ESTRUCTURA Y FUNCIÓN DEL CUERPO HUMANO (47)

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Concentración de sustrato (S)
V
el
o
ci
d
ad
 d
e 
re
ac
ci
ó
n
 (
v)
Figura 2-29. Efecto de la concentración de sustrato [S] sobre la
velocidad (v) de reacción catalizada por una enzima alostérica.
Cuadro 2-5. Vitaminas liposolubles
Vitaminas Funciones
A (retinol, retinal, retinoico) Mecanismos fisiológicos de la visión
Estabilidad de las membranas biológicas
Estabilidad del tejido epitelial
Espermatogénesis
Crecimiento del hueso
Provitamina A (a, b, c - caroteno) Precursor de la vitamina A
D (ergocolecalciferol, colecalciferol) Regulación del metabolismo del calcio
Crecimiento del hueso
Regulación del metabolismo del fósforo
E (a-tocoferol) Antioxidante
K Síntesis hepática de protrombina y de los factores
de coagulación II, VII, IX y X
que la velocidad de la reacción depende de la energía libre
de activación (BG#).
La energía proveniente de la interacción enzima-sustrato
(energía de fijación) es la principal fuente de energía utili-
zada para disminuir la energía de activación de una reac-
ción. El sustrato se une a una región específica de la enzima
denominada centro activo, el cual contiene los aminoáci-
dos, denominados grupos catalíticos, que participan direc-
tamente en la producción y rotura de enlaces que se produ-
cen en la reacción. El centro activo de la enzima representa
una parte relativamente pequeña del volumen total de la
molécula de la enzima y es una entidad tridimensional
(hoyo o hendidura) de características hidrófobas, formada
por aminoácidos que provienen de diferentes partes de la
secuencia aminoacídica. El centro activo de la enzima y el
sustrato tienen formas tridimensionales complementarias, y
se unen mediante fuerzas débiles (enlaces iónicos, puentes
de hidrógeno, interacciones hidrófobas, fuerzas de Van der
Waals). La complementariedad centro activo-sustrato es
análoga a la de la llave y la cerradura (modelo de la com-
plementariedad de Fisher) (Fig. 2-26 a), pero en algunas
enzimas esta complementariedad sólo se consigue cuando el
sustrato se une a la enzima y provoca un cambio en la
estructura tridimensional del centro activo (modelo de la
adaptabilidad de Koshland) (Fig. 2-26 b). Actualmente, el
modelo más aceptado es el propuesto por Haldane y Linus
Pauling, según el cual los centros activos de las enzimas son
complementarios de los estados de transición de los sustra-
tos (Fig. 2-26 c).
2.7.4. Propiedades cinéticas de las enzimas.
Modelo de Michaelis-Menten
La enzima (E) se une de manera reversible y rápida al
sustrato (S) formando el complejo enzima-sustrato (ES), el
cual se descompone en un segundo paso más lento e irrever-
sible, y que por tanto limita la velocidad de la reacción,
dando como resultado la enzima libre (E) y el producto de
la reacción (P). Cada uno de estos pasos tiene una constante
de velocidad (k1, k2, k3):
E + S
k1
á
k2
ES
k3
ú E ] P Km = (k2 + k3)/k1
km = constante de Michaelis-Menten
Leonor Michaelis y Maud Menten describieron la ecua-
ción de Michaelis-Menten suponiendo que en el estado
estacionario la velocidad de formación de ES es igual a la
velocidad de su destrucción, en una situación en la que
existe un exceso de sustrato:
v = vmáx. [S]/([S] + km)
v = velocidad de la reacción
vmáx = velocidad máxima de la reacción
[s] = concentración de sustrato
La constante de Michaelis-Menten (km) es la concentra-
ción de sustrato a la cual la velocidad de la reacción es la
mitad de la velocidad máxima. Cuando la concentración de
sustrato es muy baja ([S] AA km), la velocidad de la reac-
28 Estructura y función del cuerpo humano