Bioquimica enzimas

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Enzimas
“Facultad de Químicos”
Bioquímica
Enzimas
Nomenclatura
Con el fin de distinguir una enzima 
de otra, a cada una se le designa 
con un nombre. Para ello, se toma 
el nombre del sustrato (reactivo de 
la reacción que cataliza) y se le 
agrega el sufijo –asa.
Por ejemplo, al grupo de enzimas 
bacterianas que destruyen la penicilina 
y los beta-lactámicos se les conoce 
como penicilinasas o lactamasas.Escherichia coli, algunas de sus cepas son 
resistentes a las penicilinas
Bioquímica Fundamental 4° ed. Conn, Stumpf, Bruening. Limusa-Wiley, 2001.
Hay varios criterios mediante los cuales se 
han asignado los nombres de las enzimas: 
❖NOMBRES PARTICULARES.
❖NOMBRE SISTEMÁTICO.
❖CÓDIGO DE LA NOMENCLATURA DE 
ENZIMAS (enzyme comission) de la Unión 
Internacional de Bioquímica y Biología 
Molecular (UIBMB).
NOMENCLATURA DE ENZIMAS
Enzimas
Nomenclatura
Esto creo confusión, porque varias 
enzimas pueden tener el mismo 
sustrato. Por ello, se sistematizó la 
forma de ponerles nombres a las 
enzimas. Ahora, se siguen los pasos 
que se muestran en el cuadro en 
naranja.
El encargado de ello es el Comité de 
Nomenclatura Enzimática de la Unión 
Internacional de Bioquímica. 
1. Se toman el (los) sustratos de 
la enzima.
2. Se separan con dos puntos (:).
3. Se escribe la actividad de la 
enzima.
Por ejemplo, existe una enzima que 
transfiere un grupo fosfato del ATP a la 
glucosa, en el carbono 6.
Por lo tanto, se llamará:
ATP : D-glucosa 6-fosfotransferasa
Sustratos separados 
por dos puntos (:)
La enzima transfiere 1 
grupos fosfato del ATP en la 
posición 6 de la glucosa
Bioquímica, 4° ed. Lubert Stryer. Reverté ed., 2001.
Enzimas
Sin embargo, con el fin de evitar la 
simplicidad y la complejidad 
excesivas, se recomienda que se 
nombre primero el sustrato y 
después la actividad que tiene la 
enzima sobre el mismo.
Por ejemplo, en vez de ATP : D-glucosa 
6-fosfotransferasa, es más sencillo 
escribir glucosa cinasa (las cinasas son 
enzimas que transfieren grupos 
fosfatos).
Modelo tridimensional de la glucosa cinasa. En 
verde se muestra el ATP, y en amarillo la glucosa
Nomenclatura
Bioquímica, 4° ed. Lubert Stryer. Reverté ed., 2001.
Enzimas
Clasificación
Debido al increíble avance de la 
biología molecular, la 
caracterización y descubrimiento de 
enzimas de hacía de manera 
rutinaria. Sin embargo, cada 
instituto usaba sus propias reglas 
para nombrarlas, lo que creo una 
gran confusión.
Con ello, surge el Comité de 
Nomenclatura de Enzimas, de la 
Unión Internacional de Bioquímica.
Logo de la Unión Internacional de Bioquímica
Biochemistry, 3° ed. Matthews, van Holde. McGrawHill, 2004
Enzimas
Clasificación
Clase Reacción Ejemplo
1. Oxidorreductasas Reacciones de oxido-reducción. Peroxidasas, 
deshidrogenasas
2. Transferasas Transfieren grupos de un solo átomo de carbono 
de un sustrato a otro.
Cinasas, 
cetoaldolasas
3. Hidrolasas Ruptura de enlaces con adición de moléculas de 
agua (H2O).
Peptidasas, 
glucosidasas.
4. Liasas Ruptura de enlaces sin adición de moléculas de 
agua.
Carboxipeptidasas
aldolasas
5. Isomerasas Alteran la configuración molecular de los 
sustratos.
Racemasas, 
epimerasas.
6. Ligasas Acoplan la energía de ATP a la unión de dos 
moléculas.
RNA ligasa
Biochemistry, 3° ed. Matthews, van Holde. McGrawHill, 2004
Enzimas
Propiedades
Por supuesto, las enzimas 
poseen varias propiedades 
que las distinguen de sus 
congéneres proteicos. Se 
revisarán:
Sitio activo o catalítico
Número de recambio
Especificidad
RegulaciónLas enzimas tienen diversas propiedades 
dependiendo de su configuración, conformación 
e interacción con otras moléculas.
Bioquímica, 4° ed. Lubert Stryer. Reverté ed., 2001.
Enzimas
Propiedades
El sitio activo de la enzima es la región conformacional de la misma que 
está directamente involucrada en la reacción que se cataliza.
A su vez, tiene varias propiedades que se revisarán posteriormente.
Explicación de la conformación 
del sitio activo y su participación 
en la catálisis de la reacción
Bioquímica, 4° ed. Lubert Stryer. Reverté ed., 2001.
Enzimas
Propiedades
El número de recambio es la 
cantidad de sustrato (en 
moles) que una cantidad de 
enzima (también en moles) 
convierte en producto por 
unidad de tiempo (en 
minutos).
Por ejemplo, la anhidrasa 
carbónica puede catalizar la 
hidratación de 105 moléculas 
de CO2 a HCO3-1 en un 
segundo.
Anhidrasa carbónica humana
Bioquímica Fundamental 4° ed. Conn, Stumpf, Bruening. Limusa-Wiley, 2001.
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Propiedades
Especificidad significa que 
una enzima sólo puede 
reconocer a un, y sólo a un, 
sustrato.
A veces, debido a que una 
molécula se parece mucho a un 
sustrato, la enzima los puede 
“confundir”, pero no puede 
catalizar su conversión a 
producto.
La especificidad es producto de la necesaria 
complementariedad conformacional que debe existir 
entre el sitio activo y el sustrato.
Bioquímica Fundamental 4° ed. Conn, Stumpf, Bruening. Limusa-Wiley, 2001.
Enzimas
Finalmente, es necesario que las 
enzimas estén reguladas, ya que 
pueden agotar sus sustratos o 
producir demasiado producto. 
Hay varios tipos de regulación:
Alostérica
Por catabolitos (asa de 
retroalimentación)
Inhibidores
Estadios inactivados
Factores externos
Dominios de la glucógeno 
fosforilasa
Propiedades
Bioquímica Fundamental 4° ed. Conn, Stumpf, Bruening. Limusa-Wiley, 2001.
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