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UNIVERSIDAD NACIONAL DE SAN AGUSTIN 
 
FACULTAD DE INGENIERIA DE PROCESOS 
 
ESCUELA PROFESIONAL DE INGENIERÍA DE 
INDUSTRIAS ALIMENTARIAS 
 
 
 
 
 
 
 
 
SUFIENCIA PROFESIONAL 
 “AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS” 
 
Presentado por la Bachiller: 
ELISA JANETH LOPEZ MEDINA 
Para optar el título profesional de 
Ingeniera en Industrias Alimentarias 
 
 
 
 
AREQUIPA – PERU 
2014 
 
 
PRESENTACIÓN 
 
Sr. Decano de la facultad de Ingeniería de Procesos. 
Sr. Director de la escuela Profesional de Ingeniería de Industrias Alimentarias. 
Sr. (s). Miembros de jurado: 
Cumpliendo con las disposiciones de grados y títulos de la escuela profesional de ingeniería 
de industrias alimentarias de la universidad nacional de san Agustín de Arequipa, expongo a 
consideración del presente trabajo de tesis titulado: “AMINOÁCIDOS Y PROTEINAS”. 
Que al ser evaluado nos permitirá obtener el título profesional deIngeniera en industrias 
alimentarias 
 
 
 
 
 
 
 
 
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Bach. Elisa Janeth López Medina 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
DEDICATORIA 
A Dios, quien guía mi vida día a día. 
A mis padres por su amor, comprensión, 
logrando convertirse en mi inspiración para que 
yo pueda tener el deseo de superación, porque 
han dedicado parte de su vida en brindarme la 
mejor herencia, una carrera profesional. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 i 
 
 
 
 
 
 
 
AGRADECIMIENTOS 
 
Agradezco a Dios que me dio la fuerza, por estar 
conmigo en cada paso que doy por que hace que 
todo sea posible, y a mis padres, por su apoyo 
constante y sus palabras de aliento en momentos 
duros que he atravesado durante este proceso de 
formación profesional. 
A cada uno de mis queridos maestros que 
contribuyeron a mi formación profesional, 
gracias por su orientación su manera de trabajo y 
sobre todo su motivación que han sido 
fundamentales para mi formación como 
estudiante. 
 
 
 
 
 ii 
 
AMINOÁCIDOS Y PROTEINAS 
 
DEDICATORIA………………………………………………………………………………..….....i 
AGRADECIMIENTOS……………………………………………………………………..…….....ii 
RESUMEN…………………………………………………………………………………………...iii 
ABSTRACT…………………………………………………………………………………….….…iv 
CAPITULO I: INTRODUCCIÓN…………………………………………………………………....1 
OBJETIVOS……………………………………………………………………………………….….2 
JUSTIFICACIÓN…………………………………………………………….………………….……3 
CAPITULO II: REVISIÓN BIBLIOGRÁFICA………………………………………………….….4 
2.1. Aminoácidos……………………………………………………………………………….…….4 
2.1.1 Estructura general de los aminoácidos……………………………………………………….....4 
2.1.2 Clasificación de los aminoácidos…………………………………………………………….....5 
2.1.3 Comportamiento químico de los aminoácidos……………………………………………….....7 
2.1.4 Importancia de los aminoácidos……………………………………………………………....12 
2.2 Enlace Peptídico………………….…………………………………………………….…..….12 
2.2 Péptidos………….…………………………..………………………………………….….….12 
2.3 Proteínas……………………………………………………………………...……………......14 
2.3.1 Composición de las proteínas…………………………………………………………........14 
2.3.2 Conformación de las proteínas…………………………………………………………........15 
2.3.2.1 Proteínas fibrosas………………………………………………………………………….....15 
2.3.2.2 Proteínas globulares……………………………………………………………………..…...17 
2.3.3 Clasificación de las proteínas………………………………………………...…………….......17 
2.3.3.1 Proteínas simples………………………………………...……………………………..….....18 
2.3.3.2 Proteínas conjugadas……………………………………………………………………..…..19 
2.3.4 Estructura de las proteínas………………………………………………………………….…..20 
2.3.4.1 Estructura primaria………………………………………………………………………...…20 
2.3.4.2 Estructura secundaria…………………………………………………………………..….…21 
2.3.4.3 Estructura terciaria…………………………………………………………………….…..…22 
2.3.4.4 Estructura cuaternaria……………………………………………………………….……..…24 
2.3.5 Desnaturalización de las proteínas…………………………………………………………..…24 
2.3.5.1 Agentes físicos……………………………………………………………………….......…25 
2.3.5.1.1 Calor…………………………………………………………………………………..…....25 
2.3.5.1.2 El frio…………………………………………………………...……………………….….25 
2.3.5.1.3 Tratamiento mecánico……………………………………………………………...…........25 
2.3.5.1.4 Presión hidrostática…………………………………………………………………….......25 
 2.3.5.1.5 Irradiación…………………………………………………………………………....…....26 
2.3.5.2 Agentes químicos………………………………………………………………………….....26 
2.3.5.2.1 Ácidos y bases……………………………………………………………………………...26 
2.3.5.2.2 Metales…………………………………………………………………………………..…26 
2.3.5.2.3 Disolventes orgánicos…………………………………………………………….……..…26 
2.3.6 Propiedades funcionales de las proteínas……………………………………………………....27 
2.3.6.1 Propiedades de hidrofobicidad……………………………………………………………….29 
2.3.6.2 Solubilidad………………………………………………………………………………..….29 
2.3.6.3 Viscosidad…………………………………………………………………………………....30 
2.3.6.4 Gelificación………………………………………………………………………………..…30 
2.3.6.5 Texturización…………………………………………………...………………………..…..31 
2.3.6.6 Propiedades emulsificantes……………………………………………………………...…...31 
2.3.6.7 Propiedades espumantes……………………………………………………………………...32 
2.3.7 Propiedades nutricionales de las proteínas……...…………………………………………...33 
2.3.6.1 Necesidades del hombre en proteínas y aminoácidos……………………………………......33 
2.3.6.1.1 Necesidades proteicas…………………………………………………………………...…33 
2.3.6.1.2 Necesidades en aminoácidos indispensables………………………………………………33 
2.3.6.2 El valor proteico de los alimentos………………………………………………………..….34 
2.3.6.2.1 Factores que influyen en el valor proteico…………………………………………………34 
2.3.6.2.2 Determinación del valor nutritivo de las proteínas………………………………………...34 
2.3.6.3 Aceptabilidad de las proteínas alimenticias y alergias…………………………………….....35 
2.3.6.3.1 Principales alérgenos proteicos…………………………………………….………………35 
2.3.7 Los principales alimentos que contienen proteínas…………………………………………....36 
2.3.7.1 Carne……………………………………………………………………………………........37 
2.3.7.1.1 Composición física de la carne……………………………………………………………..37 
 2.3.7.1.2 Cocción de la carne………………………………………………………………………37 
 2.3.7.2 Pescado……………………………………………………………………………………...38 
 2.3.7.2.1 Cocción del pescado…………………………………………………………………..…39 
 2.3.7.3 Huevos……………………………………………………………………………..…….…39 
2.3.7.3.1 Estructura física y composición…………………………………………………..………..39 
 2.3.7.3.2 Funciones………………………………………………………………………………...40 
 2.3.7.4 Aves………………………………………………………………………….……………..40 
 2.3.7.5 Legumbres………………………………………………………………………………….40 
 2.3.7.5.1 Soya……………………………………………………………………………………...41 
2.3.8 NUEVOS ALIMENTOS PROTEÍNICOS…………………………………………………..41 
CAPITULO III: CONCLUSIONES……………………………………………………………….....42 
CAPITULO VI: BIBLIOGRAFIA………………………………………………………………..…43 
ANEXOS.............................................................................................................................................45 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
ÍNDICE DE CUADROS 
 
Contenido Pág. 
1. Aminoácidos que integran las proteínas y sus propiedades………..……………….…...8 
2. Propiedades funcionales de las proteínas empleadas en alimentos ....................... …….28 
3. Capacidad emulsionante de varias proteínas……………………………….…………..29 
4. Contenido de proteínas de algunos alimentos ....................................................... ….…36 
5. Las temperaturas específicas para el grado de cocinado de la carne ..................... ….…38 
6. Composición química en porcentaje del huevo de gallina. ................................... ….…39 
7. Contenido de aminoácidos en legumbres .............................................................. ….…40 
8. Contenido de nutrientes de 100 gr de frijol de soya y harina de soya…………………. 41 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
ÍNDICE DE FIGURAS 
Contenido Pág. 
1. Estructura básica de los aminoácidos .................................................................... ….42. Formas enantioméricas del aminoácido α-alanina ................................................ ….5 
3. Aminoácido no polar ............................................................................................. ….6 
4. Aminoácido no ionizable ....................................................................................... ….6 
5. Aminoácido polar ácidos ....................................................................................... ….7 
6. Aminoácidos polares básicos................................................................................. ….7 
7. Comportamiento de un aminoácido a distintos valores de Ph ............................... ….8 
8. Enlace Peptídico………………………………………………………………….....13 
9. Esquema de la importancia de las proteínas .......................................................... ....15 
10. Proteínas fibrosas ................................................................................................. ....15 
11. Alfa-queratinas .................................................................................................... ....16 
12. Hélice de colágeno............................................................................................... ....16 
13. Proteínas globulares. Estructura terciaria de la mioglobina……………….............17 
14. Secuencia de una cadena de aminoácidos ........................................................... ....20 
15. Estructura secundaria de las proteínas, α-hélice y β-laminar .............................. ....21 
16. Enlaces e interacciones implicados en la estructura terciaria .............................. ....23 
17. Estructuras α-hélice y β-laminar .......................................................................... …23 
18. Hemoglobina humana .......................................................................................... …24 
 
 
 
 
 
 
RESUMEN 
 
El presente trabajo de investigación no experimental ha desarrollado el estudio de los 
aminoácidos y proteínas así como la determinación de la importancia, estructura, propiedades, 
funciones. Índica cómo se están formando las cadenas proteicas y como se clasifican. 
Establece la importancia de las proteínas en cuanto a sus funciones que cumplen, ya que 
realizan funciones elementales para la vida celular, pero demás cada una de estas cuenta con 
una función más específica para nuestro organismo; participan en muchísimas funciones 
(sistema inmune, transporte de oxígeno, también puede servir de combustible, etc.), 
contribuyen a la formación, crecimiento y reparación de todos los órganos. 
Repara los tejidos del cuerpo durante toda la vida, forma defensa contra las enfermedades, 
asegura el buen funcionamiento del organismo, proporciona energía (1 g de proteínas aporta 
4 kcal). 
La clasificación de las proteínas, dependen de su estructura, función, solubilidad, forma. 
 
