Aminoácidos proteicos

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Aminoácidos proteicos 
Profesora: Lily monroy 
Estudiante: Juan Cotrino Diaz 
Los aminoácidos proteicos se pueden dividir en esenciales (deben ser adquiridos con los alimentos 
y son necesarios para el funcionamiento de las células) y no esenciales (son sintetizados por el 
cuerpo humano) 
Aminoácidos esenciales Funciones Características 
 
– histidina (H, His) 
 
 
participa en distintas 
reacciones enzimáticas 
donde ocurren transferencias 
de protones, en la metilación 
de proteínas, es parte de la 
estructura de la 
hemoglobina, está en 
algunos dipéptidos 
antioxidantes y es precursor 
de otras moléculas 
importantes como la 
histamina. 
hay rutas para su síntesis en 
los seres humanos adultos, 
pero no siempre copan los 
requerimientos corporales 
por lo que también se le 
conoce como un a proteína 
“semi-esencial”. Es un 
aminoácido polar que tiene 
un grupo R conocido como 
imidazolio, que tiene una 
estructura cíclica con dos 
átomos de nitrógeno 
– isoleucina (I, Ile) 
 
 
Es sumamente común en las 
proteínas celulares, llegando 
a representar más del 10% 
del peso de estas. Además 
participa en la síntesis de 
glutamina y alanina, así 
como en el balance de los 
aminoácidos de cadena 
ramificada. 
aminoácido de cadena 
ramificada, se encuentra en la 
fibrina, una proteína que 
participa en la coagulación 
sanguínea. cadena lateral 
consiste en una cadena 
ramificada de 4 átomos de 
carbono (CH3-CH-CH2-
CH3). 
 Es abundante en proteínas 
como la hemoglobina y 
participa directamente en la 
regulación del recambio y la 
síntesis de proteínas, pues es 
un aminoácido activo desde 
el punto de vista de 
señalización intracelular y 
expresión genética. Es un 
potenciador del sabor de 
algunos alimentos. 
forma parte del grupo de 
aminoácidos de cadena 
ramificada, junto con la 
valina y la isoleucina. El 
grupo R que caracteriza a este 
compuesto es un 
grupo isobutilo (CH2-CH-
CH3-CH3), por lo que es 
muy hidrofóbico. Se 
encuentra en fibras 
musculares animales y en la 
lana de oveja 
– leucina (L, Leu) 
 
 
– lisina (K, Lys) 
 
 
actúa como micronutriente 
para las células corporales, 
también es un metabolito 
para distintos tipos de 
organismos. Es fundamental 
para el crecimiento y la 
remodelación muscular y 
también parece tener 
actividad antiviral, en la 
metilación de proteínas y en 
otras modificaciones. 
Fue descubierta como parte 
de la caseína, de la gelatina, 
de la albúmina de huevo y de 
otras proteínas animales. En 
su grupo R tiene un grupo 
amino cargado positivamente 
(-CH2-CH2-CH2-CH2-
NH3+) caracterizado por su 
hidrofobicidad. 
– metionina (M, Met) 
 
 
Fundamental para la síntesis 
de muchas proteínas, tales 
como hormonas, proteínas de 
la piel, del pelo y de las uñas 
de los animales. Es 
comercializada en forma de 
grageas que funcionan como 
relajantes naturales, útiles 
para dormir y, además, 
mantener el buen estado del 
cabello y las uñas. 
Se puede aislar de la caseína, 
una proteína presente en la 
leche de vaca. Es 
hidrofóbico, pues su grupo R 
consiste en una cadena 
alifática con un átomo de 
azufre (-CH2-CH2-S-CH3). 
 
