Quimica biológica UP1 - agustina martin

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→ Química biológica: Explica en términos químicos las estructuras y 
funciones de los seres vivos. Es importante para la medicina porque 
explica todos los procesos que ocurren en las células. Además, casi 
todas las enfermedades tienen una base bioquímica. 
→ Átomo: Es la unidad fundamental de la materia. Está constituida a 
su vez por subpartículas; protones, neutrones y electrones. 
Los átomos se asocian formando moléculas que se comportan como 
unidades, esta unión se produce a través de enlaces químicos. La 
formación o ruptura de dichos enlaces causan reacciones químicas. 
 
1. Iónico: Formado entre los átomos de un metal y un no metal. 
2. Covalente: Formado entre los átomos de no metales. Los átomos 
comparten uno o más pares de electrones. 
A su vez, este puede ser polar o no polar. 
- Enlace covalente no polar: Los átomos que intervienen en el 
enlace tienen la misma electronegatividad. Estos se pueden 
encontrar como; Moléculas formadas por dos átomos iguales (H2, 
O2) o moléculas formadas por distintos átomos, pero con la misma 
electronegatividad (molécula de etano) 
- Enlace covalente polar: Los átomos que intervienen en el enlace 
tienen diferente electronegatividad. El átomo mas electronegativo 
atrae los electrones compartidos en el enlace, provocando una 
distribución asimétrica de cargas y generando un polo positivo y 
uno negativo, lo cual forma un dipolo (dos cargas de signo opuesto 
separadas por una distancia determinada) 
Una molécula compuesta o grupo funcional es polar cuando: 
✓ Tiene carga neta o positiva 
✓ No tiene carga, pero está formada por átomos de diferentes 
electronegatividades. 
 Mide la tendencia que tiene un átomo a atraer hacia si los electrones 
compartidos en una enlace. Cuantos más electrones haya en la última 
capa, más fácil se completa. Los átomos con más electrones en la 
última capa son los más electronegativos. 
Determina la reactividad de cada elemento. Los electrones de la última 
capa de orbitales (mayor energía) son los que participan en las reacciones 
químicas. 
Sirve para comprender la formación de los enlaces químicos. 
Gases nobles o inertes: Poca tendencia a reaccionar ya que su 
configuración electrónica se basa en tener completa su ultima capa de 
electrones (8 electrones, menos el Helio que tiene 2) 
Metales y no metales: Con menos de 8 electrones en la última capa, 
tienen reactividad química para adquirir la configuración electrónica 
similar a la del gas inerte más cercano en la tabla. 
Los átomos ceden, comparten o ganan electrones para completar su 
configuración electrónica. 
1. Puentes de hidrógeno: Común entre moléculas polares en medio 
acuoso. Se produce entre un átomo de hidrógeno unido 
covalentemente a un átomo electronegativo (O y N), que por su 
densidad de carga positiva es atraído por otro átomo electronegativo 
presente en otra molécula 
2. Enlace Iónico: Interacciones de tipo electrostáticas que se establecen 
entre cargas opuestas. 
3. Fuerzas de Van der Waals: Interacciones de dipolos temporales de tipo 
carga-carga que dependen de la distancia entre átomos. Se forman 
continuamente entre moléculas en solución y no es necesario que las 
moléculas sean pares. 
4. Interacciones hidrofóbicas: Se generan entre moléculas y grupos 
funcionales no polares. La fuerza que mantiene unidas a las moléculas 
o grupos funcionales apolares o hidrofóbicas se debe a la tendencia 
de expulsar agua del entorno. 
 
Átomo de hidrógeno H: Tiene un electrón en su ultima capa electrónica. 
Ion de hidrógeno H+: Se genera por la pérdida de ese electrón. (Se pierde 
el electrón por lo que se vuelve positivo y se convierte en un Ion). 
Ácido: Sustancia capaz de ceder protones. 
Base: Sustancia capaz de aceptar protones 
La acidez es una sustancia que se mide por la concentración de protones. 
Se utiliza una escala logarítmica denominada escala de pH. Se define: 
pH = -log (H+) 
→ Definición: Disposición de los elementos químicos en forma de 
tabla, ordenados por su número atómico, por su configuración de 
electrones y sus propiedades químicas. 
 
