BIOQUIMICA PROBLEMARIO

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BIOQUÍMICA 
PROBLEMARIO 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
AU T O R : J O S E M A RT I N 
C I S N E RO S M A N D U JA N O 
 
 
 
 
M O N T E M O R E L O S , 2 0 1 5 
 
TEMA I – PROPIEDADES DEL AGUA 
1. Factores responsables a la polaridad del agua: 
a. Diferencias de electronegatividad del oxígeno y del hidrógeno 
b. La estructura tetrahédrica del agua 
c. La capacidad del agua de formar puentes de hidrógeno 
d. La carga positiva parcial del agua. 
 
2. Conjunto de dos polos magnéticos o eléctricos de signos opuestos y cercanos entre sí. 
a. Efecto hipocrómico 
b. Efecto Donnan 
c. Cetal 
d. Dipolo 
e. Efecto Pasteur 
3. Se producen entre átomos o grupos con carga. Los iones con carga opuesta se atraen. 
a. Enlace iónico 
 
4. Enlace covalente entre el hidrógeno y el oxígeno, el nitrógeno o azufre. 
a. Enlace de Hidrógeno 
 
5. Interacciones electrostáticas transitorias débiles. Se producen entre dipolos permanentes y/o 
inducidos. Pueden ser atracción o de repulsión. 
a. Fuerzas de Van de Waals 
6. Fuerzas entre átomo moléculas que contienen átomo electronegativos. El extremo positivo de 
una molécula se dirige hacia el extremo negativo de otra. 
a. Interacciones dipolo-dipolo 
7. La estructura dipolar del agua y su capacidad para formar enlaces de hidrógeno con átomos 
electronegativos no permite al agua disolver sustancias iónicas y polares. 
a. F 
8. Se excluyen de la red de solvatación del agua pequeñas cantidades de sustancias apolares. Son 
insolubles en agua 
a. Moléculas hidrófobas 
9. Biomoléculas que contienen grupos polares y apolares. 
a. Moléculas anfipáticas 
 
10. 
11. Para la disociación del agua. K es la constante de disociación para el agua. 
H2O ⇌ H+ + OH- 
= [ �−][�+][� ] 
Determinar la constante de disociación para el agua sabiendo que la concentración del H2O 
es 55.56 M, y de los iones hidronio e hidroxilo es 1 x 10-7 M. 
a. 1.9 x 10-16 
b. 7 x 10-16 
c. 4.5 x 10-16 
d. 0.18 x 10-16 
12. ¿Cuál es el producto iónico del agua a una temperatura de 25 OC ? � = [H O] 
a. 1 x 10-7 
b. 1 x 10-14 
c. 1 x 10-6 
d. 7 x 10-7 
13. Los valores de pH ________ corresponden a concentraciones altas de H+, y los 
valores_________ corresponden a concentraciones bajas de OH-. 
a. Bajo; alto 
b. Alto; alto 
c. Bajo; bajo 
d. Alto, bajo 
 
14. Calcular el pH del NaOH de a). 3 x 10-2 M b) 3 x 10-3 M 
 
 
 
a. 12.47 
b. 11.48 
15. ¿Cuál es la concentración de iones hidrógeno con un pH de 7.2? 
 
 
a. 6.3 x 10-8 
16. Determinar el ácido y su base conjugada, la base y su ácido conjugado. Nota los ácidos 
donan protones y las bases aceptan protones 
 
 
 
 
 
 ��� + � ⇌ ��− + � + 
 � 3 + � ⇌ − + � + 
 �+ + � ⇌ � + � + 
 
17. La constante de disociación ácida (Ka) está relacionada con el (pKa). El pKa se usa para 
expresar las fuerzas relativas tanto del ácido como de una base: � = −� �[K�] 
Determine el pK del ácido acético con K = 1.75 x 10-5 
a. 5.89 
b. 1.56 
c. 4.76 
d. 12.8 
18. Si la concentración de protones de una aumenta, el pH disminuye: 
a. V 
b. F 
 
19. Resolver los siguientes términos 
 Acidosis 
 Alcalinosis 
 Enlaces de hidrógeno 
 Molécula anfipática 
 Molécula anfótera 
 Enlace Covalente Polar 
 Enlace Covalente no Polar 
 
Carácter 
hidrofóbico 
(hidrófobo) 
 
 
Carácter 
hidrofílico 
(hidrófilo) 
 