Palabras Claves: Aminoácidos, Proteína, desnaturalización de proteína, propiedades, 
clasificación, estructura. 
 
 
 
 
 
 
 
iii 
 
ABSTRACT 
 
The present non experimental research work has developed the study of amino acids and 
proteins as well as the determination of the importance,structure,properties,and functions.It 
indicates how the protean chains are being forming and how they are classified. 
It establishes the importance of the proteins regarding to the functions they fulfil,since they 
perform elemental functions for cellular life,but each of one also count on with a more specific 
function for our organism;they participate in many functions(immune system,axygen 
transport,it can also serve as fuel,etc)amd constribute to the formation,growth and repair of 
all organs. 
Repair the tissues of body lifelong,it forms defense against the diseases,ensure the proper 
functioning of organism,provides energy (1 g of proteins contribute 4 Kcal). 
The classification of the proteins depends of their structure,function,solubility,shape. 
Key Words: Amino acids,protein,desnaturalization of protein, properties, classification, 
structure. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
iv 
 
 
MIEMBROS DEL JURADO 
 
 
 
 
 
 
 
Ing. Mg. Sonia Jackeline Zanabria Gálvez ------------------------------------------------ 
 
 
 
 
 
Ing. William E. Heredia Peña ------------------------------------------------ 
 
 
 
 
Ing. Antonio E. Durand Gámez ------------------------------------------------ 
 
 
 
 
1 
 
CAPITULO I: INTRODUCCIÓN 
 
La palabra Proteína, del griego “proteios” que significa “primordial” o “primer lugar”, como 
“sustancia compleja” en cuya composición intervenía el nitrógeno (N), y la cual, era sin duda 
la más importante de todas las sustancias conocidas en el “reino orgánico”, sin la cual no 
parecía posible la vida sobre nuestro planeta. Aunque dentro del campo nutricional, no son 
las que aportan más energía, si son esenciales, pues las proteínas constituyen uno de los 
nutrimentos de mayor trascendencia en los seres vivos (Mulder, 1838). 
 La importancia de las proteínas es que constituyen el 50% del peso seco de la célula (15% 
del peso total) por lo que representan la categoría de biomoléculas más abundante después 
del agua, desempeñan un mayor número de funciones, de todos los seres vivos. Las proteínas 
tienen una estructura y conformación, que les permite desarrollar diferentes funciones en una 
célula viva (Byong, 2000). 
Las proteínas tienen importancia biológica, económica e industrial. La producción de 
proteínas suficientes para la alimentación de la creciente población mundial es el gran reto 
que tiene actualmente la tecnología de los alimentos. Las soluciones vienen no solo de la 
mejora de la producción agrícola sino, también, de nuevos procesos industriales basados en 
la multiplicación de microorganismos (levaduras, hongos, bacterias) de alto contenido 
proteico. 
La fabricación de proteínas específicas a escala comercial para usos determinados (industria 
farmacéutica, alimentaria, química, etc.). 
Un ejemplo destacado es la obtención de insulina humana por cultivos de microorganismos 
genéticamente modificados. Estos procesos se incluyen en el amplio campo de la 
biotecnología, cuyos avances van a impulsar la mayor expansión industrial de los próximos 
años. 
La fabricación de proteínas específicas a escala comercial para usos determinados (industria 
farmacéutica, alimentaria, química, etc.). 
 
2 
 
OBJETIVOS 
 
1. Poder alcanzar un mejor conocimiento de la importancia del consumo de las proteínas 
en los seres humanos y la importancia en la industria de los alimentos. 
2. Describir las funciones que desempeñan en las células y la importancia que tiene su 
estructura para cumplir dicha función. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
3 
 
JUSTIFICACIÓN DE INVESTIGACIÓN AMINOACIDOS Y 
PROTEÍNAS 
 
El tema del estudio de aminoácidos y proteínas tiene un gran interés en la alimentación 
humana debido a su elevado número de funciones biológicas que desempeñan y su gran 
versatilidad funcional que cumplen para mantener en buen estado en salud de cada individuo, 
nutrición y el desarrollo infantil; además se puede afirmar que también tiene una gran 
importancia en el desarrollo económico e industrial. 
La producción de proteínas suficientes para cubrir la alimentación de la creciente población 
mundial es un gran reto que tiene la tecnología de los alimentos en crear nuevos procesos 
industriales basados en la multiplicación de microorganismos (levaduras, hongos, bacterias) 
de alto contenido proteico. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
4 
 
CAPITULO II: REVISION BIBLIOGRÁFICA 
 
2.1. Aminoácidos 
Estos elementos químicos se agrupan para formar unidades estructurales llamadas 
aminoácidos, a los cuales se podrían considerar como los “ladrillos de los edificios 
moleculares proteicos”. Las proteínas son muy importantes en los alimentos,por sus 
diferentes propiedades nutricionales y funcionales (Vaclavik V., A. 2002). 
Los aminoácidos son monómeros de la molécula proteica que contiene un grupo carboxilo (-
COOH) y un grupo amino (NH2-) libres, siendo R u n radical característico para cada ácido 
(Fig.1). 
Aminoácidos esenciales. Son los aminoácidos de proteínas alimentarias que son absorbidos 
y pueden ser metabolizados. 
 
Aminoácidos esenciales. Son los aminoácidos indispensables para la alimentación humana 
son aquellos que el organismo no puede sintetizar en cantidad suficiente para satisfacer sus 
necesidades y su ausencia origina enfermedades carenciales, por lo que se tiene que obtener 
de los alimentos son: histidina (solo para niños), lisina, triptófano, fenilalanina, treonina, 
valina, metionina, leucina e isoleucina. (Berg et al., 2004). 
 
2.1.1. Estructura general de los aminoácidos 
Los aminoácidos contienen un grupo amino primario (-NH2) y un grupo carboxilo (-COOH). 
En los aminoácidos derivados de las proteínas el grupo amino primario ocupa una posición 
alfa con relación con el grupo carboxílico. 
 
Fig. N°1. Estructura general de los aminoácidos (Cheftel et al., 1989). 
5 
 
Carbono α: Es el átomo de carbono adyacente al radial de mayor importancia de una 
molécula orgánica. El carbono alfa se une además un átomo de hidrógeno y una cadena R, 
que distingue a los diferentes aminoácidos. 
 
Al Carbono α se unen: 
- Un grupo amino (NH2) 
- Un grupo carboxilo (COOH) 
- Un hidrógeno (H+) 
- Una cadena lateral o grupo R 
Todos los aminoácidos, excepto glicina, poseen cuatro sustituyentes distintos unidos al 
carbono alfa; como consecuencia el carbono es quiral. Este hecho determina la existencia de 
dos isómeros ópticos (enantiómeros), con configuración espacial distinta, para cada 
aminoácido (Figura 2). Así, los aminoácidos pueden existir en las formas D y L. Ambos 
estereoisómeros están presentes en la naturaleza, pero los organismos sólo incorporan a las 
proteínas la forma L. 
 
Fig. N° 2. Formas enantioméricas del aminoácido α-alanina 
2.1.2. Clasificación de los aminoácidos 
 
Las propiedades específicas de cada uno de los aminoácidos dependen de la cadena lateral 
R, ya que todos comparten un grupo carboxilo y uno amino (Lehninger, 1981). 
 
 A continuación se presentan los aminoácidos constituyentes de proteínas, agrupados según 
las características de sus cadenas laterales. 
6 
 
A. Según la polaridad de esta cadena lateral 
Es posible clasificar los aminoácidos en cuatro grupos, en función de sus características 
químicas de sus restos R, los aminoácidos se clasifican en: 
Grupo I Aminoácidos no polar o hidrófobos: Aminoácidos cuyo resto R no es polar. Esto 
es, no poseen cargas eléctricas en R al tener en él largas cadenas hidrocarbonadas. 
A este grupo pertenecen los aminoácidos con cadena lateral alifática (la alanina, la 
leucina, la isoleucina, la valina y la prolina),con anillos aromáticos (la fenilalanina y 
el triptófano), y el que contiene azufre (la metionina). Son menos solubles en el agua 
que los aminoácidos polares (Cheftel et al., 1989). 
 
Fig. N° 3. Aminoácido no polar. (Gómez M., C.2003). 
 
Grupo II. Aminoácidos polares no ionizables: Poseen restos con cortas cadenas 
hidrocarbonadas en las que hay funciones polares (alcohol, tiol o amida). Contrariamente al 
grupo anterior si una proteína los tiene en abundancia será soluble en agua (Boyer, 2000). 
 
Fig. N° 4. Aminoácido no ionizable. (Gómez M., C.2003). 
7 
 
Grupo III Aminoácidos polares ácidos: 
A este grupo pertenecen los ácidos aspártico y glutámico, cada uno posee un segundo 
grupo carboxilo (COOH), ionizado negativamente a pH 6.0 a 7.0, que les confieren sus 
propiedades ácidas. Son solubles en agua (Lehninger, 1981). 
 
 
Fig. N° 5. Aminoácido polar ácidos (Gómez M., C.2003). 
 
Grupo IV Aminoácidos polares básicos: 
Los aminoácidos básicos son aquellos que su grupo R presenta carga positiva a pH 7.0. 
Todos tienen 6 átomos de carbono, están constituidos por la lisina, arginina y la histidina 
(Herrera, 1986). 
 
Fig. N° 6. Aminoácidos polares básicos. (Gómez M., C.2003). 
2.1.3. Comportamiento químico de los aminoácidos 
 
El punto isoeléctrico (pI) de un aminoácido, es el valor de pH en el cual él se encuentra la 
máxima concentración de zwitterión y se calcula como la media de los pKas de las etapas 
que forman y descomponen el zwitterión. La Figura (7), muestra un ejemplo donde a valor 
8 
 
de pH ácido el aa se encuentra cargado positivamente, en el valor de pH que iguala el valor 
del pI el aa esta doblemente ionizado (zwitterión), y a valor de pH básico el aminoácido a 
liberado un H+ y se encuentra cargado negativamente. 
Este valor depende de las características químicas de la cadena lateral R. 
 
