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UNIDAD 1: ENZIMAS 
 
APUNTES QUÍMICA BIOLÓGICA 2020 – TECNICOS UNIVERSITARIOS ASISTENCIALES EN SALUD UNC 
Prof. N. Mac Intosh / Prof. C. Viale 
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ENZIMAS 
En los seres vivos se producen reacciones químicas para transformar las sustancias introducidas con los alimentos 
con el fin de obtener energía y materia prima para la síntesis de nuevas estructuras moleculares. 
Las enzimas tienen una extraordinaria velocidad y eficiencia en estas reacciones químicas y sin ellas la mayor parte 
de las reacciones transcurriría muy lentamente o no se produciría en lo absoluto; por otro lado repetirlas en el 
laboratorio solo sería posible suministrando calor, pH extremos o grandes presiones, todos ellos incompatibles con 
la vida. 
Un catalizador es un agente capaz de acelerar una reacción química sin formar parte de los productos finales, ni 
degradarse en el proceso; en los medios biológicos se denominan enzimas. 
Como todo catalizador, las enzimas actúan disminuyendo la energía de activación de una reacción. En comparación 
con los catalizadores inorgánicos son más efectivas, además muestran mayor especificidad ya que solo catalizan una 
reacción determinada por ej.: la glucoquinasa, enzima que cataliza una reacción con D-Glucosa y no actúa en 
absoluto frente a L-Glucosa. 
Características 
 Actúan óptimamente entre 35° y 40° pues a 65°C se destruyen y a 0°C su actividad es nula. 
 Son proteínas de alto peso molecular. 
 Aceleran una reacción química sin intervenir en ella y sin transformación química durante la reacción 
 Se diferencian de los catalizadores orgánicos e inorgánicos en que tienen especificidad por el sustrato. 
Sustrato: es la sustancia sobre la cual actúa la enzima transformándola en producto. 
Producto: es la sustancia obtenida después de la reacción química 
Nomenclatura y clasificación de las enzimas 
Existen distintas formas de nomenclatura: 
1. Pueden designarse agregando el sufijo asa al nombre del sustrato sobre el cual actúan por ej. 
ENZIMAS SUSTRATO 
Amilasa Almidón 
Ureasa Urea 
Tirosinasa Tirosina 
 
 
2. También suelen denominarse la enzima según el tipo de reacción catalizada por ej. 
• Hidrogenasas: son enzimas que catalizan la sustracción de hidrógenos. 
• Descaboxilasas: catalizan la eliminación de un grupo carboxilo del sustrato. 
 
 
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3. Ciertas enzimas conocidas desde hace mucho tiempo tienen nombres arbitrarios que no siguen 
nomenclatura alguna, por ej. Ptialina en la saliva, pepsina del jugo gástrico, tripsina y quimotripsina del jugo 
pancreático, etc. 
4. La confusión creada por el uso de nombres según distintos criterios llevó a proponer a la Unión Internacional 
Bioquímica (IUB) a proponer un sistema de clasificación, con normas para asignar a cada enzima un nombre 
descripto y preciso, y también un número que permita ubicarla inequívocamente. 
En esta clasificación se consideran 6 clases principales de enzimas según el tipo de reacción que catalizan, cada una 
de ellas se divide en subclases y en sub-subclases. El número de código utilizado para identificar a las enzimas consta 
de 4 componentes, por ej. 
 
 
 
 
 
Los 6 grandes grupos que comprende la clasificación internacional son: 
1) Oxidorreductadasas: son enzimas que catalizan reacciones de óxido-reducción por ej. 
 
LACTATO PIRUVATO 
 
 
NOMBRE SISTEMÁTICO: L- lactato: NAD oxidorreductasa 
NOMBRE TRIVIAL: lactato deshidrogenasa 
NUMERO DE CÓDIGO: 1.1.1. 27 
2) Transferasas: catalizan la transferencia de un grupo de átomos desde un sustrato a otro por ej. 
 
