BOLILLERO 2

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BIOQUIMICA-BOLILLERO
BLOQUE 2: QUÍMICA DE LOS CARBOHIDRATOS 
UNIDAD II: Definición e importancia biológica. Características generales y clasificación. Monosacáridos simples de importancia biológica. Triosas. Pentosas. Hexosas. Estructuras cíclica de los azucares. Mutarrotación. Fórmula de Hawroth. Derivados de los monosacáridos: glucósidos, amino azúcares; ácido aldónicos, urónicos y sacáridos. Esteres fosfóricos. 
 
UNIDAD III: Disacáridos: Nomenclatura. Maltosa. Lactosa. Sacarosa. Polisacáridos simples: almidón. Glucógeno
Polisacáridos complejos homo sacáridos: Quintina, Pectina. 
Polisacáridos complejos heterosacáridos no nitrogenados. 
Polisacáridos complejos heterosacáridos nitrogenados. 
Muco polisacáridos. 
UNIDAD IV: Ácido hialurónico. Ácido condroitinsulfúrico. Heparina. Estructura de la pared celular de las bacterias. Sustancias capsulares. Las sustancias especificas de los grupos sanguíneos.
BLOQUE 3: QUÍMICA DE LOS LÍPIDOS
UNIDAD V:
DEFINICIÓN E IMPORTANCIA BIOLÓGICA.
Los lípidos son un conjunto de moléculas orgánicas que están constituidas principalmente por carbono e hidrogeno y en menor medida por oxígeno. También pueden contener fosforo, azufre y nitrógeno. 
Son moléculas hidrófobas, pero solubles en solventes orgánicos. 
IMPORTANCIA BIOLÓGICA 
Son componentes esenciales de los seres vivos, constituyen parte fundamental de las membranas celulares. 
En animales forman el principal material de reserva energética (grasas neutras)
Desde el punto de vista nutritivo, los lípidos de alimentos son importantes fuentes de energía por su alto contenido calórico. 
Están relacionados con: hormonas, vitaminas y ácidos biliares. 
FORMAS DE PRESENTACIÓN EN LA NATURALEZA. 
LIPIDOS SIMPLES:
ACIDOS GRASOS:
En vegetales y animales que viven en t° baja
En maíz, aceituna, mani.
Aceite alfa linolenico: aceite de linasa, canola.
ACILGLICERIDOS:
Grasas animales y vegetales
CERAS
En minerales, animales y ceras vegetales 
LIPIDOS COMPLEJOS:
FOSFOLIPIDOS:
Alequina: en poroto de soya y derivados
LIPOPROTEINAS:
ESFINGOLIPIDOS:
PROSTAGLANDINAS: 
TERPENOS:
En flores
Recinas de las plantas
Madera de arboles jóvenes
Animales, órganos y secresiones 
CLASIFICACIÓN. PRINCIPALES ÁCIDOS GRASOS. SATURADOS Y NO SATURADOS. GRASAS NATURALES.
LIPIDOS SIMPLES:
Acilgliceroles:
Ceras
LIPIDOS COMPLEJOS:
Fosfolípidos:
Glicerofosfolipidos
Esfingofosfolipidos
Glicolipidos:
Gangliosidos 
Cerebrosidos 
Lipoproteínas: 
PROPIEDADES DE LAS GRASAS Y LOS ACEITE. CERA. 
ACIDOS GRASOS:
A medida que la cadena carbonada se hace mas larga predomina la porción hidrófoba sobre el grupo acido COOH, y la solubilidad en agua disminuye. Los acidos grasos de mas de 6 carbonos son prácticamente insolubles en agua.
La t° de fusión y ebullición aumenta con la longitud de la cadena. De 1 a 8 carbonos son liquidos a 20°C y los de mayor son solidos a t° ambiente. 
La mayor parte de acidos grasos insaturados naturales tienen configuración cis
Al aumentar el N° de carbono disminuye el carácter acido
Si el grupo acido reacciona con una base se forma sal. Que son los jabones 
Los acidos grasos reaccionan con alcohol y forman esteres. 
LIPIDOS: 
Acilgrliceroles:
Casi insolubles en agua, su pubto de fusión depende de los ac. Grasos constituyentes. 
El predominio de ac grasos insaturados o saturados de cadena corta es responsable del estado liquido de una grasa natural a t° ambiente. (ej. Aceite vegetal)
Si se caliente una grasa neutra en presencia de bases fuertes (KOH, NaOH) 	queda glicerol libre y se forman jabones. “saponificación”
Acidos grasos esenciales: ac linoleico, linolenico y araquidónico. (estos no son sintetizados por el organismo, deben ser suministrados)
Compejos: 
Glicerofosfolípidos: principales componentes de las membranas celulares
Acutan en la transmisión de señales celulares 
 
UNIDAD VI:
LÍPIDOS COMPUESTOS: FOSFOLÍPIDOS.
Poseen ácido fosfórico en enlace éster también alcohol, acido graso, acido ortofosforico.
Subdivision 
Glicerofosfolipidos: cuando el alcohol es glicerol.
-Fosfatidilcolina (Lecitina).
-Fosfatidiletanolamina (Cefalina).
-Fosfatidilinositoles.
-Fosfatidilcerina.
-Fosfatidilglicerol: en membranas internas de mitocondrias y en líquidos que cubren el epitelio de alveolos pulmonares.
Esfingofosfolipidos: cuando es esfingocina.
No nitrogenados: 
Ácidos fosfatídicos.
Compuesto formado por una molécula de glicerol con dos de sus hidroxilos esterificados por acidos grasos y el tercero por ácido fosfórico.
SE produce en el organismo como intermediarios en la sistesis de triacilgliceroles y glicerosfosfolipidos.
Inositolfosfátidos.
Si el componente agregado a acido fosfatidico es el amino acido cerina, se tiene fosfatidilcerina; si es el polialcohol cíclico inositol se forma fosfatidilinositol.
Un fosfolipido de importancia funcional es fosfatidilinositolbifofato a diferencia de los otros fosfolípidos poseen tres grupos fosfato en lugar de uno.
Se encuentra en membrana celulares, en respuesta a señales externas (hormonas intermediarios químicos)
Cardiolipinas.
Compuesto por:
- 2 acidos fosfatidicos unidos por
- 1 molecula de glicerol 
Se encuentra en la membrana mitocondrial interna.
 Nitrogenados:
Lecitinas: Fosfatidilcolina.
Cefalinas: Fosfatidiletanolamina.
Plasmalógenos.
Poseen glicerol, ácido fosfórico, base nitrogenada (colina o etanolamina), un ácido graso y un aldehído graso.
Se encuentran en membranas celulares, especialmente musculares y nerviosas. 
Esfingomielinas.
Constituida por:
1 aminoalcohol llamado esfingol o esfingocina (18c).
1 ácido graso. 
Ácido fosfórico.
Colina. 
La estructura básica formada por esfinocina y ácido graso se denomina ceramida. Tambien son moléculas anfipaticas. 
 GLUCOLÍPIDOS: 
Poseen carbohidratos y no tienen fosfato.
Todso son anfipaticos e integran las membranas biológicas.
La smas abundantes son glicoesfingolipidos: cerebrosidos y gangliosidos. 
Cerebrósidos:
Formado por ceramida y un monosacárido (galactosa o glucosa).
-Galactocerebrosidos
-Glucocerebrosido.
Los de estructuras mas complejas en la porción glucidicas, los que contienen N-acetil-galactosamina son llamados globosidos.
Gangliósidos.
Formado por ceramida, un oligoscaridos (varias hexosas y uno a tres restos de acido cialico o llamado también N-acetil-neuraaminico (NANA)).
Los gangliocidos diferien en el numero de restos de hexosas y acidos cialicos y en la posición relativa de estos. En casi todos, el primer monosacárido unido a la ceramida es la glucosa, segudio generlamente de galactosa, N-acetil-galactosamina y otra glucosa o galactosa.
ESTEROIDES: 
Derivado de ciclopentanoperhidrofenantreno.
Ejemplo hormonas sexuales y adrenocorticales.
Acidos biliares.
Vitamina D.
Colesterol: precursor de ls hormonas adrenos corticales (esteroideas) acidos biliares, etc.
Se encuentra en membrana plasmática.
-HDL: colesterol bueno, contiene mas proteínas que lípidos.
-LDL: colesterol malo, contiene mas lípidos que proteínas.
7-deshidrocolesterol: provitaminas precusor de las vitaminas D.
 El ciclo pentano per hidro fenantreno. Su estructura. Su numeración. 
UNIDAD VII: CARBONOS ASIMÉTRICOS.
A todos los carbonos del núcleo ciclopentanoperhidrofenantreno se los considera ubicados en un plano esto crea la posibilidad de isomería geométrica (cis-trans).
El núcleo posee además 6 centros de asimetría (carbonos 5,8 ,9 ,10 ,13 ,14) lo que supone la existencia de gran número de isómero. En la naturaleza solo se presentan isómeros de carbonos 5. 
 POSICIÓN ALFA Y BETA.
En la molécula plana del ciclopentanoperhidrofenantreno, los hidrógenos o grupos sustituyentes unidos a sus carbonos pueden colocarse por encima o por debajo del plano.
Los ubicados hacia arriba se denominan beta.
Los situados hacia abajo se denominan alfa.
CIS Y TRANS.
En la gran mayoría de esteroides naturales existen grupos metilos unidos a carbonos 10 y 3.
El metilode carbono 10 (c19) sirve de referencia; se considera β (cis) al H de c5 o a cualquier otro sustituyente cuando esta del mismo lado del plano que el c19, o alfa (trans) si está del otro lado.
Si en el carbono 17 se une una cadena hidrocarbonada ramificada de 8c y se introduce a un grupo hidroxilo (-OH) en carbono 3, se tiene la estructura básica de esteroles. En estos compuestos, al agregar el grupo funcional –OH se originan nuevos isómeros cis-trans según la posición –OH con respecto al metilo de c10.
Con el –OH de carbono 3 en el mismo lado del plano que el metilo son isómeros cis o β; cuando el –OH está del otro lado, trans o α.
 SERIE NORMAL Y SERIE ALO.
Serie normal: Cis.
Serie ALO: Trans.
 CH3
 H
ESTÉREOISOMERÍA DEBIDO AL GRUPO FUNCIONAL.
 Si en el carbono 17 se une una cadena hidrocarbonada ramificada de 8c y se introduce a un grupo hidroxilo (-OH) en carbono 3, se tiene la estructura básica de esteroles. En estos compuestos, al agregar el grupo funcional –OH se originan nuevos isómeros cis-trans según la posición –OH con respecto al metilo de c10.
Con el –OH de carbono 3 en el mismo lado del plano que el metilo son isómeros cis o β; cuando el –OH está del otro lado, trans o α.