Fig. 7. Comportamiento anfótero de un aminoácido a distintos valores de pH. En el valor de 
pH donde se iguala al punto isoeléctrico se encuentra el zwitterión (Gómez M., C.2003). 
 Cuadro N°1. Aminoácidos que integran las proteínas y sus propiedades (Cheftel et al., 
1989). 
 
En la Tabla 1 se listan los 20 aa que componen las proteínas y sus propiedades. 
9 
 
 
B. Desde el punto de pista de la fisiología y la nutrición, los aminoácidos se 
clasifican en dos grupos 
- Aminoácidos esenciales: 
Se llaman aminoácidos esenciales aquellos que no pueden ser sintetizados en el 
organismo y para obtenerlos es necesario tomar alimentos ricos en proteínas que los 
contengan. Nuestro organismo, descompone las proteínas para obtener los aminoácidos 
esenciales y formar así nuevas proteínas (Lehninger, 1981). 
Valina, leucina, isoleucina, triptófano, fenilalanina, treonina, histidina (esencial para los 
lactantes), lisina, arginina, metionina, cistina que el organismo no sintetiza en cantidades 
suficiente. 
- Histidina: Es esencial para el crecimiento y la reparación de los tejidos, protege al 
organismo de los daños por radiación, reduce la presión arterial y ayuda a la 
excitación sexual. 
- Isoleucina: La Isoleucina es necesaria para la formación de hemoglobina, estabiliza 
y regula el azúcar en la sangre y los niveles de energía. 
- Leucina: Este aminoácido reduce los niveles de azúcar en la sangre y ayuda a 
aumentar la producción de la hormona del crecimiento. 
- Lisina: Ayuda a la producción de anticuerpos que tienen la capacidad para luchar 
contra el herpes labial y los brotes de herpes y reduce los niveles elevados de 
triglicéridos en suero. 
- Metionina: Es un antioxidante de gran alcance y una buena fuente de azufre, lo que 
evita trastornos del cabello, piel y uñas, ayuda a la descomposición de las grasas, 
ayudando así a prevenir la acumulación de grasa en el hígado y las arterias, que 
pueden obstruir el flujo sanguíneo a el cerebro, el corazón y los riñones. 
- Fenilalanina: Aminoácidos utilizados por el cerebro para producir la noradrenalina, 
una sustancia química que transmite señales entre las células nerviosas en el cerebro, 
disminuye el dolor, ayuda a la memoria y el aprendizaje, que se utiliza para tratar la 
artritis, depresión, las jaquecas, la obesidad, la enfermedad de Parkinson y la 
esquizofrenia. 
10 
 
- Treonina: Ayuda a mantener la cantidad adecuada de proteínas en el cuerpo, es 
importante para la formación de colágeno, elastina y esmalte de los dientes, previene 
la acumulación de grasa en el hígado, su metabolismo y ayuda a su asimilación. 
- Triptofano: Este aminoácido es un relajante natural, ayuda a aliviar el insomnio 
induciendo el sueño normal, reduce la ansiedad y la depresión y estabiliza el estado 
de ánimo, ayuda en el tratamiento de la migraña, ayuda a que el sistema inmunológico 
funcione correctamente. 
- Valina: Este aminoácido es útil en el tratamiento de enfermedades del hígado y la 
vesícula biliar, promueve el vigor mental y las emociones tranquilas. 
-Alanina: Desempeña un papel importante en la transferencia de nitrógeno de los 
tejidos hacia el hígado, ayuda en el metabolismo de la glucosa, un carbohidrato simple 
que el cuerpo utiliza como energía. 
 
- Aminoácidos no esenciales: 
Los aminoácidos presentan una serie de reacciones debido a la función amino y acido o 
a las dos. Además, si poseen una cadena lateral reactiva tienen reacciones específicas, 
entre ellas la de producir color, útil para detectar y valorar en forma cuantitativa las 
proteínas y los aminoácidos. Por otra parte, las reacciones que ocurren en las cadenas 
laterales de los aminoácidos se utilizan para modificar químicamente las proteínas 
(Braverman, 1980) 
Todos los aminoácidos no necesariamente se encuentran en una proteína determinada y 
también algunos de ellos pueden estar presentes muchas veces en la misma molécula 
proteica (Lehninger, 1985). 
- Arginina: Retrasa el crecimiento de los tumores y el cáncer mediante el refuerzo del 
sistema inmunológico. 
- Ácido Aspártico: Aumenta la resistencia y es bueno para la fatiga crónica y la 
depresión, rejuvenece la actividad celular, la formación de células y el metabolismo, 
que le da una apariencia más joven, protege el hígado. 
- Cisteína: Funciona como un antioxidante de gran alcance en la desintoxicación de 
toxinas dañinas. Protege el hígado y el cerebro de daños causados por el alcohol, las 
11 
 
drogas y compuestos tóxicos que se encuentran en el humo del cigarrillo, se ha 
utilizado para tratar la artritis reumatoide y el endurecimiento de las arterias. 
- Ácido Glutámico: Es un aminoácido importante en el metabolismo de azúcares y 
grasas, ayuda en el transporte de potasio en el líquido cefalorraquídeo, actúa como 
combustible para el cerebro, ayuda a corregir los trastornos de personalidad, y es 
utilizado en el tratamiento de la epilepsia, retraso mental. 
- Glutamina: Es el aminoácido más abundante en los músculos. La Glutamina ayuda 
a construir y mantener el tejido muscular, ayuda a prevenir el desgaste muscular que 
puede acompañar a reposo prolongado en cama o enfermedades como el cáncer y el 
SIDA. 
- Glicina: Es un aminoácido útil para reparar tejidos dañados, ayudando a su curación. 
- Ornitina: Ayuda en la regeneración del hígado y estimula la secreción de insulina. 
La Ornitina también ayuda a que la insulina funcione como una hormona anabólica 
ayudando a construir el músculo. 
- Prolina: Mejora la textura de la piel, ayudando a la producción de colágeno y reducir 
la pérdida de colágeno a través del proceso de envejecimiento. 
- Serina: Este aminoácido es necesario para el correcto metabolismo de las grasas y 
ácidos grasos, el crecimiento del músculo, y el mantenimiento de un sistema 
inmunológico saludable. 
- Taurina: La Taurina fortalece el músculo cardíaco, mejora la visión, es el 
componente clave de la bilis, la cual es necesaria para la digestión de las grasas, útil 
para las personas con aterosclerosis. 
- Tirosina: Es un precursor de la adrenalina que regulan el estado de ánimo. Estimula 
el metabolismo y el sistema nervioso, actúa como un elevador del humor, suprime el 
apetito y ayuda a reducir la grasa corporal. 
 
 
 
 
12 
 
2.1.4. Importancia de los aminoácidos 
 
- La arginina participa en la elaboración de urea en el hígado. 
- La lisina se utiliza para producir carnitina en el cuerpo. 
- La cistina es uno de los aminoácidos principales de la insulina, y se forma en el cuero 
a partir de la cisteína. 
- El ácido glutámico es de naturaleza ácida. Reviste interés debido a que su sal, el 
glutamato mono sódico, se usa como saborizante de los alimentos. 
- La histidina es un aminoácido básico a causa del anillo de imidazol de si estructura. 
- La fenilalanina y la tirosina son aminoácidos neutros con una estructura similar. El 
cuero no puede producir fenilalanina, pero si la puede convertir en tirosina. Ambas 
contienen un anillo de benceno en su estructura que le proporciona al cuerpo materia 
prima para sintetizar las hormonas adrenalina y tiroxina. 
- El triptófano se encuentra formando parte de las proteínas caseína y fibrina (en la 
sangre). 
2.2. Enlace peptídico 
2.2.1. Los péptidos. 
Los aminoácidos se enlazan para formar proteínas mediante enlace peptídico. Los péptidos 
son compuestos formados por la unión de aminoácidos mediante enlace peptídico. El enlace 
peptídico es una unión covalente tipo amida sustituida que se da al reaccionar el grupo amino 
de un aminoácido con el grupo carboxilo de otro aminoácido con desprendimiento de una 
molécula de agua Cuando dos aminoácidos reaccionan para formar un enlace peptídico el 
compuesto resultante recibe el nombre de dipéptido. 
 Por ser el enlace peptídico una unión "cabeza-cola" (grupo amino con grupo carboxilo) un 
dipéptido conserva siempre un grupo amino libre, que puede reaccionar con el grupo 
carboxilo de otro aminoácido, y un grupo carboxilo libre, que puede reaccionar con el grupo 
amino de otro aminoácido. Esta circunstancia permite que mediante enlaces peptídicos se 
puedan enlazar un número elevado de aminoácidos formando largas cadenas que siempre 
tendrán en un extremo un grupo amino libre (extremo amino terminal) y en el otro un grupo 
carboxilo libre (extremo carboxi-terminal). Los péptidos se clasifican según el número de 
13 
 
restos de aminoácidos que los forman. Así los péptidos formados por 2, 3, 4,aminoácidos se 
denominan respectivamente dipéptidos, tripéptidos, tetrapéptidos.En general cuando el 
número de aminoácidos implicados es menor o igual a 10 decimos que se trata de un 
oligopéptido, cuando es mayor que 10 decimos que se trata de un polipéptido. Es también 
frecuente el uso de la expresión cadena polipeptídica en lugar de polipéptido. Cuando una 
cadena polipeptídica tiene más de 100 restos de aminoácidos (es un límite arbitrario y que no 
hay que tomar al pie de la letra) decimos que se trata de una proteína. Sin embargo hay que 
tener en cuenta que existen proteínas, llamadas oligoméricas, que están formadas por varias 
cadenas polipeptídicas, por lo que los términos cadena polipeptídica y proteína no pueden 
considerarse sinónimos en todos los casos. 
 
