Las proteinas

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ETIMOLOGÍA MITOLÓGICA
El nombre de las proteínas procede del griego "proteios" = primario, y hace alusión al dios griego Proteo, hijo del Océano y guardián de los rebaños de focas de Poseidón. Proteo tenía el don de la profecía, e iban a consultarlo todos los que querían saber el futuro; pero antes de emitir sus dichos había que apoderarse de él y sujetarlo, cosa nada fácil, porque Proteo adoptaba las formas más diversas y caprichosas: un dragón, un león o cualquier otro animal. Sólo cuando los visitantes no tenían miedo, Proteo se convertía en sí mismo y escrutaba para ellos el porvenir.
La importancia de las proteínas ya fue sospechada por los investigadores en 1839. Esta denominación fue casi profética ya que, a partir de esta fecha, los investigadores han ido revelando que las proteínas están dotadas de múltiples formas y funciones distintas (como Proteo) y están implicadas en todos los procesos metabólicos de las células.
Proteínas.
Son constituyentes químicos fundamentales e imprescindibles en la materia viva porque:
a) Son los "instrumentos moleculares" mediante los cuales se expresa la información genética; es decir, las proteinas ejecutan las órdenes dictadas por los ácidos nucléicos.
b) Son sustancias "plásticas" para los seres vivos, es decir, materiales de construcción y reparación de sus propias estructuras celulares. Sólo excepcionalmente sirven como fuente de energía.
c) Muchas tienen "actividad biológica" (transporte, regulación, defensa, reserva, etc...). Esta característica diferencia a las proteínas de otros principios inmediatos como glúcidos y lípidos que se encuentran en las células como simples sustancias inertes.
	¿CUANTO OCUPAN LAS PROTEINAS EN EL CUERPO HUMANO?
Las proteínas son muy abundantes, pues constituyen casi la mitad del peso en seco de la célula. En el organismo de una persona adulta, del 18 al 19% de su peso está formado por proteínas, lo que en una persona de unos 70 kg de peso supone unos 13 kg. aproximadamente.
	 
Composición Química y Clasificación
	Las proteínas son biopolímeros (macromoléculas orgánicas), de elevado peso molecular, constituidas básicamente por carbono (C), hidrógeno (H), oxígeno (O) y nitrógeno (N); aunque pueden contener también azufre (S) y fósforo (P) y, en menor proporción, hierro (Fe), cobre (Cu), magnesio (Mg), yodo (Y), etc...
Estos elementos químicos se agrupan para formar unidades estructurales (monómeros) llamados AMINOACIDOS, a los cuales podríamos considerar como los "ladrillos de los edificios moleculares proteicos". Estos edificios macromoleculares se construyen y desmoronan con gran facilidad dentro de las células, y a ello debe precisamente la materia viva su capacidad de crecimiento, reparación y regulación.
Las proteínas son, en resumen, biopolímeros de aminoácidos y su presencia en los seres vivos es indispensable para el desarrollo de los múltiples procesos vitales. 
Se clasifican, de forma general, en Holoproteinas y Heteroproteinas según esten formadas respectivamente sólo por aminoácidos o bien por aminoácidos más otras moléculas o elementos adicionales no aminoacídicos.
En la ilustración podemos apreciar el grupo porfirínico hemo de la hemoglobina, una heteroproteína.
	
2.- Los aminoácidos.
	Son las unidades básicas que forman las proteinas. Su denominación responde a la composición química general que presentan, en la que un grupo amino (-NH2) y otro carboxilo o ácido (-COOH) se unen a un carbono  (-C-). Las otras dos valencias de ese carbono quedan saturadas con un átomo de hidrógeno (-H) y con un grupo químico variable al que se denomina radical (-R).
 
	LAS PROTEINAS SE CREAN Y SE DESTRUYEN
La renovación continua de las proteínas en el organismo supone que destruyamos diariamente de 200 a 300 gramos de ellas y que elaboremos otras tantas. Estos procesos requieren un importante aporte de energía.
Tridimensionalmente el carbono  presenta una configuración tetraédrica en la que el carbono se dispone en el centro y los cuatro elementos que se unen a él ocupan los vértices. Cuando en el vértice superior se dispone el -COOH y se mira por la cara opuesta al grupo R, según la disposición del grupo amino (-NH2) a la izquierda o a la derecha del carbono  se habla de "-L-aminoácidos o de "-D-aminoácidos respectivamente. En las proteinas sólo se encuentran aminoácidos de configuración L. 
En la naturaleza existen unos 80 aminoácidos diferentes, pero de todos ellos sólo unos 20 forman parte de las proteinas.
Como vemos en la tabla tenemos aminoácidos apolares, polares sin carga y polares con carga.
Los aminoácidos que un organismo no puede sintetizar y, por tanto, tienen que ser suministrados con la dieta se denominan aminoácidos esenciales; y aquellos que el organismo puede sintetizar se llaman aminoácidos no esenciales.
Para la especie humana son esenciales ocho aminoácidos: treonina, metionina, lisina, valina, triptófano, leucina, isoleucina y fenilalanina (además puede añadirse la histidina como esencial durante el crecimiento, pero no para el adulto). 
	
	Propiedades de los aminoácidos.
Los aminoácidos son compuestos sólidos; incoloros; cristalizables; de elevado punto de fusión (habitualmente por encima de los 200 ºC); solubles en agua; con actividad óptica y con un comportamiento anfótero.
La actividad óptica se manifiesta por la capacidad de desviar el plano de luz polarizada que atraviesa una disolución de aminoácidos, y es debida a la asimetría del carbono, ya que se halla unido (excepto en la glicina) a cuatro radicales diferentes. Esta propiedad hace clasificar a los aminoácidos en Dextrogiros (+) si desvian el plano de luz polarizada hacia la derecha, y Levógiros (-) si lo desvian hacia la izquierda.
El comportamiento anfótero se refiere a que, en disolución acuosa, los aminoácidos son capaces de ionizarse, dependiendo del pH, como un ácido (cuando el pH es básico), como una base (cuando el pH es ácido) o como un ácido y una base a la vez (cuando el pH es neutro). En este último caso adoptan un estado dipolar iónico conocido como zwitterión.
	¿CUANTO MÁS PROTEINAS, MEJOR?
Las dietas hiperprotéicas (exceso de carnes, pescados, huevos, leche, etc...) pueden llegar a ser tóxicas por dos motivos:
A) Por una parte, las proteínas digeridas suministran aminoácidos, pero cuando hay exceso se transaminan y los restos cetoácidos se almacenan en forma de grasas. La vía metabólica es:
ácido oxalacético -> ácido pirúvico -> ácido acético -> ácidos grasos ->grasas.
B) Por otra parte, el exceso de grupos amino procedentes de las transaminaciones y los nucleótidos procedentes de los ácidos nucléicos no se eliminan en forma de urea, sino en forma de ácido úrico, que puede cristalizar en las articulaciones, en la piel o en los riñones y originar un trastorno muy doloroso denominado "gota".
El pH en el cual un aminoácido tiende a adoptar una forma dipolar neutra (igual número de cargas positivas que negativas) se denomina Punto Isoeléctrico. La solubilidad en agua de un aminoácido es mínima en su punto isoeléctrico.
	
4.- Péptidos y Enlace peptídico. 
Los péptidos son cadenas lineales de aminoácidos enlazados por enlaces químicos de tipo amídico a los que se denomina Enlace Peptídico. Así pues, para formar péptidos los aminoácidos se van enlazando entre sí formando cadenas de longitud y secuencia variable. Para denominar a estas cadenas se utilizan prefijos convencionales como:
a)Oligopéptidos.- si el nº de aminoácidos es menor 10.
· Dipéptidos.- si el nº de aminoácidos es 2.
· Tripéptidos.- si el nº de aminoácidos es 3.
· Tetrapéptidos.- si el nº de aminoácidos es 4.
· etc...
b) Polipéptidos o cadenas polipeptídicas.- si el nº de aminoácidos es mayor 10.
	
	Los péptidos son cadenas lineales de aminoácidos enlazados por enlaces químicos de tipo amídico a los que se denomina Enlace Peptídico. Así pues, para formar péptidos los aminoácidos se van enlazando entre sí formando cadenas de longitud y secuencia variable. Para denominar a estas cadenas se utilizan prefijos convencionales como:
a)Oligopéptidos.- si el nº de aminoácidos es menor 10.
· Dipéptidos.- si el nº de aminoácidos es 2.
· Tripéptidos.- si el nº de aminoácidos es 3.
· Tetrapéptidos.- si el nº de aminoácidos es 4…..etc.
b) Polipéptidos o cadenas polipeptídicas.- si el nº de aminoácidos es mayor 10.
Cada péptido o polipéptido se suele escribir, convencionalmente, de izquierda a derecha, empezando por el extremo N-terminal que posee un grupo amino libre y finalizando por el extremo C-terminal en el que se encuentra un grupo carboxilo libre, de tal manera que el eje o esqueleto del péptido, formado por una unidad de seis átomos (-NH-CH-CO-), es idéntico a todos ellos. Lo que varía de unos péptidos a otros, y por extensión, de unas proteinas a otras, es el número, la naturaleza y el orden o secuencia de sus aminoácidos.
	ALGUNOS PÉPTIDOS NATURALES
a) Oxitocina.- es un péptido con función hormonal que produce la hipófisis para provocar las contracciones uterinas durante el parto.
b) Encefalina.- es un péptido de 5 aminoácidos producido por las células nerviosas (neuronas) para inhibir el dolor; es decir, actúa como la morfina.
c) Veneno de escorpiones y algunas serpientes. Son péptidos con acción neurotóxica. y por tanto producen irritaciones, paralizaciones e incluso la muerte de las presas.
El enlace peptídico es un enlace covalente y se establece entre el grupo carboxilo (-COOH) de un aminoácido y el grupo amino (-NH2) del aminoácido contiguo inmediato, con el consiguiente desprendimiento de una molécula de agua.
Por otra parte, el carácter parcial de doble enlace del enlace peptídico (-C-N-) determina la disposición espacial de éste en un mismo plano, con distancias y ángulos fijos. Como consecuencia, el enlace peptídico presenta cierta rigidez e inmoviliza en el plano a los átomos que lo forman.
	 Estructura tridimensional.
	La estructura tridimensional de una proteina es un factor determinante en su actividad biológica. Tiene un carácter jerarquizado, es decir, implica unos niveles de complejidad creciente que dan lugar a 4 tipos de estructuras: primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria. 
Cada uno de estos niveles se construye a partir del anterior.
La ESTRUCTURA PRIMARIA está representada por la sucesión lineal de aminoácidos que forman la cadena peptídica y por lo tanto indica qué aminoácidos componen la cadena y el orden en que se encuentran. El ordenamiento de los aminoácidos en cada cadena peptídica, no es arbitrario sino que obedece a un plan predeterminado en el ADN.
Esta estructura define la especificidad de cada proteína.
La ESTRUCTURA SECUNDARIA está representada por la disposición espacial que adopta la cadena peptídica (estructura primaria) a medida que se sintetiza en los ribosomas. Es debida a los giros y plegamientos que sufre como consecuencia de la capacidad de rotación del carbono  α, y de la formación de enlaces débiles (puentes de hidrógeno).
Las formas que pueden adoptar son:
a) Disposición espacial estable determina formas en espiral (configuración -helicoidal y las hélices de colágeno)
          