 Puente de Sal 
 Fuerza de Van der Waals 
 Hidrólisis 
 Enzima 
 Ácido fuerte 
 Ácido débil 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
TEMA II – AMINOÁCIDOS 
A. ESTRUCTURA DE AMINOÁCIDOS 
1. Escribir los nombres de la siguiente cadena aminoácidos: 
E-A-K-G-Y-A 
 
 
S-T-N-H-W-P 
 
 
V-L-I-P-M-Q-Y 
 
 
Q-E-D-K-N-W-G 
 
 
 
2. ____________ es el único aminoácido que no contiene un átomo de carbono asimétrico 
por esta razón carece de actividad óptica, no es “D” ni “L”. En cambio los otros 19 si son 
asimétricos por lo tanto son L- -aminoácidos. 
a. La Alanina 
b. La Prolina 
c. La Cisteína 
d. La Glisina 
3. Generalmente el ser humano produce _____________ y los microorganismos 
____________. 
a. L- -aminoácidos; L- -aminoácidos 
b. L- -aminoácidos; D- -aminoácidos 
c. R- -aminoácidos; S- -aminoácidos 
d. D- -aminoácidos; L- -aminoácidos 
 
4. Un aminoácido posee: 
a. Grupo cetona, grupo amino y cadena lateral. 
b. Grupo carboxilo, grupo amino y cadena lateral. 
c. Grupo sulfhidrilo, grupo carboxilo y cadena lateral 
d. Grupo carboxilo, grupo amino y cadena lateral. 
5. Las cadenas laterales ___________________ poseen carga. 
a. de la valina, triptófano, serina y treonina 
b. de la metionina y cisteína 
c. del aspartato, glutamato, asparagina y glutamina 
d. del aspartato, glutamato, arginina, lisina y histidiana. 
6. Se encuentra generalmente en las regiones hidrofóbicas de las proteínas: 
a. Fenilalanina 
b. Asparagina 
c. Lisina 
d. Ácido Glutámico 
e. Histidina 
7. Está implicada en la formación de puentes disulfuro estabilizando las estructuras terciarias 
y cuaternarias de las proteínas: 
a. Acido glutámico 
b. Cisteína 
c. Tirosina 
d. Prolina 
e. Valina 
8. Es un aminoácido polar sin carga: 
a. Triptófano 
b. Asparagina 
c. Ácido glutámico 
d. Alanina 
e. Lisina 
9. Aminoácido con cadena lateral no polar: 
a. Treonina 
b. Arginina 
c. Tirosina 
d. Isoleucina 
e. Ácido Glutámico 
10. Un _____________ une un grupo carboxilo de un aminoácido con un grupo amino de 
otro aminoácido. 
a. Puente de hidrógeno 
b. Puente salino 
c. Enlace covalente 
d. Enlace iónico 
11. Todos los aminoácidos tienen un grupo _______________ y un grupo 
______________. 
a. Con carga negativa (−� −); con carga positiva (− �+) 
b. Neutro (−� �); con carga positiva (− �+) 
c. Con carga negativa (−� −); neutro (− � ) 
12. Es un aminoácido aromático con un hidroxilo en su cadena lateral 
a. Valina 
b. Prolina 
c. Cisteína 
d. Tirosina 
e. Ácido Glutámico 
B. CARGAS DE LOS AMINOÁCIDOS 
13. _________________ son soluciones de pares acido-bases conjugados, como el ácido 
cítrico y acetato. Estas soluciones pueden donar y aceptar protones. 
a. Los Ácidos carboxílico 
b. Los amortiguadores 
c. Los acilos 
d. Los azeótropos 
 