– fenilalanina (F, Phe) 
 
 
En muchas plantas, este 
aminoácido es fundamental 
para la síntesis de unos 
metabolitos secundarios 
conocidos como 
fenilpropanoides y los 
flavonoides. En los animales 
se encuentra en péptidos de 
gran importancia como la 
vasopresina, la 
melanotropina y la 
encefalina, todos esenciales 
para el funcionamiento 
neuronal. 
aminoácido aromático, 
hidrofóbico, cuyo grupo R es 
un anillo bencénico. es parte 
de muchas resinas naturales 
como el poliestireno. está 
presente en prácticamente 
todos los dominios 
hidrofóbicos de las proteínas. 
– treonina (T, Thr) 
 
 
Es sitio de unión para las 
cadenas carbohidratadas de 
las glucoproteínas. Es sitio 
de reconocimiento para las 
proteínas quinasas con 
funciones específicas. Es 
parte de proteínas 
importantes como las que 
forman el esmalte dental, la 
elastina y el colágeno, así 
como otras del sistema 
nervioso. 
Farmacológicamente es 
empleada como suplemento 
alimenticio, ansiolítico y 
antidepresivo 
forma parte de gran número 
de proteínas celulares en los 
animales y las plantas. El 
grupo R de la treonina, al 
igual que el de la serina, 
contiene un grupo -OH, por 
lo que se trata de un alcohol 
de estructura -CH-OH-CH3. 
– triptófano (W, Trp) 
 
 
síntesis de serotonina, un 
neurotransmisor, y de 
melatonina, un antioxidante 
que funciona también en los 
ciclos de sueño y vigilia, 
también es empleado por las 
células como precursor para 
la formación del cofactor 
NAD, que participa en 
múltiples reacciones 
enzimáticas de óxido-
reducción. es uno de los 
precursores principales para 
la síntesis de la hormona 
vegetal auxina, que participa 
en la regulación del 
crecimiento, del desarrollo y 
de otras funciones 
fisiológicas. 
Es parte del grupo de los 
aminoácidos esenciales y 
también es un aminoácido 
aromático, ya que su grupo R 
consiste en un grupo indol. 
 
– valina (V, Val) 
 
 
 
 
Aminoácidos no esenciales Funciones Características 
– alanina (A, Ala) 
 
 
Participa en el ciclo de 
glucosa-alanina, que tiene 
lugar entre el hígado y otros 
tejidos de los animales, y que 
es una ruta catabólica que 
depende de proteínas para la 
formación de carbohidratos y 
para la obtención de energía. 
También forma parte de 
reacciones de 
transaminación, en la 
gluconeogénesis y en la 
inhibición de la enzima 
glucolítica piruvato quinasa, 
así como en la autofagia 
hepática. 
 
su grupo R consiste en un 
grupo metilo (-CH3), por lo 
que su tamaño también es 
bastante pequeño. Es muy 
abundante en la fibroína de 
seda. Puede ser sintetizada a 
partir del piruvato, un 
compuesto producido por una 
ruta metabólica conocida 
como la glucólisis, que 
consiste en la degradación de 
glucosa para la obtención de 
energía en forma de ATP. 
– arginina (R, Arg) actúa como antioxidante, 
regulador de la secreción 
hormonal, desintoxicador de 
amonio, regulador de la 
expresión genética, 
reservorio de nitrógeno, en la 
metilación de proteínas, etc. 
Se encuentra en las proteínas 
de los cuernos de algunos 
animales. es muy importante 
para la síntesis de la urea, una 
de las formas en las que se 
excreta el nitrógeno en los 
animales. Su grupo R es -
CH2-CH2-CH2-NH-C-NH-
NH2 
 
– asparagina (N, Asn) 
 
 
Es activo en el metabolismo 
celular y la fisiología 
corporal de los animales. 
Funciona en la regulación de 
la expresión genética y en el 
sistema inmune, además de 
participar en el sistema 
nervioso y en la 
desintoxicación de amonio. 
Perteneciente al grupo de los 
aminoácidos polares sin 
carga. Este se encuentra en el 
zumo de espárragos. Su 
grupo R es una carboxamida 
(-CH2-CO-NH2), por lo que 
puede formar puentes de 
hidrógeno fácilmente. 
– ácido aspártico (D, Asp) 
 
 
Sus funciones constan de la 
síntesis de purinas, 
pirimidinas, asparagina y 
arginina. Participa en 
reacciones de 
transaminación, en el ciclo 
de la úrea y en la síntesis de 
inositol. 
Tiene un grupo R con un 
segundo grupo carboxilo (-
CH2-COOH) y forma parte 
del grupo de los aminoácidos 
cargados negativamente. 
 
