Bioquímica

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BIOQUÍMICA
1ER PARCIAL
Propiedad intangible teniendo como fin el
movimiento, reproducción, adaptación y
respuesta a estimulos externos.´
¿QUÉ ES LA VIDA?
MEDSTUDENTS - PRIMER PARCIAL
Cuerpo humano
Sistemas Corporales
Órganos
Tejidos
Células
Organelos
Biomoléculas o polímeros
Monómeros
Grupos funcionales
Elementos químicos
MEDSTUDENTS - PRIMER PARCIAL
ORGANIZACIÓN
JERÁRQUICA DEL
SER HUMANO
Grupos funcionales
Puede definirse como la ciencia que estudia
los componentes químicos de las células vivas,
así como sus reacciones y procesos que
intervienen.
BIOQUÍMICA
MEDSTUDENTS
LA CÉLULA
Orgánulo OrgánuloFunción Función
Núcleo Membrana
Contiene la
información
genetica.
Protección e
integridad.
Mitocondria Citoplasma
Producción de
energía y
oxidación de
ácidos grasos.
Albergar
orgánulos y
procesos
metabólicos.
Lisosoma
Aparato
de Golgi
Eliminan
desechos y
organelos
celulares.
Modificación
de proteinas
y lipidos para
su
transporte.
Ribosoma RERSíntesis deproteínas.
Participa en
la síntesis de
proteínas.
-Agua
Iones.- Sodio, Magnesio,
Potasio, y Calcio.
INORGÁNICA
Carbono, Hidrógeno, Oxígeno,
Nitrógeno, Fósforo y Azufre.
ORGÁNICAS
MEDSTUDENTS
BIOMOLÉCULAS
MEDSTUDENTS
METABOLISMO
LA SUMA TOTAL DE TODAS LAS REACCIONES
CATALIZADAS POR ENZIMAS DE UN SER VIVO, ES UNA
ACTIVIDAD COORDINADA Y DINÁMICA.
SE ORGANIZA EN RUTAS.
REACCIÓN
QUÍMICA
PARTICIPANTES ENZIMAS REGULACIÓN
MEDSTUDENTS
RUTAS BIOQUÍMICAS
Se sintetizan grandes moléculas
complejas a partir de precursores más
pequeños.
Requieren un aporte de energía.
-génesis
Ejemplo: Glucogénesis, Lipogénesis
Cetogénesis, Gluconeogénesis, etc.
Rutas anabólicas o de biosíntesis 
Se degradan grandes moléculas
complejas a productos más
pequeños y sencillos.
Liberan energía.
-lisis
Glucólisis, Cetólisis, Lipólisis,
glucogenólisis.
Rutas catabólicas 
MEDSTUDENTS
RUTAS BIOQUÍMICAS
Glucólisis
MAPA METABÓLICO
La digestión de muchas
moléculas de alimento implica
una hidrólisis. Por ejemplo, las
proteínas se degradan en el
estómago en una reacción
catalizada por ácido.
REACCIONES
BIOQUÍMICAS
En las reacciones de
eliminación, cuando se elimian
los átomos de una molécula se
forma un doble enlace.
La digestión de muchas
moléculas de alimento implica
una hidrólisis. Por ejemplo, las
proteínas se degradan en el
estómago en una reacción
catalizada por ácido.
Se combinan dos moléculas
para formar un solo producto.
La hidratación es una de las
reacciones de adición más
comúnes.
Sustitución nucleófila.-
hidrólisis
Eliminación
Sustitución nucleófila.-
hidrólisis
Ejemplo
Adición
La digestión de muchas
moléculas de alimento implica
una hidrólisis. Por ejemplo, las
proteínas se degradan en el
estómago en una reacción
catalizada por ácido.
Se produce cuando hay una
transferencia de electrones desde
un donador (agente reductor) a un
aceptor (agente oxidante).
Cuando los agentes reductores
donan electrones quedan oxidados.
Cuando los agentes oxidantes
aceptan electrones quedan
reducidos.
desplazamiento de átomos o
grupos. 
Ejemplo.- Interconversión entre
los azúcares aldosas y
cetosas.
Oxidación-Reducción.
Isomerización
REACCIONES
BIOQUÍMICAS
Conocer los tipos de
reacciones facilitará 
tu aprendizaje.
