FISIOLOGÍA HUMANA-314

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el oxígeno aumenta, la curva de disociación se desplaza
hacia la izquierda y la P50 disminuye. Por el contrario, cuan-
do la afinidad disminuye, la curva se desplaza hacia la dere-
cha y la P50 aumenta. La curva de disociación de una única
subunidad hem-polipéptido (mioglobina) es hiperbólica, y
la afinidad por el oxígeno es mucho mayor que la de la
hemoglobina. La forma sigmoide de la curva de disociación
de la hemoglobina se debe a la interacción entre las cuatro
unidades heme-polipéptido de la hemoglobina. 
Los principales factores que afectan a la afinidad de la
hemoglobina por el oxígeno son: pH, temperatura y con-
centración de 2,3-difosfoglicerato (2,3-DPG). El efecto
del pH es conocido como efecto Bohr, el cual favorece la
unión y el transporte del oxígeno y del CO2. La afinidad de
la hemoglobina por el oxígeno disminuye a medida que
aumenta la acidez (Fig. 18.5; A = pH 7.2 y B = pH 7.6).
Dado que los tejidos son ricos en CO2, y que éste se con-
vierte en ácido carbónico por acción de la anhidrasa car-
bónica, el pH es más bajo en los tejidos que en la sangre
arterial. Así, el efecto Bohr facilita la transferencia del oxí-
geno a los tejidos. En los pulmones se toma oxígeno y se
libera CO2, lo que condiciona que el pH aumente y que la
curva de disociación se desplace a la izquierda, aumentan-
do la afinidad de la hemoglobina por el oxígeno. 
El 2,3-DPG constituye el compuesto fosforilado más
abundante dentro del eritrocito. Las subunidades 	 de la
hemoglobina desoxigenada unen 2,3-DPG en relación
molar 1:1, disminuyendo la afinidad por el oxígeno y faci-
litando su liberación a los tejidos. El aumento de la afini-
dad por el oxígeno de la sangre de banco almacenada se
debe a la disminución de la concentración de 2,3-DPG. La
concentración de este compuesto fosforilado retorna a
cifras normales después de 7 a 12 horas de que la sangre
sea transfundida. Los cambios en la concentración de 2,3-
DPG desempeñan un papel muy importante en la adapta-
ción a la hipoxia; por ejemplo, en la exposición a las
grandes altitudes aumenta el 2,3-DPG eritrocitario, la afi-
nidad por el oxígeno disminuye, y de esta forma se facili-
ta su liberación a tejidos.
Transporte de dióxido de carbono. El transporte 
de CO2, a diferencia de lo que ocurre con el transporte de
oxígeno, no se lleva a cabo por unión directa con el hem
(Fig. 18.6). El CO2 difunde libremente dentro del eritro-
cito y se combina con el agua por acción de la anhidrasa
carbónica (AC) para formar el ácido carbónico (H2CO3).
Este último se disocia en iones hidrógeno y bicarbonato.
El bicarbonato difunde libremente, sale del eritrocito y es
transportado por el plasma hasta los pulmones, donde la
ventilación conserva el pCO2 bajo, dando lugar a la reac-
ción inversa, así como a la excreción del CO2 en el aire
espirado. Aproximadamente el 85% del CO2 tisular se
procesa de esta forma. Del 15% restante, el 5% es trans-
portado en solución y el 10% se une a los grupos amino
N-terminal de la hemoglobina desoxigenada formando la
carbaminohemoglobina.
METABOLISMO DEL ERITROCITO
Para mantener el metabolismo energético, el eritroci-
to requiere un ingreso constante de glucosa. Al no tener
mitocondrias, el eritrocito obtiene los compuestos de alta
energía por dos vías: la glucólisis anaeróbica (ciclo de
Embden-Meyerhof) y la vía aeróbica de las pentosas fos-
fato (Fig. 18.7). 
Ciclo de Embden-Meyerhof. En condiciones normales,
el 90% de la glucosa que entra al eritrocito se metaboliza
por la vía anaeróbica y sólo el 10% por la aeróbica. Los
tres productos más importantes del ciclo de Embden-
Meyerhof son: el NADH, un cofactor de la reacción de la
metahemoglobina reductasa; el ATP, considerado el nucle-
ótido de fosfato de más alta energía, necesario para la
bomba catiónica; y el 2,3-DPG, regulador de la función de
F I S I O L O G Í A D E L E R I T R O C I T O 285
Mioglobina
A
B
Hemoglobina
P50
50
100
10 20 30 40 50 100
Sa
tu
ra
ci
ón
 d
e 
la
 h
em
og
lo
bi
na
 (%
)
pO2 (mm Hg)
Figura 18.5. Curva de disociación de la hemoglobina y su dife-
rencia con la curva de disociación de la mioglobina.
CO2
Solución (5%)
CO2
-HCO3 -HCO3
H2CO3
H1
H2O HB
Hb-COO-
HbO2
HematíePlasma
AC
Carbamino-Hb
(25%)
Desoxi-
hemoglobina
Oxihemoglobina
Figura 18.6. Transporte del CO2 eritrocitario.