Las  α-hélice aparecen en rojo.
b) Formas plegadas (configuración  β o de hoja plegada).
c) También existen secuencias en el polipéptido que no alcanzan una estructura secundaria bien definida y se dice que forman enroscamientos aleatorios. Por ejemplo, ver en las figuras anteriores los lazos que unen entre sí -hojas plegadas.
La ESTRUCTURA TERCIARIA esta representada por los superplegamientos y enrrollamientos de la estructura secundaria, constituyendo formas tridimensionales geométricas muy complicadas que se mantienen por enlaces fuertes (puentes disulfuro entre dos cisteinas) y otros débiles (puentes de hidrógeno; fuerzas de Van der Waals; interacciones iónicas e interacciones hidrofóbicas).
Desde el punto de vista funcional, esta estructura es la más importante pues, al alcanzarla es cuando la mayoría de las proteinas adquieren su actividad biológica o función. 
Muchas proteínas tienen estructura terciaria globular caracterizadas por 
ser solubles en disoluciones acuosas, como la mioglobina o muchos
enzimas.
Sin embargo, no todas las proteinas llegan a formar estructuras terciarias. En estos casos mantienen su estructura secundaria alargada dando lugar a las llamadas proteinas filamentosas, que son insolubles en agua y disoluciones salinas siendo por ello idóneas para realizar funciones esqueléticas. Entre ellas, las más conocidas son el colágeno de los huesos y del tejido conjuntivo; la -queratina del pelo, plumas, uñas, cuernos, etc...; la fibroina del hilo de seda y de las telarañas y la elastina del tejido conjuntivo, que forma una red deformable por la tensión.
La ESTRUCTURA CUATERNARIA está representada por el acoplamiento de varias cadenas polipeptídicas, iguales o diferentes, con estructuras terciarias (protómeros) que quedan 
autoensambladas por enlaces débiles, no covalentes. Esta estructura no la poseen, tampoco, todas las proteinas. Algunas que sí la presentan son: la hemoglobina y los enzimas alostéricos.
 
	6.- Propiedades de las proteínas
	SOLUBILIDAD
Las proteinas son solubles en agua cuando adoptan una conformación globular. La solubilidad es debida a los radicales (-R) libres de los aminoácidos que, al ionizarse, establecen enlaces débiles (puentes de hidrógeno) con las moléculas de agua. Así, cuando una proteina se solubiliza queda recubierta de una capa de moléculas de agua (capa de solvatación) que impide que se pueda unir a otras proteinas lo cual provocaría su precipitación (insolubilización). Esta propiedad es la que hace posible la hidratación de los tejidos de los seres vivos.
 
CAPACIDAD AMORTIGUADORA
Las proteinas tienen un comportamiento anfótero y ésto las hace capaces de neutralizar las variaciones de pH del medio, ya que pueden comportarse como un ácido o una base y por tanto liberar o retirar protones (H+) del medio donde se encuentran.
 
DESNATURALIZACION Y RENATURALIZACION
La desnaturalización de una proteina se refiere a la ruptura de los enlaces que mantenian sus estructuras cuaternaria, terciaria y secundaria, conservandose solamente la primaria. En estos casos las proteinas se transforman en filamentos lineales y delgados que se entrelazan hasta formar compuestos fibrosos e insolubles en agua. Los agentes que pueden desnaturalizar a una proteina pueden ser: calor excesivo; sustancias que modifican el pH; alteraciones en la concentración; alta salinidad; agitación molecular; etc... El efecto más visible de éste fenómeno es que las proteinas se hacen menos solubles o insolubles y que pierden su actividad biológica.
La mayor parte de las proteinas experimentan desnaturalizaciones cuando se calientan entre 50 y 60 ºC; otras se desnaturalizan también cuando se enfrian por debajo de los 10 a 15 ºC.
La desnaturalización puede ser reversible (renaturalización) pero en muchos casos es irreversible.
	ALIMENTOS QUE CAMBIAN DE ASPECTO
a) Cuando se hierve o frie un huevo, el calor hace que la ovoalbúmina presente en la clara se desnaturalice y se forma un coágulo característico, insoluble y blanco. En este caso, el calor hace que se rompa la estructura terciaria globular de la ovoalbúmina y pase a adoptar una forma fibrosa e insoluble.
b) Cuando la leche se acidifica, debido al ácido láctico resultante de la fermentación bacteriana, algunas de las proteínas que contiene, como la caseina, se desnaturalizan, se insolubilizan y se origina lo que se conoce como "leche cortada". Este mismo proceso es la base para la fabricación de yogur a partir de la leche, total o parcialmente descremada, pasteurizada y a veces homogeneizada. A escala industrial, a la leche se le añade una dosis del 3 º ó 4% de una asociación de dos fermentos lácteos : el estreptococo Streptococcus thermophilus (bacteria poco productora de ácido láctico, pero muy aromática) y el bacilo Lactobacillus bulgaricus (bacteria muy acidificante). Además, el yogur se suele aromatizar con concentrados de frutas y otros sabores naturales.
	CABELLO LISO / CABELLO
RIZADO
La forma del cabello, liso o rizado, depende de la manera en que se establezcan los puentes disulfuro entre las moléculas de queratina. En los cabellos lacios los puentes disulfuro entre las alfa-hélices de la queratina se establecen al mismo nivel, mientras que en los cabellos rizados los puentes establecen uniones entre regiones que se sitúan en diferente nivel, como cuando abrochamos mal los botones de una chaqueta.
La "permanente" es una técnica de peluquería que riza el cabello mediante unos reactivos que rompen los puentes disulfuro del cabello lacio natural y establecen otros nuevos en diferentes regiones.
ESPECIFICIDAD
Es una de las propiedades más características y se refiere a que cada una de las especies de seres vivos es capaz de fabricar sus propias proteinas (diferentes de las de otras especies) y, aún, dentro de una misma especie hay diferencias protéicas entre los distintos individuos. Esto no ocurre con los glúcidos y lípidos, que son comunes a todos los seres vivos.
La enorme diversidad protéica interespecífica e intraespecífica es la consecuencia de las múltiples combinaciones entre los aminoácidos, lo cual está determinado por el ADN de cada individuo.
La especificidad de las proteinas explica algunos fenómenos biológicos como: la compatibilidad o no de transplantes de órgános; injertos biológicos; sueros sanguíneos; etc... o los procesos alérgicos e incluso algunas infecciones.
	7.- Funciones de las proteínas
	Las proteinas determinan la forma y la estructura de las células y dirigen casi todos los procesos vitales. Las funciones de las proteinas son específicas de cada una de ellas y permiten a las células mantener su integridad, defenderse de agentes externos, reparar daños, controlar y regular funciones, etc...Todas las proteinas realizan su función de la misma manera: por unión selectiva a moléculas. Las proteinas estructurales se agregan a otras moléculas de la misma proteina para originar una estructura mayor. Sin embargo,otras proteinas se unen a moléculas distintas: los anticuerpos a los antígenos específicos, la hemoglobina al oxígeno, las enzimas a sus sustratos, los reguladores de la expresión génica al ADN, las hormonas a sus receptores específicos, etc...
A continuación se exponen algunos ejemplos de proteinas y las funciones que desempeñan:
Función ESTRUCTURAL
-Algunas proteinas constituyen estructuras celulares:
· Ciertas glucoproteinas forman parte de las membranas celulares y actuan como receptores o facilitan el transporte de sustancias.
· Las histonas, forman parte de los cromosomas que regulan la expresión de los genes.
-Otras proteinas confieren elasticidad y resistencia a órganos y tejidos:
· 
· El colágeno del tejido conjuntivo fibroso.
· La elastina del tejido conjuntivo elástico.
· La queratina de la epidermis.
-Las arañas y los gusanos de seda segregan fibroina para fabricar las telas de araña y los capullos de seda, respectivamente.
Función ENZIMATICA
-Las proteinas con función enzimática son las más numerosas y especializadas. Actúan como biocatalizadores de las reacciones químicas del metabolismo celular.
Función HORMONAL
-Algunas hormonas son de naturaleza protéica, como la insulina y el glucagón (que regulan los niveles de glucosa en sangre) o las hormonas segregadas por la hipófisis como la del crecimiento o la adrenocorticotrópica (que regula la síntesis de corticosteroides) o la calcitonina (que regula el metabolismo del calcio).
Función REGULADORA
-Algunas proteinas regulan la expresión de ciertos genes y otras regulan la división celular (como la ciclina).
Función HOMEOSTATICA
-Algunas mantienen el equilibrio osmótico y actúan junto con otros sistemas amortiguadores para mantener constante el pH del medio interno.
Función DEFENSIVA
· Las inmunoglogulinas actúan como anticuerpos frente a posibles antígenos.
· La trombina y el fibrinógeno contribuyen a la formación de coágulos sanguíneos para evitar hemorragias.
· Las mucinas tienen efecto germicida y protegen a las mucosas.
· Algunas toxinas bacterianas, como la del botulismo, o venenos de serpientes, son proteinas fabricadas con funciones defensivas.
Función de TRANSPORTE
· La hemoglobina transporta oxígeno en la sangre de los vertebrados.
· La hemocianina transporta oxígeno en la sangre de los invertebrados.
· La mioglobina transporta oxígeno en los músculos.
· Las lipoproteinas transportan lípidos por la sangre.
· Los citocromos transportan electrones.
Función CONTRACTIL
· La actina y la miosina constituyen las miofibrillas responsables de la contracción muscular.
· La dineina está relacionada con el movimiento de cilios y flagelos.
Función DE RESERVA
· La ovoalbúmina de la clara de huevo, la gliadina del grano de trigo y la hordeina de la cebada, constituyen la reserva de aminoácidos para el desarrollo del embrión.
· La lactoalbúmina de la leche.
	LA PROTEÍNA ASESINA
Stanley B. Prusiner, profesor de bioquímica de la Universidad de California (EE.UU) descubrió el "prión", nombre derivado de "proteinaceus infectious particle" (partícula proteínica infecciosa), que es un nuevo principio biológico de infección, como los virus o las bacterias, pero mucho más pequeños que ellos. Este investigador, por cuyo descubrimiento recibió el premio Nobel de Medicina en 1997, ha demostrado que los priones existen normalmente en el organismo como proteínas celulares inócuas, pero poseen la capacidad de convertir sus estructuras en formaciones muy inestables y dañinas que causan enfermedades mortales en seres humanos y animales.
Según descubrió Prusiner, las enfermedades causadas por priones pueden ser hereditarias, contagiosas u ocurrir de forma espontánea, y en todos los casos, producen un efecto esponjoso por la muerte de las células nerviosas.
Su labor empezó hace años, trás la muerte de uno de sus pacientes causada por la enfermedad de Creutzfeldt-Jakob, llamada "de las Vacas Locas", de la que se sabía que podía transmitirse a través de extractos cerebrales de animales infectados.
Todos los análisis apuntaban a que el agente infeccioso estaba incluido en una sola proteina, pero la comunidad internacional acogió con excepticismo este descubrimiento y Prusiner siguió su labor para definir la exacta naturaleza de este agente infeccioso.
Junto con sus colegas, en 1984 consiguió aislar una prueba genética que demostró que los priones se encontraban en todos los animales analizados, incluido el hombre.
El sistema inmunológico del cuerpo no reacciona ante la presencia de los priones porque están presentes desde el nacimiento en forma de proteínas naturales.
 
