Aminoácidos y proteínas

Vista previa del material en texto

ESTRUCTURA Y FUNCIÓN 
DE LAS PROTEÍNAS
LAS PROTEÍNAS ESTÁN 
FORMADAS DE AMINOÁCIDOS
Los aminoácidos son las 
unidades estructurales 
básicas de las proteínas. 
Un aminoácido consta de: 
un grupo amínico, un grupo 
carboxílico, un átomo de H 
y un grupo distintivo “R” 
enlazado al átomo de 
Carbono que se llama el 
carbono .
Aminoácidos esenciales y 
no esenciales para el ser 
humano
ESENCIALE
S
NO 
ESCENCIAL
ES 
Arginina Alanina
Histidina Asparagina
Isoleucina Aspartato
Leucina Cisteína
Lisina Glutamato
Metionina Glutamina
Fenilalanina Glicina
Treonina Prolina
Triptófano Serina
Valina Tirosina
FUENTES NUTRICIONALES
• Los aminoácidos en disolución a pH 
neutro, son predominantemente iones 
bipolares (Zwitteriones) en vez de 
moléculas no iónicas. 
• En la forma bipolar de un aminoácido, el 
grupo amino está protonizado (-NH3
+) y el 
grupo carbonilo está disociado (-COO-)
El estado de ionización de un 
aminoácido varía con el pH
Curva de valoración del ácido aspártico
• El agrupamiento tetraédrico de 4 grupos 
diferentes alrededor del carbono confiere 
actividad óptica a los aminoácidos. 
• las 2 formas especulares objeto imagen 
se llaman isómeros L e isómeros D.
• Veinte tipos de cadenas laterales
diferentes que varían en tamaño, forma, 
carga, capacidad de enlace de hidrógeno 
y reactividad química, se encuentra 
comúnmente en las proteínas.
Aminoácido Símbolo de tres letras Símbolo de una letra
Alanita Ala A
Arginina Arg R
Asparragina Asn N
Acido Aspártico Asp D
Cisterna Cys C
Glutamina Gln Q
Acido Glutámico Glu E
Glicina Gly G
Histidina His H
Isoleucina Ile I
Leucina Leu L
Lisina Lys K
Metionina Met M
Fenilalanina Phe F
Prolina Pro P
Serina Ser S
Threonina Thr T
Triptófano Trp W
Tirosina Tyr Y
Valina Val V
Asparragina o Acido aspártico Asx B
Glutamina o Acido glutámico Glx Z
Los aminoácidos se unen por enlaces peptídicos para 
formar cadenas polipeptídicas.
R
E
A
C
C
IO
N
E
S
 B
IO
S
IN
T
É
T
IC
A
S
Q
U
E
 I
N
V
O
L
U
C
R
A
N
 