L-ASPARTATO + OXOGLUTARATO OXALACETATO + L-GLUTAMAT O 
NOMBRE SISTEMÁTICO: L-aspartato: 2 oxoglutarato aminotransferasa 
NOMBRE TRIVIAL: aspartato amino transferasa 
NÚMERO DE CÓDIGO: 2.6.1.1 
Clase principal 
 
subclase 
Sub-subclase 
 
Orden de la 
enzima en la 
sub-subclase 
NAD NADHH 
 LACTATO 
DESHIDROGENASA 
 
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3) Hidrolasas: catalizan la hidrólisis del sustrato, por ej.: 
L- ARGININA + H2O UREA + L-ORNITINA 
 
NOMBRE SISTEMÁTICO: L arginina amidino hidrolasas 
NOMBRE TRIVIAL: arginasa 
NÚMERO DE CÓDIGO: 3.5.3.1 
4) Liasas: catalizan la ruptura de la molécula del sustrato por un proceso distinto al de la hidrolisis por ej: que 
divide la fructosa-1,6- bifosfato en dos triosas fosfato. 
 
FRUCTPSA-1,6-BIFOSFATO D-GLICERALDHEIDO-3FOSFATO + 
 DIHIDROXIACETONA FOSFATO 
NOMBRE SISTEMÁTICO: fructosa-1.6-bifosfato-D-gliceraldehido-3-fosfato-liasa 
NOMBRE TRIVIAL: fructosa-bifosfato-aldolasa 
NOMBRE DE CÓDIGO: 4.1.2.13 
 
5) Isomerasas: incluye a todas las enzimas que catalizan la interconversión de isómeros de cualquier tipo 
óptico, geométrico o de posición por ej. Fosfogluco isomerasa que cataliza la interconversión de glucosa-6-
fosfato y fructosa-6-fosfato o bien la fosfotriosa isomerasa. 
 
DIHIDROXI ACETONA FOSGATO D-GLICERALDEHIDO-3-FOSFATO 
NOMBRE SISTEMÁTICO: D-gliceraldehido-3-fosfato cetol isomerasa 
NOMBRE TRIVIAL: triosa fosfato isomerasa 
NÚMERO DE CÓDIGO: 5.3.1.1 
6) Ligasas: también llamadas sintetasas catalizan la unión de dos compuestos para formar otro más complejo 
por ej. La glutamina sintetasa que actúa en la reacción entre el ácido glutámico y amoníaco para formar 
glutamina. La energía es provista por la hidrólisis del ATP (adenosin trifosfato). 
 
L-GLUTAMATO + NH4 + ATP L-GLUTAMINA + ADP +Pi 
 
NOMBRE SISTEMÁTICO: L glutamato: amoníaco ligasa (ATP) 
NOMBRE TRIVIAL: glutamina sintetasa 
NÚMERO DE CÓDIGO: 6.3.1.2 
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Cofactores Enzimáticos 
La actividad de algunas enzimas depende solamente de su estructura proteica, mientras que otras necesitan 
además uno o más componentes no proteicos llamados cofactores. 
Estos pueden ser: 
 Una molécula llamada coenzima 
 Un ión metálico (metaloenzima) 
 
Naturaleza química 
 
 Algunas enzimas son proteínas simples formadas solo por aminoácidos, por ej.: las hidrolasas. 
 Muchas están formadas por asociación de varias sub-unidades o cadenas polipeptídica, ósea que son 
oligoméricas teniendo importancia fundamental las reacciones mutuas entre las distintas 
subunidades. 
 Hay enzimas que solo pueden realizar su función en asociación con otra molécula no proteica de 
tamaño pequeño que se llama coenzima, esta puede estar unida por uniones covalentes u otro tipo 
de uniones fuertes formando un complejo que no se separa fácilmente (en este caso algunos 
autores prefieren llamarlo grupo protético y reservar el nombre de coenzima para aquellas que se 
asocian más laxamente a la proteína) 
Las dos porciones proteica y no proteica son indispensables para la actividad de la enzima. 
El sistema completo se llama HOLOENZIMA y está formada por una proteína a la que se llama 
APOENZIMA y la coenzima que es una molécula no proteica de tamaño relativamente pequeño. 
 
 
 
Las Oxidoreductasas, transferasas, isomerasas y ligasas requieren participación de coenzimas. Las coenzimas 
intervienen activamente en la reacción experimentando cambios que compensan las transformaciones 
sufridas porel sustrato, por ej: las coenzimas de Oxidoreductasas actúan aceptando o cediendo los 
hidrógenos o electrones que se quitan o agregan al sustrato. 
Si bien siempre participa en un determinado tipo de reacción, una coenzima puede unirse a distintas 
apoenzimas y actuar frente a diferentes sustratos, por ej.: la lactato deshidrogenasa, glutamato 
deshidrogenasa y otras utilizan NAD que acepta los hidrógenos extraídos al reconocer con precisión al 
sustrato y dar especificidad a la holoenzima. 
COENZIMAS: son transportadores intermediarios de grupos funcionales, de átomos específicos o de 
electrones los cuales son transferidos en la reacción enzimática global. Si estos faltan (coenzimas) la enzima 
no actúa. 
Algunas necesitan ambos 
 