	COSMÉTICOS, ¿EL ELIXIR CONTRA EL ENVEJECIMIENTO DE LA PIEL?
De todos los órganos del cuerpo humano, la piel es el de mayor tamaño. Tiene una estructura compleja formada por dos estratos distintos, que descansan sobre una capa de grasa. El estrato exterior: la Epidermis, está formada por varias capas; las células más exteriores adquieren uniformemente un relleno de la proteina ?-queratina y forman la capa protectora exterior de células muertas (capa córnea). El estrato inferior: la Dermis es una densa capa celular que contiene fibras proteínicas de colágeno, elásticas y reticulínicas, que son las que determinan la firmeza y elasticidad de la piel.
El envejecimiento supone la reducción del ritmo de producción de células dérmicas y epidérmicas y deteriora, especialmente, las fibras proteínicas de la dermis.
Muchos cosméticos tratan de evitar el envejecimiento de la piel, manteniendo la humedad de la misma. Algunos incluyen variadas formas de colágeno, pero, aunque puede que haga el producto más atractivo comercialmente, desde el punto de vista científico, su eficacia se pone en duda ya que las moléculas de colágeno que incluyen son demasiado grandes para pasar a través de la epidermis.
Por otra parte, las cremas hidratantes tradicionales estan, en la actualidad, "atrapadas en el interior de unos contenedores químicos" denominados Liposomas, de modo que el agente hidratante permanece en el lugar en que se ha aplicado y no es arrastrado
por el sudor o la humedad. Los compuestos basados en liposomas se encuentran entre las mejores cremas hidratantes, pero, a pesar de su coste y de su sofisticación, la mayoría de los dermatólogos cree que todavía no son más efectivos que la vaselina. 
Algunas empresas fabricantes de cosméticos han dado un paso más adelante y han cargado los liposomas con colágeno y elastina, con la esperanza de que estas proteínas reparen los daños producidos por la edad. Sin embargo, aportar los bloques de construcción para la reparación de la piel sería como vaciar una carga de ladrillos en una obra y esperar que se coloquen solos.
Es sabido también que las microinyecciones de colágeno en surcos y arrugas localizadas de la piel no son del todo definitivas porque el colágeno "injertado" es, generalmente, reabsorbido por el organismo al cabo de un tiempo (entre ocho meses y un año) y, a veces, éstos "añadidos" pueden producir alergias.
Test de conocimientos sobre proteínas
Principio del formulario
1) Las proteinas son macromoléculas biológicas constituidas basicamente por:
a) C, H, O, P. 
b) C, H, O, N.
c) C, H, O, Fe
2) Los -L-aminoácidos se caracterizan por:
a) la disposición del grupo carboxilo (-COOH) a la izquierda del carbono .
 b) la disposición del grupo amino (-NH2) a la derecha del carbono .
 c) la disposición del grupo amino (-NH2) a la izquierda del carbono .
3) El comportamiento anfótero de los aminoácidos se refiere a que:
a) El pH que exista en una disolución acuosa determina su ionización.
b) El pH que exista en una disolución acuosa determina su actividad óptica.
c) El pH impide que se solubilicen en una disolución acuosa.
4) Un ejemplo de polipéptido es la unión de:
a) Ala - Glu - Tyr - Met - Pro
b) Cys - Pro - His - Ala - Ile - Phe - Gly
c) ninguna respuesta es correcta.
5) En cuanto al enlace péptídico, es cierto que:
a) se establece entre los grupos amino (-NH2) de dos aminoácidos contíguos.
b) se establece entre los grupos carboxilo (-COOH) de dos aminoácidos contíguos.
c) se establece entre los grupos amino (-NH2) y carboxilo (-COOH) de dos aminoácidos
6) La configuración o de lámina plegada de una proteina, se refiere a:
a) su estructura primaria.
b) su estructura secundaria.
c) su estructura terciaria.
7) Si la mioglobina es una proteina formada por un único polipéptido, ¿puede tener estructura cuaternaria?
a) nunca
b) si
c) a veces
8) Cuando una proteina se desnaturaliza, ¿quedan libres sus aminoácidos?
a) si
a) nunca
c) a veces
9) :La especificidad de las proteinas es consecuencia de:
a) la capacidad de cada ser vivo para fabricar sus propias proteinas.
b) la capacidad de cada ser vivo para rechazar sus propias proteinas.
c) ámbas respuestas son correctas.
10) El colágeno es una proteina con función:
a) estructural.
b) enzimática.
c) hormonal.
 
Final del formulario
	Ejercicios sobre proteínas.
Te planteamos una serie de preguntas relacionadas con el tema. Si encuentras algún problema en su resolución, puedes utilizar el correo electrónico, desde el botón de tutor, y te facilitaremos la ayuda necesaria.
1.- Comente las propiedades de los aminoácidos. ¿Qué son y cómo se forman los péptidos?.
2.- Describa las características de los niveles de organización estructural de las proteinas. ¿Qué diferencias hay entre las alfa-hélice y las láminas plegadas de la estructura secundaria de las proteínas?
3.- Explique la desnaturalización de las proteínas, contestando razonadamente a las siguientes cuestiones: concepto; factores que pueden desnaturalizar a las proteínas; tipos de enlaces que se rompen durante el proceso; posibilidades de ser reversible.
4.- Explique a qué se refiere la especificidad de las proteínas y por qué puede plantear problemas en los transplantes de órganos.
5.- Funciones de las proteínas. Cite ejemplos de proteínas y funciones concretas que desempeñen en el organismo.
 
