Biologia-celula-262

Vista previa del material en texto

BIOLOGÍA CELULAR248
2. Meromiosina pesada (HMM). Comprende el resto
de la porción recta y las cabezas globulares. Me-
diante digestión con papaína se escinde en dos
partes: una subunidad globular (S1), que corres-
ponde a la cabeza de la molécula, y que contiene
ATPasa y se une a la actina; y una subunidad heli-
coidal (S2), que es la parte recta próxima a la LMM.
Cuando se les añade el fragmento S1, los filamentos
de actina se combinan con ésta, decorándola con cabe-
zas de miosina dispuestas regularmente, simulando pun-
tas de flecha orientadas hacia el extremo (–) (Figs. 6.6.D
y 6.6.E). 
La miosina II muestra más variaciones entre especies
que la actina; por tanto, ha estado menos preservada en
el curso la evolución. No está claro que forme filamentos
en las células no musculares. Se piensa que forma agru-
paciones de dos moléculas adosadas una a continuación
de la otra y con polaridad opuesta (Figs. 6.6.C y 6.7.B); no
obstante, algunos autores mantienen que forma filamen-
tos de escasa longitud (unos 500 nm) y de espesor similar
a los filamentos de actina (unos 6 nm) (Figs. 6.6.C y 6.7.C).
En este caso, cada filamento constaría de 15-20 moléculas
de miosina II, formando dos grupos, de 8-10 moléculas cada
uno, dispuestos con polaridad opuesta y girada 120° ca-
da pareja respecto a la anterior. 
Estos filamentos de miosina II (o quizá parejas de
moléculas) se distribuyen entre los microfilamentos de
actina en los haces contráctiles. En éstos, los microfila-
mentos de actina se disponen con polaridad opuesta y
quedan anclados por su extremo (+) en las denomina-
das placas de fijación o contactos focales permanecien-
do libre el extremo (–) (véase Fig. 6.5). Las placas de fi-
jación contienen:
1. Actinina α. Su molécula está constituida por dos su-
bunidades filamentosas idénticas, de unos 100 kDa
cada una, que se organizan en una doble hélice,
de 30 × 2 nm. Estas moléculas establecen puentes
transversales que unen a los filamentos de actina
adyacentes. Éstos quedan separados entre sí unos
30-40 nm, permitiendo la interacción de la miosi-
na II.
2. Proteína de coronación de los filamentos de actina.
Está constituida por dos subunidades entrelazadas,
de 32 y 36 kDa, que forman una caperuza terminal
en el extremo (+) de los filamentos, limitando su
crecimiento. Por el extremo (–) los filamentos pue-
den quedar estabilizados por la tropomodulina que
impide su despolarización.
3. Si la placa de fijación está adosada a la membra-
na plasmática, contiene también la proteína vincu-
lina, que se ancla a las integrinas de la membrana
plasmática. A su vez, las integrinas se conectan
mediante la talina a la fibronectina y al colágeno
de la matriz extracelular. De estas placas de ancla-
je de filamentos de actina a la matriz extracelular
se tratará en el Capítulo 7 (véase página 318).
Las cabezas de miosina II interaccionan con los fila-
mentos de actina y los desplazan hacia el extremo (–).
Como hay dos series de filamentos (polaridad opuesta),
cada serie se desliza en dirección contraria, tendiendo 
a entrecruzarse los filamentos (Figs. 6.5, 6.7.B y 6.7.C).
Como el extremo (+) de cada serie está anclado en una
placa de fijación, ésta es también desplazada, de modo
que ambas placas enfrentadas se acercan una a otra,
produciéndose una contracción.
Para que la miosina II actúe es preciso que previa-
mente sea fosforilada en presencia de Ca2+ (Fig. 6.7.D).
Este proceso necesita la proteína calmodulina, que me-
dia las respuestas señalizadas por Ca2+ en todas las célu-
las. El complejo calmodulina-Ca2+ se une a la enzima qui-
nasa de la cadena ligera de la miosina activándola para
que fosforile una de las cadenas ligeras de cada cabeza
de la miosina. Esta fosforilación activa la miosina, que
cambia su configuración: en el estado no activo la cola
de la miosina está plegada, tapando la cabeza motora e
inhibiendo la interacción actina-miosina; en el estado ac-
tivo, la cola está extendida y las moléculas pueden for-
mar filamentos bipolares que pueden interaccionar con
la actina y producir el deslizamiento de ésta. La veloci-
dad del movimiento de las cabezas de miosina varía mu-
cho entre células (entre 0.2 y 60 µm/s). La quinasa Rho
favorece la contracción, bien directamente, cuando fos-
forila la cadena ligera de la miosina, o indirectamente
cuando, por fosforilación inhibe la quinasa que activa
esa cadena.
Haces no contráctiles. Miosina I (minimiosina)
Este tipo de haz de microfilamentos se encuentra en las
microvellosidades y en las finas prolongaciones digiti-
formes denominadas filopodios, que caracterizan los
conos axónicos en crecimiento y se encuentran tam-
bién en algunas células como los fibroblastos. Su for-
mación está favorecida por la proteína Cdc42. En los ha-
ces no contráctiles todos los filamentos se disponen
con la misma polaridad y no se asocian a la miosina II ni
a la actinina α, sino a la miosina I y a proteínas como la
fimbrina o, a veces, la villina (Fig. 6.5).
La miosina I (minimiosina) no polimeriza en filamen-
tos. Es una molécula de 130 kDa, con una cabeza globu-
lar, que se une a filamentos de actina, y una cola que se
une a un fosfolípido de una membrana plasmática o ci-
toplásmica (Fig. 6.8). La minimiosina carece de la larga
cadena α helicoidal presente en otras miosinas. Se rela-
ciona con haces no contráctiles de filamentos de actina,
conectando los filamentos más periféricos de estos ha-
ces a la membrana plasmática (véase Fig. 6.5), a una ve-
sícula o, más raramente, a otros filamentos. Parece que
da estabilidad a estos haces, pero también podría parti-
cipar en movimientos celulares, aunque no está claro
de qué modo. Se ha sugerido que puede mover los fila-
mentos de actina en la prolongación citoplásmica de
una célula móvil produciendo el alargamiento de esta
prolongación. En ese caso la cabeza de la minimiosina
estaría unida al filamento, y la cola, a la membrana
plasmática (Fig. 6.8.A). También se piensa que puede
desplazarse a lo largo de un filamento de actina, arras-
trando en su movimiento una vesícula u orgánulo mem-
branoso (Fig. 6.8.B). Finalmente, es posible que la mini-
miosina pueda deslizar un filamento de actina sobre
otro (Fig. 6.8.C), aunque ésta sería más bien una fun-
06 PANIAGUA BIOLOGIA 3 06 29/11/06 13:35 Página 248