Fig. 8 .Enlace Peptidico (Gómez M., C.2003). 
Aunque en el sucesivo nos ocuparemos fundamentalmente de proteínas formadas por 
centenares de residuos de aminoácidos, es conveniente resaltar que algunos péptidos cortos 
presentan actividades biológicas importantes. Entre ellos cabe citar algunas hormonas como 
la oxitocina (nueve residuos aminoácidos), que estimula las contracciones del útero durante 
el parto, o la bradiquinina (nueve residuos), que inhibe la inflamación de los tejidos. También 
son dignas de mención las encefalinas, péptidos cortos sintetizados en el sistema nervioso 
central que actúan sobre el cerebro produciendo analgesia (eliminación del dolor). Los 
venenos extremadamente tóxicos producidos por algunas setas como Amanita phaloides 
también son péptidos, al igual que muchos antibióticos 
14 
 
2.3. Proteínas 
 
Las proteínas son biomoléculas de elevado peso molecular (macromoléculas) formadas por 
aminoácidos, que se unen en varias cadenas para formar su estructura. Debido a que hay 
tantos y diversos aminoácidos, existen múltiples configuraciones y por lo tanto muchas 
proteínas diferentes. Estas sustancias desempeñan funciones biológicas en el organismo 
humano, entre las que se cuenta principalmente la regeneración y la formación de tejidos, la 
síntesis de enzimas, anticuerpo y hormonas y como constituyente de la sangre, entre otras: 
forman parte del tejido conectivo y muscular de los animales y de otros sistemas regidos 
estructurales (Budai D., S.1998). 
 Son importantes como sustancias nitrogenadas necesarias para el crecimiento, 
mantenimiento y la reparación del cuerpo, y para el reemplazo de tejidos desgastados o 
dañados; para producir enzimas metabólicas y digestivas; comoconstituyente esencial de 
ciertas hormonas, por ejemplo, tiroxina e insulina. Son el principal componente estructural 
de las células y los tejidos, y constituyen la mayor porción de sustancia de los músculos y 
órganos (Campbell, 2006). 
2.3.1. Composición de las proteínas. 
Desde el punto de vista de su composición elemental todas las proteínas contienen 50-55 % 
de carbono, 6-7 % de hidrogeno ,20 -23 % de oxígeno, 12-19 de nitrógeno y 0,2-3,0 % de 
azufre. En algunas se ha encontrado fosforo, hierro, zinc y cobre (Robinson, 1991). 
Hay otros elementos que aparecen solamente en algunas proteínas (fósforo, cobre, zinc, 
hierro, etc.). Existen 20 α-aminoácidos diferentes que forman parte de las proteínas. En las 
moléculas proteicas los sucesivos restos aminoácidos se hallan unidos covalentemente entre 
sí formando largos polímeros no ramificados. El tipo de enlace que los une recibe el nombre 
de enlace peptídico. 
Las proteínas tienen carácter anfótero; es decir, se comportan como ácidos débiles frente a 
las bases y como bases débiles frente a los ácidos. El grupo amino es aceptor de protones y 
el grupo carboxilo dador de protones (Byong, 2000). 
15 
 
 
Fig. 9. Esquema de la importancia de las proteínas. (Robinson, 1991). 
2.3.2. Conformación de las proteínas 
 
Cada tipo de molécula proteica posee una organización tridimensional conocida como su 
conformación. Según sea la conformación, las proteínas se dividen en dos tipos: 
2.3.2.1. Proteínas fibrosas 
 
Están formadas por cadenas poli peptídicas ordenadas en paralelo a lo largo de un eje común 
lineal, formando fibras o laminas largas. 
Ejemplos son: el colágeno de los tendones, la matriz de los huesos, la alfa-queratina del pelo, 
uñas y plumas y la elastina del tejido conjuntivo elástico. Función estructural. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Fig. 10. Proteínas fibrosas. (Robinson, 1991). 
 
16 
 
 Las alfa-queratinas: Son las proteínas más abundantes del pelo y las uñas y forman 
parte de la piel de los animales. realizan una función estructural muy importante en 
el núcleo, citoplasma y superficie de muchos tipos celulares. 
 
Fig. 11. Alfa-queratinas 
 
 El colágeno: El colágeno, que forma parte de huesos, piel, tendones y cartílagos, es 
la proteína más abundante de los vertebrados. La molécula contiene por lo general 
tres cadenas polipeptídicas muy largas, cada una formada por unos 1.000 
aminoácidos, trenzadas en una triple hélice siguiendo una secuencia regular que 
confiere a los tendones y a la piel su elevada resistencia a la tensión. 
 
Fig. 12. Hélice de colágeno (Byong, 2000). 
 
 Queratina: La queratina, que constituye la capa externa de la piel, el pelo y las uñas 
en el ser humano y las escamas, pezuñas, cuernos y plumas en los animales, se 
retuerce o arrolla en una estructura helicoidal regular llamada hélice á. 
 Proteínas Musculares: La miosina, que es la principal proteína responsable de la 
contracción muscular, se combina con la actina, y ambas actúan en la acción contráctil 
del músculo esquelético y en distintos tipos de movimiento celular. 
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17 
 
2.3.2.2. Proteínas globulares 
 
Estas proteínas están constituidas por una o varias cadenas poli peptídicas plegadas, 
adoptando forma esférica o globulares compactas. Algunas moléculas poseen a la vez 
propiedades fibrosas y globulares (actina, fibrinógeno) (Braverman ,1980). 
Forman especialmente las proteínas de las enzimas, las hormonas y anticuerpos con actividad 
biológica (cheftel et al, 1992). 
 
 Fig. 13. Proteínas globulares. Estructura terciaria de la mioglobina (Boyer., R. 2000). 
La hemoglobina es una proteína respiratoria que transporta oxígeno por el cuerpo; a ella se 
debe el color rojo intenso de los eritrocitos. Se han descubierto más de 100 hemoglobinas 
humanas distintas, entre ellas la hemoglobina S, causante de la anemia de células falciformes. 
- Enzimas: Todas las enzimas son proteínas globulares que se combinan con otras 
sustancias llamadas sustratos, para catalizar las numerosas reacciones químicas del 
organismo. 
- Anticuerpos: Los anticuerpos, también llamados inmunoglobulina, agrupan los 
miles de proteínas distintas que se producen en el suero sanguíneo como respuesta a 
los antígenos (sustancias u organismos que invaden el cuerpo). 
2.3.3. Clasificación de las proteínas 
La gran diversidad de proteínas y sus diferentes características son las principales causas para 
que su clasificación sea extensa. Los criterios más usuales están basados en la composición, 
la forma, solubilidad, función biológica o estructura tridimensional de las proteínas (Murray 
et al., 1997). 
18 
 
2.3.3.1. Proteínas simples 
 
Son aquellas que, por hidrolisis, completa originan solo aminoácidos. Contienen un 50 % de 
carbono, 7 % de hidrogeno, 23 % de oxígeno, 16 % de nitrógeno y 0 a 3 de azufre (Robinson 
,1991). 
Las proteínas simples se dividen en: 
- Albúminas: Estas proteínas son solubles en agua, se encuentran en todas las células 
del cuerpo y también en el torrente sanguíneo. Algunos ejemplos lacto albúminas que 
se encuentran en la leche y las seroalbúminas que se encuentran en la sangre. 
- Globulinas: Estas proteínas son insolubles en agua, pero son solubles en soluciones 
salinas diluidas con fuertes ácidos y sus bases. Los ejemplos de globulinas son la lacto 
globulina de la leche y la ovoglobulina. 
- Glutelinas: Estas proteínas son solubles en ácidos diluidos y en álcalis. La proteína 
de glutelina de trigo es un buen ejemplo de glutelinas. Éstas, sólo se producen en el 
material vegetal. 
- Prolaminas: Estas proteínas son solubles en un 70 u 80% de alcohol. Entre ellas 
podemos destacar el fliadin de trigo y la zeína del maíz. Se encuentran únicamente en 
los materiales vegetales. 
- Albumunoides: Los albuminoides o las selenoproteinas son insolubles en todos los 
disolventes neutros, en los álcalis diluidos y en los ácidos. Se encuentran en los tejidos 
conectivos, en el cabello y en las uñas. 
- Histonas: Éstas son proteínas solubles en agua en la que los ácidos básicos aminados 
son predominantes. Son ricos en arginina o en lisina. Las eucariotas del ADN de los 
cromosomas se asocian con las histonas en la formación de las nucleoproteínas. 
 
- Protaminas: Estas proteínas son solubles en agua y en poli péptidos básicos de bajo 
peso molecular (aproximadamente de unos 4.000 daltons). Son muy ricos en 
aminoácidos argininos. 
 
 
19 
 
2.3.3.2. Proteínas conjugadas 
 
Estas proteínas contienen además de su cadena poli peptídica un componente que no es un 
aminoácido, denominado grupo prostético. Las proteínas conjugadas consisten en proteínas 
simples combinadas con algún componente no proteico (Belitz net al ,1985). 
Este grupo de proteínas se puede clasificar de acuerdo a la naturaleza química de los grupos 
prostéticos como: 
- Nucleoproteínas: (Proteína + ácido nucleico). 
Son proteínas que Resultan de la asociación entre la proteína de carácter básico y un 
ácido nucleico. 
- Glicoproteínas (Proteínas + carbohidratos): 
Las glicoproteínas son proteínas combinadas con carbohidratos. En la mayoría de las 
glicoproteínas, la unión se hace entre las asparaginas (ANS) y N-acetil-D-
glucosamina (GIcNAc). Las glándulas salivales y las glándulas mucosas del tracto 
digestivo segregan mucoproteínas en las que se combinan N- acetilglicosamina y 
serinel treonina de la proteína. 
 
- Fosfoproteínas (proteína + fosfato): 
Son proteínas combinadas con un radical que contiene fosfato, distinto de un ácido 
nucleico o de un ácido fosfolípido. Unos ejemplos de fosfoproteínas son la caseína 
de la leche y caseína de la leche, la vitelina del huevo. 
 
- Cromoproteínas: 
Éstas son las proteínas, combinadas un pigmentogeneralmente una globulina y una 
estructura coloreada. Algunos ejemplos de cromoproteínas son los pigmentos 
respiratorios de hemoglobina y de hemocianina, púrpura visual o la rodopsina que se 
encuentra en los bastones de los ojos, los flavoproteínas y los citocromos. 
 
- Metal proteínas: 
Estas son proteínas conjugadas con iones metálicos que no forman parte del grupo 
prostético. 
20 
 
- Lipoproteínas: 
Estas son unas proteínas conjugadas con lípidos. 
2.3.4. Estructura y conformación proteica 
 
La estructura de las proteínas es muy compleja y única, está determinada por la conformación 
de los aminoácidos y la secuencia en la que se encuentran en la cadena. Para entender las 
funciones de las proteínas en los alimentos, particularmente a nivel molecular y los cambios 
que generan en las proteínas durante el procesado, es importante conocer las bases de la 
estructura proteica (Vaclavik, 2002). 
2.3.4.1. Estructura primaria 
 
La estructura primaria de las proteínas está conformada por la secuencia específica de 
aminoácidos, unidos por enlaces peptídicos. Las cadenas polipeptídicas presentan polaridad, 
debido a que en sus extremos hay un grupo α - amino y un grupo α – carboxilo. Para escribir 
la secuencia de aminoácidos se empieza desde el extremo amino terminal, debido a que, se 
considera que es el comienzo de la cadena polipeptídica (Berg et al., 2004). 
En toda cadena polipeptídica, el primer aminoácido, aminoácido amino terminal, va a tener 
el grupo amino libre (se indica mediante una H), y el último aminoácido, carboxilo terminal, 
tendrá libre el grupo carboxilo, lo que se indica mediante un OH (Braverman, 1980). 
 