ESTEROLES: 
Si en el carbono 17 se une una cadena hidrocarbonada ramificada de 8c y se introduce a un grupo hidroxilo (-OH) en carbono 3, se tiene la estructura básica de esteroles.
Los esteroles exiten como colestroles libre o como esteres de acidos grasos de cadena larga.
El esterol mas abundante en tejidos animales es el colesterol. Se encuentra tanto libre como esterificados.
El colesterol posee OH de c3 en posición cis o β y una doble ligadura entre carbono 5 y 6-
 Se presenta como un sólido de color blanco, insoluble en agua, muy soluble en cloroformo, benceno, etc.
COLESTEROL. ESTRUCTURA. 
7 DEHIDROCOLESTEROL.
Presente en organismo animal.
Su forma es similar a la del colesterol con adicion de otra doble ligadura entre carbono 7 y 8.
Es una vitamina; por irradiación con luz ultra violeta se transforma en vitamina B3.
Esterol vegetal más importante: Ergosterol.
 COPROSTANOL O COPROSTEROL. 
El Coprostanol es un isómero del colestanol. El coprostanol pertenece a la serie normal-, en la que los dos primeros anillos (A y B) están unidos en cis-: . Puede observarse que los sustituyentes en C2 (metilo) y C5 (hidrógeno) están situados del mismo lado del sistema; es decir, los dos en b.
Colestanol y Coprosterol son ambos derivados por reducción del Colesterol, el esterol más abundante en tejidos animales, donde es un constituyente esencial de las membranas plasmáticas, en las que contribuye a su fluidez. El colesterol es asimismo abundante en las lipoproteínas del plasma sanguíneo, y tiende a depositarse en los ateromas, lesiones típicas de la arterioscleros.
AGLUCONAS DIGITALES. 
Aglicona, aglucona o genina en química orgánica es el agrupamiento no glucídico de un heterósido. Es el compuesto sin azúcares que queda tras reemplazar por un átomo de hidrógeno el grupo glicosilo de un glucósido.1
La aglicona se presenta bajo la forma de alcohol, de fenol o de una sustancia que contenga nitrógeno y azufre. La aglicona determina la familia del heterósido y confiere a algunas plantas su poder terapéutico. Por ejemplo, la dioscina (un glucósido esteroide de la saponina) se encontró en las plantas del género Dioscorea.
ÁCIDOS BILIARES. 
Los ácidos biliares (cólico y quenodesoxicólico) se sintetizan en el hígado a partir del colesterol.
Se conjugan con los aminoácidos glicina y taurina formando las sales biliares que emulsionan las grasas y vitaminas liposolubles (A, E y D), facilitando su absorción intestinal.
OTRAS SUSTANCIAS ASOCIADAS CON LOS LÍPIDOS EN LA NATURALEZA:
 CAROTENOIDES Y
Los carotenoides son compuestos naturales presentes en diversas estructuras de plantas y en gran variedad de animales, algas, hongos y bacterias. Estos pigmentos son responsables del color de flores y frutos (para favorecer la polinización y dispersión de semillas), o de estructuras animales como las plumas y picos de algunos pájaros, el exoesqueleto de crustáceos y el músculo o la piel de algunos peces.1 Son considerados compuestos indispensables para la vida, fundamentalmente debido a las funciones que llevan a cabo en relación con la fotosíntesis (captación de luz, foto protección) Los antioxidantes naturales presentes en los vegetales y en algunos animales han sido estudiados por su papel en la protección de diversas enfermedades como ciertos tipos de cáncer, enfermedad cardiovascular y la degeneración macular relacionada con la edad.
Los carotenoides son tetra terpenos constituidos por múltiples unidades isoprenoides con un anillo de ciclohexano sustituido e insaturado en cada uno de los extremos. Son moléculas lipofilicas, con nula solubilidad en agua. La propiedad de absorber luz se deriva de la presencia de 7 o más enlaces dobles conjugados con posibilidad de absorber luz visible, con colores que van del amarillo al rojo.
Clasificación Existen dos tipos de carotenoides: los carotenos, que no contienen oxígeno en sus anillos terminales (ejemplo β caroteno, licopeno) y las xantofilas que contienen oxigeno en sus anillos terminales (ejemplo luteína).
CAROTENOIDES: 
CAROTENOS: Β CAROTENO y LICOPENO 
XANTOFILAS: LUTEINA
 VITAMINAS K Y E.
Vitamina K
	
La vitamina K denota una serie de compuestos derivados de la 2-metil-1,4-naftoquinona. El nombre de vitamina K deriva de "Koagulation vitamin" ("factor de coagulación" en alemán), uno de los factores identificados en 1926. 
Las vitaminas K se dividen en tres grupos:
* Vitamina K1 o filoquinona (2-metil-3-fitil-1,4-naftoquinona), de origen vegetal, y la más presente en la dieta.
* Vitamina K2 o menaquinona, de origen bacteriano (difieren en el número de unidades isoprenoides que se encuentran en la cadena lateral),
* Vitamina K3 o menadiona, liposoluble, de origen sintético. Sus derivados bisulfíticos son solubles en agua. 
Vitamina E: es soluble en grasa, alcohol y otros solventes organicos e insolventes en agua.
Existen dos grupos de compuestos con actividad de vitamina E (vitameros), tocoferoles y tocotrienoles derivados del tocol.
Tocoferoles y tocotrionoles difieren entre sí en números y posición de metilos, grado de saturación de la cadena y actividad biológica.
Fuentes: granos de cereales y semillas, aceites de soja, maíz, girasol y maní, nueces y avellana.
Es antioxidante.
LIPOPROTEÍNAS.
Estan formadas por una capa superficial de moléculas anfipaticas (proteínas, fosfolípidos y colesterol no esterificados) en su interior el complejo contiene el material hidrofóbico (triacilglicerol y éteres de colesterol).
De acuerdo con su densidad, se distinguen 5 categorías principales de lipoproteínas, en:
Quilomicrones 
Lipoproteínas de muy baja densidad (VLDL).
Lipoproteínas de densidad intermedia (IDL).
Lipoproteína de baja densidad (LDL).
Lipoproteína de alta densidad (HDL).
La porción proteica o apoproteina de las lipoproteínas es en general heterogenea. Existen varias clases de apolipoproteinas designadas con las letras A, B, C, D, E.
Función: transporte de lípidos en sangre.
BLOQUE 4: QUÍMICA DE LAS PROTEÍNAS
BLOQUE 4: QUÍMICA DE LAS PROTEÍNAS
UNIDAD VIII:
DEFINICIÓN Y PROPIEDADES GENERALES. 
Las proteínas son biomoléculas orgánicas formadas por C, H, O y N siempre y además pueden llevar S, P, Fe, Cu, Mg, etc.
IMPORTANCIA BIOLÓGICA.
Las proteínas representan el 50% del peso en seco de un ser humano. Son las macromoléculas que mayor número de funciones realizan. Se forman por la unión de aminoácidos mediante enlace peptídico.
Por hidrolisis las moléculas son escindidas en numerosos compuestos relativamente simples que son los aminoácidos
CLASIFICACIÓN. AMINOÁCIDOS: 
LOS PRINCIPALES OBTENIDOS POR HIDRÓLISIS. 
LOS PRINCIPALES OBTENIDOS POR HIDROLISIS: 
Las proteínas poseen veinte aminoácidos, los cuales se clasifican en: Glicina, alamina,valina, leucina, isoleucina, fenilalanina, triptófano, serina, treonina, tirosina, prolina, hidroxiprolina, metionina, cisteína, cistina, lisina, arginina, histidina, ácido aspártico y ácido glutámico.
Clasificación de los aminoácidos según su radical
No polares 
Polares sin carga a pH 7
Ácidos con carga negativa a pH 7
Básicos con carga + a pH
Aromático 
Alifático
Los aa poseen al menos una función acida (carboxilo) y otra básica(amina) unida al carbono α(α-aminoácidos )por hidrolisis se obtiene 20 especies de aminoácidos. Todos ellos difieren en la naturaleza de su cadena carbonada. Todos ellos, excepto glicina presenta isomería óptica. Determinada por la configuración del carbono α
De acuerdo a las características del carbono se clasifica en:
Alifáticos neutros de cadena apolar: glicina, valina, alanina.
Alifáticos neutros de cadena polar no ionizable: serina y treonina.
Aromáticos neutros: fenilalanina, tirisina y triptófano.
Con azufre: cisteína y metionina.
Dicarboxilicos: acido aspártico y acido glutámico.
Derivados amidicos de los carboxílicos: asparagina y glutamina
Básicos: lisina, histidina, arginina. 
Inminoacidos: prolina. En el cual el carbono α está incluida un anillo pirrolidina.
Caracteres estructurales comunes de los aminoácidos. 
•	Un aa es una molécula organica con un grupo amino y un grupo carboxilo.
•	Al carbono α se unen:
Un grupo amino, un grupo carboxilo, un hidrogeno y una cadena lateral o grupo R 
•	Los α-aminoacidos son monómeros que conforman las proteínas.
PROPIEDADES GENERALES DE LOS AMINOÁCIDOS. 
AMINOÁCIDOS COMO IONES BIPOLARES.
La existencia de grupo ácido y básico en su molécula convierte a los aa en iones bipolares, anfoliticos o anfóteros. En solución neutra las funciones básicas y acidas están ionizadas. En medio acido la función carboxilo capta un protón. Adquiere la carga positiva y se comporta como catión en medio alcalio fuerte la función amina libera un protón, la carga del aa se torna negativa y actua como unión. Cuando la disociación de funciones + y – en la molécula, esta equilibrada. En disolución acuosa, los aminoácidos muestran un comportamiento anfótero, es decir pueden ionizarse, dependiendo del pH, como un ácido liberando protones y quedando (-COO'), o como base , los grupos -NH2 captan protones, quedando como (- NH3+ ), o pueden aparecer como ácido y base a la vez. En este caso los aminoácidos se ionizan doblemente, apareciendo una forma dipolar iónica llamada zwitterio.
PUNTO ISOELÉCTRICO. 
La carga neta o total es nula. El PH al cual ello ocurre es el punto isoeléctrico (Phi o pI) del aa. El único aa que puede actuar como amortiguador al PH existenete en el organismo es histidina
ENLACE PEPTÍDICO. PRUEBAS DE SU EXISTENCIA EN LAS PROTEÍNAS. 
El enlace peptídico es un enlace entre el grupo amino (–NH2) de un aminoácido y el grupo carboxilo (–COOH) de otro aminoácido. Los péptidos y las proteínas están formados por la unión de aminoácidos mediante enlaces peptídicos. El enlace peptídico implica la pérdida de una molécula de agua y la formación de un enlace covalente CO-NH. Es, en realidad, un enlace amida sustituido.
Podemos seguir añadiendo aminoácidos al péptido, pero siempre en el extremo COOH terminal.