Síntesis de Aminoácidos 
Aminoácidos Esenciales y no esenciales.
Los aminoácidos no esenciales son aquellos que son sintetizados por los mamíferos, mientras que los aminoácidos esenciales deben obtenerse a partir de fuentes dietéticas. ¿Por qué un organismo evolucionó en una forma tal que no podría existir en la ausencia de ciertos aminoácidos? Lo más probable, fue que no había disponibilidad de estos aminoácidos en organismos inferiores (plantas y microorganismos), y obviaba la necesidad de que el organismo superior los produjera para sobrevivir. Las vías para su síntesis fueron seleccionadas. Entonces no tener que sintetizar otros diez aminoácidos (y regular su síntesis) representa una economía importante. No obstante, sigue siendo importante para nosotros entender que las rutas sintéticas para estos aminoácidos esenciales en las plantas y los microorganismos, por lo general son más complicadas que las vías para la síntesis de aminoácidos no esenciales y que también son específicas para cada especie. 
Los veinte aminoácidos se pueden dividir en dos grupos de 10 aminoácidos. Diez son esenciales y 10 no esenciales. Sin embargo, esto no es realmente una dicotomía precisa, ya que no hay superposición entre los dos grupos, tal y como se indica en el texto que acompaña a los dos gráficos siguientes: 
	Los Diez Aminoácidos "no esenciales"
	alanina 
Asparagina 
Aspartato 
Cisteína (requiere grupo sulfhidrilo de la metionina) 
glutamato 
	glutamina 
glicina 
Proline 
Serina 
Tirosina (sintetizado a partir de fenilalanina) 
	Tenga en cuenta que la tirosina es realmente un aminoácido esencial, ya que es sintetizada por la hidroxilación de la fenilalanina, un aminoácido esencial. Además, en los animales, el grupo sulfhidrilo de la cisteína se deriva de la metionina, que es un aminoácido esencial, por lo cisteína también se puede considerar esencial. 
 Los diez aminoácidos "esenciales" son los siguientes: 
	       Los Diez Aminoácidos "Esenciales" 
	Arginina (ver más abajo) 
La histidina 
Isoleucina 
La leucina 
Lisina 
	Metionina 
La fenilalanina 
Treonina 
El triptófano 
Valina 
	La arginina se sintetiza por los mamíferos en el ciclo de la urea, en la mayoría de los que hidrolizan a la urea y ornitina. Debido a que los mamíferos no pueden sintetizar la arginina suficiente para satisfacer las necesidades metabólicas de los lactantes y los niños, se clasifica como un aminoácido esencial. 
 
Síntesis de Aminoácidos no esenciales 
Haciendo caso omiso de la tirosina (ya que es precursor inmediato es fenilalanina, un aminoácido esencial), todos los aminoácidos no esenciales (y vamos a incluir arginina aquí) se sintetizan a partir de intermediarios de las principales vías metabólicas. Además, los esqueletos de carbono de estos aminoácidos son trazables a su α-cetoácidos correspondientes. Por lo tanto, podría ser posible sintetizar cualquiera de los aminoácidos no esenciales directamente por transaminación de su correspondiente α-cetoácido, si existe dicho cetoácido como un intermediario común. Una "reacción de transaminación", es la que un grupo amino se transfiere de un aminoácido al carbono α de un cetoácido, reacción catalizada por una aminotransferasa. 
Tres α-cetoácidos muy comunes pueden ser transaminado en un solo paso a su aminoácido c
orrespondiente: 
     Piruvato (producto final glucolítica) -> alanina 
     El oxaloacetato (ciclo del ácido cítrico bueno) -> aspartato 
     a-cetoglutarato (ciclo del ácido cítrico bueno) -> glutamato 
Las reacciones individuales son: 
 
	
 
La asparagina y la glutamina son los productos de amidaciones de aspartato y glutamato, respectivamente. Por lo tanto, asparagina y glutamina, y los aminoácidos no esenciales restantes no son directamente el resultado de la transaminación de α-cetoácidos debido a que estos no son productos intermedios comunes de las otras vías. Aún así, podemos ser capaces de rastrear los esqueletos de carbono de todos los éstos a un α-cetoácido. Digo esto no por las profundas implicaciones inherentes a ella, sino más bien como una forma de simplificar el aprendizaje de las vías de síntesis de los aminoácidos no esenciales. 
Aspartato
es transaminado a asparagina en una reacción dependiente de ATP catalizada por la sintetasa de asparagina, y glutamina es el donante de grupo amino: 
 La síntesis de la glutamina consiste de dos pasos, primero el glutamato se "activa" a un G-glutamylphosphate intermedio, seguido por una reacción en la que el NH3 desplaza el grupo fosfato: 
 Así, la síntesis de asparagina está intrínsecamente ligada a la de glutamina, y resulta que en la glutamina, el grupo donante amino en responsable de la formación de numerosos productos biosintéticos, además de ser una forma de almacenamiento de NH3. Por lo tanto, sería de esperar que la glutamina sintetasa, la enzima responsable de la amidación de glutamato, desempeña un papel central en la regulación del metabolismo del nitrógeno. 
Proline, ornitina y arginina son derivados de glutamato.
El primer paso implica la fosforilación de glutamato por el ATP con la enzima g-glutamil cinasa, seguido por reducción al glutamato-5-semialdehído, que se cicla de forma espontánea (sin enzima requerida) a una base interna de Schiff. La formación del semialdehído también requiere la presencia de NADP o NADPH. 
Sin embargo, el semialdehído es un punto de ramificación. Una rama conduce a la prolina, mientras que la otra rama conduce a ornitina y arginina. El glutamato-5-semialdehído es transaminado a ornitina y glutamato, siendo el donante de grupo amino. La ornitina, un intermediario del ciclo de la urea, se convierte a la arginina a través del ciclo de la urea. 
Para resaltar aún más la importancia de glutamato, este se convierte en el ácido amino -aminobutírico fisiológicamente activo (GABA), el principal neurotransmisor inhibitorio en el cerebro: 
 La glicólisis intermedia, del 3-fosfoglicerato, se convierte en serina, cisteína y glicina. 
Se considera la participación del glutamato como donante de grupo amino. La serina se convierte en glicina en la siguiente reacción: 
         serina + THF -> glicina + N5, N10-metileno-THF (enzima: serina hidroximetiltransferasa) 
La glicina también se forma en una reacción de condensación de la siguiente manera: 
         N5, N10-metileno-THF + CO2 + NH4 + -> glicina (enzima: la sintasa de glicina; requiere NADH) 
La cisteína se sintetiza a partir de serina y la homocisteína (producto de la descomposición de metionina): 
         servicio + homocisteína -> cistationina + H2O 
         cistationina + H2O -> a-cetobutirato + cisteína + NH3 
Síntesis de Aminoácidos Esenciales 
Las características de las vías de síntesis para los aminoácidos esenciales son: 
     (1) Están presentes sólo en microorgansimos 
     (2) Son considerablemente más complejas que para los aminoácidos no esenciales 
     (3) Utilizan precursores metabólicos conocidos 
     (4) Varian para cada especie 
Para efectos de la clasificación, considere las siguientes 4 "familias" que se basan en los precursores comunes: 
     (1) La familia del aspartato: lisina, metionina, treonina 
     (2) La familia del piruvato: leucina, isoleucina, valina 
     (3) La familia Aromáticoa: fenilalanina, tirosina, triptófano 
     (4) Histidina 
 La familia del aspartato 
 
El primer paso clave para la síntesis de Lys, Met y Thr es la primera etapa, en la que el aspartato es fosforilado a aspartil-b-fosfato, catalizada por la aspartoquinasa: 
E. coli tiene 3 isoenzimas de aspartoquinasa que responden de manera diferente a cada uno de los 3 aminoácidos, con respecto a la inhibición enzimática y la inhibición de retroalimentación. La biosíntesis de lisina, metionina y treonina son no, entonces, controlada como un grupo. 
La vía de aspartato a la lisina tiene 10 pasos. 
La vía de aspartato de treonina tiene 5 pasos 
La vía de aspartato de metionina tiene 7 pasos 
También se produce la regulación de las tres vías en los dos puntos de ramificación: 
Aspartato β-semialdehído (homoserina y lisina) 
Homoserina (treonina y metionina) 
Los resultados de regulación de la inhibición por retroalimentación por los aminoácidos producidos en las ramas, se indican en la figura anterior. 
Vamos a considerar un paso importante en la síntesis de este grupo de 3 aminoácidos, a saber, la etapa en la que se convierte la homocisteína a metionina, catalizada por la enzima metionina sintasa: 
En esta reacción, la homocisteína en metionina es metilada, y el C1donante es N5-metil-THF. Tener en cuenta que la enzima es una "sintasa" en lugar de una sintetasa, debido a que la reacción es una reacción de condensación en la que el ATP (u otro nucleósido trifosfato) no se utiliza como fuente de energía. Esto es para ser comparado con un "sintetasa" en el que se requiere una NTP como fuente de la reacción. This de energía también puede ser considerado como la transferencia de un grupo metilo de N5-metil-THF para la homocisteína, por lo que otro nombre para la enzima es homocisteína metiltransferasa. 
 La familia de piruvato 
Estos son los aminoácidos de "cadena ramificada", y es útil recordar que, se agrupan así, no sólo porque todos ellos se originan en el esqueleto de carbono del piruvato, sino también porque la enfermedad "Enfermedad de la orina de jarabe de arce" (MSUD) es el resultado de deficiencia de cadena ramificada de α-cetoácido deshidrogenasa, lo que resulta en una acumulación de α-ceto ácidos de cadena ramificada. 
Solo analizaremos el principio y al final de las vías: 
     La primera etapa es común a todos los 3 aminoácidos: 
                 Piruvato + PPT -> hidroxietil-TPP (catalizada por la acetolactato sintasa) 
 Tenga en cuenta que el átomo central de carbono en hidroxietil-TPP es un carbanión y que se estabiliza mediante formas de resonancia. 
         Hidroxietil-TPP puede reaccionar con otro piruvato para formar una acetolactato-, en cuyo caso la vía dirige hacia valina e isoleucina, o puede reaccionar con un-cetobutirato, en cuyo caso la vía conduce a isoleucina. 
Hay un punto de ramificación en una cetoisovalerato que, en una dirección conduce a la valina y, en el otro, a la leucina. 
El paso final en la formación de cada uno de estos aminoácidos implica la transferencia de un grupo amino a partir del glutamato al correspondiente α-cetoácido de cada uno de los 3-aminos acidos de cadena ramificada. Here vemos otro ejemplo de la importancia de un aminoácido en particular ácido, a saber, el glutamato, a las vías anabólicas para los 
 
aminoácidos. 
 