 
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Metaloenzimas 
Las enzimas que precisan iones metálicos se llaman metaloenzimas y en algunos de ellos el componente 
metálico por si solo ya tiene actividad catalítica primaria, incrementada a su vez por la actividad enzimática, 
por ej.: la catalasa es una enzima que cataliza la descomposición del agua oxigenada en agua y oxígeno 
necesitando un ion férrico, las simples sales de hierro también catalizan esta reacción pero a velocidad 
mucho menor. Los iones metálicos pueden actuar en las enzimas que los precisan como catalizadores de las 
siguientes maneras: 
 Centro catalítico primario 
 Como grupo puente para reunir el sustrato y la enzima formando un complejo de coordinación. 
 Como agente estabilizante de la conformación de la proteína enzimática en su forma activa 
manteniendo su estructura terciaria o cuaternaria. 
En todas las metaloenzimas la eliminación del componente metálico lleva a la pérdida de actividad 
enzimática. 
Ejemplos de este tipo de enzimas: 
Mg ++: es requerido por las enzimas que usan ATP como cofactor. La forma activa del ATP es un 
complejo ATP-Mg. 
Fe +++: catalasas, peroxidasas y citocromos son hemoproteínas en las que el hierro es esencial para su 
actividad, etc. 
Catálisis enzimática 
Las enzimas aumentan la velocidad de reacción disminuyendo la energía de activación. De esta manera 
las enzimas pueden aumentar millones de veces la velocidad de una reacción. 
Durante el curso de la reacción, la enzima se une efectivamente al o los sustratos, formando un 
complejo transitorio. Las modificaciones que puede experimentar la molécula de la enzima durante 
dicha unión son pasajeras, ya que aparece inalterada al final de la reacción. Si una enzima ( E) cataliza la 
transformación del sustrato (S) en producto (P), primero la enzima y el sustrato se unen formando el 
complejo ES el cual luego se disocia en enzima y producto. 
Al finalizar la transformación, la enzima aparece sin cambio y puede nuevamente unirse a otra molécula de 
sustrato. Ello explica por qué muy pequeñas cantidades de enzima pueden acelerar enormemente la 
velocidad de una reacción. 
 
 
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Sitio catalítico 
Para formar el complejo E-S , el S se fija a un lugar definido de la molécula de enzima llamado sitio catalítico, 
sitio activo, centro activo o lugar de sustrato y es el responsable de la acción catalítica. 
 
 
En general, se acepta que el lugar de sustrato posee sitios de unión y un sitio catalítico. El S al fijarse a los 
sitios de unión se dispone de manera tal que el enlace a ser modificado en la reacción quede ubicado 
exactamente en el sitio catalítico, para ello es indispensable una conformación tridimensional altamente 
específicos en el sitio activo con grupos funcionales definidos aportados por las cadenas laterales de restos 
de aminoácidos, ordenados espacialmente para que su conformación se mantenga con la disposición 
adecuada es necesaria a la contribución de toda su estructura (primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria) 
de la proteína. 
Hay siempre una gran diferencia de tamaño entre la molécula de la enzima y la del sustrato. Aun cuando el S 
sea una macromolécula, la zona esta que experimenta la acción de la E es un segmento pequeño, esto es 
debido a que si la E fuese una molécula pequeña sería muy difícil obtener una configuración tridimensional 
adaptable a un determinado sustrato y crear un nicho tan precisamente conformado, ósea que si bien el sitio 
activo es una porción reducida de la molécula, toda esta colabora en mantenerlo en la disposición adecuada. 
Zimógenos 
Ciertas enzimas son producidas en forma de precursores inactivos llamados zimógenos, proenzimas o 
preenzima la mayoría son proteínas simples que se activan por procesos de hidrólisis por agentes 
específicos. Ejemplos de zimógenos son algunos componentes de jugos digestivos que activan al llegar a la 
luz del tractogastrointestinal, otros son precursores de factores que intervienen en la coagulación de la 
sangre( plasma). 
 
 
 
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Factores que modifican la actividad enzimática 
1. Concentración de sustrato: si se efectúan determinaciones de la actividad enzimática manteniendo 
constantes la concentración de enzimas y las otras condiciones de reacción excepto la concentración 
de sustrato y representamos en un sistema de coordenadas, con concentración de sustrato en 
abscisas y velocidad de reacción en coordenadas se obtiene una curva de tipo hiperbólico. 
 
