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Metabolismo 3
ASPECTOS RELEVANTES DE LAS ENZIMAS 
También son llamados catalizadores biológicos, son responsables de 
catalizar las reacciones del catabolismo y anabolismo. Su papel es 
disminuir la energía de activación de las reacciones acelerándolas, 
evitando que se consuman o se modifiquen. 
Las enzimas como catalizadores biológicos no modifican la constante 
de equilibrio (dirección de la reacción de sustrato a producto) de una 
reacción química y tampoco se transforman recuperándose intactas 
al final del proceso, permitiendo que se utilicen cantidades mínimas de 
éstas. 
De acuerdo a la International Enzyme Commission, de acuerdo al tipo 
de reacción: 
Oxidorreductasas: hay transferencia de electrones (oxido-reducción).
Transferasas:en las que existe transferencia de grupos funcionales. 
Hidrolasas: en las que interviene una molécula de agua, rompiendo enlaces. 
Liasas:adición de grupos a dobles enlaces o formación de dobles enlaces 
eliminando grupos.
Isomerasas: transferencia de grupos dentro de la misma molécula = isómeros
Ligasas: formación de enlaces C-C, C-S, C-O, C-N acopladas a hidrolisis 
de ATP. 
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Metabolismo
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Las enzimas contienen hendiduras llamadas “sitios activos” formados 
por cadenas laterales de residuos de aminoácidos específicos. El 
Modelo Fisher (1984) propone que la estructura del sustrato y el sitio activo 
son exactamente complementarios. El modelo enzimático de ajuste induci-
do de Koshland (1958) propone que la unión del sustrato al sitio 
activo genera un cambio conformacional que da lugar a la formación del 
producto 
Los factores que intervienen en la actividad de una enzima son: concen-
tración de sustrato o sustratos (cofactores), concentración de enzima, 
moléculas inhibidoras, moléculas activadoras, pH y temperatura. 
La constante de Michaelis Menten (Km), es un parámetro que permite 
conocer la afinidad de las enzimas por el sustrato y por ende, su 
rendimiento. A mayor constante de Michaelis Menten, menor afinidad y 
viceversa. 
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Algunas enzimas se asocian con moléculas de carácter no proteico que 
son necesarias para su fraccionamiento, llamadas cofactores (los cuales 
incluyen un ion metálico como hierro y zinc) o moléculas organometáli-
cas como las coenzimas (NAD Y FAD). En ausencia de cofactor se llaman 
apoenzima; y en presencia de éste se llaman holoenzimas. 
Las enzimas contienen hendiduras llamadas “sitios activos” formados 
por cadenas laterales de residuos de aminoácidos específicos. El 
Modelo Fisher (1984) propone que la estructura del sustrato y el sitio 
activo son exactamente complementarios. El modelo enzimático de 
ajuste inducido de Koshland (1958) propone que la unión del sustrato al 
sitio genera un cambio conformacional que da lugar a la formación del 
producto. 
Metabolismo 
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Glucólisis
Los productos finales 
de la glucólisis son 2 
NADH, 2 ATP y 2 
Piruvatos 
Se define como el 
proceso que con-
vierte a la glucosa en 
piruvato 
Comprende 10 reac-
ciones enzimáticas 
que ocurren en el 
citoplasma de casi 
todas las células 
Se activa cuando 
las reservas de 
energía son bajas. 
Enzimas principales: 
CINASAS, encargadas 
de adicionar un 
grupo fosfato 
Tiene dos fases: ENERGÉTI-
CA, donde la glucosa se 
activa por fosforilación; y 
de RECUPERACIÓN, en la 
que se sintetiza ATP a 
partir de ADP 
Las reacciones cataliza-
das por Hexocinasa y 
Fosfofructocinasa (PFK) y 
Piruvato Cinasa son 
irreversibles (check 
points) 
Rutas metabólicas…Glucólisis