Biología - Eldra Solomon, Linda Berg, Diana Martin - 9 Edición-comprimido-196

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162 Capítulo 7 
maciones químicas antes de lograr algún estado fi nal. Aún entonces, la 
aparentemente molécula terminada aun puede entrar a otra ruta química 
y quedar totalmente transformada o consumirse para liberar energía. Las 
cambiantes necesidades de la célula requieren un sistema de control me-
tabólico fl exible. Los directores clave de este sistema de control son las 
enzimas.
La habilidad catalítica de algunas enzimas es verdaderamente im-
presionante. Por ejemplo, el peróxido de hidrógeno (H2O2) se des-
compone muy lentamente si la reacción no se cataliza, pero sólo una 
molécula de la enzima catalasa ¡produce la descomposición de 40 mi-
llones de moléculas de peróxido de hidrógeno por segundo! La catalasa 
tiene la más alta rapidez catalítica que se conoce para una enzima. Esta 
enzima protege a la célula, destruyendo peróxido de hidrógeno, sustan-
cia venenosa creada como producto de algunas reacciones celulares. El 
escarabajo bombardero utiliza la enzima catalasa como un mecanismo 
de defensa (FIGURA 7-8).
Todas las reacciones requieren
de energía de activación
Todas las reacciones, sean exergónicas o endergónicas, tienen una ba-
rrera de energía conocida como la energía de activación (EA), que es 
la energía requerida para romper los enlaces existentes e iniciar la reac-
ción. En una población de moléculas de cualquier tipo, algunas tienen 
energía cinética relativamente alta, mientras que otras tienen un menor 
contenido energético. Sólo las moléculas con una energía cinética rela-
tivamente alta tienen posibilidad de reaccionar para formar el producto.
Aún una reacción fuertemente exergónica, que libera una cantidad de 
energía signifi cativa, puede no proceder debido a la energía de activación 
requerida para arrancar la reacción. Por ejemplo, el hidrógeno molecular y 
el oxígeno molecular pueden reaccionar violentamente para formar agua:
2 H2 + O2 ¡ 2 H2O
escribir la forma reducida de la NAD+ es NADH + H+, por simplicidad 
en este libro se presenta la forma reducida como NADH). Parte de la 
energía almacenada en los enlaces que unían los átomos de hidrógeno a 
la molécula X se transfi ere por esta reacción redox y es temporalmente 
conservada por la NADH. Cuando la NADH transporta electrones ha-
cia alguna otra molécula, entonces parte de su energía también se trans-
fi ere. Por lo común, esta energía se transfi ere a través de una serie de 
reacciones que fi nalmente resultan en la formación de ATP (se analiza 
en el capítulo 8).
El fosfato de nicotinamida adenina dinucleótido (NADP+) es un 
aceptor de hidrógeno que es químicamente similar a la NAD+ pero con 
un grupo fosfato extra. A diferencia de la NADH, la forma reducida del 
NADP+, que se abrevia NADPH, no participa en la síntesis del ATP. En 
su lugar, los electrones del NADPH se utilizan más directamente para 
proporcionar energía para ciertas reacciones, incluyendo ciertas reaccio-
nes esenciales de fotosíntesis (se analiza en el capítulo 9). 
Otros importantes aceptores de hidrógeno o aceptores de electrones 
son el FAD y los citocromos. El dinucleótido de fl avina adenina (FAD) 
es un nucleótido que acepta átomos de hidrógeno y a sus electrones; su 
forma reducida es FADH2. Los citocromos son proteínas que contienen 
hierro; el componente de hierro acepta electrones de los átomos de hi-
drógeno y entonces transfi ere esos electrones a algún otro compuesto. 
Al igual que la NAD+ y el NADP+, el FAD y los citocromos son agentes 
de transferencia de electrones. Cada uno existe en un estado reducido, 
en el que tiene más energía libre, o en un estado oxidado, en donde tiene 
menos. Cada uno es un componente esencial de múltiples secuencias de 
reacciones redox celulares.
Repaso
 ■ ¿Cuál tiene mayor energía, la forma oxidada de una sustancia o su 
forma reducida? ¿Por qué?
7.6 ENZIMAS
OBJETIVOS DE APRENDIZAJE
9 Explicar cómo una enzima disminuye la energía requerida para activar 
una reacción.
10 Describir maneras específi cas en que se regulan las enzimas.
Los principios de la termodinámica ayudan a predecir si una reacción 
puede ocurrir, pero no dicen nada acerca de la rapidez de la reacción. La 
descomposición de la glucosa, por ejemplo, es una reacción exergónica, 
y sin embargo una solución de glucosa podría estar inalterada indefi ni-
damente en una botella si ésta se mantiene libre de bacterias y mohos sin 
estar sujeta a elevadas temperaturas o a fuertes ácidos o bases. Las células 
no pueden esperar siglos a que se descomponga la glucosa, ni tampoco 
pueden emplear condiciones extremas para dividir moléculas de glu-
cosa. Las células regulan la rapidez de las reacciones químicas mediante 
enzimas, que son catalizadores biológicos que aumentan la rapidez 
de una reacción química sin ser consumidas en la reacción. Aunque la 
mayoría de las enzimas son proteínas, los científi cos han aprendido que 
algunos tipos de moléculas de ARN también tienen actividad catalítica 
(el ARN catalítico se analizará en el capítulo 13).
Las células requieren una liberación constante de energía, y deben 
regular esa liberación para satisfacer los requisitos energéticos metabóli-
cos. En general, los procesos metabólicos proceden mediante una serie 
de pasos tales que una molécula puede ir a través de 20 o 30 transfor-
FIGURA 7-8 La catalasa como un mecanismo de defensa
Cuando es atacado, un escarabajo bombardero (Stenaptinus insignis) utiliza 
la enzima catalasa para descomponer peróxido de hidrógeno. El oxígeno 
gaseoso formado en la descomposición expulsa agua y otros químicos con 
fuerza explosiva. Debido a que la reacción libera gran cantidad de calor, 
entonces el agua sale como vapor.
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	Parte 2 Transferencia de energía a través de sistemas vivos 
	7 Energía y metabolismo
	7.5 Transferencia de energía en reacciones redox
	Repaso
	7.6 Enzimas
	Todas las reacciones requieren de energía de activación