¡Repasalos!
"Medicina
es insistir, persistir, resistir
pero nunca desistir"
M E D S T U D E N T S
AGUA Y PH
Generalidades
AGUA
Solvente universal
MEDSTUDENTS
Proporción
Hombre adulto 58% ±8%
Mujer adulta 48% ±6%
Adulto mayor 43%
Constituye cerca del 70% de la composición corporal.
Px de 70 kg, 50L de agua.
70% intracelular y 30% extracelular.
Embrión 97%
Recién nacido 73%
Estructura
Molécula triatómica.
Forma tetraédrica
Un mol de agua liquida tiene un peso
18 g.
El agua es neutra.
Tipos de enlace.
Estructura dipolar.
Se produce cuando los electrones
no compartidos del oxígeno atraen
al hidrógeno de otra molécula de
agua.
INTERACCIÓN ELECTROSTÁTICA
PUENTE DE HIDRÓGENO
Funciones principales
AGUA
MEDSTUDENTS
Hidrofilas o hidrosolubles.
Hidrófobas.
AGUA COMO
DISOLVENTE
Reactivo o producto.
Participa con las hidrolasas
REACCIONES
QUÍMICAS
Estructura, volumen y
resistencia.
-turgencia-
ESTRUCTURA
TRANSPORTE Favorece el enfriamiento de lasuperficie corporal por la
transpiración.
El agua absorbe el calor y se
evapora.
TERMORREGULACIÓN
Fuerza que mueve al agua para
que difunda de manera pasiva
del medio más diluido al más
concentrado.
Ósmosis
AGUA
Soluciones acuosas y usos.
MEDSTUDENTS
HIPERTÓNICAS ISOTÓNICAS O
ISOOSMÓTICAS
HIPOTÒNICAS
Pacientes diabeticos, para
aumentar diuresis o valorar
al riñón.
Dextrosa en agua al %5
Hipotónicas o
hipoosmóticas
Actividad física
Solución salina al .9%
Isotónica o
isoosmóticas
Shock hemorrágico
Solución salina al 3%, 5% y
7%.
Hipertónicas o
hiperosmóticas.
CRISTALOIDES
Su capacidad de modular el volumen está directamente relacionada con la concentración de sodio.
Amortiguador intracelular:
Amortiguador extracelular
MEDSTUDENTS
pH
Concentración de iones de
hidrógeno.
HORARIOS
BIOQUÌMICAEMBRIOLOGÍA
MEDSTUDENTS
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VITAMINAS
"LA COMIDA QUE COMES PUEDE SER LA
MÁS PODEROSA FORMA DE MEDICINA O LA
FORMA MÁS LENTA DE VENENO"
.-Ann Wigmore.
Precursores de coenzimas para
las enzimas del metabolismo
intermediario.
Se metabolizan rápido y no se
almacenan.
MEDSTUDENTS
VITAMINAS
Hidrosolubles
La vitamina K, tiene función como coenzima.
Se liberan, absorben y transportan en
QUILOMICRONES (Grasa) de la dieta.
No se excretan con facilidad en la orina.
Se almacenan cantidades significativas en el
hígado y tej. adiposo.
Son tóxicas y en algunos casos teratógenas.
MEDSTUDENTS
VITAMINAS
Liposolubles
VITAMINAS
Fuente alimentaria:
Hojas verdes🥬 , verduras verdes🥑 , frutos frescos🍊 , frutos
secos🥜, cereales🥣, etc
Forma activa: Ácido Tetrahidrofólico o tetrahidrofolato.
Función: -Dato clínico
MEDSTUDENTS
ÁCIDO FÓLICO
Vitaminas Hidrosolubles
Fuente alimentaria:
Alimentos como hígado🥩, huevo🍳, carne🥓 y cereales fortificados.
Forma activa: Metilcobalamina y 
Desoxiadenosilcobalamina.
Función: 
Síntesis de Metionina y participa en 
degradación de ácidos grasos.
Dato clínico: 
Su deficiencia genera anemia perniciosa
Causa.- Mala absorción de la vitamina por 
destrucción de las células parietales (autoinmune).
El factor intrínseco se produce por las células
parietales del estómago, después se une a la
vitamina y permite su absorción en el íleon.
