Tarea 1 Ecuación y gráfica de Michaelis-Menten_ZamudioSanchezAlicia

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Universidad Veracruzana
BIOQUIMICA CLINICA ENZIMATICA (89626)
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Ecuación y gráfica de Michaelis-Menten.
Alicia de los Ángeles Zamudio Sánchez
16 de febrero de 2023
Ecuación y gráfica de Michaelis-Menten 
La ecuación de Michaelis-Menten es capaz de describir el cambio sufrido por la velocidad de una reacción catalizada por una enzima al variar la concentración del sustrato. La reacción que se establece entre la enzima y su sustrato va precedida de la formación de un complejo, hipótesis que no pudo comprobarse experimentalmente hasta cincuenta años después del establecimiento de la ecuación gracias a la aplicación de las técnicas espectroscópicas.
Michaelis determinó la denominada constante de Michaelis (Km) que establece la afinidad entre una enzima y su sustrato. Predijo y explicó la velocidad de reacción, es decir la cantidad de sustrato que reacciona con la enzima por unidad de tiempo, así como los factores que estimulan o inhiben dicha velocidad de reacción. Demostró que las sucesivas adiciones de sustrato al medio de la reacción provocan un abrupto incremento de la velocidad de reacción hasta un cierto punto en el que la enzima se satura y la adición posterior de sustrato ya no afecta a la velocidad; es el momento en el que se alcanza la velocidad máxima de reacción (Vmax).
Inhibidores:
Un inhibidor mixto se puede unir a la enzima al mismo tiempo que el sustrato. Sin embargo, la unión del inhibidor afecta la unión del sustrato, y viceversa. Este tipo de inhibición se puede reducir, pero no superar al aumentar las concentraciones del sustrato.
Un inhibidor puede unirse a una enzima y bloquear la unión del sustrato, por ejemplo, al pegarse al sitio activo. Esto se conoce como inhibición competitiva porque el inhibidor "compite" con el sustrato por la enzima. Es decir, solo el inhibidor o bien el sustrato puede estar unido a la enzima en un momento dado.
En la inhibición no competitiva, el inhibidor no bloquea la unión del sustrato con el sitio activo, sino que se pega a otro sitio y evita que la enzima haga su función. Se dice que esta inhibición es "no competitiva" porque el inhibidor y el sustrato pueden estar unidos a la enzima al mismo tiempo.
Se puede diferenciar entre un inhibidor competitivo y uno no competitivo por la forma como afectan la actividad de una enzima a diferentes concentraciones del sustrato. En ese caso, casi todos los sitios activos de casi todas las moléculas de enzima estarán ocupadas por el sustrato en lugar del inhibidor. 
Si un inhibidor es no competitivo, la reacción catalizada por la enzima jamás llegará a su velocidad de reacción máxima normal, incluso en presencia de mucho sustrato. Esto se debe a que las moléculas de enzima que están unidas al inhibidor no competitivo están "envenenadas" y no pueden hacer su función, independientemente de la cantidad disponible de sustrato.
Fuentes bibliográficas: 
· López Nicolás, J. M., & García Carmona, F. (2015). Los cuatro mosqueteros de la cinética enzimática. Revista Eubacteria. https://www.um.es/eubacteria/Los_cuatro_mosqueteros_de_la_cinetica_enzimatica_Eubacteria34.pdf
· Regulación enzimática (artículo). (s. f.). Khan Academy. https://es.khanacademy.org/science/ap-biology/cellular-energetics/environmental-impacts-on-enzyme-function/a/enzyme-regulation
· Inhibidor enzimático. (2022, 1 junio). Eugenomic. https://eugenomic.com/recursos/glosario/inhibidor/