 
Al principio, la actividad aumenta rápidamente con los incrementos de la concentración de sustrato, 
pero a niveles elevados del mismo, el incremento de la velocidad se va haciendo más lento 
tendiendo a alcanzar un máximo, del cual ya no pasa por más que se incremente el sustrato. Cuando 
la concentración de sustrato es baja la actividad aumenta en forma lineal al aumentar la 
concentración del mismo, en este sector de la curva existe proporcionalidad entre velocidad de 
reacción y concentración de sustrato, a medida que aumenta esta los incrementos de velocidad son 
cada vez menores y finalmente no hay más sustrato, a medida que aumenta esta los incrementos de 
velocidad son cada vez menores y finalmente no hay más aumento de la actividad por más que se 
eleve la concentración de sustrato. La curva tiende a una horizontal que corresponde a la velocidad 
máxima. 
La unión de la enzima al sustrato es una reacción reversible, que ocurre rápidamente, luego el 
complejo se disocia en una reacción más lenta y libera la enzima y el o los productos. A 
concentraciones muy bajas de sustrato parte de las moléculas de E estarán libre, cuando aumenta el 
S más moléculas de E van siendo ocupadas para formar E-S. Si sigue creciendo la concentración de S 
llega un momento en el cual prácticamente las moléculas de E están todas ocupadas, se dice que la 
E se ha saturado con sustrato. Si la concentración sigue aumentando y excede largamente a la E se 
alcanza un estado estacionario en el que la velocidad de reacción no varía. 
 
 
 
 
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2. Temperatura: dentro de ciertos límites como consecuencia del incremento en la energía cinética, la 
velocidad de una reacción química aumenta cuando la temperatura asciende. La velocidad de 
muchas reacciones biológicas se duplica por cada 10 °C de aumento de temperatura. 
Si se mantienen constantes las concentraciones de E, S y otros factores, y determinamos la actividad 
a temperaturas crecientes se obtiene un aumento de actividad, pero se llegaa un valor máximo, que 
corresponde a la temperatura óptima. Por encima de esta la actividad cae rápidamente. La gran 
mayoría de enzimas de animales homeotermos, la T° óptima esta alrededor de 37° C y la actividad 
cae bruscamente a mayor T°, este efecto inactivan te a T° mayores a 40° C se debe a la acción del 
calor sobre la estructura molecular de la E que se desnaturaliza (pierde su estructura 
tridimensional). 
 
3. pH: los cambios de pH del medio afectan el estado de ionización de ciertos grupos funcionales en la 
molécula de la E y del S. Para que se realice la unión, en el complejo E-S se necesita una adecuada 
distribución de cargas en ambas moléculas. El pH óptimo es aquel en el cual ciertos grupos 
esenciales poseen la carga apropiada para asegurar la formación del complejo E-S. 
Si medimos la actividad enzimática a distintos pH manteniendo contantes todos los otros factores 
obtenemos el gráfico del costado. 
Para la mayoría de las E, la actividad óptima es pH 6-8, por debajo o encima la velocidad de reacción 
cae más o menos rápidamente. Pero hay algunas excepciones, por ej.: la pepsina del jugo gástrico 
tiene un pH óptimo de 1,5. La tripsina tiene su mayor actividad a pH 7-8 y la fosfatasa alcalina de los 
huesos tiene una actividad máxima a pH 9,5. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
T° optima 
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4. Tiempo: esta curva muestra la variación a lo largo del tiempo de los distintos participantes de estas 
reacciones. 
 
 
 
 
 
 
Inhibidores enzimáticos 
Existen sustancias que inhiben la acción catalítica de las enzimas ya sea uniéndose a sitios o grupos 
funcionales esenciales de la molécula de E. 
La inhibición puede ser reversible o irreversible. 
 Inhibidores irreversibles: son aquellas sustancias que producen un cambio permanente en 
la molécula de E que produce un deterioro definitivo en su capacidad catalítica por ej.: los 
venenos organofosforados producen una inhibición irreversible de la acetil-colinesteras, 
enzima muy importante para la función del Sistema Nervioso Central. 
 Inhibidores reversibles: la inhibición reversible puede ser de tres tipos: competitiva, no 
competitiva y acompetitiva. 
 