 
 
 
En el sentido que van las flechas aumenta la electronegatividad de los 
elementos en la tabla periódica. 
→ Símbolos de la tabla periódica: 
 
- Carbono: C 
- Hidrógeno: H 
- Oxígeno: O 
- Nitrógeno: N 
- Fósforo: P 
- Azufre: S 
→ Definición: Biopolímeros constituidos por unidades básicas 
monoméricas denominadas aminoácidos. 
Las proteínas son moléculas de gran tamaño, perteneciendo a la 
categoría de macromoléculas, que mediante el proceso de hidrolisis se 
reducen a compuestos mas simples llamados aminoácidos. 
Período 
grupo 
- Sodio: Na 
- Potasio K 
- Calcio: Ca 
- Magnesio: Mg 
- Hierro: Fe 
- Cloro: Cl 
Son de fundamental importancia entre las moléculas constituyentes de los 
seres vivos. Todas contienen H, O y N, casi todas también S. Son 
biomoléculas esenciales de las estructuras celulares o extracelulares, ya 
que intervienen en casi todas las modificaciones moleculares del 
metabolismo celular. 
1. Acción catalizadora 
2. Transporte y almacenamiento 
3. Soporte mecánico 
4. Protección inmunitaria 
5. Coagulación 
6. Control del crecimiento 
7. Funciones hormonales 
8. Receptores y canales de la membrana 
La función biológica que cumpla cada proteína dependerá de su 
estructura 
→ Definición: Moléculas orgánicas con una estructura general común, 
esenciales en la constitución de las proteínas. 
→ Estructura general común: A un átomo de carbono alfa se unen por 
enlace covalente un grupo amino, un grupo carboxilo, un átomo 
de hidrógeno y un resto. 
R-CH-COOH 
 
La cadena lateral es diferente para cada uno de los 20 aminoácidos que 
constituyen las proteínas. 
→ Familias de aminoácidos 
L – aminoácidos: Son los que forman parte de nuestras proteínas. Tienen el 
grupo amino a la izquierda. 
D – aminoácidos: Tienen el grupo amino a la derecha. 
→ Clasificación según cadena lateral 
Aminoácidos con grupo R alifáticos de cadena no polar 
Átomos de hidrógeno Glicina 
Metilo Alanina 
Cadena lateral ramificada Valina 
Leucina 
Isoleucina 
 
Aminoácidos con anillos aromáticos 
Grupo fenilo Fenilalanina 
Grupo fenol Tirosina 
Grupo indolico Triptofano 
 
Aminoácidos con grupo R azufrados 
Grupo tiol Cisteína 
Metilo Metionina 
 
Aminoácidos ácidos y sus amidas 
Función ácida Derivado 
Ácido asparatico Aspargina 
Ácido glutámico Glutamina 
 
Aminoácidos básicos 
Grupo amino con carbono E Lisina 
Grupo guanidino Arginina 
Grupo imidazol Histidina 
 
Aminoácidos con cadena lateral alifática con grupos hidroxilos 
Alcohol primario Serina 
Alcohol secundario Treonina 
 
Imino – ácido (le falta el grupo amino) 
Prolina 
Hidroxiprolina (subderivado de la prolina) 
 