Los Aminoácidos Aromáticos: 
El fosfoenolpiruvato (PEP), un intermediario de la glucólisis, se condensa con eritrosa-4-fosfato, un camino pentosa-fosfato intermedio, para formar 2-ceto-3-deoxyarabinoheptulosonate-7-fosfato y fosfato inorgánico. La enzima implicada es una sintasa. Este producto de condensación eventualmente se cicla a corismato. 
                                                          
Desde aquí, la via se ramifica, terminando en la producción de triptófano en un extremo de la rama, y tirosina y fenilalanina en el otro extremo. 
Unos pocos puntos merecen mención. En primer lugar, la glutamina juega el papel de donante de un grupo amino al corismato para formar antranilato en la rama. El precursor inmediato de triptófano es el indol: 
El "anillo de indol" es el rasgo característico de la estructura de triptófano. Tenga en cuenta que la serina es el donante del grupo amino de indol para formar triptófano. 
La rama que conduce hacia la tirosina y fenilalanina tiene otro punto de ramificación en prefenato. La única diferencia entre los 2 aminoácidos resultantes es que el carbono para del anillo de benceno de la tirosina se hidroxila. De hecho, en los mamíferos, fenilalanina es hidroxilado directamente a la tirosina, catalizada por la enzima fenilalanina hidroxilasa. 
	Fenilcetonuria 
Los Resultados por la ausencia de fenilalanina hidroxilasa, o que este defectuosa, origina la acumulación de fenilalanina, que es transaminada posteriormente a fenilpiruvato y luego excretada en la orina. La enfermedad "fenilcetonuria" conduce rápidamente a un severo retraso mental si no se trata pronto, después
del nacimiento con una dieta baja en fenilalanina. La detección universal de recién nacidos en los EE.UU. para esta condición mediante análisis de sangre ha reducido considerablemente la morbilidad por la enfermedad no tratada.
 
Algunas aminas muy importantes fisiológicamente activas se derivan de la tirosina, y estas son la L-DOPA, dopamina, norepinefrina y epinefrina. La vía de la tirosina a la norepinefrina se muestra a continuación: 
 
 
La formación de epinefrina de norepinefrina implica la transferencia del grupo metilo altamente reactivo de la S-adenosilmetionina a la norepinefrina: 
 
 
     Estructura de la S-adenosil metionina mostrando su reactiva Metil Grupo: 
 
Biosíntesis de Histidina: 
Veremos esta vía en detalle un poco más, porque se trata de la molécula de 5-fosforribosil-a-pirofosfato (al que nos referiremos como "PRPP" de ahora en adelante). PRPP también participa en la síntesis de purinas y pirimidinas, como pronto veremos. En la primera etapa de la síntesis de histidina, PRPP condensa con ATP para formar una purina, ATP N1-5'-fosforibosil, en una reacción que es impulsada por la posterior hidrólisis del pirofosfato que se condensa. La Glutamina de nuevo juega un papel como un donante de grupo amino, esta vez resulta en la formación de la ribonucleótido 5-aminoamidazole-4-carboximida (ACAIR), que es un intermedio en la biosíntesis de purina. 
La histidina es especial, ya que su biosíntesis está intrínsecamente ligado a las vías de formación de nucleótidos. Residuos de histidina se encuentran a menudo en sitios activos de enzimas, donde la química del anillo de imidazol de la histidina hace que sea un nucleófilo y un buen catalizador ácido / base. Ahora sabemos que el ARN puede tener propiedades catalíticas, y se ha especulado que la vida era originalmente ARN-basado. Tal vez la transición a la catálisis de proteínas a partir de ARN catálisis se produjo en el origen de la biosíntesis de histidina. 
 
  La amina fisiológicamente activa, la histamina, se forma a partir de histidina: 
        ENZIMAS
	Los enzimas son proteínas que catalizan reacciones químicas en los seres vivos. Los enzimas son catalizadores, es decir, sustancias que, sin consumirse en una reacción, aumentan notablemente su velocidad. No hacen factibles las reacciones imposibles, sino que sólamente aceleran las que espontáneamente podrían producirse. Ello hace posible que en condiciones fisiológicas tengan lugar reacciones que sin catalizador requerirían condiciones extremas de presión, temperatura o pH.
               	
PROPIEDADES DE LOS ENZIMAS
	Las propiedades de los enzimas derivan del hecho de ser proteínas y de actuar como catalizadores. Como proteínas, poseen una conformación natural más estable que las demás conformaciones posibles. Así, cambios en la conformación suelen ir asociados en cambios en la actividad catalítica. Los factores que influyen de manera más directa sobre la actividad de un enzima son:
    
CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS
	En función de su acción catalítica específica, las enzimas se clasifican en 6 grandes grupos o clases:
· Clase 1: OXIDORREDUCTASAS
· Clase 2: TRANSFERASAS
· Clase 3: HIDROLASAS
· Clase 4: LIASAS
· Clase 5: ISOMERASAS
· Clase 6: LIGASAS
 
Clase 1: OXIDORREDUCTASAS
	Catalizan reacciones de oxidorreducción, es decir, transferencia de hidrógeno (H) o electrones (e-) de un sustrato a otro, según la reacción general:
	AH2 + B
	
	A + BH2
	Ared + Box
	
	Aox + Bred
Ejemplos son la succinato deshidrogenasa o la citocromo c oxidasa.
    
 Clase 2: TRANSFERASAS
	Catalizan la transferencia de un grupo químico (distinto del hidrógeno) de un sustrato a otro, según la reacción:
	A-B + C
	
	A + C-B
		
Un ejemplo es la glucoquinasa, que cataliza la reacción representada en la Figura de la derecha:
	glucosa + ATP
	
	ADP + glucosa-6-fosfato
	
	
	
Clase 3: HIDROLASAS
	Catalizan las reacciones de hidrólisis:
	A-B + H2O
	
	AH + B-OH
Un ejemplo es la lactasa, que cataliza la reacción:
	lactosa + agua
	
	glucosa + galactosa
Clase 4: LIASAS
	Catalizan reacciones de ruptura o soldadura de sustratos:
	A-B
	
	A + B
Un ejemplo es la acetacetato descarboxilasa, que cataliza la reacción:
	ácido acetacético
	
	CO2 + acetona
Clase 5: ISOMERASAS
	Catalizan la interconversión de isómeros:
	A
	
	B
Son ejemplos la fosfotriosa isomerasa y la fosfoglucosa isomerasa, que catalizan las reacciones representadas en la tabla inferior:
	fosfotriosa isomerasa
	fosfoglucosa isomerasa
		gliceraldehído-3-fosfato
	
	dihidroxiacetona-fosfato
		glucosa-6-fosfato
	
	fructosa-6-fosfato
	
	
Clase 6: LIGASAS
	Catalizan la unión de dos sustratos con hidrólisis simultánea de un nucleótido trifosfato (ATP, GTP, etc.):
	A + B + XTP
	
	A-B + XDP + Pi
Un ejemplo es la piruvato carboxilasa, que cataliza la reacción:
	piruvato + CO2 + ATP
	
	oxaloacetato + ADP + Pi
	MODO DE ACCIÓN DE LAS ENZIMAS
	En las reacciones espontáneas, los productos finales tienen menos energía libre de Gibbs (DG) que los reactantes (Figura inferior izquierda). Por tanto, en las reacciones espontáneas se libera energía de Gibbs (DG<0). Sin embargo, el comienzo de la reacción requiere un aporte inicial de energía. Esta energía inicial que hay que suministrar a los reactantes para que la reacción transcurra se llama energía de activación (Ea). Cuanto menor es la Ea más fácilmente transcurre la reacción.
	Perfil energético de una reacción espontánea
	Perfil energético de una reacción catalizada
	
	
	 
La acción de los catalizadores consiste, precisamente, en disminuir la Ea (Figura superior derecha). Los enzimas son catalizadores especialmente eficaces, ya que disminuyen la Ea aún más que los catalizadores inorgánicos. Por ejemplo, la descomposición del agua oxigenada (H2O2) para dar H2O y O2 puede ocurrir sin catalizador, con un catalizador inorgánico (platino), o con un enzima específico (catalasa). Las respectivas Ea para cada proceso son 18, 12 y 6 Kcal/mol. Así, se puede calcular que el platino acelera la reacción 20.000 veces, mientras que la catalasa la acelera 370.000 veces.
Para que una reacción química tenga lugar, las moléculas de los reactantes deben chocar con una energía y una orientación adecuadas. La actuación del enzima (1) permite que los reactantes (sustratos) se unan a su centro activo con una orientación óptima para que la reacción se produzca y (2) modifica las propiedades químicas del sustrato unido a su centro activo, debilitando los enlaces existentes y facilitando la formación de otros nuevos (Figuras inferiores):
	
	
Hay dos modelos sobre la forma en que el sustrato se une al centro activo del enzima:
· el modelo llave-cerradura
· el modelo del ajuste inducido
MODELO LLAVE-CERRADURA
	El modelo llave-cerradura supone que la estructura del sustrato y la del centro activo son complementarias, de la misma forma que una llave encaja en una cerradura. Este modelo es válido en muchos casos, pero no es siempre correcto.
MODELO DEL AJUSTE INDUCIDO
 
	En algunos casos, el centro activo adopta la conformación idónea sólo en presencia del sustrato. La unión del sustrato al centro activo del enzima desencadena un cambio conformacional que da lugar a la formación del producto. Este es el modelo del ajuste inducido. Sería algo así como un cascanueces, que se adapta al contorno de la nuez.
REGULACIÓN DE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
	Una molécula de enzima no tiene por qué actuar siempre a la misma velocidad. Su actividad puede estar modulada por:
· cambios en el pH
· cambios en la temperatura
· presencia de cofactores
· las concentraciones del sustrato y de los productos finales
· presencia de inhibidores
· modulación alostérica
· modificación covalente
· activación por proteólisis 
· isoenzimas
EFECTO DEL pH SOBRE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
	Los enzimas poseen grupos químicos ionizables (carboxilos -COOH; amino -NH2; tiol -SH; imidazol, etc.) en las cadenas laterales de sus aminoácidos. Según el pH del medio, estos grupos pueden tener carga
eléctrica positiva, negativa o neutra. Como la conformación de las proteínas depende, en parte, de sus cargas eléctricas, habrá un pH en el cual la conformación será la más adecuada para la actividad catalítica (Figura de la derecha). Este es el llamado pH óptimo.
 