Dato importante: 
La vitamina se absorbe en el íleon.
La vitamina se almacena en hígado.
MEDSTUDENTS
COBALAMINA
Vitaminas Hidrosolubles
Fuente alimentaria:
Cítricos🍊, Frutas🥝 y verduras 🥦.
Forma activa: ácido ascórbico o ascorbato.
Función: 
Hidroxilación del colágeno y actúa como antioxidante.
Dato clínico "Escorbuto".- encías inflamadas, fragilidad
capilar, dientes flojos y mala cicatrización.
MEDSTUDENTS
VITAMINA C
Vitaminas Hidrosolubles
Oxidantes:
Superóxido
Peróxido de Hidrógeno
Radicales hidroxilo
Causan.-
Cáncer, envejecimiento, muerte
celular y estrés celular.
Fuente alimentaria:
Hígado 🥩 , pollo🍗 , papas🥔 , pescado🍤 , frutas y
verduras.
Forma activa: Fosfato de piridoxal.
Función: 
Metabolismo de aminoácidos.
Dato clínico: 
Toxicidad: Alta.
Síntomas neurológicos mayores a 500 mg/día.
Paciente con Tuberculosis.- 
 
 Isoniazida.
MEDSTUDENTS
VITAMINA B6
Vitaminas Hidrosolubles
Fuente alimentaria:
Pan, arroz, pastas, harinas, etc.
Forma activa: Pirofosfato de tiamina
Función: 
Actúa como coenzimas en la degradación de
a-cetoles y descarboxilación oxidativa de a-
cetoácidos.
Dato clínico: 
SD. WERNICKE-KORSAKOFF
BERI-BERI
MEDSTUDENTS
VITAMINA B1 TIAMINA
Vitaminas Hidrosolubles
Fuente alimentaria:
Alimentos como hígado🥩, pollo🍗, pescado🍱, queso🧀, leche🥛,
verduras verdes🥙, nueces, cerales🍜 y levaduras.
Forma activa: 
•Dinucleótido de nicotinamida y adenina (NAD+). 
•Dinucleótidode nicotinamida y adenina fosfato (NADP+).
Función: 
Transferencia de electrones.
Generará ATP o energía.
Dato clínico: 
En su deficiencia hay Pelagra: demencia
dermatitis y diarrea.
La vitamina se utiliza para tratar la
HIPERLIPIDEMIA, ya que inhibe lipólisis.
MEDSTUDENTS
NIACINA
Vitaminas Hidrosolubles
Fuente alimentaria:
Alimentos como carnes rojas🥩, verduras verdes🥙, huevo🍳, etc.
Forma activa: Mononucleótido de flavina (FMN) y dinucleótido de
flavina adenina (FAD).
Función: 
Transferencia de electrones.
Generará ATP o energía.
Dato clínico: 
 NO hay enfermedad importante.
-Dermatitis, Queilosis y Glositis
MEDSTUDENTS
RIBOFLAVINA
Vitaminas Hidrosolubles
Fuente alimentaria:
Alimentos como carnes rojas🥩, huevo🍳, leche🥛, etc.
Forma activa: Biotina
Función: Participa en procesos de carboxilación.
Dato clínico: 
 La clara de huevo tiene avidina lo cual genera deficiencia de la
vitamina.
MEDSTUDENTS
BIOTINA
Vitaminas Hidrosolubles
Fuente alimentaria:
Alimentos como hígado, carnes de res🥩 , pollo
🍖, mariscos🍤, huevo🍳, leche🥛 y verduras.
Forma activa: coA
Función: Transportador de acilos.
 Succinil-CoA y Acetil CoA
Dato clínico
ÁCIDO PANTOTÉNICO
Vitaminas Hidrosolubles
Transf. unidades
monocarbonadas: síntesis
metionina, purinas y
monofosfato de timidina
Ácido fólico
Ácido tetrahidrofólico
A. megaloblástica
Defectos del tubo neural.
Vitamina B12
Metilcobalamina 
Desoxiadenosilcobalamina
Coenzima para las rx´s 
Homocisteína > metionina
Metilmalonil-CoA > succinilCoA
Anemia perniciosa
Anemia megaloblástica
Síntomas neuropsiquiátricos 
Vitamina C
(Ácido ascórbico)
Antioxidante 
Coenzima de hidroxilación 
del colágeno.
