Tarea 1 Ecuación y gráfica de Michaelis-Menten_ZamudioSanchezAlicia

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Universidad Veracruzana 
 
BIOQUIMICA CLINICA ENZIMATICA (89626) 
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Ecuación y gráfica de Michaelis-Menten. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Alicia de los Ángeles Zamudio Sánchez 
16 de febrero de 2023 
 
Ecuación y gráfica de Michaelis-Menten 
 
La ecuación de Michaelis-Menten es capaz de describir el cambio sufrido por la 
velocidad de una reacción catalizada por una enzima al variar la concentración del 
sustrato. La reacción que se establece entre la enzima y su sustrato va precedida 
de la formación de un complejo, hipótesis que no pudo comprobarse 
experimentalmente hasta cincuenta 
años después del establecimiento 
de la ecuación gracias a la 
aplicación de las técnicas 
espectroscópicas. 
Michaelis determinó la denominada constante de Michaelis (Km) que establece la 
afinidad entre una enzima y su sustrato. Predijo y explicó la velocidad de reacción, 
es decir la cantidad de sustrato que reacciona con la enzima por unidad de tiempo, 
así como los factores que estimulan o inhiben dicha velocidad de reacción. 
Demostró que las sucesivas 
adiciones de sustrato al medio 
de la reacción provocan un 
abrupto incremento de la 
velocidad de reacción hasta un 
cierto punto en el que la enzima 
se satura y la adición posterior 
de sustrato ya no afecta a la 
velocidad; es el momento en el 
que se alcanza la velocidad 
máxima de reacción (Vmax). 
Inhibidores: 
Un inhibidor mixto se puede unir a la enzima al mismo tiempo que el sustrato. Sin 
embargo, la unión del inhibidor afecta la unión del sustrato, y viceversa. Este tipo de 
inhibición se puede reducir, pero no superar al aumentar las concentraciones del 
sustrato. 
Un inhibidor puede unirse a una enzima y bloquear la unión del sustrato, por 
ejemplo, al pegarse al sitio activo. Esto se conoce como inhibición competitiva 
porque el inhibidor "compite" con el sustrato por la enzima. Es decir, solo el inhibidor 
o bien el sustrato puede estar unido a la enzima en un momento dado. 
En la inhibición no competitiva, el inhibidor no bloquea la unión del sustrato con 
el sitio activo, sino que se pega a otro sitio y evita que la enzima haga su función. 
Se dice que esta inhibición es "no competitiva" porque el inhibidor y el sustrato 
pueden estar unidos a la enzima al mismo tiempo. 
Se puede diferenciar 
entre un inhibidor 
competitivo y uno no 
competitivo por la forma 
como afectan la actividad 
de una enzima a 
diferentes 
concentraciones del 
sustrato. En ese caso, 
casi todos los sitios 
activos de casi todas las 
moléculas de enzima 
estarán ocupadas por el 
sustrato en lugar del 
inhibidor. 
Si un inhibidor es no 
competitivo, la reacción 
catalizada por la enzima 
jamás llegará a su 
velocidad de reacción 
máxima normal, incluso en presencia de mucho sustrato. Esto se debe a que las 
moléculas de enzima que están unidas al inhibidor no competitivo están 
"envenenadas" y no pueden hacer su función, independientemente de la cantidad 
disponible de sustrato. 
 
Fuentes bibliográficas: 
• López Nicolás, J. M., & García Carmona, F. (2015). Los cuatro mosqueteros 
de la cinética enzimática. Revista Eubacteria. 
https://www.um.es/eubacteria/Los_cuatro_mosqueteros_de_la_cinetica_enz
imatica_Eubacteria34.pdf 
• Regulación enzimática (artículo). (s. f.). Khan Academy. 
https://es.khanacademy.org/science/ap-biology/cellular-
energetics/environmental-impacts-on-enzyme-function/a/enzyme-regulation 
• Inhibidor enzimático. (2022, 1 junio). Eugenomic. 
https://eugenomic.com/recursos/glosario/inhibidor/