14. El intervalo normal de pH en el cuerpo es: 
a. 7.05-7.15 
b. 7.35-7.45 
c. 6.35-7.35 
d. 7.30-7.40 
15. Se emplea la ecuación de Henderson-Hasselbach para predecir: 
a. Los cambios de pH conforme se alteran las concentraciones de �� − y CO2 
b. Las formas iónicas de los fármacos 
c. La titulación de algún acido 
d. Solo la a y b 
16. Corresponde al logaritmo del inverso de la constante de disociación ácida: 
a. pH 
b. Kw 
c. pK 
d. pOH 
17. Es el pH al cal el número de cargas positivas es igual al número de cargas negativas y la 
carga es 0. 
a. Punto de ionización 
b. pH 
c. Punto isoeléctrico 
d. pKb 
18. Mientras _________ sea el valor de pK, mayor es la fuerza del ácido y viceversa. 
a. Igual 
b. Mayor 
c. Menor 
19. El _______ corresponde al pK del grupo Carboxilo, y el ______ corresponde al pK del 
grupo amino. 
a. pK1; pK3 
b. pK2; pK1 
c. pK1; pK2 
d. pKa, pK2 
C. TITULACIÓN DE AMINOÁCIDOS 
20. Si el pH es __________ al pKa del grupo ionizable, entonces el grupo de se protona. 
a. Mayor 
b. Menor 
c. Igual 
21. Si el pH es __________ al pKa del grupo ionizable, entonces el grupo se desprotona. 
a. Mayor 
b. Menor 
c. Igual 
22. Se sabe que a un pH mayor al pKa el aminoácido se desprotona obteniendo una carga 
neta de: 
a. –2 
b. -1 
c. 0 
d. +1 
e. +2 
23. El pK1 de la alanina es 2.3 y el pK2 es 9.1. Determine el punto isoeléctrico (pI) del 
aminoácido. 
a. 6.8 
b. 11.4 
c. 5.7 
d. 0 
24. Según la imagen 1-11. El punto isoeléctrico presenta __________del aminoácido con 
carga neta 0. 
a. la forma disociada del grupo carboxilo 
b. la forma dipolar (Zwitterion) 
c. la forma disociada del grupo amino 
25. A valores de pH por debajo del pI, el aminoácido es ________________, y a valores de 
pH por encima del pI es aminoácido es ________________. 
a. Positivo; negativo 
26. Durante la titulación, el aminoácido pierde protones de manera escalonada. Para el 
siguiente aminoácido, ácido glutámico, represente: 
 
a) La curva de titulación 
b) El punto isoeléctrico (pI) 
27. Para el siguiente aminoácido, arginina, represente: 
pKa1= 2.17 pKa2=9.04 pKaR= 12.48 
a) La curva de titulación 
b) El punto isoeléctrico (pI) 
c) Carga neta en un pH de 1,4,7,10,12 
 
28. Determinar el pI del siguiente péptido: � − �� − � − ��� 
Lisina: pKa2=8.95 pKaR=10.79 
Ácido aspártico: pKR=3.86 
Alanina: pKa1=2.34 
 
Nota: debido a que la forma más ácida del aminoácido posee cuatro protones y su carga neta es de +4, tener 
en cuenta que la carga neta en el pI es cero, es decir luego de haberse desprotonado dos veces. 
29. Resolver las siguientes definiciones 
 
Curvas de 
titulación 
 Son la representación gráfica de la relación cuantitativa entre la 
concentración de iones hidrógeno y la protonación del ácido y se 
grafican con los datos experimentales que se obtienen al 
neutralizar con álcali y con una solución del aminoácido y registrar 
los cambios de pH en relación con la base añadida. 
 
Quiralidad 
 
 
Molécula 
dextrógira 
 
 
Molécula 
levógira 
 
 
Punto 
isoeléctrico 
 
 
Switterion 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
TEMA III – ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS 
1. Indique cuál de los siguientes aminoácidos son polares, apolares, ácidos y básicos: 
a) Glicina 
b) Tirosina 
c) Ácido glutámico 
d) Histidina 
e) Prolina 
f) Lisina 
g) Cisteína 
h) Leucina 
i) Valina 
j) Asparagina 
 
2. _________________ es la secuencia de aminoácidos a los largo de la cadena polipeptídica. 
a. La estructura secundaria 
b. La estructura primaria 
c. La estructura cuaternaria 
d. La estructura terciaria 
3. ¿A qué se debe que los enlaces peptídicos no se rompen con facilidad como consecuencia de 
los transtornos de desnaturalización de las proteínas? 
 