HIDRÓLISIS DE DICHO ENLACE. 
El enlace peptídico puede romperse por hidrólisis (añadiendo agua).
•	Hidrólisis ácida: Se basa en la ebullición prolongada de la proteína con soluciones ácidas fuertes (HCl y H2SO4). Este método destruye completamente el triptófano y parte de la serina y la treonina.
•	Hidrólisis básica: Respeta los aminoácidos que se destruyen por la hidrólisis anterior. Normalmente se utiliza NaOH o BaOH.
•	Hidrólisis enzimática: Es la forma más común en los seres vivos, se utilizan enzimas proteolíticas cuya actividad es lenta y a menudo incompleta, sin embargo no se produce racemización y no se destruyen los aminoácidos; por lo tanto es muy específica.
•	Hidrólisis por temperatura: en condiciones normales, la alta temperatura no destruye los enlaces peptídicos, aunque sí puede llegar a desnaturalizar la proteína (ruptura de las estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria). Sin embargo, temperaturas extremas aplicadas un largo tiempo pueden llegar a destruir los enlaces peptídicos (>110 grados 48 h).
UNIDAD IX:
PROTEÍNAS.
PROPIEDADES GENERALES. 
Las cargas eléctricas de las proteínas dependen del estado de ionización. El ph en el cual las cargas + y – se equilibran (carga eléctrica total a 0) corresponde al punto isoeléctrico (phi o pi)de la proteína, en medio acido con respecto al pi la carga de la proteína es positiva, mientras que en medio alcalino es negativa. La carga de la proteína es un factor importante en relación con su estabilidad en medios acuosos. El ph y la presencia de sales y solventes no polares influyen en la solubilidad de las proteínas.
PESO MOLECULAR DE LAS PROTEÍNAS. 
La masa molecular de las proteínas es de 6000 millones de Daltons.
ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS. 
La organización de una proteína viene definida por cuatro niveles estructurales denominados:
•Estructura primaria.
•Estructura secundaria. 
•Estructura terciaria.
•Estructura cuaternaria.
Cada una de estas estructuras informa de la disposición de la anterior en el espacio.
1. La estructura primaria es la secuencia de aa de la proteína. Nos indica qué aa Componen la cadena polipeptídica y el orden en que dichos aa se encuentran. La función de una proteína depende de su secuencia y de la forma que ésta adopte
2. La estructura secundaria es la disposición de la secuencia de aminoácidos en el espacio. Los aa, a medida que van siendo enlazados durante la síntesis de proteínas y gracias a la capacidad de giro de sus enlaces, adquieren una disposición espacial estable, la estructura secundaria. Existen dos tipos de estructura secundaria: la a (alfa)-hélice. La conformación beta
3. La estructura terciaria informa sobre la disposición de la estructura secundaria de un polipéptido al plegarse sobre sí misma originando una conformación globular. En definitiva, es la estructura primaria la que determina cuál será la secundaria y por tanto la terciaria. Esta conformación globular facilita la solubilidad en agua y así realizar funciones de transporte, enzimáticas, hormonales, etc.
 Esta conformación globular se mantiene estable gracias a la existencia de enlaces entre los radicales R de los aminoácidos. Aparecen varios tipos de enlaces: el puente disulfuro entre los radicales de aminoácidos que tiene azufre. Los puentes de hidrógeno, los puentes eléctricos, las interacciones hidrófobas.
4. Estructura cuaternaria informa de la unión, mediante enlaces débiles (no covalentes) de varias cadenas polipeptídicas con estructura terciaria, para formar un complejo proteico. Cada una de estas cadenas polipeptídicas recibe el nombre de protómero. El número de protómeros varía desde dos como en la hexoquinasa, cuatro como en la hemoglobina, o muchos como la cápsida del virus de la poliomielitis, que consta de 60 unidades proteicas.
ESTRUCTURA DE LA MIOGLOBINA
Características
La mioglobina es una hemoproteína encontrada principalmente en el tejido muscular donde sirve como sitio de almacenamiento intracelular para el oxígeno. Es una proteína relativamente pequeña que contiene un grupo hemo con un átomo de hierro, y cuya función es la de almacenar y transportar oxígeno. Las mayores concentraciones de mioglobina se encuentran en el músculo esquelético y en el músculo cardíaco, donde se requieren grandes cantidades de O2 para satisfacer la demanda energética de las contracciones.
ESTRUCTURA
La mioglobina es una cadena polipeptídica sencilla de 153 residuos aminoaciso (PM 17.000 daltons). Es una proteína globular con la superficie polar (rojo) y el interior apolar (amarrillo), patrón característico de las proteínas globulares. Sin contar los dos residuos de His que intervienen en el proceso de fijación del oxígeno, el interior de la mioglobina sólo contiene residuos no polares (por ejemplo,Leu, Val, Phe y Met).
SEMEJANZAS ENTRE LA HEMOGLOBINA Y MIOGLOBINA
Son dos proteínas globulares con un núcleo de hierro. 
Tienen la misión de transportar oxígeno y por ello tienen similitudes estructurales. 
Son coloreadas
Su color depende del estado de oxidación del hierro que contienen y de la presión parcial de O2 
También ligan moléculas como CO o NO
Ambas contienen grupos hemo formado por 4 anillos pirrólicos que complejan a un ión hierro divalente Fe+2
DIFERENCIAS ENTRE LA HEMOGLOBINA Y MIOGLOBINA
• La mioglobina aparece en el tejido muscular, mientras que la hemoglobina aparece en la sangre.
• La función principal de la hemoglobina es trasportar por la sangre el oxígeno capturado en los pulmones. La mioglobina, que tiene una afinidad por el oxígeno superior a la hemoglobina, “se lo quita” cuando la sangre llega al músculo, actuando como aceptor y reserva de oxígeno del músculo.
• Tienen una forma muy diferente de ligar oxigeno: mientras que la mioglobina presenta una adsorción hiperbólica, la hemoglobina da una marcada sigmoide.
	
 LA HEMOGLOBINA. 
ESTRUCTURA DE LA HEMOGLOBINA:
 La hemoglobina es una proteína formada por:
*cuatro subunidades proteicas denominadas GLOBINAS
*un grupo HEMO (no proteico) en cada una de ellas
PM: 64500 Da, esférica
GLOBINA: 2 pares de globinas (2 α, 2β)
HEM: Protoporfirina IX + Fe
Protoporfirina + Fe++ 4 anillos Pirrólicos A, B, C, D
Cada molécula de Hb tiene 4 hem 4 Fe+
Se inicia en la mitocondria Desde el Proeritroblasto hasta Reticulocito El GR maduro no puede sintetizar
GRUPO HEMO:
Grupo tetrapirrólico de protoporfirina Unido a un átomo de Fe+
-El Fe+ forma 6 enlaces de coordinación: 
4 con N 
1 de fijación a la cadena de globina
 1 de fijación al O2
- Un grupo hemo por cada cadena ( 4 hem + 4 Fe++ )
GLOBINA 
Cadena alfa : 141 aa Cromosoma 16
Cadena beta: 146 aa Cromosoma 11
CADENA DE POLIPEPTIDOS
Las cadenas de Globina salen de los ribosomas y se unen a grupos Hem
Una cadena alfa y otra cadena no alfa se unen forman dímeros y luego tetrámeros
Las cadenas de Globina son curvas para formar una hendidura para el HEMO
 Se encuentra entre hélices E y F de la cadena de polipéptidos
 El Fe está en estado ferroso
 Tiene 4 grupos Hemo y puede fijar 4 moléculas de O2
La síntesis de la HB está regulada por la hipoxia tisular
Estimulada por la EPO
Se une al O2 en los pulmones : afinidad elevada
Libera O2 a los tejidos : afinidad baja por el O2
Cada gramo de Hb está unido a 1,34 ml de O.
La afinidad de la Hb por el O2 depende de la presión parcial de O2
Efecto Bohr.
La saturación de O2 arterial normal varía entre 96 a 100%.
Desvío a la izquierda la Hb tiene mayor afinidad por el O2 y no libera a los tejidos.
Desvío ala derecha laHb tiene menor afinidad por el O2 y lo libera más a los tejidos.
Tipos de hemoglobinas
La Hb varía desde el embrión, el nacimiento y la edad adulta.
Diferencias debidas a los distintos tipos de cadenas de globina
En el embrión: Hemoglobinas de Gowers, Portland
En el feto : Hemoglobina F(α2 γ2)
En el nacimiento Hemoglobina F(α2 γ2) ………….. 60-90% 75% en RN
En el adulto: Hemoglobina A1 (α2 β2)… mayor a 95% del total Hemoglobina A2 (α2 δ2 )….menor a 3,5% del total Hemoglobina F(α2 γ2) …… 1 a 2 %
La Hb varía desde el embrión, el nacimiento y la edad adulta.
El cambio de fenotipo embrionario (alfa 2 gowers2) al fenotipo fetal (alfa 2 gamma 2 ) ocurre en las etapas tempranas de diferenciación.
El paso de Hb fetal a la de adulto ocurre en la etapa perinatal y se completa recién al año de vida.
Hb A1 alcanza los niveles de adulto (97-98%) al año de vida.
Hb A2 llega a 2 a 3 % al año de vida.
 En el adulto
A1: α2β2: mayor a 95%
A2: α2δ2: hasta 3,5
Fetal: α2γ2: 1 a 2 % R.N > 75%
FORMA DE LAS MOLÉCULAS GIGANTES. 
PROPIEDADES COLOIDALES.
PRESIÓN OSMÓTICA. 
ULTRA CENTRIFUGACIÓN.
La ultracentrifugacion en la cual se utiliza una placa porosa que actua como membrana semipermeable. Después de agregar al filtro la mezcla compleja, se aplica una diferencia de presión a ambos lados de la membrana ya sea aumentando la presión de la mezcla o realizando el vacio del otro lado de la placa filtrante. Pasaran a través del filtro agua y sustancia de bajo peso 
DISPERSIÓN DE LA LUZ. 
SEPARACIÓN POR SAPONIFICACIÓN O POR EFECTO SALINO. 
A bajas concentraciones las sales favorecen la solubilidad de muchas proteínas pues los iones organicos interaccionan con los grupos ionizados de las moléculas proteínicas. Este fenómeno es mas notable en moléculas de carácter bipolar es decir en aquellas en cuya molécula las cargas de signo contrario se distribuye asimétricamente, la adision de sales produce la atracion electrostática entre estas moléculas y favorecen su dispersión. Sin embargo a medida que aumente la concentración de sal su iones ejercen atracción sobre las moléculas de agua de la capa de solvatación y tienden a despojar a la proteína de su cubierta hidratante, en consecuencia su solubilidad decrece, cuando la concentración de sal alcanza cierto valor estos efectos se hacen mas intensos como para provocar la precipitación de la proteína, a este método de separación se lo llama fraccionamiento salino. 