NH2 
- 
→ Clasificación de los aminoácidos según polaridad de cadena 
lateral 
 
1. Apolares 
2. Polaridad intermedia 
3. Polares 
 
→ Clasificación de los aminoácidos: 
Esenciales: No los podemos sintetizar y debemos incorporarlos con la dieta; 
Valina, leucina, isoleucina, fenilalanina, triptofato, treonina, metionina, 
lisina. 
No esenciales: Las sintetizamos, por lo que no es necesario incorporarlo 
con la dieta. 
Relativamente esenciales: Arginina e histidina. 
Enlaces covalentes muy estables por la cual se unen los aminoácidos entre 
sí, entre el grupo carboxilo del primer aminoácido y el grupo amino del 
segundo con pérdida de una molécula de agua. Es la estructura en la que 
se presentan las proteínas. 
- DIPEPTIDO: Molécula que resulta de la unión de 2 aminoácidos a través 
de un enlace peptídico. 
- TRIPEPTIDO: Molécula que resulta de la unión de 3 aminoácidos a través 
de dos enlaces peptídicos. 
Depende de: 
1. Los restos de los aminoácidos que lo constituyen 
2. Grupo amino inicial 
3. Grupo carboxilo terminal 
Todas las proteínas poseen 
1.Estructura primaria: Número, tipo y orden del aminoácido 
2. Estructura secundaria: orden especial (hélice) 
3. Estructura terciaria: Tridimensional 
No todas las proteínas tienen 
4. Estructura cuaternaria: Dos o mas subunidades 
Existen pequeños polipéptidos que son activos funcionalmente y presentan 
nada mas que estructura primaria. 
La mayoría de las proteínas presentes en la naturaleza adquieren 
estructura secundaria, a veces terciarias y a veces incluso cuaternaria 
para poder cumplir con sus funciones biológicas. 
Es la desorganización de la estructura molecular de las proteínas que lleva 
a la perdida de propiedades y funciones por el sometimiento a la acción 
de agentes físicos (calor, congelamiento, radiaciones) o químicos (ácidos 
o álcalis). 
Es reversible cuando ocurre en todas las estructuras excepto en la primaria, 
ya que esta es la mas importante. 
Es irreversible cuando ocurre en la estructura primaria (hidrólisis) 
1. Simples: Proteínas cuya hidrólisis total produce aminoácidos y 
carbohidratos. Ej. Globulinas, histonas, protaminas, etc. 
2. Conjugadas: Moléculas en las cuales se asocian una proteína 
simple y otro tipo de compuesto. Se llama apoproteína a la porción 
proteica y grupo prostético al otro componente. Ej. 
Nucleoproteínas, glicoproteínas, fosforoproteinas, etc. 
• Colágeno: Proteína más abundante en vertebrados. Componente 
estructural de gran resistencia mecánica, el cual forma fibras de 
tejido conjuntivo. 
Estructura: Cadena con una secuencia -glicil-prolil-hidroxiprolil- 
elevada proporción de restos de glicina y prolina. 
• Queratina: Existen dos tipos; alfa y beta. Las alfa son las principales 
proteínas del pelo y las uñas, y son ricas en cisteína 
Estructura: Predominan las alfa-hélices, en trozos de mas de 300 aa 
de longitud. Dos de estas hélices suelen enrollarse una sobre otra 
formando una doble hélice. En el pelo suelo suelen encontrarse 
fibras muy flexibles, en otros tejidos como las uñas, las fibras son mas 
duras. 
• Hemoglobina: Pertenece a las hemoproteínas, las cuales son de 
gran importancia funcional, es responsable del transporte de 
oxígeno en sangre. 
Estructura: Constituidas por una proteína de carácter básico 
llamada globina, la cual es una molécula tetramérica constituida 
por la asociación de dos cadenas polipeptídicas de 141 aa cada 
una, y otras dos cadenas de aminoácidos según el tipo de 
hemoglobina. 
• Elastina: Proteína fibrosa que tiene la capacidad de estirarse un 
150%. Forma una hélice a. A diferencia del colágeno que presta 
resistencia, esta produce elasticidad. Cede a la tracción, se 
deforma y luego recupera su forma original. 
Además de las sustancias reactivas y productos, en toda reacción química 
debe considerarse la energía. La termodinámica es la rama de la física 
que trata la energía y sus transformaciones. 
1. Primera ley: La energía total del universo permanece constante. 
2. Segunda ley: La entropía del universo va en aumento. 
La energía es la capacidad de realizar trabajo. En condiciones normales, 
las reacciones químicas se realizan en un medio de temperatura y presión 
constantes. Solo una fracción de la energía liberada es disponible para 
realizar trabajo de algún tipo, esa energía es la llamada energía libre. 
Existen dos tipos de reacciones químicas 
Reacciones químicas 
 
 
G
✓ En toda reacción química tenemos un grupo de reactivos y un 
grupo de productos 
 
 
✓ Los reactivos y los productos se consumen o se forman a una 
determinada cantidad por velocidad de tiempo, lo cual es 
conocido como la velocidad de una reacción 
✓ Las reacciones pueden ser reversibles tanto de reactivos a 
productos como de productos a reactivos. 
✓ Cuando las concentraciones ya no cambian mas y la reacción 
finalizo, es porque se logró el equilibrio químico. 
Si a un sistema en equilibrio de le modifica la concentración de algún 
reactivo o producto, la temperatura, presión, etc. El sistema reaccionará 
de manera de oponerse al cambio. 
 