	La mayoría de los enzimas son muy sensibles a los cambios de pH. Desviaciones de pocas décimas por encima o por debajo del pH óptimo pueden afectar drásticamente su actividad. Así, la pepsina gástrica tiene un pH óptimo de 2, la ureasa lo tiene a pH 7 y la arginasa lo tiene a pH 10 (Figura de la izquierda). Como ligeros cambios del pH pueden provocar la desnaturalización de la proteína, los seres vivos han desarrollado sistemas más o menos complejos para mantener estable el pH intracelular: Losamortiguadores fisiológicos.
EFECTO DE LA TEMPERATURA SOBRE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
	En general, los aumentos de temperatura aceleran las reacciones químicas: por cada 10ºC de incremento, la velocidad de reacción se duplica. Las reacciones catalizadas por enzimas siguen esta ley general. Sin embargo, al ser proteínas, a partir de cierta temperatura, se empiezan a desnaturalizar por el calor. La temperatura a la cual la actividad catalítica es máxima se llama temperatura óptima (Figura de la derecha). Por encima de esta temperatura, el aumento de velocidad de la reacción debido a la temperatura es contrarrestado por la pérdida de actividad catalítica debida a la desnaturalización térmica, y la actividad enzimática decrece rápidamente hasta anularse. 
EFECTO DE LOS COFACTORES SOBRE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
	A veces, un enzima requiere para su función la presencia de sustancias no proteicas que colaboran en la catálisis: los cofactores. Los cofactores pueden ser iones inorgánicos como el Fe++, Mg++, Mn++, Zn++ etc. Casi un tercio de los enzimas conocidos requieren cofactores. Cuando el cofactor es una molécula orgánica se llama coenzima. Muchos de estos coenzimas se sintetizan a partir de vitaminas. En la figura inferior podemos observar una molécula de hemoglobina (proteína que transporta oxígeno) y su coenzima (el grupo hemo). Cuando los cofactores y las coenzimas se encuentran unidos covalentemente al enzima se llaman grupos prostéticos. La forma catalíticamente activa del enzima, es decir, el enzima unida a su grupo prostético, se llama holoenzima. La parte proteica de un holoenzima (inactiva) se llama apoenzima, de forma que:
	apoenzima + grupo prostético= holoenzima
	
EFECTO DE LAS CONCENTRACIONES SOBRE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
	La velocidad de una reacción enzimática depende de la concentración de sustrato. La Figura de la derecha muestra la velocidad de una reacción enzimática a 6 concentraciones distintas de sustrato.
Además, la presencia de los productos finales puede hacer que la reacción sea más lenta, o incluso invertir su sentido (Figura inferior).
EFECTO DE LOS INHIBIDORES SOBRE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
	Ciertas moléculas pueden inhibir la acción catalítica de un enzima: son los inhibidores. Estos inhibidores bien pueden ocupar temporalmente el centro activo por semejanza estructural con el sustrato original (inhibidor competitivo) o bien alteran la conformación espacial del enzima, impidiendo su unión al sustrato (inhibidor no competitivo) (Figuras inferiores).
	Inhibidor competitivo
	Inhibidor no competitivo
	
	
MODULACIÓN ALOSTÉRICA DE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
	Hay enzimas que pueden adoptar 2 conformaciones interconvertibles llamadas R (relajada) y T (tensa). R es la forma más activa porque se une al sustrato con más afinidad. Las formas R y T se encuentran en equilibrio R <==> T (Figura inferior):
	
	
	
Ciertas sustancias tienden a estabilizar la forma R. Son los llamados moduladores positivos. El propio sustrato es a menudo un modulador positivo. Las moléculas que favorecen la forma R pero que actúan sobre una región del enzima distinta del centro activo son los activadores alostéricos (Figura inferior izquierda).
	Activador alostérico: favorece la unión del sustrato
	Inhibidor alostérico: impide la unión del sustrato
	
	
Las sustancias que favorecen la forma T y disminuyen la actividad enzimática son los moduladores negativos. Si estos moduladores actúan en lugares distintos del centro activo del enzima se llamaninhibidores alostéricos (Figura superior derecha) .
EFECTO DE LA MODIFICACIÓN COVALENTE SOBRE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
	Otros enzimas pasan de una forma menos activa a otra más activa uniéndose covalentemente a un grupo químico de pequeño tamaño como el Pi o el AMP. También se da el caso inverso, en el que un enzima muy activo se desactiva al liberar algún grupo químico. En las enzimas de las vías degradativas del metabolismo, la forma fosforilada es más activa que la no fosforilada, mientras que en las vías biosintéticas ocurre lo contrario. En las figuras inferiores se ilustra la activación de una proteína por fosforilación.
	Elementos de la reacción
	El enzima no fosforilado es inactivo
	El enzima fosforilado es activo
	
	
	
ACTIVACIÓN PROTEOLÍTICA DE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
	Algunos enzimas no se sintetizan como tales, sino como proteínas precursoras sin actividad enzimática. Estas proteínas se llaman proenzimas o zimógenos. Para activarse, los zimógenos sufren un ataque hidrolítico que origina la liberación de uno o varios péptidos. El resto de la molécula proteica adopta la conformación y las propiedades del enzima activo. Muchos enzimas digestivos se secretan en forma de zimógenos y en el tubo digestivo se convierten en la forma activa. Es el caso de la a-quimotripsina, que se sintetiza en forma de quimotripsinógeno (Figura superior). Si estos enzimas se sintetizasen directamente en forma activa destruirían la propia célula que las produce. Así, la tripsina pancreática (una proteasa) se sintetiza como tripsinógeno (inactivo). Si por alguna razón se activa en el propio páncreas, la glándula sufre un proceso de autodestrucción (pancreatitis aguda), a menudo mortal.
REGULACIÓN DE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA POR MEDIO DE ISOENZIMAS
	Algunos enzimas tienen distinta estructura molecular aunque su función biológica es similar. Se llamanisozimas o isoenzimas. Estas diferencias de estructura se traducen en ligeros cambios en sus propiedades, de forma que cada isozima se adapta perfectamente a la función que debe realizar. Así, podemos observar la existencia de isoenzimas en función de:
· el tipo de tejido: Por ejemplo, la lactato deshidrogenasa presenta isozimas distintos en músculo y corazón.
· el compartimento celular donde actúa: Por ejemplo, la malato deshidrogenasa del citoplasma es distinta de la de la mitocondria.
· el momento concreto del desarrollo del individuo: Por ejemplo, algunos enzimas de la glicolisis del feto son diferentes de los mismos enzimas en el adulto.
CINÉTICA ENZIMÁTICA
	Los principios generales de las reacciones químicas se aplican también a las reacciones enzimáticas. Por este motivo, antes de empezar con la cinética química, se van a repasar algunos conceptos básicos de cinética química.
A continuación, se describirán los siguientes conceptos:
· Cinética enzimática
· Modelo cinético de Michaelis-Menten
· Cálculo de la KM y la Vmax de un enzima
· Actividad enzimática
CONCEPTOS BÁSICOS DE CINÉTICA QUÍMICA
	En una reacción de orden cero, la velocidad de formación del producto es independiente de la concentración de sustrato: v = k
En una reacción de primer orden la velocidad de formación de los productos es directamente proporcional a la concentración del sustrato: v = k [A]. Así, en la reacción:
	sacarosa + agua
	
	glucosa + fructosa
	La velocidad de hidrólisis de la sacarosa es, en todo momento, proporcional a la concentración de sacarosa. Dicho matemáticamente, donde [A] es la concentración de sacarosa a cada tiempo (t) y k es la constante de proporcionalidad. Se dice que ésta es una reacción de primer orden.
Una reacción de segundo orden es aquella en la que la velocidad de formación del producto depende
· de la concentración de dos sustratos
(como en una reacción de condensación): v = k [A1] [A2]
· del cuadrado de la concentración de un único sustrato (reacción de dimerización): v = k [A]2
En la tabla siguiente se resumen los distintos tipos de reacción, y la forma de calcular sus parámetros cinéticos.
CINÉTICA ENZIMÁTICA
	La cinética enzimática estudia la velocidad de las reacciones catalizadas por enzimas. Estos estudios proporcionan información directa acerca del mecanismo de la reacción catalítica y de la especifidad del enzima. La velocidad de una reacción catalizada por un enzima puede medirse con relativa facilidad, ya que en muchos casos no es necesario purificar o aislar el enzima. La medida se realiza siempre en las condiciones óptimas de pH, temperatura, presencia de cofactores, etc, y se utilizan concentraciones saturantes de sustrato. En estas condiciones, la velocidad de reacción observada es la velocidad máxima (Vmax). La velocidad puede determinarse bien midiendo la aparición de los productos o la desaparición de los reactivos.
 
	Al seguir la velocidad de aparición de producto (o de desaparición del sustrato) en función del tiempo se obtiene la llamada curva de avance de la reacción, o simplemente, la cinética de la reacción. A medida que la reacción transcurre, la velocidad de acumulación del producto va disminuyendo porque se va consumiendo el sustrato de la reacción (Figura de la derecha). Para evitar esta complicación se procede a medir la velocidad inicial de la reacción (v0). La velocidad inicial de la reacción es igual a la pendiente de la curva de avance a tiempo cero (Figura de la derecha). De esta forma, la medida de v0 se realiza antes de que se consuma el 10% del total del sustrato, de forma que pueda considerarse la [S] como esencialmente constante a lo largo del experimento. Además, en estas condiciones no es necesario considerar la reacción inversa, ya que la cantidad de producto formada es tan pequeña que la reacción inversa apenas ocurre. De esta forma se simplifican enormemente las ecuaciones de velocidad.
 