Escorbuto
Encías esponjosas, inflamadas
Dientes sueltos
Mala cicatrización de las
heridas
Vitamina B 6
(Piridoxina, Piridoxal y 
Piridoxamina)
Fosfato de piridoxal
Coenzima para enzimas, en
 metabolismo de aminoácidos. 
Glositis y neuropatía
Tox
icid
ad
Vitamina B1
(Tiamina)
Fosfato de tiamina
Coenzima que catalizan:
Piruvato > Acetil-CoA
a-cetoglutarato > 
Succinil-CoA.
Beriberi y Síndrome 
Wernicke-Kórsakoff
Niacina
(Ácido nicotínico)
NAD+, NADP+
Transferencia de 
electrones
Pelagra
Dermatitis, diarrea
y demencia
Vitamina B
2
(Riboflavina)
FMN FAD
Transferencia de 
electrones
Biotina
Biotina ligada a enzima 
Reacciones de 
carboxilación 
Ácido pantoténico
Coenzima A
Transportador de acilos
VITAMINAS
HIDROSOLUBLES
La isoniazida (Tb)puede 
inducir deficiencia.
Forma activa: Retinal, retinol (alcohol), ácido retinoico y b-
caroteno.
Función:
Visión, reproducción, crecimiento y mantenimiento de epitelios. 
MEDSTUDENTS
VITAMINA A
Vitaminas Liposolubles
Isotretinoína
Acné
Deficiencia de la vitamina: 
En hipervitaminosis: piel seca y riesgo de fracturas.
Forma activa: 1,25 dihidroxicolecalciferol 
Función: Mantener niveles séricos adecuados de Ca+ y
fosforo.
Aumenta la captación de Calcio en intestino, minimiza la perdida
de calcio por los riñones y estimula la reabsorción en el hueso.
MEDSTUDENTS
VITAMINA D
Vitaminas Liposolubles
Raquitismo
Osteomalacia
Osteodistrofia renal
Forma activa: Menadiona.
Función: Carboxilación y síntesis de los factores de
coagulación VII, IX Y X y protrombina en el hígado.
Deficiencia de la vitamina: Hemorragias.
MEDSTUDENTS
VITAMINA K
Vitaminas Liposolubles
Deficiencia de la vitamina: Hemorragias.
Las bacterias pueden sintetizar esta vitamina.
Forma activa: alfa-tocoferol.
Función: Antioxidante.
Se le administra a recién nacidos CON BAJO PESO AL
NACER.
Dato clave: NO ES TÓXICA como el resto de las liposolubles.
Si hay una deficiencia puede causar hemólisis y retinopatía.
MEDSTUDENTS
VITAMINA E
Vitaminas Liposolubles
Retinol, retinal y ácido 
retinoico.
Visión, reproducción, crecimiento,
expresión génica y diferenciación celular en
mantenimiento de tejidos.
Impotencia, ceguera nocturna, 
retraso del crecimiento y 
xeroftalmia.
1,25-dihidroxi-calecalciferol
Raquitismo (en niños)
Osteomalacia (en adultos)
Huesos blandos y dúctiles
 Carboxilación de los residuos
de 
glutamato en los factores de
coagulación.
Recién nacido
Poco frecuente en adultos
Cualquiera de los 
derivados del tocoferol.
La fragilidad eritrocitaria
induce anemia hemolítica.
VITAMINAS
LIPOSOLUBLES
Vitamina A
Tox
icid
ad
Tox
icid
ad
Po
ca 
Tox
icid
ad
Vitamina D
(Calecalciferol Ergocalciferon)
Captación de calcio
Expresión génica
Vitamina K
(Menadiona Menaquiona
Filoquinona)
Hemorragia
Vitamina E
(a-tocoferol)
Antioxidante
Isotretinoína.- isómero de ácido retinoico.
Acné quístico.
 Aumenta TAG y colesterol.
RN con bajo peso al nacer 
para evitar hemolisis.
Escribe bajo cada cuadro la
vitamina relacionada.
CASOS
CLÍNCOS
AMINOÁCIDOS
Grupos funcionales
Acomodo de átomos en la estructura qque
determina la función de una molécula.