✓ Inhibidores competitivos: en algunos casos el inhibidor presenta similitud 
estructural con el S y ambos compiten por el sitio activo de la E. 
En otros casos, algunas moléculas actúan uniéndose al sitio activo de la E a pesar de 
no tener semejanza estructural con el S. 
Una característica de los Inhibidores competitivos está dada por el hecho de que 
puede ser revertida por el aumento de la concentración de S, si este predomina en 
la mezcla, tiende a desplazar al I de su unión con la E. 
 
 
 
 
 
 
 
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Las reacciones que ocurren en presencia de un inhibidor competitivo pueden 
representarse de la siguiente forma: 
I y S solo pueden unirse con la E libre ya que se excluyen mutuamente. El resultado 
aparente es como si la E tuviese una disminución de afinidad por el S. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
✓ Inhibidores no competitivos: son compuestos que se unen a la E en un lugar de la 
molécula distinto al sitio activo y provocan una disminución de la velocidad máxima. 
Este tipo de inhibición no puede ser revertida por el aumento de la concentración 
de S. 
Las reacciones pueden representarse con las siguientes ecuaciones: 
La unión del S con la E no está afectada y el I se une ya sea con la E libre o con el 
complejo E-S .Una vez formado el complejo E-S-I la E se inactiva por lo tanto la 
cantidad de E-S con posibilidad de liberar el producto se reduce y el resultado final 
es semejante al que se obtendría con menos E en el medio 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
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Regulación 
El funcionamiento de las distintas vías metabólicas exige una delicada regulación. Así el sistema nervioso y el sistema 
endocrino cumplen este papel al asegurar el funcionamiento armónico del organismo. Como todas las reacciones 
químicas son catalizadas por E, la regulación es alcanzada modulando la velocidad de reacción específica, usando 
sustancias de bajo peso molecular que actúan como efectores alostéricos. 
Hay ciertas E claves en una vía metabólica cuya actividad puede ser modulada por estos efectores. Cambios en la 
concentración de sustrato, coenzimas, productos intermediarios o finales, etc., pueden afectar la actividad de una E, 
ya sea activándola o inhibiéndola. 
Un tipo muy común de regulación es la retroalimentación (feed-back) que puede ejemplificarse así: el producto final 
actúa como inhibidor de la enzima (1) de esta forma cuando se a producido suficiente cantidad del producto, este 
puede detener su propia producción evitando que nuevas moléculas de A se conviertan en B. La misma enzima 
podría ser activada en presencia de otra molécula actuando como efector alostéricos positivo. 
En vías ramificadas que se diversifican para obtener 2 o más metabolitos esenciales, cada producto final puede 
actuar como efector alostéricos negativo de enzimas que en los puntos de ramificación inician el camino de síntesis 
de ese producto particular. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
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Modificación covalente: hay E reguladoras por agregado o sustracción de grupos unidos covalentemente por ej.: la 
fosforilasa enzima que inicia la degradación del glucógeno, está en estado de reposo o baja actividad (fosforilasa a ) 
por adición de restos fosfato, de la misma forma la eliminación de estos fosfatos la vuelven activa nuevamente. 
 
 
Metabolismo 
Se llama así a las reacciones químicas que tienen lugar en el seno de los tejidos. Llamamos metabolismo intermedio 
a las transformaciones químicas dentro de las células y a las reacciones que ocurren en el proceso de digestión 
previo a la absorción se llama pre metabólicas. 
El metabolismo intermedio abarca muchos procesos, algunos contribuyen a la degradación de sustancias con 
producción final de energía y desechos, mientras que otros usan esa energía para síntesis de estructuras. Los 
procesos degradativos corresponden al catabolismo y los de biosíntesis al anabolismo. 
 
 
 
 
 
 
 
 
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Los procesos degradativos catabólicos tienen naturaleza oxidativa y los anabólicos son reductivos. Ambos usan 
coenzimas como aceptoras de hidrógeno siendo en las etapas oxidativas el NAD el principal agente de transferencia 
de equivalentes de reducción y en el anabolismo es el NADPH, el proveedor de hidrógenos para síntesis. 
En el catabolismo se requiere ADP, el cual se fosforila y ATP, en cambio en el anabolismo hay reacciones 
endergónicas que usan ATP y producen ADP y Pi. 
 
 
 
 
 
 
 
Bibliografía 
1. Feduchi. Bioquímica conceptos esenciales. 2° Edición 2015, Editorial Médica Panamericana 
2. Blanco A, Blanco G. Química Biológica, 10° Edición2017, Editorial El Ateneo.