SEPARACIÓN DISOLVENTES, DIÁLISIS.
El agregado de solventes poco polares a dispersiones de proteínas disminuye la solubilidad y produce precipitación cuando la concentración de solventes alcanza ciertos valores, la precipitación se acompaña de alteración de la proteína (desnaturalización)
Mediante un proceso llamado diálisis es posible separar las moléculas pequeñas se utiliza membranas porosas , se coloca dentro de un saco de celofan una dispercion compleja como suero sanguíneo y se sumerge agua pura va pasando al exterior a través de la membrana los solutos d masa pequeñas mientras en el saco dializador quedan encerradas las proteínas, para las cuales la membrana es impermeable 
DESORGANIZACIÓN DE LA ARQUITECTURA PROTEICA. 
La desorganización de la estructura molecular lleva a perdidad de sus propiedades y funciones naturales de la proteína 
DESNATURALIZACIÓN. 
Se llama desnaturalización de las proteínas a la pérdida de las estructuras de orden superior (secundaria, terciaria y cuaternaria), quedando la cadena polipeptídica reducida a un polímero estadístico sin ninguna estructura tridimensional fija.
CARACTERÍSTICAS DESNATURALIZANTES
La desnaturalización provoca diversos efectos en la proteína:
Cambios en las propiedades hidrodinámicas de la proteína: aumenta la viscosidad y disminuye el coeficiente de difusión
Una drástica disminución de su solubilidad, ya que los residuos hidrofóbicos del interior aparecen en la superficie
Pérdida de las propiedades biológicas
MODIFICACIONES QUÍMICAS (Agentes químicos:
Como ácidos o alcalosis concentrada, solventes orgánicos, soluciones concentradas de urea, etc., pueden sufrir alteraciones en su conformación al afectarse las fuerzas que las mantienen.
Es irreversible)
Esta comprende la ruptura de las uniones y las fuerzas que las mantienen las estructuras secundarias, terciarias y cuaternarias. Cambios en las propiedades hidrodinámicas de la proteína: aumenta la viscosidad y disminuye el coeficiente de difusión
Una drástica disminución de su solubilidad, ya que los residuos hidrofóbicos del interior aparecen en la superficie
Pérdida de las propiedades biológicas
la polaridad del disolvente
la fuerza iónica
el pH
la temperatura
Agentes químicos de las proteínas: 
Los ácidos y las bases: la mayoría de las proteínas están estables para una determinada parte de pH y que muy frecuentemente se desnaturalizan al ser sometidas a valores de ph muy bajos o muy altos, en muy pocos casos la proteína puede recuperar el ph natural que tenía en un inicio.
Los metales: Aquellos iones metálicos alcalinos como lo son el sodio y el potasio, solo pueden reaccionar de una forma muy limitada.
Los disolventes orgánicos: Estos modifican la constante dieléctrica en donde las fuerzas electrostáticas contribuyen a la estabilidad delas proteínas.
 MODIFICACIONES FÍSICAS (agentes físicos:
 Como calor, radiación, congelamientos repetidos,)
Agentes físicos de la proteína:
El Calor: La sensibilidad que tienen las proteínas a la desnaturalización térmica pueden depender de muchos factores como lo son la naturaleza la concentración de las proteínas, el pH, la actividad del agua, la fuerza iónica y la fuerza que tienen los iones presentes. Más que todo siempre esta desnaturalización está acompañada de un ascenso a la solubilidad así como también una absorción de agua.
El frio: También las bajas temperaturas puedes ocasionar una desnaturalización de las proteínas. Enzimas que están acostumbrados a una temperatura ambiente pueden fácilmente inactivarse a 0°C. Por otro lado también, se puede ocasionar la disociación de los oligomeros.
Los tratamientos mecánicos: aquellos como el amasado y/o el laminado que son aplicados en el pan y en otras masas pueden en muchas ocasiones desnaturalizar las proteínas por sus fuerzas de cizallamientos que se originan a través de los estiramientos que modifican a la red proteica.
La presión hidrostática: este puede tener un efecto desnaturalizante, pero generalmente para los valores superiores a 50k.
La irradiación: los efectos que puede tener la irradiación sobre las proteínas. Los residuos que tienen los aminoácidos absorben las radiaciones ultravioletas.
 MODIFICACIONES BIOLÓGICAS
 
DESNATURALIZACIÓN FLOCULACIÓN Y COAGULACIÓN. 
Un ejemplo familia de desnaturalización es la provocada por el calor en la proteínas del huevo. La desnaturalización en ese caso se ve acompañado de coagulación, que se exterioriza por la aglomeración de todas las moléculas en una masa sólida.
PRINCIPALES GRUPOS DE PROTEÍNAS. 
PROTEÍNAS SIMPLES. 
ALBÚMINAS
son proteínas solubles al agua, tiene carácter acido, su punto isoeléctrico esta alrededor de 4,7. Constituida por una única cadena de masa molecular que oscila entre los 60 y 70 kda, pertenece al tipo de proteína globular y se encuentra en tejidos animales y vegetales. Ejemplos: ovoalbúminas, seroalbuminas, lactoalbuminas, legumelinas. 
GLOBULINAS: 
son insolubles en agua pura se disuelven en aguas salinas, precipitan fácilmente en sales, su masa molecular promedio es de 150 kda, tienen forma ovoides son proteínas globulares, en el plasma sanguínea existe una gran cantidad de globulinas, se encuentra también en la clara del huevo, leches y tejidos animales y vegetales.
PROTAMINAS:
Son también de carácter básico es una proteína pequeña están asociados a ácidos nucleicos en esperma de peces. 
ESCLEROPROTEINAS:
También llamadas albuminoides, son insolubles presente solo en tejidos animales. Integran el tejido de sostén y estructuras de gran resistencia física, pertenece al tipo de proteínas fibrosas. 
1. Queratinas: es una característica del tejido epidérmico, predomina en la composición del pelo, uñas, lana, plumas, cuernos y pezuñas. 
2. Colágenos: es el material de fibras de colágenas del tejido conjuntivo, por cocción se transforma en gelatina.
3. Elastina: son proteínas de fibras elásticas del tejido conjuntivo.
PROTEÍNAS VEGETALES:
 • Glutelinas: Glutenina (trigo), orizanina (arroz).
-se encuentra principalmente en granos de cereales 
-en la arina de trigo 
-son proteínas pobres (nutricionalmente)
enfermedad celiaca: se debe a la intolerancia a esta proteína(gliadina)
UNIDAD X:
PROTEÍNAS CONJUGADAS. 
FOSFOPROTEÍNAS: formando parte del grupo prostético, caseína de la leche y vitelina de la yema del huevo, actúan como reservorio de fosfato.
CROMOPROTEÍNAS: Hemoglobina, hemocianina, flavoproteinas, mioglobina, que transportan oxígeno Citocromos, que transportan electrones
NUCLEOPROTEÍNAS: Nucleosomas de la cromatina, constituidos por ácidos nucleicos.
LIPOPROTEÍNAS: de alta, baja y muy baja densidad, que transportan lípidos en la sangre.
METALOPROTEÍNAS: hay un conjunto de numeroso de proteínas conjugadas con elementos del grupo prostético (Mg Fe Zn Cu Mn) esenciales para su estructura y función
NUCLEOPROTEÍNAS:
 Bases púricas, bases pirimídicas, ácidos nucleicos, nucleótidos, nucleósidos. 
Bases púricas: 
La purina es una base nitrogenada, un compuesto orgánico heterocíclico aromático.
 La estructura de la purina está compuesta por 
Dos anillos fusionados, uno de seis átomos y el otro de cinco. En total estos anillos presentan cuatro nitrógenos, tres de estos son básicos, ya que tienen el par de electrones sin compartir en orbitales sp2 en el plano del anillo, el nitrógeno restante no tiene carácter básico ya que el par de electrones no compartidos que posee, es parte del sistema de electrones π del sistema aromático, por lo cual se encuentran deslocalizados e incapaces de captar un protón.
Dos de las bases de los ácidos nucleicos, adenina (también llamada 6-aminopurina) y guanina (o 2-amino-6-oxo-purina), son derivados de una purina. 
En el ADN (ácido desoxirribonucleico, almacenador principal y fundamental de la información genética en todos los seres vivos), estas bases se unen con sus pirimidinas complementarias, la timina (2,4-dioxi-5-metilpirimidina) y la citosina (2-oxi-4-aminopirimidina), a través de enlaces de hidrógeno.
A = T (doble enlace)
G ≡ C (triple enlace)
En el ARN (ácido ribonucleico, encargado principalmente de copiar y transimitir la información genética en todos los seres vivos), la complementaria de la adenina es el uracilo (o 2,4-dioxipirimidina) en vez de la timina:
A = U (doble enlace)
G ≡ C (triple enlace)
Bases pirimídicas
La pirimidina es un compuesto orgánico, similar al benceno, y a la piridina pero con dos átomos de nitrógeno que sustituyen al carbono en las posiciones 1 y 3 (mirar tabla de la derecha).
Se degrada en sustancias muy solubles como alanina beta y aminoisobutirato beta, precursores de acetil-CoA y succinil-CoA.
Derivado
La pirimidina tiene tres derivados muy importantes para la vida, ya que forman parte de los ácidos nucleicos: la timina, la citosina y el uracilo; las tres tienen un grupo carbonilo (C=O) en el carbono 2; las dos primeras forman parte del ADN donde se aparean con sus purinas complementarias, mientras que la última está presente solo en el ARN.
	Timina
	Citosina
	Uracilo
	
	
	
Las bases pirimidicas son: 
Timina: 5-metil-2,4-dioxipirimidina
Citosina: 2-oxo-4-aminopirimidina 
Nucleósidos y nucleótido
Las pirimidinas se hallan asociadas en su mayoría a monosacáridos de cinco carbonos (pentosas) unidos en N1 para formar nucleósidos que, a su vez, se unen a un grupo fosfato (ácido fosfórico) para formar los nucleótidos.
Un nucleósido es una molécula monomérica orgánica, que integra las macromoléculas de ácidos nucleicos que resultan de la unión covalente entre una base nitrogenada con una pentosa que puede ser ribosa o desoxirribosa. Ejemplos de nucleósidos son la citidina, uridina, adenosina, guanosina, timidina y la inosina.
Los nucleósidos pueden ser de dos tipos, dependiendo de la pentosa que contengan:
Ribonucleósidos: la pentosa es la ribosa
Desoxirribonucleósidos: la pentosa es la 2-desoxirribosa
Nucleótidos
Los nucleótidos son moléculas orgánicas formadas por la unión covalente de un monosacárido de cinco carbonos (pentosa), una base nitrogenada y un grupo fosfato. El nucleósido, es la parte del nucleótido formada únicamente por la base nitrogenada y la pentosa.
