ajuste inducido” signifi ca que cuando un sustrato se une al sitio 
activo de una enzima (a) se ajusta perfectamente, al igual que una 
llave en una cerradura (b) el sustrato y la enzima experimentan cam-
bios conformacionales (c) un sitio distinto al activo experimenta un 
cambio conformacional (d) el sustrato y la enzima se acoplan entre sí 
de manera irreversible (e) c y d
 11. La función de una ruta bioquímica es (a) proporcionar energía a las 
reacciones (b) impulsar una secuencia de reacciones en una dirección 
particular (c) mantener el equilibrio químico (d) hacer que la energía 
E VA L Ú E SU CO M P R E N S I Ó N
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	Parte 2 Transferencia de energía a través de sistemas vivos 
	7 Energía y metabolismo
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