Fig. 14. Secuencia de una cadena de aminoácidos (Braverman, 1980). 
 
 
21 
 
2.3.4.2. Estructura secundaria 
 
Se refiere a la organización tridimensional de los segmentos de una cadena polipeptídica, 
esta estructura mantiene enlaces no covalentes. La disposición espacial que adquiere la 
cadena polipeptídica depende de la orientación de los átomos –C-N-Cα- que se presentan de 
manera repetitiva y constituyen “el esqueleto” de las proteínas. (Blanco, 2007). 
Los ángulos y longitudes de los enlaces indican las características más importantes del enlace 
peptídico y del esqueleto: 
a) En el enlace peptídico sus cuatro átomos y los dos átomos de carbono α adheridos 
se encuentran en un mismo plano espacial y los grupos H y R de los carbonos α 
se dirigen hacia fuera del plano. 
b) Debido a la orientación espacial y dada la configuración L de cada residuo, los 
grupos R de cada uno de los átomos de carbono α se encuentran de una manera 
trans repetitiva (Bohinski, 1991). 
La α- hélice se forma al enrollarse helicoidalmente sobre sí misma la estructura primaria y 
se debe a la formación de interacción tipo puente hidrógeno entre el –C=O de un aa y el –
NH del cuarto aa que le sigue en la espiral. En la disposición β-laminar los aa no forma una 
hélice sino una cadena en forma de zigzag (Boyer, 2000). 
Helicoidal al azar: se refiere a una estructura secundaria desordenada o mal definida. Esta 
estructura se presenta cuando las cadenas laterales de los aminoácidos no permiten la 
formación de la hélice α o la hoja β (Vaclavik, 2002). 
 
Fig. 15. Estructura secundaria de las proteínas, α-hélice y β-laminar (Bohinski, 1991). 
22 
 
2.3.4.3. Estructura terciaria 
 
La arquitectura total de la molécula proteínica determina la estructura terciaria, que se refiere 
a la organización tridimensional de una proteína completa. La disposición tridimensional se 
mantiene gracias a uniones e interacciones de las cadenas laterales de residuos aminoacídicos 
de los polipéptidos, como son: las uniones salinas, enlaces de hidrógeno, puentes disulfuro, 
fuerzas de Van der Waals e interacciones hidrofóbicas (Teijón, 2006). 
Esta conformación globular facilita la solubilidad en agua y así realizar funciones de 
transporte, enzimáticas, hormonales, etc. 
 
Los enlaces responsables del mantenimiento de la estructura terciaria son: 
- Enlace covalente: consiste en una compartición de electrones, que generan un enlace 
fuerte, que permite brindar una gran estabilidad a la cadena proteica (Teijón, 2006). 
- Enlace iónico: se refiere a un puente salino. Se puede presentar por dos grupos polares 
de la cadena de aminoácidos, que según el pH tendrán carga eléctrica positiva o 
negativa. (Lehninger, 1981). 
- Enlace de hidrógeno: las cadenas laterales de los aminoácidos que poseen hidrógeno 
fijo en oxígeno o nitrógeno, como sucede en los grupos alcohólicos de serina y 
treonina, pueden formar enlaces de hidrógeno con átomos ricos en electrones (Harvey 
et al., 2006). 
- Enlace por fuerzas de Van der Waals: se forman entre las cadenas laterales que 
contienen radicales, son sumamente débiles y actúan en distancias extremadamente 
cortas, poseen componentes de atracción y repulsión. Las fuerzas de atracción son las 
que interaccionan entre dipolos inducidos formados por las oscilaciones instantáneas 
en la distribución de electrones en los átomos cercanos (Harvey et al., 2006). 
- Presencia de cadenas hidrofóbicas: Son interacciones que implican a las cadenas 
laterales no polares de los aminoácidos como leucina, valina, isoleucina, metionina, 
fenilalanina, triptófano, etc., dentro de soluciones acuosas (Peña, 2004). 
23 
 
 
Fig. 16. Enlaces e interacciones implicados en la estructura terciaria (Peña, 2004). 
Como resultado de estas interacciones, el polipéptido se plegará, enrollará y girará tomando 
la forma más estable para una determinada secuencia de aa, conocida como conformación 
nativa. Las estructuras secundaria y terciaria contribuyen a la forma de una proteína, las 
cuales pueden ser divididas en dos categorías: fibrilares y globulares. 
Las proteínas fibrilares: presentan estructuras secundarias definidas (α-hélice o β-laminar), 
repetitivas y altamente ordenadas, definidas por la secuencia de aa. 
Proteínas globulares representan la mayor fracción de las proteínas presentes en las células. 
Se denominan globulares porque sus cadenas polipeptídicas se pliegan formando estructuras 
compactas. 
 
Fig. 17. Estructura de una proteína globular, donde se observan las 
Estructuras α-hélice y β-laminar (Lehninger, 1981). 
24 
 
2.3.4.4. Estructura cuaternaria 
 
El nivel cuaternario consiste en una asociación de dos o más cadenas polipeptídicas unidas 
solamente por fuerzas de atracción no covalentes entre los grupos R de la superficie de las 
cadenas. No existe formación de enlaces covalentes, como los puentes -S – S-, entre las 
diferentes cadenas. Las proteínas que pertenecen a este grupo se conocen como oligómeros 
(dímeros, trímeros, tetrámeros, etc.) y las cadenas individuales se llaman subunidades. 
Cuando las cadenas subunitarias son idénticas, la proteína es un oligómero homogéneo, si 
son diferentes, son oligómeros heterogéneos. Las interacciones que se presentan entre las 
subunidades pueden tener diferentes geometrías, lo que condiciona la simetría de la estructura 
cuaternaria de las proteínas (Bohinski, 1991). 
 
Fig. 18. Hemoglobina humana (la proteína encargada de transportar el oxígeno en la 
sangre). (Instituto Nacional de las Investigaciones del Genoma Humano, 2008). 
2.3.5. Desnaturalización de las proteínas 
 
Una proteína nativa es aquella que posee todas sus propiedades biológicas características sin 
ninguna modificación, mientras que aquella que ha perdido sus propiedades se conoce como 
proteína desnaturalizada. La desnaturalización puede ser reversible o irreversible. Un 
ejemplo de desnaturalización irreversible, es la cocción de un huevo, la clara de huevo se 
coagula irreversiblemente. En cambio en la desnaturalización reversible se logra utilizar 
como reactivos la urea y el mercaptoetanol (Campbell, 2006). 
25 
 
2.3.5.1. Agentes Físicos 
2.3.5.1.1 Calor 
 
Es el más frecuentemente se relaciona con los fenómenosde desnaturalización de proteínas 
pues puede ser considerable la intensidad de desdoblamiento de la proteína motivada por la 
desnaturalización. 
La velocidad y tiempo de desnaturalización depende de la temperatura. 
Para la mayoría de las reacciones químicas, esta velocidad se duplica cuando la temperatura 
aumenta 10 °c. sin embargo, en el caso de la desnaturalización de las proteínas, si la 
temperatura aumenta 10 °c , la velocidad de reacción aumenta unas 600 veces en los 
intervalos de temperatura en los que se realiza la desnaturalización. 
2.3.5.1.2. El frio 
 
Las bajas temperaturas pueden inducir la desnaturalización de numerosas proteínas. Así, 
enzimas que son estables a la temperatura ambiente pueden inactivarse a ° c (L-treonina 
desaminasa) y algunas proteínas se agregan y precipitan cuando alcanzan las temperaturas 
de congelación. Varias lipasas y oxidasas no solo son resistentes a las temperaturas de 
congelación, sino que incluso siguen activas a esas temperaturas. 
2.3.5.1.3. Tratamiento mecánico 
 
Numerosos tratamientos mecánicos, tales como el amasado o la laminación que se aplican al 
pan y otras pastas, pueden desnaturalizar las proteínas por las fuerzas de cizallamiento que 
originan. Los estiramientos reiterados modifican la red proteica debida principalmente a la 
ruptura de las hélices alfa. 
2.3.5.1.4. Presión hidrostática 
 
La presión hidrostática puede tener un efecto desnaturalizante, pero en general solo para 
valores superiores a 50 k pa. Así, la ovoalbúmina y la tripsina se desnaturalizan a presiones 
de 50 y 60 k pa. Respectivamente. 
26 
 
2.3.5.1.5. Irradiación 
 
Los efectos de las radiaciones electromagnéticas sobre las proteínas varían en función de la 
longitud de onda y energía aplicadas. Los residuos de aminoácidos aromáticos 
(Trp,Tir,Fen)absorben radiaciones ultravioletas que pueden inducir a una modificación de la 
conformación de la conformación y si el nivel energético es suficientes, a una rotura de las 
uniones disulfuro. Las radiaciones ionizantes también pueden producir modificaciones de 
conformación, así como oxidación de algunos residuos de aminoácidos. 
2.3.5.2. Agentes químicos 
2.3.5.2.1. Ácidos y bases 
 
El pH del medio en el cual está la proteína, tiene una influencia considerable en el proceso 
de desnaturalización. La mayoría de las proteínas son estables para una determinada zona de 
ph y frecuentemente se desnaturalizan cuando se someten a valores de pH muy altos o muy 
bajos. Con estos valores extremos de pH, se producen en la molécula fuertes repulsiones 
electrostáticas de los grupos iónicos, lo que favorece el desdoblamiento (desnaturalización) 
de la molécula. 
2.3.5.2.2. Metales 
 
Los iones de metales alcalinos (tal como los iones sodio y potasio) solo reaccionan de una 
forma limitada con las proteínas, mientras que los alcalinos terreos, tales como el calcio y 
magnesio, son más reactivos. Los iones de metales de transición, tales como los iones de Cu, 
Fe,Hg y Ag reaccionan rápidamente con las proteínas. 
2.3.5.2.3. Disolventes orgánicos 
 
La mayor parte de los disolventes orgánicos pueden considerarse como agente 
desnaturalizante. Modifican la constante dialéctica del medio por lo tanto las fuerzas 
electrostáticas que contribuyen a la estabilidad de las proteínas. 
 