Unión: acido orto fosfórico + C5 de la pentosa del nucleosido se obtiene nucleótido 
Son los monómeros de los ácidos nucleicos (ADN y ARN) en los cuales forman cadenas lineales de miles o millones de nucleótidos, pero también realizan funciones importantes como moléculas libres (por ejemplo, el ATP o el GTP).1
Estructura
Elementos estructurales de los nucleótidos más comunes.
Cada nucleótido es un ensamblado de tres componentes:
Bases nitrogenadas: derivan de los compuestos heterocíclicos aromáticos purina y pirimidina.
Bases nitrogenadas purínicas: son la adenina (A) y la guanina (G). Ambas forman partedel ADN y del ARN.
Bases nitrogenadas pirimidínicas: son la timina (T), la citosina (C) y el uracilo (U). La timina y la citosina intervienen en la formación del ADN. En el ARN aparecen la citosina y el uracilo.
Bases nitrogenadas isoaloxacínicas: la flavina (F). No forma parte del ADN o del ARN, pero sí de algunos compuestos importantes como el FAD.
Pentosa: el azúcar de cinco átomos de carbono; puede ser ribosa (ARN) o desoxirribosa (ADN). La diferencia entre ambos es que el ARN sí posee un grupo OH en el segundo carbono.
Ácido fosfórico: de fórmula H3PO4. Cada nucleótido puede contener uno (nucleótidos-monofosfato, como el AMP), dos (nucleótidos-difosfato, como el ADP) o tres (nucleótidos-trifosfato, como el ATP) grupos fosfato.
Transferencia de energía
Modelo tridimensional de la molécula de ATP.
Los nucleótidos son moléculas con mucha energía acumulada en los enlaces de los grupos fosfato, por lo que son muy utilizadas en todo tipo de células para la transferencia de energía en los procesos metabólicos.
Los nucleótidos se encuentran en un estado estable cuando poseen un solo grupo fosfato. Cada grupo de fosfato adicional que posea un nucleótido se encuentra en un estado más inestable y el enlace del fósforo y fosfato tiende, cuando se rompe por hidrólisis, a liberar la energía que lo une al nucleótido.
Las células poseen enzimas cuya función es precisamente hidrolizar nucleótidos para extraer el potencial energético almacenado en sus enlaces. Por tal razón un nucleótido de trifosfato es la fuente más utilizada de energía en la célula. De ellos, el ATP (un nucleótido de adenina con tres grupos de fosfato ricos en energía), es el eje central en las reacciones celulares para la transferencia de la energía demandada. El UTP (uracilo + tres fosfatos) y GTP (guanina y tres fosfatos) también satisfacen las demandas de energía de la célula en reacciones con azúcares y cambios de estructuras proteicas, respectivamente.
ACIDOS NUCLEICOS 
Los ácidos nucleicos son grandes polímeros formados por la repetición de monómeros denominados nucleótidos, unidos mediante enlaces fosfodiéster. Se forman largas cadenas; algunas moléculas de ácidos nucleicos llegan a alcanzar tamaños gigantescos, de millones de nucleótidos encadenados. Existen dos tipos básicos, el ADN y el ARN.
El descubrimiento de los ácidos nucleicos se debe a Johann Friedrich Miescher, que en el año 1869 aisló los núcleos de las células una sustancia ácida a la que llamó nucleína, nombre que posteriormente se cambió a ácido nucleico. Posteriormente, en 1953, James Watson y Francis Crick descubrieron la estructura del ADN, empleando la técnica de difracción de rayos X.
Importancia de los ácidos nucleicos
Todos los organismos poseen estas biomoléculas que dirigen y controlan la síntesis de sus proteínas, proporcionando la información que determina su especificidad y características biológicas, ya que contienen las instrucciones necesarias para realizar los procesos vitales y son las responsables de todas las funciones básicas en el organismo.2
Tipos de ácidos nucleico
Existen dos tipos de ácidos nucleicos:
ADN (ácido desoxirribonucleico) y 
ARN (ácido ribonucleico), 
Que se diferencian:
Por el glúcido (la pentosa es diferente en cada uno; ribosa en el ARN y desoxirribosa en el ADN);
Por las bases nitrogenadas: adenina, guanina, citosina y timina, en el ADN; adenina, guanina, citosina y uracilo, en el ARN.
Por las Hélices: Mientras que el ADN tiene doble helice, el ARN tiene solo una cadena.
Bases nitrogenadas
Las Bases Nitrogenadas son las que contienen la información genética, éstas presenta una estructura cíclica que contiene carbono, nitrógeno, hidrógeno y oxígeno.3 Se dividen en dos tipos:
Purinas, que son derivadas de la purina (dos anillos).
Pirimidinas, derivadas del anillo de la pirimidina (un anillo).
La presencia de los átomos de nitrógeno le da un carácter básico a estos compuestos. Son aromáticas y por lo tanto son planas, también son insolubles en agua y pueden establecer interacciones hidrofóbicas entre ellas; estas interacciones sirven para estabilizar la estructura tridimensional de los ácidos nucleicos.4 La existencia de distintos radicales hace que puedan aparecer varias bases nitrogenadas, las cuales son:
Adenina, presente en ADN y ARN
Guanina, presente en ADN y ARN
Citosina, presente en ADN y ARN
Timina, presente exclusivamente en el ADN
Uracilo, presente exclusivamente en el ARN
Características del ADN
El ADN es bicatenario, está constituido por dos cadenas polinucleotídicas unidas entre sí en toda su longitud. 
Esta doble cadena puede disponerse en forma lineal (ADN del núcleo de las células eucarióticas) o en forma circular (ADN de las células procarióticas, así como de las mitocondrias y cloroplastos eucarióticos). 
La molécula de ADN porta la información necesaria para el desarrollo de las características biológicas de un individuo y contiene los mensajes e instrucciones para que las células realicen sus funciones. Dependiendo de la composición del ADN (refiriéndose a composición como la secuencia particular de bases), puede desnaturalizarse o romperse los puentes de hidrógenos entre bases pasando a ADN de cadena simple o ADNsc abreviadamente.
Excepcionalmente, el ADN de algunos virus es monocatenario.
El ADN es un polímero relativamente estable. Las reacciones espontáneas, como la desanimación de ciertas bases, la hidrólisis de los enlaces base-azúcar N-glucosídicos, la formación de dímeros de pirimidina inducida por radiación, ocurren lentamente, pero son importantes debido a que la célula tiene una baja tolerancia a los cambios en el material genético.
Se puede determinar la secuencia del ADN y se pueden sintetizar polímeros de ADN por un reglamento que incorpora métodos químicos y enzimáticos.
Estructuras ADN
Estructura primaria. Una cadena de desoxirribonucleótidos (monocatenario) es decir, está formado por un solo polinucleótido, sin cadena complementaria. No es funcional, excepto en algunos virus.
Estructura secundaria. Doble hélice, estructura bicatenaria, dos cadenas de nucleótidos complementarias, antiparalelas, unidas entre sí por las bases nitrogenadas por medio de puentes de hidrógeno. Está enrollada helicoidalmente en torno a un eje imaginario. Hay tres tipos:
Doble hélice A, con giro dextrógiro, pero las vueltas se encuentran en un plano inclinado (ADN no codificante).
Doble hélice B, con giro dextrógiro, vueltas perpendiculares (ADN funcional).
Doble hélice Z, con giro levógiro, vueltas perpendiculares (no funcional); se encuentra presente en los parvovirus.
Características del ARN
El ARN difiere del ADN en que la pentosa de los nucleótidos constituyentes es ribosa en lugar de desoxirribosa, y en que, en lugar de las cuatro bases A, G, C, T, aparece A, G, C, U (es decir, uracilo en lugar de timina).
 Las cadenas de ARN son más cortas que las de ADN, aunque dicha característica es debido a consideraciones de carácter biológico, ya que no existe limitación química para formar cadenas de ARN tan largas como de ADN, al ser el enlace fosfodiéster químicamente idéntico.El ARN está constituido casi siempre por una única cadena (es monocatenario), aunque en ciertas situaciones, como en los ARNt y ARNr puede formar estructuras plegadas complejas y estables.
Mientras que el ADN contiene la información, el ARN expresa dicha información, pasando de una secuencia lineal de nucleótidos, a una secuencia lineal de aminoácidos en una proteína. Para expresar dicha información, se necesitan varias etapas y, en consecuencia existen varios tipos de ARN:
El ARN mensajero se sintetiza en el núcleo de la célula, y su secuencia de bases es complementaria de un fragmento de una de las cadenas de ADN. Actúa como intermediario en el traslado de la información genética desde el núcleo hasta el citoplasma. Poco después de su síntesis sale del núcleo a través de los poros nucleares asociándose a los ribosomas donde actúa como matriz o molde que ordena los aminoácidosen la cadena proteica. Su vida es muy corta: una vez cumplida su misión, se destruye.
El ARN de transferencia existe en forma de moléculas relativamente pequeñas. La única hebra de la que consta la molécula puede llegar a presentar zonas de estructura secundaria gracias a los enlaces por puente de hidrógeno que se forman entre bases complementarias, lo que da lugar a que se formen una serie de brazos, bucles o asas. Su función es la de captar aminoácidos en el citoplasma uniéndose a ellos y transportándolos hasta los ribosomas, colocándolos en el lugar adecuado que indica la secuencia de nucleótidos del ARN mensajero para llegar a la síntesis de una cadena polipeptídica determinada y por lo tanto, a la síntesis de una proteína
El ARN ribosómico es el más abundante (80 por ciento del total del ARN), se encuentra en los ribosomas y forma parte de ellos, aunque también existen proteínas ribosómicas. El ARN ribosómico recién sintetizado es empaquetado inmediatamente con proteínas ribosómicas, dando lugar a las subunidades del ribosoma.
Química de los ácidos nucleicos
El ADN y el ARN pueden desnaturalizarse.
La elevación de la temperatura y los valores extremos de pH producen la desnaturalización del ADN de doble hélice (generalmente sucede a la temperatura de su punto de fusión). Esto provoca el desenrrollamiento de la doble hélice, debido a las desestabilización de los puentes de hidrógeno entre los pares de bases, no hay ruptura de enlaces covalentes.
La renaturalización es un proceso rápido que consiste en un solo paso, para esto deberá existir un segmento de doble hélice de una docena o más residuos que mantengan unidas las dos hebras. Cuando el pH y la temperatura regresan a valores normales, lo que estaba desenrrollado se vuelve a enrrollar espontáneamente. Pero si las dos hebras están totalmente separadas, se lleva a cabo en dos pasos. En el primero, el proceso es lento, las hebras de ADN se reconocen al azar y forman un pequeño fragmento de doble hélice. En el segundo, el proceso es más rápido y las bases que se encuentran no apareadas, se aparean progresivamente para formar la doble hélice.
