Biologia-celula-322

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Molécula de
elastina
distendida
Molécula de
elastina
no distendida
Enlaces covalentes
Figura 7.13. Disposición de las moléculas de elastina en
la fibra elástica distendida y relajada.
BIOLOGÍA CELULAR308
terior de estos tipos celulares pueden observarse las
microfibrillas de 12 nm, en una matriz amorfa, forman-
do la tropoelastina. Esta matriz se segrega al espacio
extracelular y se ensambla en fibrillas, observables en
invaginaciones de la superficie celular. En la elastogé-
nesis, primero aparecen las microfibrillas (Fig. 7.12.B) y
luego la matriz amorfa (elastina) (Figs. 7.12.C y 7.12.D).
Las microfibrillas dan forma al depósito de elastina,
constituyendo inicialmente el esqueleto de la fibra elás-
tica. A medida que la fibra se desarrolla disminuyen las
microfibrillas, que quedan limitadas a la periferia de la
fibra elástica mientras que la matriz amorfa se extiende
(Fig. 7.12.E). Más tarde aparecen zonas densas dentro
de la matriz amorfa (Fig. 7.12.F). Con la edad aumentan
estas zonas densas, apenas se conservan microfibrillas
y las fibras se fragmentan y se desintegran (elastosis)
(véase Fig. 7.7.G).
DEGRADACIÓN DE LA MATRIZ EXTRACELULAR
La destrucción de la matriz acompaña a la emigración de
células a través de la lámina basal. Esto ocurre en la sali-
da de los leucocitos de la sangre como respuesta a una
infección, en la reparación de heridas por los fibroblas-
tos o en la emigración de células tumorales por la san-
gre o la linfa desde su sitio de origen hasta su implanta-
ción en otros tejidos (metástasis). Esta degradación es
realizada por proteasas, muchas de las cuales pertene-
cen a alguna de estas dos clases:
1. Metaloproteasas de la matriz. Dependen de su
unión al Ca2+ o Zn2+. Son sintetizadas y segrega-
das por fibroblastos, macrófagos, leucocitos neu-
trófilos, células sinoviales y algunas células epite-
liales como reacción ante determinados estímulos
en los que median factores de crecimiento. Com-
prenden las colagenasas intersticiales, que degra-
dan colágenos de los tipos I, II y III; las geolatina-
sas, que degradan el colágeno del tipo IV y la
fibronectina; y las estromelisinas, que degradan
proteoglucanos, laminina y fibronectina.
2. Proteasas de serina. Tienen una serina en su sitio
reactivo. Comprenden diversas enzimas proteolí-
ticas, como la elastasa, la catepsina G, la plasmina
y las quininas. Degradan fibras colágenas y elás-
ticas.
CLASIFICACIÓN DE LAS UNIONES 
DE CÉLULAS ENTRE SÍ Y CON 
LA MATRIZ EXTRACELULAR
Las células epiteliales se encuentran firmemente ado-
sadas entre sí para establecer una fuerte cohesión. En
algunos epitelios, como el intestinal, se observó un
material denso entre las paredes celulares laterales.
Este material fue considerado un cemento intercelu-
lar, al que dio el nombre de barra terminal. Pero con el
microscopio electrónico se demostró que se trataba
de una estructura compleja, formada por las membra-
más importante es su elasticidad: se estiran sin romper-
se hasta alcanzar el 150% de su longitud cuando se ejer-
ce una fuerza sobre ellas de unos 30 kg/cm2. Se tiñen
con orceína y fuscina-resorcina y no son argirófilas. Son
más refringentes que las fibras colágenas. Están pre-
sentes en toda la escala zoológica, desde los cnidarios a
los vertebrados, con una estructura y composición bas-
tante conservada. Destacan en el tejido conjuntivo elás-
tico, en algunos tejidos conjuntivos fibrosos y en las 
arterias. Cuando son muy abundantes dan al tejido un
color amarillento. 
Con el microscopio electrónico una fibra elástica apa-
rece como conjuntos de microfibrillas de 12-14 nm de
espesor y 56 nm de periodicidad, que forman haces
más o menos paralelos, embebidos en una matriz amor-
fa (Figs. 7.12.B-7.12.E).
Las microfibrillas comprenden varias glucoproteínas,
algunas de las cuales guardan cierto parecido químico
con el colágeno, mientras que otras difieren notablemen-
te de éste. No contienen prolina ni lisina; en cambio, son
ricas en aminoácidos polares y cisteína. La glucoproteína
predominante se llama fibrilina; no es sulfatada y pesa
350 kDa. Hay, al menos, tres variedades de fibrilinas (fibri-
linas 1, 2 y 3). Las microfibrillas se destruyen con tripsina.
En el envejecimiento y en enfermedades autoinmunita-
rias, las microfibrillas se rodean de amiloide y glucopro-
teínas adhesivas como la vitronectina.
La matriz amorfa es una proteína muy hidrófila lla-
mada elastina. La molécula no está glucosilada y tiene
unos 750 aminoácidos. Comprende dos cortos segmen-
tos que alternan repetidas veces: 1) un segmento hidró-
fobo, rico en prolina y glicina (como el tropocolágeno)
pero pobre en hidroxiprolina y carente de hidroxilisina,
este fragmento es responsable de las propiedades elás-
ticas y del plegamiento en espiral de la molécula; y 
2) un segmento en hélice α, que es rico en alanina y lisi-
na y forma cortos enlaces cruzados entre moléculas ad-
yacentes (Fig. 7.13).
Las fibras elásticas son sintetizadas por los fibroblas-
tos o por las células musculares de las arterias. En el in-
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