 
4. Los enlaces peptídicos son enlaces ___________ que se forman cuando el par de electrones 
sin compartir del átomo de nitrógeno -amino de un aminoácido ataca al carbono -carboxilo 
a. amida 
b. éter 
c. ester 
d. cetona 
5. A principios de 1950 Linus Pauling y su equipo utilizando estudios de difracción de rayos X 
encontraron que el enlace peptídico __________________, es decir, es más corto que un 
enlace C–N, y es rígido y plano. 
a. tiene carácter parcial de doble enlace 
b. tiene carácter iónico 
c. tiene carácter covalente 
d. tiene carácter polar 
6. La secuencia de un aminoácido se escribe _____________________ comenzando por el 
aminoácido N-terminal. 
a. de derecha a izquierda 
b. de abajo hacia arriba 
c. de izquierda a derecha 
d. de arriba hacia abajo 
7. Las proteínas con cargas positivas son ______________ y migran hacia el ___________. 
a. aniones; ánodo 
b. cationes ; cátodo 
c. aniones; cátodo 
d. cationes; ánodo 
8. A pH isoeléctrico, la carga neta es _________ y la proteína no migra. 
a. -2 
b. -1 
c. 0 
d. +1 
e. +2 
9. Los tipos de estructura secundaria que se observan con mayor frecuencia son ____________. 
a. enlaces peptídicos 
b. extremos amino 
c. helice y lámina plegada 
d. grupos carboxilicos 
10. Se forma _____________ cuando el grupo -NH de un aminoácido forma un enlace de 
hidrógeno con grupo carbonilo del aminoácido que se encuentra cuatro residuos más adelante 
a. una lámina plegada 
b. una hélice 
c. un enlace peptídico 
d. un puente de hidrógeno 
11. Las cadenas laterales se tienden hacia ______________ desde el eje central del eje cilíndrico. 
a. adentro 
b. arriba 
c. afuera 
d. abajo 
12. La lámina está formada _________________ entre dos cadenas extendidas de una misma 
cadena que se repliega sobre sí misma. 
a. por puentes de sal 
b. por enlaces covalentes 
c. anillos 
d. por enlaces de hidrógeno 
13. Este nivel de organización solo desaparece en condiciones extremas de pH y temperatura: 
a. Estructura primaria 
b. Estructura terciaria 
c. Estructura cuaternaria 
d. Estructura secundaria 
e. Conformación nativa 
14. Formada por diversos plegamientos específicos, que dan origen a un arreglo tridimensional en 
una cadena polipeptídica. 
a. Estructura primaria 
b. Estructura terciaria 
c. Estructura cuaternaria 
d. Estructura secundaria 
e. Conformación nativa 
15. _____________________ tienden a situarse en el interior de las proteínas globulares donde 
excluyen el agua, mientras que los ________________ suelen encontrarse en la superficie, 
donde interactúan con el agua. 
a. Los aceites; los compuestos polares 
b. Los aminoácidos hidrófilos; residuos hidrófobos 
c. Los extremos de un aminoácido; extremos carbonilos. 
d. Los aminoácidos hidrófobos; residuos hidrófilos 
16. Las proteínas se pueden separar en función de su tamaño por: 
a. Cromatografía de filtración de geles 
b. Cromatografía de intercambio iónico 
c. Cromatografía de afinidad 
d. Cromatografía de exclusión molecular 
17. La estructura cuaternaria consisten en el conjunto de varias cadenas polipeptídicas 
(subunidades), cada una de las cadenas se les conoce como__________________, y al 
conjunto de estas se denomina_______________. 
a. protómeros; oligómeros 
b. ligandos; holoproteínas 
c. protómeros; oligómeros 
d. efectores, apoproteína 
e. grupo prostético, péptidos apiácidos 
18. Seleccione el agente que no produce desnaturalización de las proteínas, causante del 
desplegamiento. 
a. Calor 
b. Ácidos y bases fuertes 
c. Solventes orgánicos 
d. Detergentes (moléculas anfipáticas 
e. Agentes reductores (Urea, -mercaptoetanol) 
f. Concentración salina 
g. Procesos mecánicos 
h. Iones metálicos pesados 
i. Bajas temperaturas 
19. Es la forma en que las proteínas se encuentran en la naturaleza y donde cumplen una función: 
a. Estructura primaria 
b. Estructura terciaria 
c. Estructura cuaternaria 
d. Estructura secundaria 
e. Conformación nativa 
 
 
20. Nivel de organización de las proteínas estabilizado por diversos tipos de enlace, casi todos no 
covalentes, intercatenarios. 
a. Estructura primaria 
b. Superestructura terciaria 
c. Estructura cuaternaria 
d. Superestructura secundaria 
e. Conformación nativa 
21. Nivel de organización de las proteínas estabilizado por puentes de hidrógeno entre los 
elementos del enlace peptídico. 
a. Estructura primaria 
b. Superestructura terciaria 
c. Estructura cuaternaria 
d. Superestructura secundaria 
e. Conformación nativa 
 
22. Algunos de sus arreglos son el barril - , el lazo - - y la silla: 
a. Estructura primaria 
b. Superestructura terciaria 
c. Estructura cuaternaria 
d. Superestructura secundaria 
e. Conformación nativa 
 