Efecto hipocrómico.
Cuando se dan interacciones próximas del apilamiento de las bases de los ácidos nucleicos, estos producen una disminución de la absorción del la luz UV, en relación con la absorción de una disolución de nucleótidos libres de la misma concentración; la adsorción disminuye cuando se forma la doble cadena. A este fenómeno se le conoce como efecto hipocrómico.
Cuando se desnaturaliza un ácido nucleico se produce un efecto contrario, hay un incremento de adsorción, se le llama hipercrómico.
Las moléculas de ADN de un virus o de una bacteria en disolución se desnaturalizan en su punto de fusión (tm; es la temperatura a la que la mitad del ADN, las hebras están separadas).  Dependiendo del contenido de CΞG, es mayor el punto de fusión, debido a que son tres puentes de hidrógeno los que se deben romper.10
BLOQUE 5: QUÍMICA DE LAS PORFIRINAS, HEMOGLOBINAS Y COMPUESTOS AFINES 
UNIDAD XI: 
PORFIRINAS.
ESTRUCTURA. 
Las porfirinas son el grupo prostético de las cromoproteínas porfirínicas.
 Están compuestas por:
Un anillo tetrapirrólico con sustituyentes laterales y 
Un átomo metálico en el centro, unido mediante cuatro enlaces de coordinación. 
Se clasifican basándose en los sustituyentes laterales del anillo, de modo que se distinguen mesoporfirinas, uroporfirinas, etioporfirinas y protoporfirinas. Estas últimas son las más relevantes. Presentan como sustituyentes 4 metilos, 2 vinilos y 2 grupos propiónicos.
PROPIEDADES. 
Las porfirinas se califican basándose en los sustituyentes que portan las cadenas laterales, las mas abundantes son las protoporfirinas, las cuales tienen cuatro grupos metilo, dos grupos vinilo y dos grupos de ácido propanoíco.[2]
Una propiedad sobresaliente de estos macrociclo , es que con realizarse  pequeños cambios en este, se producen amplia diversidad de moléculas con funciones bioquímicas[1][1] específicas, ya que necesitan poca energía para poder cambiar su conformación [3], además de que el tamaño del macrociclo,en especial el centro , es el apropiado para poder unirse a mucho iones metálicos[4][5].
Algunas porfirinas están presentes en ciertas cromo proteínas, funcionando como grupos prosteticos, que es el caso de grupo hemo y hemino. Otros son productos de la degradación de otros compuestos como la biliverdina , otros como pigmentos que se encuentran en algunos seres vivos , como la clorofila , otros son coenzimas, como el caso de la cobalamina, etc.
ETIOPORFIRINA.
UROPORFIRINA. 
COPROPORFIRINA IX. 
HEM. QUÍMICA DEL HEM. QUÍMICA DE LA HB. CLASE DE HB. HUMANA. NORMAL Y ANORMALES. QUÍMICA DE LOS PIGMENTOS BILIARES. 
 HEMOGLOBINAS ANORMALES: se han observado sistintos tipos de alteraciones
a.	Sustitución de uno o dos aminoacidos
b.	Falta de uno o mas aminoacidos en la cadena
c.	Presencia de cadenas hibridas formadas por trozos de dos subunidades polipeptidica distinta. Ejemplo la lepore
d.	Cadena mas larga que lo normal 
e.	Síntesis disminuida o nula de un determinado tipo de cadena.
Cuando existen estas alteraciones se puede dar: 
Inestabilidad de la hemoglobina: con tendencia a precipitar dentro de los eritrocitos
Modificación de aa en el entorno: da metahemoglobina
Cambios de residuos aa: incapacidad para liberar el O2
Talasemia: La talasemia es un tipo de anemia del grupo de anemias hereditarias
La hemoglobina se compone de 2 proteínas:
La globina alfa
La globina beta
La talasemia ocurre cuando hay un defecto en un gen que ayuda a controlar la producción de 1 de estas proteínas.
Existen 2 tipos principales de talasemia:
La talasemia alfa ocurre cuando un gen o los genes relacionados con la proteína globina alfa faltan o han cambiado (mutado).
La talasemia beta ocurre cuando defectos genéticos similares afectan la producción de la proteína globina beta.
BLOQUE 5: QUÍMICA DE LAS PORFIRINAS, HEMOGLOBINAS Y COMPUESTOS AFINES 
UNIDAD XI: Porfirinas.
Estructura. Propiedades. Etioporfirina. Uroporfirina. Coproporfirina IX. Hem. Química del Hem. Química de la Hb. Clase de Hb. Humana. Normal y anormales. Química de los pigmentos biliares. 
BLOQUE 6: ENZIMAS
UNIDAD XII:
 DEFINICIÓN;
 ENZIMAS COMO CATALIZADORES.
Un catalizador es un agente capaz de acelerar una reacción química, sin formar parte de los productos ni desgastes en el proceso.
 PODER CATÓLICO DE LAS ENZIMAS.
Como todo catalizador, las enzimas actúan disminuyendo la energía de activación de una reacción. En este sentido, son más efectivas que la mayoría de los catalizadores inorgánicos. Los catalizadores inorgánicos suelen actuar acelerando reacciones químicas muy diversas. Las enzimas solo catalizan una reacción química determinada.
 QUÍMICAS DE LAS ENZIMAS. 
Todas las enzimas son proteínas. Sin embargo, se han aislado moléculas de acido ribonucleico (ARN) con actividad catalítica, llamada (ribozimas).
Algunas están constituidas solo por aminoácidos.
Las hidrolasas en general son proteínas simples.
Existen enzimas formadas por asociación de varias subunidades o cadenas polipeptidicas, es decir, son oligomeros.
MECANISMO GENERALES DE LA ACCIÓN ENZIMÁTICA.
Las enzimas aumentan la velocidad de reacción disminuyendo la energía de activación.
Las enzimas aumentan enormemente la velocidad de reacción y, como todo catalizador, no modeifcan en absoluto el cambio neto de energía, ni la constante de equilibrio.
Durante el curso de la reacción, la enzima se une efectivamente al o a los sustrato/s, formando un complejo transitorio.
La enzima parece inalterada al final de la catálisis.
 COMBINACIÓN DE ENZIMA Y SUSTRATO.
Si una enzima E cataliza la tranformacion de sustrato S en producto P, primero se unen enzima y sustrato para formar el complejo ES, el cual luego se disocia en enzima y producto. El proceso puede representarse con la ecuación.
La formación de complejo ES, inicialmente propuesta sobre las bases teóricas,ha sido demostrada experimentalmente. En el transcurso de la reacción la enzima se une efectivamente al sustrato. Al final, la enzima no muestra cambio alguno y puede nuevamente unirse a otra molécula de sustrato. Ello explica por qué muy pequeñas cantidades de enzima aceleran enormemente la velocidad de una reacción. La misma molécula es reutilizada muchísimas veces.
 COENZIMA Y GRUPOS PROSTÉTICOS. 
Coenzima: son moléculas no proteicas asociadas a enzimas.
Las coenzimas pueden estar firmemente unidas a las enzimas por uniones covalente u otro tipo de enlace fuerte, formando complejos difíciles de separar.
Grupo prostético: coenzimas con uniones fuertes.
Holoenzima= apoenizima + coenzima
Enzima total proteína No proteínica 
 Termolábil Termoestable
CENTRO ACTIVO DE LAS ENZIMAS.
Es el lugar definido de la enzima donde se fija el sustrato y es donde se cumple la acción catalítica.
El sitio activo es un agrupación de un número no muy grande de aminoácidos distribuidos espacialemte de manera precisa.
Esta disposición se mantiene gracias a la contribución de las estructuras (primaria, secundaria, terciaria, y cuaternaria) de la proteína. 
 CENTRO ALOSTÉRICOS Y REGULACIÓN ENZIMÁTICA.
Las actividades de enzimas en las células es ajustada a los requerimientos fisiológicos cambiantes de momento a momento. Existen varios mecanismos de regulación.
Cuando la concentración de sustrato.
Al aumentar la concentración de sustrato, en la célula se acelera su utilización y viceversa. 
La enzima que cataliza la primera etapa en una metabólica suele ser reguladora.
Las enzimas reguladoras pueden ser: 
-Alostericas
-Reguladas por modificación covalente.
La alostería o alosterismo es un modo de regulación de las enzimas por el que la unión de una molécula en una ubicación (sitio alostérico) modifica las condiciones de unión de otra molécula, en otra ubicación (sitio catalítico) de la enzima distante de la primera. Este concepto lo plantearon Jacques Monod, Jeffries Wyman y Jean-Pierre Changeux en una serie de artículos, el más importante de los cuales se publicó en 1965 en Journal of Molecular Biology.1 En bioquímica, es la regulación de una enzima u otra proteína al unirse una molécula efectora en el sitio alostérico de la proteína (otro sitio que no sea el sitio activo de la proteína). Los efectores que aumentan la actividad de la enzima se denominan activadores alostéricos y aquellos que disminuyen dicha actividad se llaman inhibidores alostéricos.
 
ESPECIFICIDAD ENZIMÁTICA. 
Una de las principales características de las enzimas es su alta especificidad. Ello significa que las enzimas pueden catalizar la transformación de apenas un substrato o una familia de substratos relacionados estructuralmente, catalizando solo una de las posibles reacciones que ese substrato puede experimentar.
IONES ACTIVADORES ENZIMÁTICAS.
Los iones metálicos contribuyen el proceso catalítico por su capacidad para traer o donar electrones.
Algunas de estos iones son: Fe, Cu, Zn, Mo, Mg, Mn, Se, Ca.
La actividad de algunas enzimas depende de la presencia de determinados iones en el medio.
Varias enzimas sólo pueden funcionar en presencia de uno o más iones o de determinadas moléculas llamadas activadores enzimáticos. Estas moléculas no toman parte directa en la acción, pero mantienen a la enzima, en un estado catalítico activo
 TIEMPO. 
TEMPERATURA
Como consecuencia del incremento en energía cinetica, la velocidad de una reacción química aumenta cuando la temperaturaasciende.
La velocidad de muchas reacciones biológicas prácticamente se duplica por cada 10C.
El incremento de la velocidad de reacción cada 10C de aumento de la temperatura, es llamada Q10 o coeficiente de temperatura.
La temperatura optima esta alrededor de 37C. Alrededor de los 60C la mayoría de las enzimas son inactivadas completamente.
 PH.
Si se mide actividad enzimática a diferentes pH, manteniendo constante todos los otros factores.
Para la mayoría de enzimas, la actividad optima se encuentra entre pH 6 y 8. Por debajo o por encima de esos valores, la velocidad de reacción cae más o menos rápidamente. Por ejemplo, pepsina de jugo gástrico tiene un pH optimo extremadamente acido, alrededor de 1,5.
