BioquimicaYBiologiaMolecularParaCienciasDeLaSalud-542

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mismo también presenta cooperatividad; es decir, la libera-
ción de una de las moléculas de oxígeno facilita la liberación
del resto de las moléculas.
Si representamos el porcentaje global de sitios saturados
por el oxígeno de la hemoglobina (Y), en función de la pre-
sión parcial de oxígeno (pO2), podemos observar que la
curva de disociación o saturación adopta una forma sigmoi-
dea que refleja el fenómeno de cooperatividad que hemos
comentado (Fig. 30-4).
Esta cooperatividad puede ser cuantificada haciendo
algunas consideraciones. De los datos de oxigenación de la
hemoglobina se infiere la siguiente ecuación:
[pO2]
n
Y = ——————
[P50] + [pO2]n
en la que, n es el grado de cooperatividad o coeficiente de
Hill, y P50 es la concentración de oxígeno para la que se cum-
ple que, Y = 0.5; es decir, la concentración para la que se
encuentran saturados el 50% de los lugares saturables.
Esta misma expresión se puede escribir en la forma más
conocida de ecuación de Hill:
Y
log —— = nlog pO2 – nlog P50
1–Y
YLa representación gráfica de (log —— ) frente a pO2 (gráfica
1–Y
fica de Hill) resulta una recta, en la que la pendiente es n,
coeficiente de Hill, o grado de cooperatividad, que es tanto
mayor cuanto mayor sea la cooperatividad. Así, la mioglobi-
na (que se comentará más adelante), otra hemoproteína, pero
que no presenta cooperatividad, tiene un valor de n = 1;
mientras que la hemoglobina presenta un valor de 2.8.
La unión y liberación cooperativas del oxígeno hacen de
la hemoglobina un transportador de oxígeno bastante eficaz.
Si se observa la Figura 30-4, se puede apreciar, en el perfil
sigmoideo, que en los alveolos pulmonares (con una presión
parcial de oxígeno de 100 torr o mm Hg) existe un nivel de
saturación del 98%, mientras que en el músculo activo (pre-
sión parcial de oxígeno de 20 torr) la saturación es del 32%.
Ello permite una descarga de oxígeno del 66%. Si se compa-
ra esta curva con la de la mioglobina, que no presenta coo-
peratividad y, por tanto, ofrece un perfil hiperbólico, se
observa que su eficacia en la descarga de oxígeno sería bas-
tante menor. De hecho, la P50 tiene un valor de 26 torr para la
hemoglobina y sólo de 1 para la mioglobina.
La razón de que se produzca este efecto de cooperativi-
dad radica en la interacción entre los monómeros de la molé-
cula, lo que se denomina interacción hemo-hemo. La entra-
da de una molécula de oxígeno conlleva un cambio de
conformación de la cadena polipeptídica, que se transmite a
las otras subunidades. Así, la estructura cuaternaria de la des-
oxihemoglobina recibe el nombre de forma T, o forma tensa,
mientras que la de la oxihemoglobina se denomina forma R,
o forma relajada.
30.3.2 Factores que afectan a la liberación de oxígeno
1. Presencia del metabolito 2,3-bisfosfoglicerato (BPG). Se
ha demostrado que la afinidad de la hemoglobina por el oxí-
geno en el interior de las células sanguíneas es menor que la
de la hemoglobina libre. Ello se debe a la presencia del BPG,
que se une a la desoxihemoglobina, dificultando la unión de
oxígeno, por estabilización de su estructura cuaternaria. Este
metabolito se sintetiza en una vía derivada de la glicólisis. Su
concentración molar en el interior del eritrocito es similar a
la de la hemoglobina. La P50 en ausencia de BPG es de 1 torr,
similar a la de la mioglobina, mientras que en su presencia
llega a ser de 26 (aumenta el carácter sigmoideo de la curva
de saturación).
El BPG es también responsable de la menor afinidad que
la hemoglobina del adulto (A) presenta por el oxígeno, con
respecto a la hemoglobina fetal (F). La F se une al BPG con
menos afinidad que la A y, por tanto, fija más oxígeno. De
esta manera, se facilita la cesión de oxígeno desde la circula-
ción materna a la del feto.
En procesos de disfunciones respiratorias (asma, enfise-
ma, etc.) que cursan con hipoxia o en situaciones de adapta-
ción a la altura, donde la presión parcial de oxígeno dismi-
nuye, existe un aumento en la concentración de BPG, lo que
Bioquímica de la sangre | 523
Figura 30-4. Curvas de saturación con oxígeno de la mioglo-
bina y de la hemoglobina. El perfil sigmoideo de la curva de
saturación de la hemoglobina se debe a la cooperatividad 
de esta proteína en la carga y descarga de oxígeno. El perfil
hiperbólico para la mioglobina indica la ausencia de cooperati-
vidad.
1
Detalles
1. Mioglobina
2. Hemoglobina
100
80
60
40
20
0
0 20 40 60 80 100 120 140
pO2 (torr)
Sa
tu
ra
ci
ón
(%
)
2
30 Capitulo 30 8/4/05 12:17 Página 523
	BIOQUÍMICA Y BIOLOGÍA MOLECULAR (...)
	CONTENIDO
	PARTE III EL NIVEL MOLECULAR EN BIOMEDICINA
	30 BIOQUÍMICA DE LA SANGRE
	30.3 HEMOGLOBINA
	30.3.2 Factores que afectan a la liberación de oxígeno