Biologia de los microorganismos (1379)

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832 P A T O G E N I C I D A D E I N M U N O L O G Í A
(Figura 25.17). Es este cuarto dominio el que se une a eosinófi-
los y mastocitos, y esta unión es crítica para activar las reaccio-
nes de protección y alérgicas asociadas a este tipo de células (
 Figura 24.17). 
La IgD (Figura 25.17) está presente en el suero en concen-
traciones bajas y no se sabe que tenga una función protectora 
exclusiva. No obstante, como la IgM, la IgD es abundante en 
la superficie de las células B, especialmente en las células B de 
memoria. 
MINIRREVISIÓN
 Indique los dominios de las cadenas pesadas y de las cadenas 
ligeras de los anticuerpos que se unen al antígeno.
 Describa las diferencias entre las clases de anticuerpos según 
sus características estructurales, patrones de expresión y 
función.
25.8 Producción de anticuerpos
Se conoce bien la secuencia de sucesos que conduce a la pro-
ducción de anticuerpos tras la exposición al antígeno. A nivel 
genético, las células B y las T emplean recombinaciones y meca-
nismos de mutación para generar redistribuciones genéticas 
que pueden codificar un número ilimitado de sitios diferentes 
de unión al antígeno. A nivel celular, una serie de interaccio-
nes complejas entre las células B y las T produce anticuerpos 
que proporcionan una protección inmunitaria específica eficaz.
Generación de la diversidad de los receptores 
Cada individuo es capaz de producir miles de millones de anti-
cuerpos y TCR diferentes, destinado cada uno a interaccionar 
con uno de los innumerables antígenos que hay en el ambiente. 
¿Cómo logra el sistema inmunitario producir tal número de 
proteínas específicas de cada antígeno? La respuesta está en 
una capacidad propia solo de las células B y T. La producción 
de anticuerpos comienza con una reorganización secuencial 
de los genes de las inmunoglobulinas. Durante el desarrollo de 
las células B en la médula ósea, los genes individuales, tanto 
de las cadenas ligeras como los de las pesadas, se reorganizan. 
Estos genes se combinan por rotura y empalme (gene splicing) 
y su reorganización en las células B que se están desarrollando, 
proceso que se conoce como recombinación somática.
La Figura 25.20 muestra que la redistribución del gen de una 
cadena ligera kappa ocasiona la producción de una proteína 
de cadena ligera. El complejo de los genes de las cadenas pesa-
das contiene un número aun mayor de segmentos génicos, lo 
que permite más recombinaciones y posibles cadenas pesadas 
( Figura 26.8). Sin embargo en una célula B concreta se pro-
duce una sola redistribución, con lo que el resultado final es un 
solo gen de cadena ligera y otro de cadena pesada en cualquier 
célula B. La transcripción y la traducción de cada uno de los 
genes reorganizados conducen a la formación de un anticuerpo 
que es exclusivo de esa célula y está formado por dos proteínas 
de cadena pesada y dos proteínas de cadena ligera. Este anti-
cuerpo es el que se expresa en la superficie de la célula B. 
La exposición a un antígeno es necesaria para estimular a la 
célula B para que produzca anticuerpos solubles y para su dife-
renciación en una célula plasmática, que producirá más copias 
(Figura 25.19). Además, la IgA está presente en el suero en su 
forma monomérica (Tabla 25.3). 
La IgE está presente en muy baja concentración en el suero 
sanguíneo (aproximadamente, solo una de cada 50.000 molé-
culas de inmunoglobulina corresponde a la IgE) y en su mayor 
parte está unida a células. Por ejemplo, a eosinófilos, a los 
que se unen por la región constante y a los que capacita para 
enfrentarse a parásitos eucariotas como los esquistosomas u 
otros gusanos. De igual manera, la IgE se une a los mastocitos. 
La unión de los antígenos a las porciones variables de unión a 
antígeno de los mastocitos causan la liberación del contenido 
de estos últimos, proceso conocido como desgranulación, 
que desencadena una hipersensibilidad inmediata (o alergia; 
 Sección 24.8.). El peso molecular de la IgE es bastante más 
alto que el resto de inmunoglobulinas (Tabla 25.3) porque, como 
ocurre con la IgM, la IgE tiene un cuarto dominio constante 
Figura 25.18 Inmunoglobulina M. La IgM se encuentra en el suero
como proteína pentamérica, formada por cinco IgM monoméricas unidas entre 
sí mediante puentes disulfuro, y por una cadena proteínica J. Debido a la 
estructura pentamérica, la IgM puede unirse hasta a diez antígenos.
Cadena J
Enlace
disulfuro
IgM
Antígeno
Variable
Constante
Cadena J
IgA
Antígeno
Variable
Constante
Figura 25.19 Inmunoglobulina A. La IgA secretora (sIgA) se encuentra
a menudo en las secreciones corporales como un dímero formado por dos IgA 
unidas entre sí covalentemente por la cadena proteínica J. Un componente 
secretor (no mostrado en la Figura) ayuda al transporte de la IgA a través de 
las membranas mucosas.
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