	Para estudiar la cinética enzimática se mide el efecto de la concentración inicial de sustrato sobre la velocidad inicial de la reacción, manteniendo la cantidad de enzima constante. Si representamos v0 frente a [S]0 obtenemos una gráfica como la de la Figura de la derecha. Cuando [S]0 es pequeña, la velocidad inicial es directamente proporcional a la concentración de sustrato, y por tanto, la reacción es de primer orden. A altas [S]0, el enzima se encuentra saturada por el sustrato, y la velocidad ya no depende de [S]0. En este punto, la reacción es de orden cero y la velocidad es máxima (Vmax).
MODELO CINÉTICO DE MICHAELIS-MENTEN
	Los estudios sistemáticos del efecto de la concentración inical del sustrato sobre la actividad enzimática comenzaron a realizarse a finales del siglo XIX. Ya en 1882 se introdujo el concepto del complejo enzima-sustrato como intermediario del proceso de catálisis enzimática.En 1913, Leonor Michaelis (foto de la izquierda) y Maud Menten (foto de la derecha)desarrollaron esta teoría y propusieron una ecuación de velocidad que explica el comportamiento cinético de los enzimas.
 
	Para explicar la relación oservada entre la velocidad inicial (v0) y la concentración inicial de sustrato ([S]0) Michaelis y Menten propusieron que las reacciones catalizadas enzimáticamente ocurren en dos etapas: En la primera etapa se forma el complejo enzima-sustrato y en la segunda, el complejo enzima-sustrato da lugar a la formación del producto, liberando el enzima libre:
	
 
	En este esquema, k1, k2 y k3 son las constantes cinéticas individuales de cada proceso y también reciben el nombre de constantes microscópicas de velocidad. Según esto, podemos afirmar que:
· v1 = k1 [E] [S]
· v2 = k2 [ES]
· v3 = k3 [ES]
	Se puede distinguir entre enzima libre (E) y enzima unido al sustrato (ES), de forma que laconcentración total de enzima, [ET], (que es constante a lo largo de la reacción) es:
[ET] = [E] + [ES]
Como [E] = [ET] - [ES], resulta que: v1= k1[S] [ET] - k1 [S] [ES]
 
	Este modelo cinético adopta la hipótesis del estado estacionario, según la cual la concentración del complejo enzima-sustrato es pequeña y constante a lo largo de la reacción (Figura de la derecha). Por tanto, la velocidad de formación del complejo enzima-sustrato (v1) es igual a la de su disociación (v2+ v3):
v1 = v2 + v3
Además, como [ES] es constante, la velocidad de formación de los productos es constante:
v = v3 = k3 [ES] = constante.
	Como v1=v2+v3, podemos decir que:
k1[S] [ET] - k1 [S] [ES] = k2 [ES] + k3 [ES]
Despejando [ES], queda que:  , siendo  , en donde la expresión (k2+k3)/k1 se ha sustituído por KM, o constante de Michaelis-Menten. Este enlace nos aporta una explicación sobre las razones que hacen de la KM un parámetro cinético importante.
Por lo tanto, en el estado estacionario, la velocidad de formación del producto es:
	v = v3 = k3 [ES] =
	
	Para cualquier reacción enzimática, [ET], k3 y KM son constantes. Vamos a considerar dos casos extremos:
· A concentraciones de sustrato pequeñas ([S] << KM) v = (k3 [ET]/KM) [S]. Como los términos entre paréntesis son constantes, pueden englobarse en una nueva constante, kobs, de forma que la expresión queda reducida a: v = kobs [S], con lo cual la reacción es un proceso cinético de primer orden.
· A concentraciones de sustrato elevadas ([S] >> KM), v = k3 [ET]. La velocidad de reacción es independiente de la concentración del sustrato, y por tanto, la reacción es un proceso cinético de orden cero. Además, tanto k3 como [ET] son constantes, y nos permite definir un nuevo parámetro, la velocidad máxima de la reacción (Vmax): Vmax = k3 [ET], que es la velocidad que se alcanzaría cuando todo el enzima disponible se encuantra unido al sustrato.
Si introducimos el parámetro Vmax en la ecuación general de la velocidad, (la fórmula recuadrada anteriormente), obtenemos la expresión más conocida de la ecuación de Michaelis-Menten:
	
 
 
 
CÁLCULO DE LA KM Y DE LA Vmax DE UN ENZIMA
		
La representación gráfica de la ecuación de Michaelis-Menten (v0 frente a [S]0) es una hipérbola (Figura de la izquierda). La Vmaxcorresponde al valor máximo al que tiende la curva experimental, y la KM corresponde a la concentración de sustrato a la cual la velocidad de la reacción es la mitad de la Vmax.
 
	Para determinar gráficamente los valores de KM y Vmax es más sencillo utilizar la representación doble recíproca (1/v0 frente a 1/[S]0), ya que es una línea recta. Esta representación doble recíproca recibe el nombre de representación de Lineweaver-Burk (Figura de la derecha). Es una recta en la cual:
· La pendiente es KM/Vmax
· La abscisa en el origen (1/v0 = 0) es -1/KM
· La ordenada en el origen (1/[S]0 = 0) es 1/Vmax
De esta forma, a partir de los datos experimentales se puede calcular gráficamente, los valores de KM y Vmax de un enzima para diversos sustratos.
	
	
	
 
 
ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
	Se define la unidad de actividad enzimática (U) como la cantidad de enzima que cataliza la conversión de 1 µmol de sustrato en un minuto. La actividad específica es el número de unidades de enzima por miligramo de proteína (U/mg prot) o por mililitro de disolución (U/ml).
Recientemente, el Sistema Internacional de unidades (SI) ha definido la unidad de actividad enzimática como la cantidad de enzima que transforma 1 mol de sustrato por segundo. Esta unidad se llama katal(kat). Como 1 mol son 106 µmoles y 1 minuto son 60 segundos, resulta que 1 katal equivale a 60 x 106U. Esta unidad es muy grande, de forma que se utilizan frecuentemente los submúltiplos como el microkatal (µkat, 10-6 kat) o el nanokatal (nkat, 10-9 kat).
Cuando se conoce el peso molecular del enzima puro y el número de centros activos por molécula de enzima, las medidas de actividad enzimática permiten calcular el número de recambio del enzima, o sea, el número de reacciones elementales que realiza el enzima por cada centro activo y por unidad de tiempo.
	
	
	