A + B C + D 
 
 
 
→ Definición: Las enzimas son catalizadores biológicos formados 
principalmente por proteínas. 
→ Definición de catalizador: Estructura química que aumenta la 
velocidad de una reacción química. 
Exergónicas 
Liberan energía 
Endergónicas 
Consumen energía 
Reactivos Productos 
Lo que se modifica Como reacciona el sistema 
Lo que significa que una enzima aumenta la velocidad de una reacción 
química en un organismo vivo. Para lograrlo, disminuye la energía de 
activación. 
A + B A…B C+D 
 
Para que los reactivos se logren transformar en productos, primero tienen 
que pasar por un estado activo, para lo cual, deben obtener energía. Esa 
energía, es la conocida como energía de activación “ea”. Las enzimas 
hacen que esa energía sea mas pequeña y sea más fácil y rápido el 
pasaje por el estado activo. 
Durante este proceso, las enzimas no se consumen, ni cambian la 
cantidad de energía intercambiada, como tampoco el producto que se 
obtiene. 
Las enzimas son específicas ya que catalizan una sola o un grupo muy 
reducido d reacciones. Esto sucede porque tienen un sitio activo donde 
solo puede ingresar uno o pocos reactivos. 
Algunas enzimas necesitan de una coenzima o un grupo prostérico para 
poder catalizar la reacción. Estas son estructuras químicas que no están 
formadas por aminoácidos. 
→ Coenzima: Moléculas no proteicas cuya relación con la enzima es 
débil. 
→ Grupo prostérico: Moléculas no proteicas unidas fuertemente a la 
enzima mediante uniones covalentes, formando complejos difíciles 
de separar. 
→ Velocidad máxima: Valor en el que la velocidad no cambia, 
aunque modifiquemos la concentración del sustrato. Es la medida 
de la cantidad de enzima presente. 
→ Km: Concentración del sustrato en la cual alcanzo la mitad de la 
velocidad máxima. Es la medida de la afinidad entre la enzima y el 
sustrato. A menor km, mayor afinidad. 
A cada enzima se le asigna un número, por ejemplo; 
Lactato deshidrogenasa EC. 1.1.1.27 
- El primero número nos indica sobre que grupos funcionales o que tipo 
de actividad química produce. 
- La seguidilla de números después del primero es la categoría principal. 
Sustancias que de alguna manera interactúan con las enzimas y modifican 
su actividad, disminuyendo la concentración de los productos. Se pueden 
clasificar en: 
Inhibidores enzimáticos 
 
 
 
 
 
También se puede clasificar dependiendo el mecanismo de acción del 
inhibidor; 
1. Competitivo: Se ubica en el sitio activo y compite con el sustrato. 
Aumenta el km, pero no modifica la v. máxima. Es reversible. 
2. No competitivo: Se ubica en otra parte de la enzima y no compite 
con el sustrato por el sitio activo. No modifica el km, pero disminuye 
la V. máxima. Es irreversible. 
3. Anticompetitivo: Se unen al complejo enzima-sustrato 
Tipos de enzimas 
- Simples: Formadas solo por aminoácidos 
- Conjugadas: Tienen una parte proteica (apoenzima) y una parte no 
proteica (coenzima) 
 Reactivos estado activo productos 
Reversibles 
Cuando lo retiramos del 
medio, la enzima vuelve a 
tomar actividad 
Irreversibles 
Produce un deterioro en la 
actividad enzimática pero una 
vez retirado la enzima no recobra 
su actividad 
 Existen las llamadas enzimas alostéricas cuya afinidad puede ser 
modificada por la unión de sustancias conocidas como reguladores o 
moduladores alostéricos. 
Los moduladores alostéricos son sustancias producidas por la misma célula 
que interactúan con enzimas que se encuentran en la misma célula y 
modifican su actividad. 
También, las conocidas como isoenzimas, que son las distintas formas 
moleculares de una enzima, las cuales poseen igual función y diferentes 
propiedades físico-químicas.