23. Técnica que separa a las moléculas con respecto a su forma y tamaño, que emplea una columna 
rellena con un polímero gelatinoso: 
a. Cromatografía de filtración de geles 
b. Cromatografía de intercambio iónico 
c. Cromatografía de afinidad 
d. Cromatografía de exclusión molecular 
24. Técnica que separa las proteínas con respecto a sus cargas: 
a. Cromatografía de filtración de geles 
b. Cromatografía de intercambio iónico 
c. Cromatografía de afinidad 
d. Cromatografía de exclusión molecular 
25. Técnica en la que se aíslan las proteínas de acuerdo con sus propiedades biológicas, es decir, 
su capacidad para unirse a una molécula especial. 
a. Cromatografía de filtración de geles 
b. Cromatografía de intercambio iónico 
c. Cromatografía de afinidad 
d. Cromatografía de exclusión molecular 
 
1 Alosterismo 
Alosterismo es la propiedad de algunas proteínas de cambiar la 
conformación y actividad (cambia de una conformación nativa a 
otra diferente conformación nativa), cuando interactúa 
específicamente con algunos ligandos. 
2 Adición aldólica 
Reacción entre dos moléculas de aldehído (o dos moléculas de 
cetona) en la que se forma un enlace entreel carbono a de lino y el 
carbono carbonilo del otro. 
3 Apoproteína Proteína sin grupo prostético 
4 
Condensación 
aldótica 
 Adición aldólica con la eliminación de una molécula de agua. 
5 Efector 
Molécula cuya unión a una proteína altera la actividad de la 
proteína. 
6 Enantiómero Estereoisómero que es una imagen especular de otro. 
7 Fosfoproteína Proteína conjugada en la que el grupo prostético es el fosfato, 
8 Glucoproteína 
Proteína conjugada en la que las moléculas de hidratos de carbono 
son el grupo prostético. 
9 Grupo prostético 
Porción no proteica de una proteína conjugada que es esencial para 
la actividad biológica de la proteína Frecuentemente una molécula 
orgánica compleja. 
10 Holoproteína Apoproteína combinada con su grupo prostético. 
11 Ligando Molécula que se une a un lugar específico en una molécula grande. 
12 Metaloproteína Proteína conjugada que contiene uno o varios iones metálicos. 
13 Oligómero Proteína con varias subunidades en la que alguna o todas las 
unidades idénticas. 
14 Péptido apiácido Molécula que alivia el dolor y produce sensaciones placenteras. Se 
produce en las células del tejido nervioso, 
15 Subunidad Componente polipeptídico de una proteína oligomérica. 
16 
Transición 
Alostérica 
 Cambio conformacional en una proteína inducido por el ligando. 
17 Unión cooperativa 
Mecanismo en el que la unión de un ligando a una molécula facilita 
la unión de otros ligandos. 
18 
Conformación 
nativa 
 
Biomolécula que puede poseer los cuatro niveles de estructura 
biomolecular, además posee una forma plegada correcta y es 
operativa y funcional. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
TEMA IV – METABOLISMO DE LOS HIDRATOS DE CARBONO 
A. LA GLUCÓLISIS 
1. ¿Qué es una ruta anfibólica? 
2. En la glucólisis cada molécula de glucosa se divide y convierte en dos unidades de 
_____________. 
a. Piruvato 
3. En los ___________________ el piruvato puede convertirse en etanol, ácido láctico, 
ácido acético. 
a. Organimos anaeróbios 
4. En los ___________________ el piruvato se oxida para forma CO2 y H2O. 
a. Organismos aerobios 
5. Dibuje una flecha unidireccional o bidireccional los productos obtenidos de acuerdo a 
la ruta glucolítica. 
 
 
 
 
GlucosaGlucosa
Glusosa-6-fosfatoGlusosa-6-fosfato
Fructuosa-6-
fosfato
Fructuosa-6-
fosfato
Fructuosa-1,6-
bifosfato
Fructuosa-1,6-
bifosfato
Gliceraldehido-6-
fosfato
Gliceraldehido-6-
fosfato
Glicerato-1,6-
bifosfato
Glicerato-1,6-
bifosfato
Glicerato-3-fosfatoGlicerato-3-fosfato
Glicerato-2-fosfatoGlicerato-2-fosfato FosfoenolgliceratoFosfoenolglicerato
PiruvatoPiruvato
6. Escriba el catalizador para la síntesis de glucosa-6-fosfato.