27 
 
 Reacciones de las proteínas durante la preparación de los alimentos 
La preparación de los alimentos puede tener como consecuencia alteraciones químicas de las 
proteínas cuyo tipo y magnitud dependen de varios parámetros; por ejemplo, de la 
composición del alimento, de las condiciones del proceso tales como tiempo, temperatura, 
pH y presencia de oxígeno. 
El resultado de tales reacciones puede ser una disminución del valor biológico de la 
proteína debido por ejemplo a: 
• Destrucción de aminoácidos esenciales 
• Transformación de los aminoácidos esenciales en derivados, que no pueden ser 
utilizados metabólicamente. 
• Disminución de la digestibilidad por uniones intra o intercatenarias. 
• En los alimentos proteicos en los cuales se producen procesos hidroliticos como en 
la carne, pescado, queso, los aminoácidos liberados pueden contribuir al sabor. 
La calidad gustativa depende de la configuración de los aminoácidos los que presentan sabor 
dulce pertenecen mayoritariamente a la serie D y los amargos a la serie L- los aminoácidos 
con cadenas laterales cíclicas son o bien dulces o bien amargas. (Belitz, Grosch, 1985). 
Los aminoácidos de las proteínas naturales tienen un carbono asimétrico, son ópticamente 
activos y presentan la configuración L. en tanto que la configuración D- se encuentra en los 
obtenidos por síntesis(Braverman,1880). 
2.3.6. Propiedades funcionales de las proteínas 
 
Las propiedades funcionales permiten el uso de las proteínas como ingredientes en alimentos, 
aunque generalmente se incorporan en mezclas complejas. Las características sensoriales 
resultan de más importancia para el consumidor que el valor nutricional, el que 
frecuentemente se altera para lograr buenas cualidades organolépticas, como textura, sabor, 
color y apariencia, las que a su vez son el resultado de interacciones complejas entre los 
ingredientes. 
28 
 
Se definen como “cualquier propiedad fisicoquímica de los polímeros que afecta y modifica 
algunas características de un alimento y que contribuye a la calidad final del producto”; por 
ejemplo, son propiedades funcionales la hidratación, el espumado, la emulsificación, la 
gelificación, etc.; éstas dependen fundamentalmente de factores intrínsecos propios de la 
molécula (conformación, relación y disposición de los aminoácidos, hidrofobicidad, 
ionización, carga eléctrica, forma, peso molecular, etc.), así como de factores extrínsecos del 
medio que los rodea, y que en ocasiones pueden modificarse (pH, fuerza iónica, temperatura, 
actividad acuosa, constante dieléctrica, etcétera). 
En el cuadro se muestran las propiedades funcionales más importantes que se presentan 
cuando los polipéptidos accionan entre sí, o entre los demás constituyentes de los alimentos, 
principalmente con el agua, los hidratos de carbono, los lípidos y las sales; estas asociaciones 
están en-función de los factores intrínsecos y extrínsecos que ya indicamos. 
CUADRO N° 2: Propiedades funcionales de las proteínas empleadas en alimentos 
(Kinsella, 1985). 
 
FUNCION PROPIEDADES 
FISICO/QUIMICA 
ALIMENTO TIPO DE PROTEINA 
Solubilidad Hidrofilicidad, 
carga neta 
Bebidas Proteínas de suero, proteínas aisladas 
de ajonjolí. 
Viscosidad Hidrofilicidad, 
hidrodinámica del 
tamaño y forma 
Sopas,postre,salsas y 
aderezos 
Gelatina, soya 
Absorción 
de agua 
Hidrofilicidad Salchichas, pasteles y 
panes 
Proteína muscular y huevos. 
Gelación Atrapamiento de 
agua, formación de 
redes 
Cárnicos,geles,pasteles,
panadería quesos 
Proteína muscular y huevos y de la 
leche 
Adhesión-
Cohesión 
Interacción iónica Cárnicos,salchichas,past
as 
Proteína muscular, huevos, proteína 
de suero. 
Elasticidad Interacciones 
hidrofobicas 
Panadería y cárnicos Proteínas musculares, gluten y 
proteína de cereales 
Emulsificaci
on y 
espumado 
Flexibilidad y 
rigidez 
Mayonesa y aderezos Huevo,leche,soya 
Capacidad 
de ligar agua 
grasa y 
sabores 
Interacciones 
hidrofobicas 
Productos de pandearía 
bajo en grasa 
Proteína lácteas, proteína de huevo, 
gluten y proteína de cereales 
29 
 
En el cuadro N° 3 se muestran los valores de la capacidad emulsificante de algunos 
productos; a esta lista continuamente se le adicionan otros, tales como los derivados del 
ajonjolí, que son buenos emulsificantes, o los de la sangre; se ha sugerido utilizar este último, 
después de una decoloración, para la elaboración de algunos alimentos. 
Cuadro N°3: Capacidad emulsionante de varias proteínas (mL aceite/100 mg proteína) 
(Robinson, 1991). 
Albúmina de huevo 100 
Caseinatos 40-100 
Lactoalbúmina79.5 
Harina de cacahuate 9.7 
Harina de soya 12.0 
Harina de ajonjolí 9.8 
Gluten de trigo 13.9 
Proteína de levaduras 16.4 
Proteína unicelular 14.3 
Harina de pescado 10.8 
2.3.6.1. Propiedades de hidrofobicidad 
 
En el caso de las proteínas de la carne, la edad del animal también influye; los más viejos 
emulsifican mejor la grasa. Cuando éstas se calientan a >45 °C, se congelan o se someten a 
pH <5.5, se reducen la dispersabilidad, y aumenta la hidrofobicidad superficial, lo cual 
provoca una disminución de su capacidad de emulsificación; sin embargo, el calentamiento 
a altas temperaturas y a pH bajos, favorece la gelificación;92 por esto, la funcionalidad de 
las proteínas depende del tratamiento a que se sometan y del balance entre parámetros tales 
como la dispersabilidad, la hidrofobicidad, el contenido de sulfhidrilos, etcétera (Robinson, 
1991). 
2.3.6.2. Solubilidad 
 
Los equilibrios de solubilidad de proteínas se alcanzan lentamente. Además, los valores de 
solubilidad pueden variar según el proceso seguido para establecer las condiciones finales de 
pH, fuerza iónica, temperatura y concentración proteica. 
30 
 
En fin, la solubilidad también es una característica importante a tener en cuanta con las 
proteínas utilizadas en las bebidas. 
2.3.6.3. Viscosidad 
 
La viscosidad de un fluido refleja su resistencia al deslizamiento; viene expresada por el 
coeficiente de viscosidad que es la relación entre la fuerza de corte o cizallamiento y la 
velocidad relativa de corte o cizallamiento (Cheftel, et al, 1989). 
2.3.6.4. Gelificación 
Tiene un papel fundamental en la preparación de numerosos alimentos, entre los cuales hay 
diversos productos lácteos; la clara de huevo coagulada: geles de gelatina; diversos 
productos calentados a base de carne o pescado triturados; geles proteicos de soja; las 
proteínas vegetales texturadas por extrusión o trefilado y las pastas de panadería. 
Consecuentemente, la rigidez, la textura, etc., de cada gel es muy variable y no todas las 
proteínas los producen en las mismas condiciones; incluso se ha observado que en lo 
individual, cada fracción proteínica constituyente del suero de la leche desarrolla una 
dinámica diferente de gelificación. 
Los geles de la carne son más estables cuando se inducen entre 60 y 70°C; sin embargo. a 
esta temperatura los de la soya son muy débiles e inestables y se consiguen mejor cuando la 
temperatura alcanza 90 o 100°C. 
Las mezclas a base de carne-soya que se usan para fabricar embutidos llegan a presentar 
algunos problemas de gelificación, pues en el proceso comercial se calientan a 70°C; sin 
embargo, con un tratamiento térmico adecuado que induzca la desnaturalización de las 
proteínas de soya se llega a mejorar sus propiedades gelificantes. 
2.3.6.4.1. Métodos de evaluación de los geles proteicos 
Frecuentemente se mide la cantidad de agua englobada en el gel durante su formación, o bien 
la pérdida de agua que surge cuando se somete el gel a una compresión o centrifugación 
moderada. 
31 
 
La microscopia electrónica de transmisión o de barrido, permite estudiar la estructura de los 
geles, forma y posición de los agregados y/o de los filamentos, así como la amplitud de los 
poros. 
2.3.6.5. Texturizacion 
 
2.3.6.5.1. Coagulación térmica y formación de una película 
Las soluciones concentradas de proteínas de soja pueden coagularse térmicamente sobre una 
superficie metálica lisa, tal como la de un secador de rodillos. Las películas proteicas 
obtenidas, finas e hidratadas, pueden plegarse, prensarse juntas, cortarse, etc. 
Si se mantiene durante horas, la leche de soja a 95 ° c, se forman finas películas de 
lipoproteína en la superficie. Debido a la evaporación del agua y coagulación térmica de las 
proteínas. Estas películas pueden renovarse muy fácilmente, retirando la capa anteriormente 
formando. 
2.3.6.6. Propiedades emulsificantes 
 
Las emulsiones son dispersiones en dos líquidos no miscibles, de los cuales uno se encuentra 
bajo la forma de pequeñas gotitas dispersas y el otro bajo la forma de una fase continua 
dispersante. La mayor parte de las emulsiones alimenticias son del tipo aceite en agua. 
Existen diversos alimentos con estructura de emulsión que se estabilizan con proteínas, tales 
como la mayonesa, los embutidos, los helados, los productos de la repostería, etc., pero dadas 
las características de cada sistema, no cualquier polipéptido es adecuado para todos. Por esta 
razón, como sucede con los emulsionantes sintéticos, se han propuesto métodos para medir 
la capacidad emulsionante de las proteínas, basados en el índice de absorción agua/aceite que 
mide su carácter hidrófilo-lipófilo; es decir, determina si su tendencia a la solubilidad es 
liposoluble o hidrosoluble. 
Una característica muy peculiar de las proteínas de la leche, del huevo, de la carne, de la 
soya, del pescado y algunas otras, es que establecen geles, ya sea mediante la adición de iones 
divalentes por un calentamiento de la suspensión correspondiente y después enfriamiento, o 
por acción enzimática. 
32 
 
2.3.6.6.1. Factores que influencian la emulsión 
Son numerosos los factores que influencian los caracteres de las emulsiones y los resultados 
de los ensayos de emulsionado: tipo y diseño, equipo, intensidad del aporte energético, 
velocidad de adición del aceite, volumen de la fase lipídica, temperatura, pH, fuerza iónica, 
presencia de azucares, presencia de surfactantes de baja masa molecular, exposición al 
oxígeno, características del aceite (punto de fusión), concentración proteica soluble y 
propiedades emulsionantes de la proteína(Fennema, 2000). 
El pH influye de diversa forma sobre las propiedades emulsionantes de las proteínas. Algunas 
proteínas, en su punto isoeléctrico, son poco solubles y esto es suficientes para disminuir su 
aptitud para favorecer la formación de emulsiones. 
Generalmente, la adición de surfactantes de baja masa molecular no favorece la estabilidad 
de emulsiones estabilizadas por las proteínas, porque esos surfactantes rebajan la firmeza de 
las películas proteicas y disminuyen las fuerzas que mantienen las proteínas en la interfase. 
2.3.6.7. Propiedades espumantes 
 
En este fenómeno influyen muchos factores que al modificar las proteínas alteran la 
capacidad de espumado: pH, sales, azúcares, lípidos, temperaturas elevadas, viscosidad, 
grado de ionización, etc. 
No todas las espumas que se producen son estables; algunas de ellas tienen una duración muy 
corta y tienden inmediatamente al colapso; otras, sin embargo, presentan una vida mucho 
más larga y son, como las de la clara del huevo, las que más se emplean (Badui, 2006). 
 
