Biologia-celula-231

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CAPÍTULO 5: CONVERSIÓN ENERGÉTICA 217
posición es circular, y su longitud varía mucho entre es-
pecies (incluidas las algas unicelulares): desde 40 a 
200 µm. El genoma del cloroplasto se ha mantenido
bastante estable en el curso de la evolución. Este DNA
codifica todos los tRNA (30), los cuatro rRNA presentes
en los cloroplastos y unas 120 proteínas diferentes. En-
tre éstas se encuentran varias subunidades de la RNA
polimerasa del cloroplasto, 20 proteínas de los riboso-
mas del cloroplasto, varias proteínas de los fotosiste-
mas I y II y de los complejos de citocromos b6-f y NADH
deshidrogenasa, subunidades de la ATP sintetasa (CF) y
una de las dos subunidades de la ribulosa difosfato car-
boxilasa. Las demás proteínas del cloroplasto que cons-
tituyen la mayor parte, son codificadas por el núcleo ce-
lular. El código genético del cloroplasto es el mismo
que en el del DNA nuclear. 
Hoy día se considera que los cloroplastos evolucio-
naron a partir de bacterias fotosintéticas; muchos de los
genes originales de las bacterias pueden ser identifica-
dos, pero no en el DNA del cloroplasto sino en el del nú-
cleo celular. Es el caso de los genes nucleares que codi-
fican las 40 proteínas ribosómicas de los cloroplastos
sintetizadas en el citosol.
En el estroma de los plastidios suele haber varias co-
pias del genoma. La replicación del DNA no queda limita-
da a la fase S, cuando se replica el DNA nuclear, sino que
puede darse a lo largo de todo el ciclo celular y no una, si-
no varias veces, en función de las necesidades de la célula.
En las dos terceras partes de las plantas superiores,
los cloroplastos del grano de polen no entran en el cigo-
to, de modo que, como ocurre con las mitocondrias, el
genoma de los cloroplastos es heredado exclusivamente
del gametofito femenino.
Ribosomas
El estroma del cloroplasto contiene ribosomas de apro-
ximadamente 70 S (Fig. 5.18.A), que son similares a los
bacterianos en estructura y sensibilidad a los antibióti-
cos. La subunidad mayor contiene un RNA de 23 S, otro
de 5 S y otro de 4.5 S. La subunidad menor tiene un
RNA de 16 S. No se han descrito diferencias en cuanto a
tamaño entre especies de plantas. La síntesis proteica
de estos ribosomas se inicia con la N-formil-metionina,
como en las bacterias y las mitocondrias. Estos riboso-
mas contienen aproximadamente 60 proteínas.
Otros componentes
En el estroma se aprecian también pequeñas inclusiones
esféricas. Algunas corresponden a lípidos. Otras son más
densas y contienen lipoproteínas y, en algunos casos, tam-
bién quinonas: son los plastoglóbulos (Fig. 5.17.B), que
pudieran intervenir en el mantenimiento de los sistemas
de laminillas, pues no se observan cuando éstas escasean,
bien porque las laminillas se están formando o porque
desaparecen con el envejecimiento del cloroplasto.
En el estroma hay abundantes enzimas que, general-
mente, no pueden verse con el microscopio electrónico,
aunque algunas de ellas, como la ribulosa 1-5 difosfato
carboxilasa oxigenasa (RUBISCO), que fija el CO2, puede
observarse, a gran aumento y con contraste negativo,
como cadenas de partículas de contorno poligonal. En el
estroma también se aprecian a veces otras proteínas
mayores que forman cristales y pueden corresponder a
productos del metabolismo del cloroplasto. Además, se
encuentran átomos de metales como Fe, Cu, Mn, Zn. El
Fe asociado a proteínas en forma de ferritina puede ser
visto con el microscopio electrónico.
También pueden observarse granos de almidón (pro-
ducto de la fotosíntesis) no rodeados por membrana, y
cuyo contenido es parcialmente extraído por la fijación
en microscopía electrónica (Fig. 5.17.B).
En el estroma de los cloroplastos de algas (pero no en
los de vegetales superiores), suelen encontrarse unas es-
tructuras denominadas pirenoides (Fig. 5.19). Cada pire-
noide se aprecia como una gran masa, moderadamente
densa y de estructura finamente granular o a veces cris-
talina, rodeada de capas de almidón, las cuales quedan
parcialmente disueltas durante la fijación para la micros-
copía electrónica, dando lugar a un halo translúcido. El
gránulo central del pirenoide es proteína, principalmente
la enzima RUBISCO. Es frecuente encontrar laminillas al-
rededor de los pirenoides o en su proximidad.
INCORPORACIÓN DE PROTEÍNAS 
AL CLOROPLASTO
El cloroplasto es el lugar de síntesis de ácidos grasos en
la célula vegetal. Los cloroplastos producen los lípidos
que necesitan aunque, en la síntesis de algunos de
ellos, los lípidos pasan transitoriamente al citosol. Pero
aunque algunas de sus proteínas se fabrican dentro del
cloroplasto, la mayoría son importadas del citosol. Es-
tas proteínas son sintetizadas con un péptido señal amino-
terminal (de 30 a 100 aminoácidos), que es reconocido
por un complejo guía, el cual las dirige hacia la mem-
brana externa de la envoltura del cloroplasto y las ancla
en un complejo proteico translocador, denominado
complejo TOC, presente en dicha membrana (Fig. 5.20).
La liberación de las Hsp70 citosólicas que acompañan a
la proteína hasta su inserción en la membrana del clo-
roplasto requiere la hidrólisis del ATP, como ocurre en
la mitocondria, y posiblemente también del GTP.
Si la proteína queda en esta membrana, el proceso
termina aquí. Si la proteína va a pasar al estroma del clo-
roplasto, se necesita un segundo péptido señal, a conti-
nuación del primero. En este caso, la proteína se une a
un complejo proteico translocador de la membrana inter-
na, denominado complejo TIC, que se abre y la introduce
en el estroma, donde el primer péptido señal es hidroli-
zado, quedando el segundo en posición terminal. Sin
embargo, a diferencia de lo que ocurre en la mitocon-
dria, el paso de la proteína al estroma no se realiza por el
gradiente electroquímico (pues los protones no se alma-
cenan en el espacio periplástico sino en el espacio intrati-
lacoidal) sino por hidrólisis del ATP y del GTP. Este proce-
so lo realiza una Hsp100 específica del cloroplasto, que
se asocia al complejo TIC. Una vez en el estroma, la pro-
teína es configurada por proteínas Hsp70 del cloroplasto.
La liberación de estas proteínas también requiere ATP.
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