Aminoácidos en el ser humano: 20
Estructura de los aminoácidos.-
HIDRÓGENO
CARBONO
GRUPO R
OXIGENO
NITRÓGENO
Péptidos
Proteínas
Se forma un grupo amida.
Se libera agua.
Introducción
Enlace peptídico
Determina la clasificación y
propiedades específicas de cada
aminoácido.
Medstudents
Aminoácidos no polares
Glicina
Alanina
Valina
Leucina
Isoleucina
Fenilalanina
Triptófano
Metionina
Prolina 
Aminoácidos polares
Serina
Treonina
Tirosina
Asparagina
Cisteína
Glutamina
Se encuentran presentes en el interior de una proteína.
Medstudents
Aminoácidos ácidos
Aminoácidos básicos
Aceptan protones
Histidina
Lisina 
Arginina
Donan protones: Aspartato y Glutamato.
Ácido aspártico
Ácido glutámico
Glicina
AMINOÁCIDOS
IMPORTANTES
Prolina
Cisteína
Isómeros de los aminoácidos
¿Cuál es la forma que
encontramos en los
seres humanos?
Medstudents
I
Permite conocer la relación
cuantitiva entre el pH de la
solución y la concentración del
ácido débil y su base conjugada.
II
Permite predecir como los
cambios de una concentración
de bicarbonato y CO2 influyen en
el pH fisiológico.
III
Calcula la abundancias de
formas iónicas de fármacos
ácidos y básicos.
Fármacos sin carga favorece su
absorción.
Forma isoeléctrica: La suma de todas las cargas positivas igual a las de las negativas
Se define como el valor de pH en el cual los grupos amino y carboxilo de un aminoácido se
encuentra ionizados y la carga neta del aminoácido es cero.
A pH fisiológico el grupo amino tiene carga positiva.
pH= 13.- Fórmula de la glicina NH2-CH-COO- + grupo R
RESUMEN
No polares
Básicos
Aspartato
Glutamato
En el interior de
proteínas
Gana protones
Dona protones
No gana ni pierde
cargas
Sin cargas
Glicina
Alanina
Valina
Leucina
Isoleucina
Fenilalanina
Triptófano
Metionina
Prolina 
ESTRUCTURA DE
PROTEÍNAS
In
tro
du
cc
ió
n
La proteína no es funcional si no se ha plegado.
La conformación nativa es la estructura funcional por
completo plegada de la proteína.
Las proteínas puedes ser funcionales a partir de su
estructura terciaria que es 3D.
La desnaturalización es el desdoblamiento y
desorganización de la estructura proteina, no se
pierden (hidrolizan) los enlaces peptídicos pero si la
función.
La desnaturalización puede ser reversible (bajo
condiciones ideales) o con mayor frecuencia
irreversible.
Las proteínas desnaturalizadas son insolubles y se
precipitan.
Las chaperonas (shock térmico) requieren de ATP e
interactúan con la proteína para un correcto
plegamiento.
Datos clave
Es
tru
ct
ur
a p
rim
ar
ia
💡Conformada por secuencia líneal de aminoácidos.
💡Está especificada por la información genética.
💡 La estructura primaria de una cadena polipeptídica determina la
estructura terciaria.
💡 Determina la forma de la proteína futura por lo que es relevante
identificar si hay alguna alteración en la secuencia de aminoácidos.
Se estabiliza por Enlaces peptídicos.
En
lac
e p
ep
tíd
ico
Tipo.-Enlace covalente
Uniones amídicas entre el gpo carboxilo alfa de
un aa y el gpo amino alfa de otro.
Libera agua durante la unión del grupo carboxilo
con el amino.
Se estableceun grupo amida, por eso se
denominan uniones AMIDA.
Rígido y plano.
Configuración trans.
NO se rompen en la desnaturalización.
Es
tru
ct
ur
a s
ec
un
da
ria �El esqueleto polipeptídico se organiza en estructuras
conocidas como helices α, láminas β y giros β.
� Interacción que otorga estatabilidad en la
estructura secundaria a la hélice: PUENTE DE
HIDRÓGENO entre cada 4 residuos de aminoácidos.