 
 
33 
 
2.3.7. Propiedades nutricionales de las proteínas 
2.3.7.1.Necesidades del hombre en proteínas y aminoácidos 
2.3.7.1.1. Necesidades proteicas 
 
Las necesidades proteicas del adulto pueden calcularse determinando el aporte proteico 
mínimo, necesario para mantener el equilibrio nitrogenado; en la lactancia o infancia, se 
considera como aporte proteico mínimo aquel que permite una tasa de crecimiento óptima. 
Sin embargo, en el adulto, frecuentemente, las necesidades proteicas se determinan a partir 
de la inevitable pérdida de nitrógeno, provocada por un régimen desprovisto de proteínas 
(método factorial). 
Después que un hombre adulto haya sufrido este régimen durante algunos días, la perdida de 
nitrógeno urinario, cae a 37 mg. dia-1 de peso corporal, la perdida de nitrógeno fecal a unos 
12 mg, las perdidas menores de nitrógeno (piel, sudor, etc.).5 mg (algunas veces más) y la 
pérdida total de nitrógeno a unos 54 mg dia-1.kg-1. Estas pérdidas de nitrógeno se consideran 
como el nitrógeno indispensable para el mantenimiento de un adulto. Sin embargo, las 
perdidas pueden variar según los individuos, por lo que añade el valor final un factor de 
seguridad de 13. Además, se sabe que se necesitan1,3 de una proteína fácilmente absorbible 
y de utilización eficaz, tal como las proteínas del huevo o de la leche, para compensar la 
pérdida metabólica de una de proteína (Sosa, 2000). 
2.3.7.1.2. Necesidades en aminoácidos indispensables 
 
Mientras que los aminoácidos no indispensables se sintetizan eficazmente en el organismo, 
ya sea a partir de metabolitos intermedios o de aminoácidos indispensable (cisteína a partir 
de metionina; tirosina a partir de fenilalanina), el hombre adulto no puede sintetizar los 8 
aminoácidos “indispensables” o tan solo hacerlo en una proporción inapreciable. Po tanto, 
este 8 aminoácido indispensable tiene que ser aportados por el régimen. La alimentación 
humana también tiene necesidad de un aporte de histidina en el régimen. 
Estos claramente establecidos que régimen deficiente en uno o varios aminoácidos 
indispensables, impiden conseguir un crecimiento normal y pueden conducir a una 
enfermedad o mortalidad creciente y a daños precoces en el cerebro, que afectan a la 
34 
 
capacidad de aprender. Sin embrago, no se conocen las necesidades diarias exactas de 
aminoácidos indispensables. Su determinación, se intentó utilizando conjuntamente el 
método del equilibrio nitrogenado y regímenes en los que el nitrógeno esta aportado por 
aminoácidos libres. Los valores provisionales recomendados por la FAO se reproducen en el 
cuadro. Utilizando estos valores al mismo tiempo que las necesidades proteicas diarias, la 
FAO cálculo modelos provisionales de composición de aminoácidos indispensables para el 
régimen proteico ideal para lactantes, niños y adultos. 
2.3.7.2. El valor proteico de los alimentos 
2.3.7.2.1. Factores que influyen en el valor proteico 
 
El valor proteico de un alimento corresponde a su capacidad para satisfacer las necesidades 
del consumidor en nitrógeno y aminoácidos y asegurar asi el crecimiento y mantenimiento 
convenientes. Esto depende de varios factores: 
Contenido de proteína: 
Muchos alimentos básicos contienen menos del 3 % de proteína (mandioca, patata) no 
satisfaciendo las necesidades proteicas del hombre, salvo que se ingieran en cantidades que 
sobrepasen las necesidades calóricas. Por el contrario, un régimen de cereales (con un 
contenido de 8 a 10 % en proteína), asegura las necesidades proteicas de un adulto, al mismo 
tiempo que cubre sus necesidades calóricas. Esto explica, probablemente, que en los países 
en vías de desarrollo la malnutrición mixta proteica y calórica (marasmo) es más corriente 
que la malnutrición debida solamente a una deficiencia proteína (kwashiorkor). 
2.3.7.2.2. Determinación del valor nutritivo de las proteínas 
 
Teniendo en cuanta que el valor nutritivo difiere para cada proteína, su valoración es muy 
útil, pues permitirá: 
1) Prever la cantidad de proteínas o de mezcla de proteínas alimentarias necesarias para 
satisfacer las necesidades de aminoácidos para el crecimiento y mantenimiento. 
2) La clasificación de proteínas en función de su valor nutritivo potencial 
35 
 
3) Descubrir las modificaciones nutricionales que las proteínas alimenticias puedan 
sufrir durante los tratamientos tecnológicos y almacenamiento. 
2.3.7.3. Aceptabilidad de las proteínas alimenticias y alergias 
 
2.3.7.3.1. Principales alérgenos proteicos 
 
Proteínas animales 
 Proteínas de la leche 
Las caseínas y todas las proteínas solubles, tienen propiedades antigénicas, pero la alfa-lacto 
albumina y sobre todo la beta-lacto globulina son los principales casos de alergia a la leche 
o a la clara de huevo proceden de una sensibilidad a elementos de secuencia comunes a la 
alfa-lacto albumina y a la lisozima. 
 El hidrolisis pepsina o tripsina de las proteínas con actividad alergénica libera los péptidos 
menos activos; aún puede haber una sensibilidad a estos, aunque resulta atenuada. La 
proteólisis puede constituir un medio de mejorar la aceptabilidad de las proteínas de la leche 
(leches diet6eticas o maternizadas). 
 Proteínas del huevo 
 Si bien la ovoalbúmina, proteína mayoritaria del huevo, presenta propiedades antigénicas 
resistentes a la desnaturalización térmica, se considera que es el ovomucoide lo que 
constituye el alérgeno principal. 
Hay que resaltar que existen alergia proteínas de huevo de pata, son bien toleradas por 
animales sensibilizados a las proteínas de huevos de gallina. Igualmente, cruzadas entre las 
proteínas de huevos según las diversas especies: así, las proteínas de huevo de pata, son bien 
toleradas por animales sensibilizados a las proteínas de huevos de gallina. Igualmente, las 
proteínas de yema de huevo pueden ser alergénicas. 
 
36 
 
 Carnes, pescados, crustáceos y moluscos 
Desde que se utiliza el suero de cabello para la producción de vacunas y sueros, se sabe que 
la seroalbumina y las -globulina son alergénicas; también se conocen sensibilizaciones a las 
carnes de cerdo, pollo y vaca. 
La actividad alergénica de los crustáceos proviene de una glicoproteína termo resistente de 
38.000 daltons; es rica en aminoácidos aromáticos y solo contiene un 4 % de gluciodos.la 
mayoría de las alergias de este tipo se deben a los camarones, cuyo consumo en platos 
cocinados es cada día más importante. Además, se observa una reacción cruzada con la 
centolla. 
2.3.8. Los principales alimentos que contienen proteínas 
 
Como ya se ha revisado. La leche y el queso son también fuentes importantes de proteína. 
Ahora enfocaremos en otras fuentes de proteínas como la carne, pescado, aves, legumbres y 
huevos 
La proteína animal es una proteína completa, resiste tizada a partir de las proteínas vegetales 
incompletas de las que se alimentan los animales. 
CUADRO 4. Contenido de proteínas de algunos alimentos. (Guía teórica de ciencias de los 
alimentos, 2003) 
ALIMENTOS PROTEINAS 
(%) 
ALIMENTOS PROTEINAS 
(%) 
Queso cheddar 26 Harina de soya, baja en grasa 45 
Tocino 20 Harina de soya, grasa 
completa 
37 
Carne de res magra 20 Cacahuate 24 
Bacalao 17 Pan integral 9 
Arenque 12 Pan blanco 8 
Huevos 8 Arroz 7 
Carne de res, grasa 3 Papas viejas 2 
Leche 3 Plátanos 1 
Queso, crema 3 Manzanas < 1 
 
37 
 
La proteína animal es una proteína completa, re sintetizada a partir de las proteínas vegetales 
incompletas de las que se alimentan los animales. 
2.3.8.1. Carne 
 
La carne está compuesta por tres tejidos: tejido muscular, o la parte magra de la carne, tejido 
conjuntivo y tejido adiposo o graso. 
La composición de la carne de diferentes animales varía con la raza, el tipo de alimentación 
y la parte animal donde procede la carne. 
2.3.8.1.1. Composición física de la carne 
 
Tejido muscular: el tejido muscular consiste en aproximadamente tres cuartos de agua y un 
cuarto de proteína junto con una pequeña cantidad variable de grasa, 1% De elementos 
minerales y algunas vitaminas. 
Las células de las fibras musculares contienen varias proteínas, siendo las más importantes 
la miosina (7%) Y la actina (2,5 %). 
- Tejido conjuntivo: el tejido conectivo o conjuntivo de la carne que rodea a los haces 
de fibra musculares está conformado principalmente x colágeno mientras que las 
paredes de las fibras musculares consisten principalmente de elastina 
2.2.7.1.2. Cocción de la carne 
 
Efectos del cocinado sobre las proteínas musculares 
Las proteínas musculares son sensibles al calor, y precipitan, lo que tiende a hacer la carne 
más dura .la misiona precipita aproximadamente a 55 ªc, la actina a 70 -80 º c, y las proteínas 
sarcoplasmaticas a 40 a 90 º c. cuando se comparar estas temperaturas con la temperatura de 
conversión del colágeno (60 º c), está claro que las temperaturas que solubilizan el colágeno 
también causan la precipitación de las proteínas musculares, aumentando la dureza de la 
carne. 
 