A
M
IN
O
Á
C
ID
O
S
 Síntesis de Glutatión
Síntesis de 
Neurotransmisores
Síntesis de 
Nucleótidos 
❖Los aminoácidos son
precursores de muchas
moléculas nitrogenadas.
❖Muchos de ellos y sus
metabolitos participan en
diferentes procesos:
❖ Transducción de señales.
❖Control hormonal.
❖ Transmisión sináptica de los
impulsos nerviosos.
PRECURSORES DE LAS 
AMINAS BIOGENICAS
❖Histamina.
❖Acido g-aminobutirico (GABA).
❖Creatina.
❖Hormonas Tiroideas.
❖Melatonina.
❖Serotonina
❖Catecolaminas (Dopamina, 
Noradrenalina y Adrenalina).
AMINAS BIOGÉNICAS DE 
IMPORTANCIA BIOLÓGICA
❖Muchas de ellas participan en la neurotransmisión:
❖GABA: producto de la descarboxilación del glutamato.
❖Histamina: derivada de la histidina.
❖La serotonina (5-hidroxitriptamina): deriva del triptófano.
❖Catecolaminas: derivan de la tirosina.
AMINOACIDOS
• Estimuladores 
e inhibidores.
PEPTIDOS 
(OPIOIDES)
• Percepción 
del dolor
MONOAMINAS
• Atención.
• Cognición.
• Emociones.
OTROS
GABA GLICIN
A
GLUTAMATO
EPINEFRINAHISTAMINA
DOPAMINA
SEROTONINA
NOREPINEFRINA
ENDORFINA
ACTILCOLINA
Catecolaminas: 
derivada de Tyr.
Indolaminas: Triptófano
• En las proteínas el grupo -carboxilo de un 
aminoácido se une al grupo -amínico de otro 
aminoácido por medio de un enlace peptídico 
(enlace amínico).
• La formación de un dipéptido a partir de dos 
aminoácidos libera una molécula de agua, el 
equilibrio de esta reacción queda desplazado 
hacia la hidrólisis en vez de hacia la síntesis.
• Muchos aminoácidos vienen unidos por enlaces 
peptídicos para formar una cadena polipeptídica, que 
es una estructura no ramificada. 
• Una unidad de aminoácido en una cadena 
polipeptídica se llama residuo.
• Las cadenas polipeptídicas tienen dirección porque 
sus elementos constructores tienen extremos 
diferentes, es decir, los grupos alfa-amino y alfa-
carboxilo. 
• El primer aminoácido de la cadena polipeptídica 
(extremo amínico), se toma como el comienzo de la 
cadena polipeptídica; y el último como el extremo 
carboxilico, por convención.
Enlace disulfuro
• Un puente o enlace disulfuro (-S-S-) se 
forma a partir de los grupos sulfhidrilos 
(-SH) de dos residuos de cisteína.
• El producto es un residuo de cistina.
• No existen normalmente, otros enlaces 
cruzados covalentemente entre las 
proteínas.
CONFORMACIÓN DE LAS 
CADENAS POLIPEPTÍDICAS
• Una característica espectacular de las 
proteínas es que poseen estructuras 
tridimensionales bien definidas.
• Una proteína (o una cadena polipeptídica) 
estirada o más o menos organizada al 
azar no tiene actividad biológica.
• La función de una proteína nace de la
conformación, que es la organización de los átomos 
de manera tridimensional en una estructura. 
• La secuencia de los aminoácidos de una proteína es 
importante, porque especifica la función de las 
proteínas.
• En los últimos años de la década de los 30´, Linus 
Pauling y Robert Corey, iniciaron los estudios 
cristalográficos por rayos X de la estructura precisa de 
los aminoácidos y péptidos.
• Puede adquirir dos configuraciones 
posibles:
• Siendo favorecida la forma trans
ESTRUCTURA PRIMARIA
Es la secuencia de aminoácidos y la 
localización de los enlaces disulfuro.
ESTRUCTURA SECUNDARIA
Se refiere a las relaciones estéricas de los 
residuos de aminoácidos que están próximos unos 
a otros en la secuencia lineal y que forman una 
estructura periódica. 
Existen varios tipos:
•Hélice , 
•Hoja plegada ,
•Hélice de colágeno y 
•Giro 
Hélice α
Estructura semejante a un cilindro. 
La cadena polipeptídica principal está 
estrechamente enrrollada, formando la parte 
interior del cilindro, y las cadenas laterales 
se extienden hacia fuera en una disposición 
helicoidal. 
La Hoja Plegada β o lámina β
Difiere profundamente de la hélice , en 
que es una hoja, en vez de un cilindro.
La cadena polipeptídica de la hoja plegada 
 está casi completamente extendida, en 
vez de, estar completamente enrollada 
como en la hélice . 
Giro 
• Las cadenas polipépticas pueden invertir su 
dirección, por medio de los giros beta.
• Lo esencial de este giro en horquilla es que, el 
grupo CO de un residuo n de un polipéptido, 
se enlaza por un puente de H, con el grupo 
NH del residuo situado (n+3); en 
consecuencia, la cadena polipeptídica puede 
cambiar bruscamente de dirección.
ESTRUCTURA TERCIARIA
Se refiere a las relaciones estéricas de los 
residuos de aminoácidos que están muy 
distanciados en la secuencia lineal. 
Se forma por empaquetamiento de tales 
elementos estructurales, en una o varias 
unidades globulares compactas, 
denominadas dominios.
DOMINIOS COMUNES
ESTRUCTURA CUATERNARIA
La poseen aquellas proteínas que contienen 
más de una cadena polipeptídica; y se refiere a 
la forma en la cual las cadenas polipeptídicas 
diferentes están empaquetadas entre sí. 
Cada cadena polipeptídica de este tipo de 
proteínas es lo que se denomina subunidad, o 
un MONÓMERO. 
Por lo tanto, existen proteínas monoméricas y 
poliméricas.