Biologia-celula-273

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CAPÍTULO 6: CITOESQUELETO 259
Otros componentes de la sarcómera
Hay otras proteínas en la sarcómera, que se relacionan con
los filamentos gruesos y finos y con las líneas Z (Fig. 6.17):
1. Titina (conectina). Tiene 3000 kDa y representa el
9% de la proteína muscular total. Forma un filamen-
to elástico que conecta el extremo de cada filamen-
to grueso con la línea Z más próxima (Fig. 6.17).
Permite que los filamentos gruesos se mantengan
centrados en la sarcómera durante la contracción y
relajación muscular. En los músculos estriados de
muchos invertebrados hay una proteína equivalen-
te a la conectina, pero de menor peso molecular, en
algunos músculos esta proteína es de unos 1200 kDa
y se conoce como proyectina; en otros tiene unos
700 kDa y se ha denominado twitchina.
2. Nebulina. Tiene 700 kDa y constituye el 4% de la
proteína muscular. Es una secuencia repetitiva de
35 aminoácidos dispuesta a lo largo de la banda I,
paralelamente a los filamentos delgados. No se
conecta con los filamentos gruesos y es totalmen-
te recta. Se supone que controla la longitud y or-
ganización de los filamentos de actina (Fig. 6.17).
3. Miomesina. Tiene un peso molecular de 165 kDa y
representa el 2% de la proteína muscular. Situada
en el centro de la línea M, forma cortos filamentos
dispuestos transversalmente, a modo de puentes,
que unen cada filamento de miosina con los seis
adyacentes y pueden observarse con el microsco-
pio electrónico (Fig. 6.17).
4. Proteína C. Tiene 140 kDa y constituye el 1% de la
proteína muscular. Se dispone sobre los filamen-
tos gruesos, en intervalos de 43 nm, a ambos la-
dos de la línea M (siete a cada lado). Su función es
desconocida.
5. Distrofina. Tiene 400 kDa. Es una proteína filamen-
tosa, con una secuencia similar a la de la actinina α.
Forma dímeros que unen las miofibrillas (por los fi-
lamentos de actina) a proteínas transmembranosas
de la membrana plasmática, las cuales, a su vez, se
unen a la matriz extracelular. Su ausencia causa la
distrofia muscular de Duchenne.
En la sarcómera hay también filamentos intermedios
de desmina y vimentina, de los que se tratará más ade-
lante (véase páginas 267 y 269).
CONTRACCIÓN MUSCULAR
Aunque la fisiología de la contracción muscular forma
parte del estudio del músculo estriado, es indispensa-
ble una breve descripción de la mecánica de esta con-
tracción para entender la función de la interacción de
los miofilamentos en la sarcómera.
Debido a la estimulación nerviosa sobre la célula mus-
cular, el calcio es liberado del retículo endoplasmático 
liso (denominado retículo sarcoplásmico en el músculo), 
y la concentración citosólica de este ion pasa de 10-7 M
a 10-5 M. Los iones Ca2+ liberados entran en contacto
con los miofilamentos y se unen a la troponina C, lo que
provoca un cambio en la configuración de las troponi-
nas. La troponina T desplaza a la tropomiosina, a la que
está unida; y la troponina I libera el bloqueo de los si-
tios de unión de la actina con la miosina. Para que esta
unión se produzca deben flexionarse las moléculas de
miosina por la articulación entre ambas meromiosinas
(la ligera y la pesada). La meromiosina pesada se levan-
ta y las cabezas de miosina se unen a la actina en el
punto más cercano. Al continuar la flexión, las cabezas
tiran de los filamentos de actina, acercándolos hacia la
línea M (Fig. 6.18). Como las cabezas de cada mitad del
miofilamento grueso se orientan en sentidos opuestos,
los miofilamentos delgados tienden a coincidir en el
centro de la sarcómera (Fig. 6.17). Este proceso requiere
la hidrólisis del ATP por la miosina, y debe repetirse va-
rias veces hasta que la sarcómera quede completamen-
te contraída.
El deslizamiento producido en el filamento fino por
una sola cabeza de miosina (unos 12 nm) es insuficiente
para situar a esta cabeza en disposición de interactuar
con otro monómero del filamento de actina que tenga la
misma posición (cada vuelta del helicoide de la actina es
de 36.5 nm). Este espacio es salvado gracias a la actividad
cooperativa de otros filamentos gruesos adyacentes: co-
mo cada filamento de actina está relacionado con tres fi-
lamentos gruesos, la actuación sucesiva de estos tres fila-
mentos supone un desplazamiento de unos 36 nm,
distancia que coincide con el período de la hélice mencio-
nado.
Dado que en total debe cubrirse una distancia de
unos 0.2 µm (200 nm) en cada mitad de la sarcómera, se
producen hasta 5 ó 6 (200/36.5 = 5.47) conexiones-des-
conexiones actina-miosina por cabeza de miosina. La
velocidad es de 60 µm/s.
MIOFILAMENTOS DEL MÚSCULO LISO
La organización de los miofilamentos en el músculo liso
no es tan clara como en el músculo estriado, ya que no
se perciben las sarcómeras, aunque son igualmente
abundantes. Hay miofilamentos de actina y de miosina
(Figs. 6.19 y 6.20.A). La proporción filamentos de acti-
na/filamentos de miosina, medida en cortes transversa-
les, es mucho mayor que en el músculo estriado y difie-
re de unos músculos lisos a otros; en los mamíferos 
varía entre 15/1 y 40/1. Pero estos datos no permiten ex-
traer conclusiones acerca de la proporción real de fila-
mentos de cada tipo por célula entera, puesto que no se
conoce la longitud de ambos tipos de filamentos en el
músculo liso. Hay también filamentos intermedios (des-
mina y algo de vimentina) de 10 nm de espesor.
Los miofilamentos de actina tienen 6 nm de espesor,
como los del músculo estriado, pero no tienen una lon-
gitud definida; generalmente son mucho más largos
que los del músculo estriado. La actina es principalmen-
te del tipo α y presenta dos variedades que son exclusi-
vas del músculo liso (una del músculo liso vascular y
otra de los demás tipos). Además, hay actinas β y γ.
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