Biologia de los microorganismos (309)

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R E G U L A C I Ó N M E T A B Ó L I C A 237
U
N
ID
A
D
 2
Respuesta a la señal
El mecanismo de quimiotaxia depende de señales en cascada de 
múltiples proteínas. Varias proteínas sensoras se localizan en la 
membrana citoplasmática y perciben la presencia de atrayentes 
y repelentes. Estas proteínas sensoras no son quinasas sensoras, 
pero interaccionan con las quinasas sensoras del citoplasma y 
permiten a la célula detectar la concentración de distintas sus-
tancias a lo largo del tiempo.
Las proteínas sensoras se llaman proteínas quimiotácticas 
aceptoras de metilo (MCP). Escherichia coli tiene cinco MCP 
diferentes, y todas ellas son proteínas transmembrana y cada 
una es específica para determinados compuestos. Por ejemplo, 
la MCP Tar de E. coli percibe el aspartato y la maltosa, que son 
atrayentes, y el cobalto y el níquel, que son repelentes. Las MCP 
se unen a los atrayentes o a los repelentes directamente o, en 
algunos casos, indirectamente mediante interacciones con pro-
teínas de unión periplasmáticas. La unión de un atrayente o un 
repelente inicia una serie de interacciones con proteínas cito-
plasmáticas que al final afectarán a la rotación flagelar.
Las MCP están en contacto con las proteínas citoplasmáti-
cas CheW y CheA (Figura 7.19). CheA es la quinasa sensora en 
la quimiotaxia. Cuando una MCP se une a un compuesto quí-
mico, cambia su conformación y con la ayuda de CheW, con-
duce a la autofosforilación de CheA para formar CheA-P. Los 
atrayentes disminuyen la velocidad de autofosforilación, mien-
tras que los repelentes la incrementan. A continuación, CheA-P 
pasa el fosfato a CheY (que forma CheY-P); este es el regulador 
factor sigma alternativo ( Sección 4.7). La quinasa sensora 
del sistema Ntr es una proteína llamada regulador de nitrógeno 
II (NRII) que funciona como quinasa y como fosfatasa. La acti-
vidad de la NRII está regulada, a su vez, por otra proteína lla-
mada PII, cuya misma actividad es regulada por la adición o 
la eliminación de grupos de monofosfato de uridina (UMP). 
En condiciones de deficiencia de nitrógeno, se añade UMP a 
PII, el complejo PII-UMP resultante induce la actividad qui-
nasa de NRII que conlleva a la fosforilación de NRI. Por otro 
lado, la eliminación de UMP de PII induce la actividad fosfa-
tasa de NRII. 
El sistema regulador Nar (Tabla 7.1) es otro ejemplo de sis-
tema regulador de dos componentes con múltiples reguladores. 
Este sistema controla un conjunto de genes que permiten el uso 
del nitrato (NO
3
–) o del nitrito (NO
2
–) (o de ambos) como acep-
tores alternativos de electrones durante la respiración anaerobia 
( Sección 13.17). El sistema Nar contiene dos quinasas senso-
ras diferentes y dos reguladores de respuesta también diferen-
tes. Además, todos los genes regulados por este sistema están 
también controlados por la proteína FNR (regulador de fuma-
rato y nitrato), un regulador global para genes implicados en la 
respiración anaerobia (véase la Tabla 7.2). Este tipo de regula-
ción, en la que una jerarquía de sistemas actúa a modo de cas-
cada, es frecuente en sistemas de importancia fundamental para 
el metabolismo de la célula.
También se encuentran sistemas de dos componentes muy 
relacionados con los de las Bacteria en eucariotas microbia-
nos como la levadura Saccharomyces cerevisiae, e incluso en 
plantas. No obstante, la mayoría de las rutas de transducción 
de señal eucarióticas se basan en la fosforilación de residuos 
de serina, treonina o tirosina de proteínas que no están rela-
cionadas con las de los sistemas de dos componentes que en 
las bacterias fosforilan residuos de histidina (Figuras 7.17 
y 7.18).
MINIRREVISIÓN
 ¿Qué son las quinasas y cuál es su función en los sistemas 
reguladores de dos componentes?
 ¿Qué son las fosfatasas y cuál es su función en los sistemas 
reguladores de dos componentes?
7.8 Regulación de la quimiotaxia
Ya hemos visto antes cómo algunos procariotas pueden moverse 
hacia sustancias atrayentes o escapar de las repelentes, un com-
portamiento denominado quimiotaxia ( Sección  2.19). 
Hemos observado que los procariotas son demasiado peque-
ños para percibir gradientes espaciales de un compuesto quí-
mico, pero pueden responder a gradientes temporales. Es decir, 
pueden percibir el cambio en la concentración de una sustancia 
en el tiempo en lugar de la concentración absoluta del estímulo 
químico. Utilizan un sistema modificado de dos componentes 
para percibir los cambios temporales en los atrayentes o repe-
lentes y procesan esta información para regular la rotación fla-
gelar. Obsérvese que en el caso de la quimiotaxia tenemos un 
sistema de dos componentes que regula directamente la acti-
vidad de los flagelos preexistentes y no la transcripción de los 
genes que codifican los flagelos.
Figura 7.19 Interacciones entre MCP, proteínas Che y el motor
flagelar en la quimiotaxia bacteriana. La proteína quimiotáctica aceptora 
de metilo (MCP, del inglés methyl-accepting chemotaxis protein) forma un 
complejo con la quinasa sensora CheA y la proteína acopladora CheW. Esta 
combinación provoca una autofosforilación, que puede entonces fosforilar los 
reguladores de respuesta CheB y CheY. El CheY fosforilado (CheY-P) se une 
directamente con el interruptor del motor flagelar. CheZ desfosforila a CheY-P. 
CheR añade continuamente grupos metilo a la MCP y CheB-P (pero no CheB) 
los elimina. El grado de metilación de las MCP controla su capacidad para 
responder a los atrayentes y repelentes y conduce a la adaptación.
Flagelo
Motor
flagelar
MCP
CheR
CheW
CheA
CheY CheY
CheZ
CheB P P
CheB
Los repelentes se unen a 
MCP y promueven la 
fosforilación del complejo 
CheA-CheW. 
MCB es 
metilada
y una 
desmetilada.
CheZ desfosforila a 
CheY-P.
CheA-CheW 
fosforila a CheY 
y CheB.
CheY-P se une al 
interruptor del
motor flagelar.
ADP
Citoplasma
+CH3
–CH3
ATP
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