Helices α
Estructura rígida, en espiral hacia la
derecha. Muy común.
Cadenas laterales hacia el exterior.
Puentes de Hidrógeno: Intracatenario y
paralelos al esqueleto de la proteína.
Ubicación.- Proteína fibrosa como la
queratina en piel y pelo.
 Proteína globular como la mioglobina.
Aminoácidos que no facilitan a las
helices: Prolina, glicina, valina,
glutamato y triptófano.
Láminas β
Estructuras un poco plegadas por la
distribución del Carbono alfa. No planas.
Se representan con flechas gruesas.
Los enlaces de H son intercatenarios y
perpendiculares.
Dobleces o giros β
Invierten la dirección de una cadena
polipéptidica, con lo que le ayudan a adoptar
una forma globular compacta.
Están compuestos por lo general por 4 aa´s.
Prolina = Produce el doblez
Glicina
Es
tru
ct
ur
a s
up
er
se
cu
nd
ar
ia
Poseen motivos o diseños.
Combinación de elementos como helices,
láminas y giros.
Abundante en proteínas globulares.
Es
tru
ct
ur
a t
er
cia
ria
�Unidad básica: DOMINIO, combinación de motivos.
Son las unidades funcionales y estructurales dimensionales
fundamentales de los polipéptidos
�La estructura primaria determina su estructura terciaria. 
�Se adquiere la forma tridimensional.
� En las proteínas globulares (ambiente acuoso) las cadenas
laterales hidrofobas se organizan en el interior y las hidrofilas en la
superficie de la proteína.
Enlaces que estabilizan
Enlace disulfuro:
Puente de hidrógeno:
Interacciones hidrófobas:
Interacciones iónicas:
Es
tru
ct
ur
a c
ua
te
rn
ar
ia
Poseen SUBUNIDADES
Es el acumulo de unidades polipeptídicas en la
proteína.
�Pueden conformarse por una cadena o varias de aminoácidos.
�Están estabilizadas por enlaces no covalentes como puentes de
Hidrógeno, enlaces iónicos e interacciones hidrófobas.
Las subunidades pueden ser independientes.
ISOFORMAS.- Proteínas con misma
función pero estructura primaria
diferente.
Enzimas que catalizan la misma
reacción pero tienen diferente
estructura se llaman ISOZIMAS.
RESUMEN
Hélices α,
Laminas β y
Giros β 
Puente de
Hidrógeno
Secundaria
PeptídicosPrimaria
Motivos
Puente de
Hidrógeno 
Super-
Secundaria
Dominios
Puente de hidrógeno
Puente disulfuro
Interacciones iónicas
Interacciones Hidrófobas
Terciaria
Estructura Composición
Enlace 
Estabilizador
Secuencia de
aminoácidos
Cuaternaria Subunidades
 Interacciones iónicas, 
Hidrófobas y Puentes
de Hidrógeno 
Pl
eg
am
ien
to
 er
ro
ne
o 
de
 la
s p
ro
te
ín
as Enfermedad amiloide: Enfermedad de Alzheimer.
Se acumula el β-amiloide por un defecto en las lámina β plegadas.
Se vuelve neurotóxico y desencadena deficiencia cognitiva, como
mala memoria.
Forma anormal de la proteína Tau, que ayuda a construir y estabilizar
la estructura microtubular.
Enfermedades por priones.
PrPc.- Es una proteína prion que se encuentra en la superficie de
neuronas y células de la glía en mamiferos.
La proteína se vuelve infecciosa PrPSc cuando se modifica su forma
3D y sustituyen las hélices por láminas β.
En humanos, Enfermedad de _______________.
En ovejas, enfermedad de tembladera.
En ganado, encefalopatía espongiforme.
Alfa-sinucleína.- ENFERMEDAD DE PARKINSON 
Proteínas globulares
I N T R O D U C C I O N A P R O T E Í N A S
 G L O B U L A R E S
Eritrocitos
Hemoglobina
M E D S T U D E N T S
PROTEINAS
GLOBULARES
Mioglobina
Transporte de OXIGENO, OXIDO
NITROSO, H+, Co2, CO. 
Cuatro subunidades
Estructura cuaternaria
Tiene una afinidad baja por el
oxigeno pero aumenta
conforme se unen O2 a la Hb.