Los cambios de pH del medio afectan el estado de ionización de grupos funcionales en la molecula.
El pH optimo es aquel en el cual el estado de disociación de los grupos esenciales es el mas apropiado para interacción en el complejo ES.
CONCENTRACIÓN DE LA ENZIMA. CONCENTRACIÓN DEL SUSTRATO. 
INHIBICIÓN DE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA.
Agentes químicos que inhiben la acción catalítica de las enzimas 
Uniéndose a sitios o grupos funcionales de la enzima
La inhibición puede ser: 
Irreversible:
Cambios permanentes en la molecula de la enzima con deterioro definitivo de su capacidad catalítica. 
Ejemplo: venenos organofosforados (como insecticidas) producen inhibición irreversible de la acetilcolinesterasa (enzima del SNC)
Inhibidores “suicidas”: sustancias que se unen al sitio activo de la enzima y lo deja inhibido. 
Reversible: 
Puede ser: 
Competitiva
el sustrato y el inhibidor no se pueden unir a la misma enzima al mismo tiempo
Esto generalmente ocurre cuando el inhibidor tiene afinidad por el sitio activo de una enzima en el que también se une el sustrato; el sustrato y el inhibidor compiten para el acceso al sitio activo de la enzima
No competitiva
el inhibidor se puede unir a la enzima al mismo tiempo que el sustrato. Sin embargo, la unión del inhibidor afecta la unión del sustrato, y viceversa
 Este tipo de inhibición se puede reducir, pero no superar al aumentar las concentraciones del sustrato. 
Anticompetitiva 
Este tipo de inhibición se da en casos en los cuales participan varios sustratos en la reacción. No puede ser revertida por aumento de la concentración de sustrato
 INHIBICIÓN POR COMPETENCIA. INHIBICIÓN SIN COMPETENCIA.
CLASIFICACIÓN Y NOMENCLATURA DE LAS ENZIMAS:
OXIDORREDUCTASAS.
Catalizan reacciones de oxidorreducción.
Comprende:
Deshidrogenasas: sustrato es donante de hidrógenos, que son aceptados por la enzima
Oxidasas: enzimas que catalizan reacciones en las que el aceptor de hidrogeno es el oxígeno no molecular (O2) 
Peroxidasas: enzimas que utilizan H2O2 para oxidar el sustrato. Este se convierte en H2O
Oxigenasas: incorpora oxígeno al sustrato
Ejemplo: lactato deshidrogenasa (oxidación de lactato a piruvato)
TRANSFERASAS.
Catalizan la transferencia de un grupo de atomos, como amina, carboxilo, carbonilo, metilo, acilo, glicosilo, fosforilo.
	Ejemplo: aminotransferasas, transaminasas.
 
HIDROLASAS:
Catalizan la ruptura de enlaces C-O, C-N, C-S y O-P por adición de agua. 
Ejemplo: acetilcolinesterasa, ribonucleasa, arginasa (arginina a urea)
LIASAS:
Catalizan la ruptura de uniones C-C, C-S y C-N de la molecula del sustrato, por un proceso distinto al de la hidrolisis. 
Algunas eliminan grupos del sustrato y forman dobles ligaduras o ciclos, o agregan grupos a enlaces dobles. 
Ejemplo: aldolasa (F-1,6 2P En 2 triosas fosfato)
ISOMERASAS:
Interconvierten isómeros de cualquier tipo
Ejemplo: Fosfoglucoisomerasa
LIGASA O SINTETASAS:
Catalizan la unión de 2 moléculas, acoplada con la hidrolisis de un enlace de alta energía de nucleósidos trifosfato. 
Ejemplo: glutamato amoniaco ligasa o glutamina sitetasa. 
 
BLOQUE 7: SECRECIONES DIGESTIVAS
UNIDAD XIII: 
SALIVA.
CARACTERÍSTICAS.
La saliva es un fluido líquido de reacción alcalina compleja, algo viscosa producida por las glándulas salivales en la cavidad bucal e involucrada en la primera fase de la digestión.
La saliva es un líquido transparente y de viscosidad variable, lo que se atribuye al ácido siálico. Es inodora como el agua.
La composición y pH de la saliva varían en función de los estímulos (como el olor o la visión de la comida). El pH salival normal oscila entre 6,8 y 7. 
La composición de la saliva es similar a la del plasma 
Unadulto produce hasta 1l de saliva por día 
PROPIEDADES FÍSICAS
Liquido incoloro viscoso
Un poco turbio
La saliva producida por las parótidas: es más fluido que la producida por las demás glándulas
De la submaxilar y subglingual es más viscosa
FUNCIONES
Mantener el pH neutro, es decir a 7,4. Esta capacidad tamponadora del medio al neutralizar el medio ácido producido tras las comidas evita la desmineralización del esmalte dental y la acumulación de sarro que se produce con un pH básico.
Cicatrización: Además de favorecer la mineralización del esmalte de los dientes por su capacidad tamponadora, la saliva contiene también un factor de crecimiento epidérmico que facilita la cicatrización de la mucosa bucal lesionada. 
Función digestiva: Por el efecto de las enzimas que contiene, al mezclarse con el alimento junto con la masticación lo transforma en bolo alimenticio, iniciando la digestión de carbohidratos y grasas y facilitando la deglución. 
Función gustativa: la saliva permite que las partículas sápidas (responsables del sabor) de los alimentos, alcancen y estimulen químicamente los corpúsculos gustativos en la cavidad oral especialmente en la lengua. Por eso la sensibilidad gustativa es menor cuando disminuye la secreción salival por la edad avanzada, efectos de ciertos medicamentos o por trastornos patológico. 
Lubricar la cavidad oral, además de facilitar la primera fase de la digestión y la deglución, en la especie humana es importante en la expresión oral al facilitar la articulación de las palabras. 
Mantener el equilibrio hídrico, al disminuir su producción por deshidratación envía un mensaje de alarma al organismo produciendo la sensación de sed. 
Protección: La saliva por su composición enzimática, especialmente por la lizosima, las inmunoglobulinas y las proteínas como la muramidasa y la lactoferrina, defiende la cavidad oral de la infección bacteriana.  Asimismo, en especies como las serpientes venenosas y de cierto tipo de musaraña, como el almiquí o solenodon, el veneno que las protege de depredadores y enemigos es saliva modificada. 
COMPOSICIÓN QUÍMICA
Es similar a la del plasma y se caracteriza por los siguientes componentes: 
SUSTANCIAS ORGÁNICAS. 
Agua: Representa un 99,5 %.4 5 Permite que los alimentos se disuelvan y se pueda percibir su sabor a través del sentido del gusto. 
Moco: El contenido de mucina, glicoproteina fundamental de la saliva, produce la viscosidad necesaria para funciones lubricantes y de formación del bolo alimenticio que facilita la deglución a lo largo del tubo digestivo, sin dañarlo. 
Lisozima: Es una sustancia antimicrobiana que destruye las bacterias contenidas en los alimentos, protegiendo en parte los dientes de la caries y de las infecciones. 
Enzimas: Como la ptialina, que es una amilasa que hidroliza el almidón parcialmente en la boca, comenzando la digestión de los hidratos de carbono. La lipasa lingual inicia también la digestión de grasas. 
Estaterina: inhibe la precipitación de fosfato cálcico al unirse a los cristales de hidroxiapatita. Además, también tiene función antibacteriana y antifúngica. 
Otras sustancias: inmunoglobulinas específicas, transferrina y lactoferrina. 
SUSTANCIAS INORGÁNICAS
Iones Na+ y cloruro: Activan la amilasa salival o ptialina. 
Bicarbonato y fosfato: Neutralizan el pH de los alimentos ácidos y de la corrosión bacteriana. 
Calcio: La saliva está saturada de Ca++, con lo que se evita que los dientes lo pierdan y ayuda a digerir el alimento.  
ENZIMAS. ALFA AMILASAS. 
Es una enzima que participa en el proceso digestivo iniciando la hidrolisis del almidón presente en los alimentos. 
Requiere la presencia de Cl-
Catalizan la hidrolisis de uniones glucosídicas α- 1	 4 del interior de la molecula de almidón. 
La amilasa salival degrada totalmente la amilosa en maltosas u maltotriosas 
Los productos de la digestión de la amilopectina comprenden además de maltosas u maltotriosas otros compuestos llamados dextrina límite. 
La enzima sigue actuando en estomago en el interior del bolo alimenticio. Has que el HCL lo inactiva 
UNIDAD XIV:
JUGO GÁSTRICO
SECRECIÓN DEL JUGO GÁSTRICO.
Es el producto de secreción de glándulas de la mucosa del estómago llamadas principales, poseen 3 tipos de células: parietales, principales y mucosas.
El 80% de las glándulas se encuentran en el fundus y el 20% en el píloro.
El estómago produce hasta 2 ltos de secreción por día. 
Jugo gástrico es: líquido límpido, color amarillo pálido. Compuesto por:
Agua (99%) del total
Ácido clorhídrico, 
enzimas y 
Mucoproteinas (mucina).
GASTRINA.
La gastrina estimula la secreción de HCl y también la movilidad gastrointestinal y la producción de pepsinógeno, factor intrinseco y de secretina. La secreción de gastrina es estimulada por la distensión antral, la estimulación vagal y la existencia de proteínas semidigeridas, además de por otros estimulos, como el alcohol o la cafeína. La secreción de gastrina es máxima a pH 5-7 y mínima a pH de 1.
 ÁCIDO CLORHÍDRICO.
ES secretado por las células parietales de las glándulas principales.
Realizan la tarea de excretar hacia la luz gástrica una solución de ácido clorhídrico que puede alcanzar una concentración 0,17 M y 0,87.
Las células parietales en reposo, la H+, k+- ATPasa se encuentra inserta en la membrana de las vesículas intracitoplasmaticas. 
el estimulo mas potente para la activación de células parietales es la histamina, liberada por células enterocromafin de la región fundica del estomago, a su vez activada por la hormona gastrina y por acetil colina. Estos también estimulan directamente a las células parietales. 
El acido clorhídrico tiene un papel en el proceso de absorción de hierro. 
ENZIMAS
PEPSINA 
Es el encargado de la hidrolisis parcial de proteína 
Secretado por las glándulas de la zona corpofundicas al estado de pepsinogeno. 
Es una proenzima activado por acción de los iones H+ existentes en jugo gástrico y también por la misma pepsina (autocatalisis).
Ataca las uniones peptidicas
PEPSINÓGENO
Su secreción es estimulada por los mismos factores que activan la del HCL:
Acetil colina, gastrina e histamina
99% del pepsinogeno producido en las glándulas principales es secretado hacia la luz gástrica. El 1% pasa al liquido interscticial es vehiculizado en sangre y llega al riñon, que lo elimina por orina (uropepsina)
CATEPSINA GÁSTRICA. 
