Biologia-celula-270

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BIOLOGÍA CELULAR256
La tropomiosina (70 kDa) del músculo estriado consti-
tuye del 5 al 10 % de las proteínas musculares y es 
algo diferente a la de las células no musculares. Al
igual que en éstas, cada molécula tiene forma de bas-
tón recto de unos 40 nm de longitud y está constituida
por un doble helicoide de cadenas no globulares. Las
cadenas son de dos tipos: α (36 kDa) y β (34 kDa). Am-
bos son muy similares y se combinan en la proporción
4α/1β. Por consiguiente, hay dobles hélices con α y β o
con sólo α.
La troponina (70.5 kDa) constituye otro 5% de las pro-
teínas musculares. Comprende tres complejos: troponina
C (18 kDa), que se une al Ca2+; troponina T (30.5 kDa), que
se une a la tropomiosina; y troponina I (22 kDa), que in-
hibe la interacción actina-miosina y la actividad ATPasa
de la miosina. El primer complejo es de forma alargada
y los otros dos son globulares. 
El crecimiento de cada filamento delgado está limi-
tado por dos proteínas que los estabilizan: la proteína
de coronación en el extremo (+) (en las líneas Z) y la
tropomodulina en el extremo (–) (en el centro de la sar-
cómera).
Miofilamentos gruesos
Están constituidos por la proteína miosina, que consti-
tuye el 44% de la proteína muscular total. Las miosinas
del músculo esquelético y cardíaco están codificadas
por genes diferentes pero se disponen de la misma for-
ma. En los vertebrados, cada miofilamento grueso está
formado por la agrupación de unas 225 moléculas de
miosina. Éstas se disponen secuencialmente por pare-
jas, cada una de ellas desfasada con unos 14.3 nm, res-
pecto a la siguiente, con las cabezas giradas unos 120°.
De este modo, cada tres parejas vuelven a encontrarse
las cabezas en la posición inicial (han girado 360°), a
una distancia de 42.9 nm (14.3 × 3). Las cabezas están
inclinadas hacia la línea Z más próxima; por consiguien-
te, las de cada mitad del miofilamento están en direc-
ción opuesta. La parte central del miofilamento carece
de cabezas y forma la banda L o pseudo-H (Fig. 6.17).
Componentes de las líneas Z (discos Z)
Las líneas Z (tal como se ven en el plano de corte) o dis-
cos Z (tal como son tridimensionalmente) forman los lí-
mites de la sarcómera, y en ellos se anclan los filamentos
de actina por su extremo (+). Su estructura es compleja
(Figs. 6.16 y 6.17) y de interpretación controvertida. Al
igual que en las placas de fijación de los microfilamen-
tos de haces contráctiles en células no musculares, en
los discos Z hay proteína de coronación (que limita el
crecimiento de los filamentos de actina anclados en los
discos Z) y actinina α. La vinculina, que une filamentos
de actina a la membrana, no es un componente general de
las líneas Z; tan sólo se encuentra en la unión de la últi-
ma sarcómera a la membrana plasmática. En el múscu-
lo estriado cardíaco se encuentra en los discos interca-
lares. 
MIOFILAMENTOS DEL MÚSCULO
ESTRIADO
TIPOS DE MIOFILAMENTOS Y PROTEÍNAS
ASOCIADAS
La organización de los haces contráctiles de microfila-
mentos alcanza su máxima eficiencia en el músculo es-
triado, donde constituyen los denominados clásicamen-
te miofilamentos.
En el músculo estriado los miofilamentos se distribu-
yen formando una unidad repetitiva que recibe el nom-
bre de sarcómera. En los mamíferos, esta unidad mide
unos 2.4 µm de longitud y aproximadamente 1 µm de
ancho. Presenta bandas transversales I, A, H, pseudo-H
y M, enmarcadas por las líneas Z o discos también
transversales (Figs. 6.16 y 6.17). Esta organización se
debe a la disposición de dos tipos principales de miofi-
lamentos:
1. Delgados. Son microfilamentos de actina con la
organización molecular descrita. Miden 6 nm de
espesor y 1 µm de longitud, y forman las bandas I
y parte de las A.
2. Gruesos. Están formados por ensamblaje de mo-
léculas de miosina II. Miden 14 nm de espesor y
1.6 µm de longitud. Forman parte de las bandas A.
Las longitudes de ambos tipos de miofilamentos va-
rían en los distintos grupos zoológicos, sobre todo en
los invertebrados. Los filamentos gruesos difieren tam-
bién en anchura, llegando a superar en algunos inverte-
brados los 100 nm. En cambio, los filamentos delgados
mantienen su espesor en toda la escala zoológica. Los
datos que facilitamos a continuación se refieren a ma-
míferos.
Miofilamentos delgados
Están constituidos en su mayor parte por la proteína ac-
tina, que forma el 22% de la proteína muscular. En las
células de los vertebrados se conocen tres tipos de acti-
na: α, β y γ. A su vez, la actina α (la más ácida) presenta
cuatro variedades: una exclusiva del músculo estriado
esquelético, otra del cardíaco, otra del músculo liso vascu-
lar y otra del músculo liso no vascular. Las actinas β y γ
se encuentran en las células no musculares, pero pue-
den estar también en las musculares; en concreto, se
han descrito en el músculo estriado de algunos verte-
brados. En los mioblastos de mamíferos, la actina es
del tipo α, β o γ, pero en el músculo estriado adulto de
los mamíferos queda sólo el tipo α. 
Como ocurre en los haces contráctiles de las células
no musculares, a la doble hélice de actina que forma los
miofilamentos delgados, se adosan moléculas de tropo-
miosina. Cada molécula de tropomiosina forma una ba-
rra que se extiende a lo largo de ocho monómeros de
actina G (unos 36.5 nm). Donde termina una molécula
de tropomiosina empieza otra, y en los puntos en que
se unen dos tropomiosinas se añade el complejo tropo-
nina (Fig. 6.18).
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