(INTERACCIÓN HEM-HEM)
Sigmoidea
Forma Tensa - Menor afinidad Hb-O
Forma Relajada - Mayor afinidad Hb-O
Músculo Esquelético y
Cardiaco
Almacén de oxigeno en
músculo.
Una cadena polipeptídica
Estructura terciaria
Alta afinidad por el
oxigeno.
Hiperbole
u b i c a c i ó n
f u n c i ó n
e s t r u c t u r a
A f i n i d a d
c u r v a d e
d i s o c i a c i ó n
o t r o s
M I O G L O B I N A
Propiedades Notas
H E M O G L O B I N A
Propiedades Notas
E F E C T O R E S
 A L O S T E R I C O S
Grandes altitudes
Anemias crónicas
EPOC
Sangre transfundida
Envenenamiento
con CO,
Forma Composición
Fracción de
hemoglobina
total
HbA α2, β2 90%
HbA2 α2, δ2 2-3%
HbF α2, γ2 < 2%
HbA1c
α2β2-
Glucosa
4-6%
Hb Gower ζ2,ε2
T I P O S D E H B
H B G L U C O S I L A D A
Se aumenta en pacientes
con Diabetes.
Calcula niveles de glucosa
hasta de 3 meses previos.
ANEMIA DE CÉLULAS FALCIFORMES
ENFERMEDAD DE HB C
ENFERMEDAD DE HB SC
METAHEMOGLOBINEMIA
TALASEMIAS
HEMOGLOBINOPATÍAS
Sustitución en la 6ta posición Glutamato por Valina
Sustitución en la 6ta posición Glutamato por Lisina
Sustitución en la 6ta posición Glutamato por Lisina y Valina.
El Hierro ferroso (Fe+2) se oxida y se convierte en ferrico (Fe+3)
 Mononitrato de isosorbide
Desequilibrio en la síntesis de las globinas alfa o beta.
Portador silenciosa
Rasgo de talasemia
Enfermedad de HB H
Enfermedad de Bart
Conoce los cuerpos de Heinz de la Enf de Hb H.
Si puedes dejar un comentario te lo agradezco mucho.
P R O T E Í N A S
F I B R O S A S
Generalidades
COLÁGENO
Proteína fibrosa
MEDSTUDENTS
Estructura
Producida por fibroblastos.
Ubicación: Extracelular.
3 Cadenas de aminoácidos con entrecruzamientos.
Se debe hidroxilar por la ascorbato.
Estructura Terciaria.
Se compone por tripletes.
Participa en la hidroxilación
de la primera posición.
VITAMINA C
BIOSÍNTESIS
DE COLÁGENO
Ribosomas / RER generan procadenas de colágeno1.
 El RER las hidroxila/glucosila2.
Las procadenas se ensamblan formando procolágeno 3.
Procolágeno sale del fibroblasto4.
El procolágeno se corta en se extremos por la
procolágeno peptidasa
5.
Extremos NyC terminal - Tropocolágeno 6.
Formadores de FibrillasFormadores de Fibrillas
TIPOS DE
COLÁGENO
II
IIII
IIIIII
Formadores de RedecillasFormadores de Redecillas
IVIV
VIIIVIII
Relacionado con FibrillasRelacionado con Fibrillas
IXIX
XIIXII
EHRLES DANLOS
COLAGENOPATÍAS
Ausencia de enzimas que hidroxilan.
Prolilhidroxilasa y Lisilhidroxilasa
Procolágeno peptidasa
OSTEOGÉNESIS IMPERFECTA
Sustitución de Glicina por aminoácidos
voluminosos
Generalidades
ELASTINA
Proteína fibrosa elastica. 
MEDSTUDENTS
Estructura
Producida por fibroblastos.
Es insoluble.
Se encuentra en pulmones, ligamentos, tendones
y arterias.
Pueden estirarse hasta que alcanzan varias veces
su longitud normal, pero recuperan de inmediato
su tamaño original cuando se interrumpe la fuerza
de estiramiento. 
700 aa´s, primordialmente pequeños y
apolares (Glicina, alanina y valina).
También es rica en prolina y lisina, poco
hidroxiprolina y carece de hidroxilisina.