MOTIVOS QUE HACEN
DE KM UN PARÁMETRO CINÉTICO IMPORTANTE
	La constante de Michaelis-Menten (KM) es un parámetro cinético importante pór múltiples razones:
· KM es la concentración de sustrato para la cual la velocidad de reacción es la mitad de la velocidad máxima. En efecto, si KM = [S], la ecuación de Michaelis-Menten se reduce a: v = Vmax/2.
· El valor de KM da idea de la afinidad del enzima por el sustrato: A menor KM, mayor afinidad del enzima por el sustrato, y a mayor KM, menor afinidad. Este hecho tiene fácil explicación si tenemos en cuenta que KM se define como (k2+k3/k1), donde las reacciones 2 y 3 destruyen el complejo ES, mientras que la reacción 1 lo forma. Así, si KM es grande, el complejo ES es inestable pues predomina la tendencia a destruirlo (poca afinidad hacia el sustrato), y si KM es pequeña, el complejo ES es estable, ya que predomina la tendencia a formarlo (gran afinidad hacia el sustrato).
· La KM del sustrato natural es menor que la de los sustratos análogos. Si dos sustratos del mismo enzima tienen distinta KM, el que presente mayor KM tiene menor afinidad por el enzima, y la reacción transcurre siempre a menor velocidad que con el sustrato de menor KM, salvo a concentraciones saturantes de sustrato, donde la v = Vmax.
· Los valores de KM de muchos enzimas son próximos a los de la concentración fisiológica de sus sustratos, de forma que pequeñas variaciones en la [S] pueden suponer grandes cambios en la velocidad de toda una ruta metabólica.
Test de enzimas
Pregunta nº 1: Los catalizadores son sustancias que
a) sólo intervienen en las reacciones que tienen lugar en los seres vivos 
b) aumentan la velocidad de las reacciones químicas 
c) acaban por consumirse en el transcurso de una reacción 
d) hacen posibles reacciones que de otra forma no tendrían lugar
Pregunta nº 2: Los catalizadores son sustancias
a) que se unen a la enzima por su centro activo 
 que se consumen rápidamente durante la reacción, pero contribuyen a que sea más rápida 
 que no hacen posibles las reacciones que no son espontáneas 
 que pueden ser tanto orgánicas como inorgánicas
Pregunta nº 3: Las enzimas
 permiten que se lleven a cabo aquellas reacciones en las que DG>0 
 no se consumen en el transcurso de la reacción 
 aceleran la velocidad de una reacción porque aumentan su energía de activación 
 intervienen directamente en el mecanismo de la reacción
Pregunta nº 4: Las enzimas
 son catalizadores de naturaleza proteica 
 hacen posibles reacciones que no son espontáneas 
 no ven afectada su actividad por los cambios en la temperatura 
 intervienen en la mayoría de las reacciones que tienen lugar en los seres vivos
Pregunta nº 5: En una enzima, el centro activo
 es el lugar al que se une el sustrato 
 no participa en el mecanismo de la reacción, sino sólo en la unión del sustrato 
 participa tanto en la unión del sustrato como en el mecanismo de la reacción 
 permite seleccionar el tipo de sustratos que se van a unir a la enzima
Pregunta nº 1: En una enzima, el centro activo
 es el lugar al que se une el sustrato 
 es el lugar al que se une un inhibidor no competitivo 
 no participa en el mecanismo de la reacción 
 participa tanto en la unión al sustrato como en el mecanismo de la reacción
Pregunta nº 2: El sitio catalítico del centro activo de una enzima
 participa en la unión al sustrato 
 participa en el mecanismo de la reacción 
 es el lugar al que se unen los inhibidores no competitivos 
 nada de lo anterior es cierto
Pregunta nº 3: La actividad de una enzima es sensible a factores como
 el pH 
 la temperatura 
 la presencia o ausencia de cofactores 
 la cantidad de enzima que se va consumiendo a lo largo de la reacción
Pregunta nº 4: Una enzima en ausencia de su cofactor
 se llama holoenzima 
 se llama apoenzima 
 se llama coenzima 
 tiene mayor actividad específica
Pregunta nº 5: Es cierto que
 hay enzimas cuyo pH óptimo es 2 
 la actividad enzimática aumenta siempre con la temperatura 
 las enzimas necesitan siempre un grupo prostético 
 hay enzimas que pueden reaccionar con varios sustratos
Pregunta nº 1: Una enzima presenta su actividad máxima a pH 7,8. Decimos que 7,8 es su
 punto isoeléctrico 
 pH activo 
 pH óptimo 
 pH natural
Pregunta nº 2: Los cofactores
 son fundamentales para la actividad de muchas enzimas 
 pueden llegar a participar en el mecanismo de la reacción 
 son siempre moléculas orgánicas complejas 
 pueden unirse covalentemente a la enzima
Pregunta nº 3: Se llama apoenzima
 a la enzima unido a su cofactor 
 a la enzima en ausencia de su cofactor 
 a la enzima fosforilado 
 a la enzima que se ha activado por proteolisis
Pregunta nº 4: El sustrato natural de una enzima
 es el que tiene mayor KM 
 es el que se une con mayor especificidad a la enzima 
 es el que no se ha sintetizado químicamente en el laboratorio 
 es ell único que reacciona a pH óptimo
Pregunta nº 5: Una enzima poco específica
 sólo funciona con su sustrato natural 
 puede funcionar con varios sustratos análogos 
 es la que tiene muchos centros activos 
 funciona a la misma velocidad con diversos sustratos
Pregunta nº 1: La enzima EC 5.1.2.1 es
 una oxidorreductasa 
 una liasa 
 una transferasa 
 una isomerasa
Pregunta nº 2: La enzima EC 2.1.2.1 es
 una oxidorreductasa 
 una liasa 
 una transferasa 
 una isomerasa
Pregunta nº 3: Las enzimas de la clase 3 son
 transferasas 
 liasas 
 isomerasas 
 hidrolasas
Pregunta nº 4: La reacción: glucosa + ATP <==> ADP + glucosa-6-fosfato está catalizada por
 una transferasa 
 una liasa 
 una isomerasa 
 una ligasa
Pregunta nº 5: Si una enzima cataliza la unión de dos sustratos con hidrólisis simultánea de un nucleótido trifosfato, se trata de
 una liasa 
 una ligasa 
 una enzima de la clase 5 
 una enzima de la clase 6
Pregunta nº 1: Las reacciones en las que se transfieren hidrógeno o electrones de un sustrato a otro están catalizadas por
 enzimas de la clase 1 
 enzimas de la clase 3 
 transferasas 
 oxidorreductasas
Pregunta nº 2: La enzima que cataliza una reacción del tipo A-B <==> A + B pertenece a la clase de las
 ligasas 
 isomerasas 
 transferasas 
 liasas
Pregunta nº 3: Las hidrolasas son enzimas
 de la clase 2 
 de la clase 6
 de la clase 3
 de la clase 4
Pregunta nº 4: La enzima EC 6.1.2.1
 es una ligasa 
 es una isomerasa 
 es una hidrolasa 
 es una transferasa
Pregunta nº 5: La enzima EC 5.1.2.1
 es una ligasa 
 es una hidrolasa 
 es una isomerasa 
 es una liasa
Pregunta nº 1: Al medir la velocidad de una reacción enzimática
 la enzima debe estar purificado 
 hay que añadir los cofactores 
 la temperatura debe ser lo más alta posible 
 hay que trabajar a pH óptimo
Pregunta nº 2: Según el modelo de cinética enzimática de Michaelis-Menten
 la concentración del complejo enzima-sustrato es constante a lo largo de la reacción 
 la concentración del complejo enzima-sustrato es elevada a lo largo de la reacción 
 cuando la concentración inicial de sustrato es grande, la reacción es de orden 1 
 cuando la concentración inicial de sustrato es pequeña, la reacción es de orden 0
Pregunta nº 3: Es cierto que
 hay enzimas que no siguen el modelo cinético de Michaelis-Menten 
 la velocidad de una reacción enzimática no cambia con el tiempo 
 el valor de la KM de una enzima permite estimar la afinidad entre la enzima y el sustrato 
 según el modelo cinético de Michaelis-Menten, la concentración del complejo enzima-sustrato es muy elevada
 
	
Pregunta nº 4: En el modelo cinético de Michaelis-Menten ( a la derecha) se cumple que
 [ET]=[EL] + [ES] 
 v1=v2 + v3 
 v3=constante 
 KM=(k1+k2)/k3
Pregunta nº 5: En el modelo de cinética enzimática de Michaelis-Menten se observa que
 cuando [S]<<KM, la reacción es de orden 0 
 cuando [S]<<KM, la reacción es de orden 1 
 cuando [S]>>KM, la reacción es de orden 0
 cuando [S]>>KM, la reacción es de orden 1
Pregunta nº 1: Para estudiar la cinética de una enzima
 primero hay que purificarla 
 utilizo en cada ensayo la misma cantidad de sustrato 
 utilizo en cada ensayo la misma cantidad de enzima 
 se mide la velocidad de la reacción cuando se ha
consumido más de la mitad del sustrato
Pregunta nº 2: Según el modelo cinético de Michaelis-Menten, las reacciones enzimáticas
 son de primer orden 
 son de orden cero 
 pueden ser de orden 1 o de orden 2, según la concentración del sustrato 
 tienen lugar en dos etapas
Pregunta nº 3: El modelo cinético de Michaelis-Menten
 se cumple para todas las enzimas conocidas 
 se representa gráficamente como una sigmoide 
 se basa en la hipótesis del estado estacionario 
 explica por qué a [S]0 pequeñas la reacción enzimática es de primer orden
Pregunta nº 4: En relación al modelo cinético de Michaelis-Menten podemos afirmar que
 la curva v0 frente a [S]0 tiene forma de hipérbola 
 se cumple para todas las enzimas 
 la reacción enzimática es de orden 0 si [S]0 << KM 
 cuando [S]0 = KM, entonces v = Vmax
Pregunta nº 5: Si la KM de una enzima para un sustrato es muy elevada, puedo suponer que
 se trata del sustrato natural 
 el complejo enzima-sustrato (ES) es muy estable 
 la enzima tiene poca afinidad hacia ese sustrato 
 la velocidad a la que se forma el complejo ES es menor que la velocidad a que se destruye
Pregunta nº 1: Al hacer un estudio cinético de una reacción catalizada por una enzima
 no es necesario purificar previamente la enzima 
 no es necesario fijar las condiciones óptimas de actividad 
 sólo se tiene en cuenta la velocidad inicial de la reacción 
 se considera que la reacción sólo tiene lugar en un sentido
 
	
Pregunta nº 2: En el modelo cinético de Michaelis-Menten (a la derecha), y asumiendo la hipótesis del estado estacionario se cumple que
 [ET] = [EL]+[ES] 
 v1 = v2 + v3 
 v3 = constante 
 KM = k1+k2+k3
Pregunta nº 3: Según la hipótesis del estado estacionario, en el transcurso de una reacción enzimática el complejo enzima-sustrato (ES) se comporta de modo que
 [ES] = [ET] (Nota: [ET] = concentración total de enzima)
 [ES] es grande 
 [ES] es constante 
 [ES] aumenta durante el transcurso de la reacción
Pregunta nº 4: Cuando la KM de una enzima para un sustrato es muy grande, quiere decir que
 hay gran afinidad entre la enzima y el sustrato 
 el complejo ES tiene poca estabilidad 
 a [S]0 muy pequeñas se obtienen velocidades próximas a la Vmax 
 puede tratarse de un sustrato análogo
Pregunta nº 5: La representación de Lineweaver-Burk aplicada a una enzima de tipo michaeliano origina una recta en la que el valor KM / Vmax corresponde a
 la pendiente 
 la ordenada en el origen 
 la abscisa en el origen 
 al punto de inflexión
Pregunta nº 1: Al estudiar la cinética de una enzima michaeliana (V0 frente a [S]0) se observa que
 a [S]0 pequeñas, la reacción es de primer orden 
 a [S]0 pequeñas, la reacción es de orden cero 
 a [S]0 grandes, la reacción es de primer orden 
 a [S]0 grandes, la reacción es de orden cero
Pregunta nº 2: La KM de una enzima
 es la concentración se sustrato a la cual la velocidad de reacción es máxima 
 será grande cuando la enzima tenga gran afinidad hacia el sustrato 
 es más pequeña para el sustrato natural que para los sustratos análogos 
 es mayor cuanto más estable es el complejo enzima-sustrato
Pregunta nº 3: Un valor de KM pequeño indica
 que la Vmax no puede ser muy grande 
 gran afinidad entre la enzima y el sustrato 
 gran estabilidad del complejo ES 
 que a [S]0 pequeñas se obtienen velocidades próximas a Vmax 
Pregunta nº 4: En una enzima michaeliana se cumple que
 si [S]0 = KM, entonces v = Vmax 
 si [S]0 << KM, la reacción es de primer orden 
 si [S]0 >> KM, entonces v = Vmax 
 si [S]0 >> KM, la reacción es de orden cero
Pregunta nº 5: En una enzima michaeliana, la representación de Lineweaver-Burk (1/v0 frente a 1/[S]0)
 es una hipérbola 
 es una sigmoide 
 es una recta 
 permite calcular la KM y la Vmax