Proteinasas 
Enzima con acción similar a la pepsina
Presente en los primeros meses de vida en la que no actúa la pepsina
Esta presente en lisosimas de casi todas las células y es liberada a la luz gástrica por células descamadas de la mucosa. 
ÁCIDOS ORGÁNICOS.
 SUSTANCIAS PROTEICAS. 
MUCINAS
Secretados por células del cuello de glándulas principales. 
Esta consituido por glicoproteínas
No es digerido por pepsina
Desempeña función protectora de la mucosa gástrica. 
CUAJO. 
  Fermento contenido en el estómago de las crías de los rumiantes que aún no pacen y que permite cuajar la leche
 Nombre de varias enzimas proteolíticas de acción similar a la de los extractos del estómago de los rumiantes.Se emplean en la elaboración del queso.
LIPASA GÁSTRICA.
Es secretada por células del fundus. 
Ph óptimo: entre 3-6
Cataliza la hidrolisis de uniones ester en las posiciones 1 o 3 de triglicéridos. 
Especialmente los que poseen acidos de cadena corta o mediana 
Sus productos son ac grasos libres y diacilgliceroles 
UNIDAD XV:
JUGO PANCREÁTICO
Es un liquido similar a la saliva en su aspecto contiene pequeña cantidad de proteína en su casi totalidad enzimas hidrolíticas, y componentes inorgánicos, principalmente: Na+, K+, HCO3-, Ca+, HPO4-. Su Ph es alcalino de 7,5 a 8.0. Un adulto normal produce 1,5 l por dia del jugo pancreático. 
SECRETINA Y PANCREOZIMINA
La secretina es una hormona gastrointestinal.
Se produce en las células S, presentes en la mucosa del duodeno, el yeyuno proximal y el íleon, aunque también se encuentran en el cerebro.Sus acciones son puramente endocrinas. La secretina hace que el páncreas segregue un jugo digestivo rico en bicarbonato y bajo en enzimas. Éste estimula al estómago para que produzca pepsinógeno, que es un zimógeno (precursor de la pepsina), esta misma digiera proteínas; y al hígado para que produzca la secreción de la bilis con más agua y bicarbonato.
Pancreozimina Una hormona secretada especialmente por la mucosa duodenal que regula el vaciamiento de la vesícula biliar y la secreción de enzimas por el páncreas y que ha sido encontrada en el cerebro.
La Pancreozimina estimula la secreción de jugo pancreático rico en enzimas digestivas, pero pobre en hidrogenoneocarbonato, de aquí que actúen complementariamente. Tanto la pancreoenzima como la secretina ejercen su máximo efecto sobre el páncreas a los pocos minutos de entrar al torrente sanguíneo. La secreción de ambos péptidos gastrointestinales es en respuesta a un estímulo intraluminal, así la presencia de ácidos grasos e ion calcio estimulan la secreción de la pancreoenzimina, mientras que la secretina responde a la presencia de iones hidrogeno en la mucosa intestinal. 
 
COMPOSICIÓN. 
ENZIMAS: 
ENZIMAS QUE ACTÚAN SOBRE LOS HIDRATOS DE CARBONO
Amilasa:
Tiene poderosa acción hidrolítica sobre almidón 
Actividad idéntica a la amilasa salival 
Sus productos de la digestión son: maltosas, dextrinas limite y maltotriosas. 
ENZIMAS QUE ACTÚAN SOBRE LOS LÍPIDOS. 
LIPASA.
Cataliza la hidrolisis de uniones esteres en grasas neutras 
Ph optimo alrededor de 8
Mantiene su actividad hasta ph 3.0
Solo ataca enlaces esteres en carbonos primarios del glicerol; sus productos en una primera etapa son: 2,3- diacilglicerol + 1 acido graso
2° Etapa: 2-monoacilglicerol + acido graso. Es necesario una isomerasa que convierte 2-monoacilglicerol en 1-monoacilglicerol. 
TAG en posición 1 y 3= MAG +2 AGL
 
ESTERASA. 
COLESTEROL ESTERASA
Cataliza la hidrolisis de esteres de colesterol con acidos grasos. Además actua sobre esteres de vit A,D y E
Tambien sobre acilgliceridos 
FOSFOLIPASA A Y B. 
Actua sobre enlace entre acido graso e hidroxilo de carbono 2 del glicerol en glicerofosfolipido
Se forma= 1 ac graso libre + lisofosfolipido 
Es secretado como proenzima y activado por tripsina 
Necesita de ácido biliar para su acción 
ENZIMAS QUE ACTÚAN SOBRES UNIONES PEPTÍDICAS. 
CARBOXIPEPTIDASAS
Secretada como procarboxipeptidasa, se activa por acción de tripsina en la luz intestinal 
Son exopeptidasas
Catalizan la hidrolisis de uniones peptídicas adyacentes al extremo C-terminal dejan en libertad al ultimo aa. 
 TRIPSINA
Es secretado por el páncreas al estado de zimogeno o proenzima 
Su forma inactiva el tripsinogeno, esta es acitada por enteroquinasa o enteropeptidasa y lo convierte en tripsina que actua autocataliticamente. Para activar al tripsinogeno. 
Endopeptidasa 
 QUIMIOTRIPSINA. 
Es secretado como quimiotripsinogeno, proenzima activada en el intestino por la tripsina 
Es una endopeptidasa, ataca diversas unionen peptídicas, tiene preferencia por las que comprenden el grupo carboxilo de aa aromáticos. 
RIBONUCLEASAS y DESOXIRRIBONUCLEASAS:
Actúan sobre acidos nucleicos; catalizan la hidrolisis entre nucleótido. 
UNIDAD XVI:
JUGO INTESTINAL.
COMPOSICIÓN QUÍMICA. 
Posee agua, bicarbonato, mucina, sales minerales y enzimas. Entre estas últimas se destacan:
     Dipeptidasas: Actúan sobre los dipéptidos transformándolos en aminoácidos.
     Disacaridasas: Actúa sobre los disacáridos y los convierte en monosacáridos.
     Enteroquinasa: Desdobla el tripsinógeno del páncreas en tripsina, que degrada las proteínas.
ENZIMAS QUE ACTÚAN SOBRE LOS HIDRATOS DE CARBONO.
En la boca 
Amilasa salival que se inactiva en el estómago cuando el bolo alimenticio alcanza un PH de 4 
En el estomago 
No hay enzimas que actúan sobre los glúcidos 
En el intestino 
La amilasa pancreática hidroliza las uniones glucosidícas alfa1-4 de la Amilosa y del glucógeno dando como producto maltotrisas 
Debido a que la amilasa no actúa sobre las uniones alfa 1-6 la hidrolisis de la amilopectina es parcial, originando así dextrinas limites, la isomaltasa hidroliza las uniones alfa 1-6 liberando maltosa a la luz intestinal 
 La digestión continúa con la actividad de las disacaridasas sintetizadas en el ribete en cepillo que degradan a los disacaridos la lactasa que actúa sobre la lactosa, la sacarasa que actúa sobre la sacarosa y la maltasa que actúa sobre la maltosa 
 ENZIMAS QUE ACTÚAN SOBRE LOS LÍPIDOS. 
En la boca 
Las glándulas de Von Ebner segregan la lipasa lingual que digiere menos del 10% de los lípidos 
En el estomago 
La actividad de la lipasa lingual continua en el estómago , la liberación de algunos ácidos grasos en el estómago sirve para estabilizar la superficie de emulsión de la triglicéridos 
En el intestino 
La lipasa pancreática digiere por lo menos el 90% de las grasa consumidas pero para que se active necesita de la colipasa, la isomerasa en la enzima que se encarga de los 2 monoglicéridos en un monoglicéridos 
El proceso de digestión de los lípidos también requiere de sales biliares, otras enzimas que completa la digestión de los lípidos son la colesterolesterasa y la fosfolipasa 
ENZIMAS QUE ACTÚAN SOBRE LOS PÉPTIDOS.
En la boca 
No hay enzimas para peptidos
En el estómago 
La pepsina secretada de forma inactiva como pepsinógeno por las células principales y el HCL por las células parietales, la pepsina es una endopeptidasa que libera péptidos, su acción termina cuando se mezcla el contenido gástrico con el jugo pancreático 
En el intestino 
Intervienen las enzimas pancreáticas e intestinales, se estimula la secreción de colesistoquinina y el tripsinógeno es activado por la endopeptidasa a tripsina 
Donde la tripsina actúa sobre los
Quiotripsinógeno a Quimiotripsina 
Proelastasa a Elastasa 
Procarboxipeptidasa a Carboxipeptidasa Ay B 
A través de estas se libera aminoácidos
Carboxipeptidasa: separan aa del extremo C-terminal 
Aminopeptidasas: separan aa del extremo N-terminal 
Dipeptidasas: 
Del borde en cepillo cataliza la hidrolisis de dipeptidos 
 FOSFATASAS INTESTINALES. 
Es una enzima hidrolasa responsable de eliminar grupos de fosfatos de varios tipos de moléculas como nucleótidos, proteínas y alcaloides. El proceso de eliminar el grupo fosfático se denomina desfosforilación. 
Las fosfatasas, además de nucleótido, hidrolizan otros esteres fosfóricos. Entre las fosfatasas con gran espectro de sustrato se encuentra la fosfatasa alcalina intestinal, enzima con zinc, anclada a la membrana del borde en cepillo. 
ENTEROQUINASAS:
Son endopeptidasas 
Cataliza la hidrolisis de tripisinogeno para formar tripsina. Reacción que inicia la serie de activaciones de zimógenos pancreáticos en la luz intestinal. 
UNIDAD XVII:
BILIS.
PRODUCCIÓN Y CONCENTRACIÓN DE LA BILIS. 
La bilis, producida en el hígado en forma continua, se acumula en la vesícula en los periodos interdigestivos. El hígado secreta por dia unos 500-600 mL de un líquido límpido, de color amarillo dorado o ligeramente pardusco, de aspecto viscoso y sabor fuertemente amargo.
Su pH es de 7,8-8,6 y su densidad 1,010. La bilis hepática contiene 2,5-3,5% de materia sólida.
SECRECIÓN INTESTINAL DE BILIS.
Su secreción es continua gracias al hígado, y en los periodos interdigestivos se almacena en la vesícula biliar, y se libera al duodeno tras la ingesta de alimentos. Cuando comemos, la bilis sale de la vesícula por las vías biliares al intestino delgado y se mezcla con las grasas de los alimentos. Las sales biliares emulsionan las grasas en el contenido acuoso del intestino, del mismo modo que los detergentes emulsionan la grasa de sartenes. Cuando las grasas ya están emulsionadas, las enzimas del páncreas y de la mucosa intestinal las digieren.
COMPONENTES PRINCIPALES DE LA BILIS. 
Es un líquido complejo, alto contenido de lípidos insolubles