Síndrome de Marfan
Daño genético en el gen de la fibrilina.
Hiperelasticidad.
Extremidades largas.
α1-Antitripsina
Neutrófilo
Elastasa
Hepatocito
α1-Antitripsina
Elastina
Hereditaria: Deficiencia de α1-Antitripsina
Inducida: Tabaquismo
" L A C I E N C I A D I C E
Q U E H A Y Q U E
T E N E R I N T E R É S
P O R Q U E S I N O ,
N O M E R E C E S
S A B E R "
E N Z I M A S
ENZIMA
ESTRUCTURA Y
PROPIEDADES EJEMPLOSTIPOS¿QUÉ SON?
ENZIMAS
FACTORES QUE
AFECTAN 
MICHAELIS -
MENTEN
INHIBICIÓN REVERSIBLE
LINEWEAVER-BURK
INHIBICIÓN
IRREVERSIBLE
Competitiva
No competitiva
ENZIMAS EN EL
DIAGNÓSTICO CLÍNICO
A L T
A S T
C K 2 - M B
C K 1 - B B
C K 3 - M M
Infarto al miocardio
ck2 
Aparece 4-8 horas.
Pico 24 horas
Basal 48-72 horas
Troponinas T - I
Aparecen 4-6 horas 
Alcanzan pico 24-36 horas
Permanecen altas 3-10 días
BIOENERGÉTICA
BIOENERGÉTICA
CAMBIOS DE
ENERGÍA
GENERALIDADES
ATP 
La bioenergéticadescribe la transferencia y
utilización de energía en los sistemas
biológicos.
Predice si es posible un proceso.
•Cinética, mide la rapidez con que ocurre la
reacción.
Se ve afectada por:
•Entalpía: Calor liberado y absorbido.
•Entropía: Aleatoriedad o el desorden de los
reactivos y productos.
•Energía libre: Energía disponible para
realizar un trabajo. Sí predice la reacción.
ΔG Positiva 
Reacción no espontánea = Endergónica
ΔG Negativa
Reacción espontánea = Exergónica
ΔG = 0 
Reacción en equilibrio
1
2
3 Se requiere en Anabolismo
Se genera en catabolismo
Compuesto que debido a su gran △G
negativo permite que las reacciones
endergónicas se llevan a cabo.
Nucleótido
M E D S T U D E N T S M E D T E A M
CTE.-
COMPONENTES
M E D S T U D E N T S M E D T E A M
Fijos.-
Complejo I.
Complejo II
Complejo III
Complejo IV
Elemento móviles.-
Coenzima Q o Ubiquinona Q
Lípido quinona
Citocromo C
Espacio intermembrana
CTE.-
PROCESO
M E D S T U D E N T S M E D T E A M
CTE.-
INHIBIDORES
M E D S T U D E N T S M E D T E A M
AMITAL Y
ROTENONA
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ANTIMICINA
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MONÓXIDO DE
CARBONO,
CIANURO Y
AZIDA
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FOSFORILACIÓN
OXIDATIVA
M E D S T U D E N T S M E D T E A M
20 BEST ISLANDS
ATP SINTASA PROCESO
Top secret hideaways
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OLIGOMICINA
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Fosforilación oxidativa: 
Proteínas desacoplantes
•Permiten a los protones reingresen en la matriz
mitcondrial sin que se capture energía en forma
de ATP (energía liberada en forma de calor).
UCP1 = termogenina
•Se encarga de activar la oxidación de los ácidos
grasos y la producción de calor en los adipocitos
pardos.
Sistema de 
transporte
membranal
Lanzadera de Glicerol 3-Fosfato
 Genera FADH2 - 2 ATP
Lanzadera de Malato Aspartato
GENERA NADH2 - 3 ATP
DEFECTO
HEREDITARIO DE
ADN MITOCONDRIAL:
ENFERMEDAD DE
LEBER
Apoptosis
El citocromo C se deseacopla y se une a
factores que ACTIVAN a las enzimas que
inician la muerte celular programada:
CASPASAS.
M E D S T U D E N T S M E D T E A M
¡ G R A C I A S P O R T U
P R E F E R E N C I A !
M E D S T U D E N T S
- C A M I N A R E M O S J U N T O S -
ENFERMEDAD DE LEBER:
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