38 
 
Efectos del cocinado sobre el colágeno 
 A medida que se calienta el colágeno, los enlaces de hidrogeno y algunos enlacescruzados 
sensibles al calor se rompen. Parte del colágeno se solubiliza y se convierte en gelatina. Las 
fibras de colágeno se debilitan, y la carne se vuelve más tierna. 
Aplicación del cocinado 
Cuadro N°5: Las temperaturas específicas para el grado de cocinado de la carne. (Guía 
teórica de ciencias de los alimentos, (2003). 
GRADO DE COCINADO TEMPERATURA 
Poco hecho 60 ºc 
Medio-poco hecho 65 ºc 
Medio 71 ºc 
Muy hecho 77 °c 
 
2.3.8.2. Pescado 
 
La carne de pescado está compuesta de haces de fibra cortas llamadas miomeros, los que se 
mantienen unidos mediante delgadas capas de tejido conectivo compuestas de colágeno. Así, 
las proteicas del pescado difieren de las de la carne en tener menos tejido conectivo y ninguna 
elastina. 
El pescado puede dividirse en dos clases: 
Pescado blanco, como el abadejo, bacalo, merluza y platija; las cuales contienen muy poca 
grasa (por lo general, menos del 2 %). La carne de estos peces no contiene grasa, ya que esta 
se concentra en el hígado y se utiliza como fuente de vitaminas (ejem. aceite de hígado de 
bacalao). 
Pescado graso, como el arenque, la trucha y el salmón, que contienen de 10 a 25 % de grasa. 
Los peces grasosos contienen una cantidad considerable de grasa invisible, la que reviste un 
particular interés debido a su riqueza en AGPI. 
39 
 
2.3.8.2.1. Cocción del pescado 
 
No se requiere que la cocción lo haga más blando sino solo tan digestible como sea posible. 
Durante la cocción, las proteínas se coagulan (cocer poco y lentamente), el colágeno se 
convierte en gelatina y tiene lugar algún encogimiento. El encogimiento expulsa el agua y la 
materia soluble del pescado, y en los métodos de cocción por calor húmedo, el agua, los 
extractivos y las sales minerales solubles del agua desde la superficie del pescado en tanto 
que la materia soluble no volátil queda en el recipiente. 
2.3.8.3. Huevos 
Los huevos son una estructura biológica natural q ofrece protección para el desarrollo de 
los embriones de pollo. 
2.3.8.3.1. Estructura física y composición 
 
CUADRO 6: composición química en porcentaje del huevo de gallina. (Guía teórica de 
ciencias de los alimentos, (2003). 
COMPONENTE % AGUA PROTEINA GRASA CENIZAS 
Huevo entero 100 65.5 11.8 11.0 11.7 
Clara de huevo 58 88.0 11.0 0.2 0.8 
Yema de huevo 31 48.02 17.5 32.5 2.0 
cascara 11 - - - - 
2.2.7.3.2 Funciones. 
- Algunas de las funciones de los huevos son: 
- Ligante 
- Agente clarificante 
- Emulgente 
- Formación de espumas, agente impulsión, incorporación de aire 
- Gelificacion 
40 
 
- Agente espesante 
- Otras: color, favor, valor nutritivo, etc. 
 
2.3.8.4. Aves 
 
La carne oscura de las aves contiene más grasa, menos proteínas y más hierro y cinc que la 
carne blanca. Las aves están contaminadas por la bacteria salmonella debiendo conseguirse 
una temperatura interna de 74 º c para asegurar su destrucción. 
2.3.8.5. Legumbres 
 
Las legumbres son los guisantes o judías comestibles (semillas) de una vaina de la familia 
vegetal leguminosa. La semilla, que se encuentra dentro de una vaina, se divide en dos partes, 
unidades entre sí en el borde inferior. 
CUADRO 7: Contenido de aminoácidos en legumbres 
 
LEGUMBRES:SOYA, FRIJOLES DE OJO NEGRO, JUDIAS 
 Buena fuente de lisina 
Fuente pobre de triptófano y aminoácidos azufrados (la soya contiene triptófano). 
FRUTOS SECOS:CACAHUATES, SEMILLAS DE SESAMO 
Buena fuente de triptófano y aminoácidos azufrados (S-C) 
Fuente pobre en lisina(los cacahuates contienen menos aminoácidos azufrados) 
CEREALES (GRANOS ENTEROS): MAIZ, GRANOS ENTEROS. 
Buena fuente de triptófano y aminoácidos azufrados; fuente pobre en lisina (el maíz es una 
fuente pobre de triptófano y una buena fuente de aminoácidos S-C; el germen de trigo es 
pobre en triptófano y aminoácidos S-CX pero buena fuente de lisina). 
Fuente: Guía teórica de ciencias de los alimentos, (2003). 
 
41 
 
2.3.8.5.1. Soya 
 
La soya tiene un elevado valor como alimento y constituye una valiosa fuente de proteínas 
de elevado valor biológico. El aceite es rico en AGPI, en particular en ácido linoleico que 
representa alrededor de la mitad del contenido de ácidos grasos. También constituye una 
importante fuente de hierro, calcio y algunas vitaminas del grupo B. 
CUADRO 8: Contenido de nutrientes de 100 gr de frijol de soya y harina de soya. 
 
 
FRIJOLES 
COCIDOS 
HARINA HARINA BAJO 
EN GRASA 
Valor energético 
(KJ) 
648 1871 1488 
Proteínas(g) 13.1 36.8 45.3 
Grasa total(g) 6.8 23.5 7.2 
Grasa 
poliinsaturada(g) 
3.8 13.3 2 
Carbohidratos(g) 9 23.5 28.2 
Calcio(g) 87 120 240 
Hierro(g) 3.2 6.9 9.1 
Tiamina(mg) 0.4 0.75 0.9 
Riboflavina(g) 0.1 0.31 0.36 
 Fuente: Guía teórica de ciencias de los alimentos, (2003). 
2.3.9. NUEVOS ALIMENTOS PROTEÍNICOS: 
Las habas de soya se trasforman en aceite, tofu, postre de tofu helado, (harina) o proteína 
vegetal texto rizada. 
- Aceite de soya 
- Tofu es leche de soya que ha sido coagulada para obtener un gel. 
- Harina de soya está hecha habas descascarilladas a las q se ha extraído el aceite (q 
era °/.) 
- Proteína vegetal texturizada (PVT) 
- Habas de soya fermentada producen salsas de soya. 
Un concentrado de proteína de soya es soya q ha sido desengrasada, y se han eliminado los 
carbohidratos solubles, el 70 °/. Es proteína. Una proteína aislada de soya es 90°/. Proteína, 
se ha extraído incluso más material no proteico. Se pueden añadir aromatizantes y 
colorantes. 
42 
 
CAPITULO III: CONCLUSIONES. 
 
1. Como se ha visto las proteínas juegan un papel muy importante en la alimentación y 
en la industria de los alimentos, son un componente importante de cada célula del 
organismo, fortaleciendo y reparando tejidos, produce enzimas y hormonas y hace 
posible que la sangre pueda transportar oxígeno a todo el cuerpo. 
 
2. Las proteínas cumplen funciones necesarias para el cuerpo y se encuentras en 
alimentos vegetales y animales, necesaria para la vida humana. 
 
 
 
 
43 
 
CAPITULO VI: BIBLIOGRAFIA 
 
 Badui D., S. “Química de los Alimentos”, 4ta edición, Editorial Pearson, México, 
pp. 187 – 237. 
 Braverman, J., 1980, “Introducción a la Bioquímica de alimentos”, Editorial El 
Manual Moderno, México, pp. 17– 27. 
 Fennema, OR (1993) “Química de Alimentos”, Ed. Acribia S. A. Zaragoza 
 Cheftel, J., Cuq, J. y Lorient, D., 1989, “Proteínas Alimentarias: Bioquímica. 
Propiedades funcionales. Valor nutritivo. Modificaciones químicas”, Editorial 
Acribia, S.A., Zaragoza, España, pp. 5 – 47. 
 Cheftel J., C. 1999. “Introducción a la Bioquímica y Tecnología de Alimentos. Ed. 
Acribia, Zaragoza. 
 Belitz D., G.1988, “Química de los Alimentos”.2° Ed. Acribia S. A. Zaragoza, 
España. 
 FAO/OMS/UNU (1985). Necesidades de aminoácidos. 
 Jorge Alcazar Del Castillo, “Diccionario técnico de industrias alimentarias “. 2ª Ed. 
 Robinson s., David (1991). Bioquímica. Valor nutritivo de los alimentos. Ed. 
Acribia. España. 
 Campbell, P., Smith, A. y Peters, T., 2006, “Bioquímica Ilustrada: Bioquímica y 
biología molecular en la era posgenómica”, 5ta edición, Editorial Masson, 
S.A., Barcelona España, pp. 13 – 14. 
 Murray, R., Granner, D., Mayes P. y Rodwell V., 1997, “Bioquímica de 
Harper”, 14va edición, Editorial El Manual Moderno, México, pp. 51 – 61 
 Vaclavik, V., 2002, “Fundamentos de Ciencia de los Alimentos”, 1era 
edición, Editorial Acribia, S.A., Zaragoza, España, pp. 133 – 147. 
 Byong, H., 2000, “Fundamentos de la biotecnología en alimentos”,1era 
Edición, Editorial Acribia, S.A., Zaragoza, España, pp. 26 – 25. 
 Berg, J., Tymoczko, J. y Stryer, L., 2004, “Bioquímica”, 5ta edición, Editorial 
Reverté S.A., Barcelona, España, pp. 51 – 72 
 
44 
 
 Kennelly, P. J., & Rodwell, V. W. (2009). Proteínas: mioglobina y hemoglobina. En 
R. K. Murray, D. A. Bender, K. M. Bothan, P. J. Kennelly,