– cisteína (C, Cys) 
 
participa en la síntesis del 
glutatión, de la metionina, 
del ácido lipoico, de la 
tiamina, de la coenzima A y 
de muchas otras moléculas 
importantes desde el punto 
de vista biológico. Además, 
forma parte de las queratinas, 
unas proteínas estructurales 
Se encuentra como el 
principal constituyente de la 
proteína encontrada en los 
cuernos de distintos animales. 
Su grupo R consiste en un 
grupo tiol o sulfhidrilo (-
CH2-SH), por lo que es 
fundamental para la 
formación de puentes 
disulfuro intra-e 
 muy abundantes en los 
animales. 
intermoleculares en las 
proteínas donde se encuentra, 
lo que es muy importante 
para el establecimiento de la 
estructura tridimensional de 
estas. 
– ácido glutámico (E, Glu) 
 
 
Algunas de sus funciones son 
la síntesis de glutamina y 
arginina, otros dos 
aminoácidos proteicos, 
Además, es un importante 
mediador de la transmisión 
de señales excitatorias en el 
sistema nervioso central de 
los animales vertebrados, por 
lo que su presencia en ciertas 
proteínas es crucial para el 
funcionamiento del cerebro, 
para el desarrollo cognitivo, 
la memoria y el aprendizaje. 
Pertenece al grupo de los 
aminoácidos cargados 
negativamente, con un grupo 
R de estructura -CH2-CH2-
COOH, se encuentra en el 
gluten del trigo y las 
proteínas de muchos 
animales. 
– glutamina (Q, Gln) 
 
Participa directamente en el 
recambio de proteínas y en la 
señalización celular, en la 
expresión genética y en el 
sistema inmune de los 
mamíferos. Es considerada 
como un “combustible” para 
las células proliferativas, 
tiene funciones como 
inhibidor de la muerte 
celular, la síntesis de 
purinas, pirimidinas, 
ornitina, citrulina, arginina, 
prolina y asparagina. 
Su grupo R es descrito como 
una amida de la cadena lateral 
del ácido glutámico (-CH2-
CH2-CO-NH2). 
– glicina (G, Gly) 
 
 
Participa directamente en 
unos “canales” en las 
membranas celulares que 
controlan el paso de iones de 
calcio de un lado al otro. 
También tiene que ver en la 
síntesis de purinas, de 
porfirinas y de algunos 
neurotransmisores 
Este es el aminoácido con la 
estructura más sencilla, su 
grupo R consiste en un átomo 
de hidrógeno (H), por lo que 
tiene, además, un pequeño 
tamaño. Es muy abundante en 
la gelatina y la proteína que 
compone la seda. 
inhibitorios del sistema 
nervioso central. 
– prolina (P, Pro) 
 
En las plantas participa en el 
mantenimiento del 
homeostasis celular, 
incluyendo el balance redox 
y los estados energéticos. 
Puede actuar como molécula 
señalizadora y modular 
distintas funciones 
mitocondriales, influir en la 
proliferación o en la muerte 
celular, etc. 
Su grupo R consiste en un 
anillo de pirrolidina, formado 
por cinco átomos de carbono 
unidos entre sí, incluyendo al 
átomo de carbono α. En 
muchas proteínas, la 
estructura rígida de este 
aminoácido es muy útil para 
introducir “giros” o 
“pliegues”. Tal es el caso de 
las fibras de colágeno en la 
mayoría de los 
animales vertebrados, que 
están formadas por muchos 
residuos de prolina y glicina. 
– serina (S, Ser) 
 
 
Es requerida para el 
metabolismo de las grasas, 
de los ácidos grasos y de las 
membranas celulares. 
Participa en el crecimiento 
muscular y en la salud del 
sistema inmune de los 
mamíferos. En las bacterias 
participa en la síntesis de 
triptófano y en los rumiantes 
en la gluconeogénesis. 
Forma parte del sitio activo 
de enzimas con actividad 
hidrolítica conocidas 
como serín proteasas y 
también participa en la 
fosforilación de otras 
proteínas. 
Puede ser producido a partir 
de la glicina. Su grupo R es 
un alcohol de fórmula -
CH2OH, por lo que se trata 
de un aminoácido polar sin 
carga. 
– tirosina (Y, Tyr) 
 
Participa Como sustrato para 
la síntesis de 
neurotransmisores y 
hormonas como la 
adrenalina y la hormona 
tiroidea. Es esencial para la 
síntesis de la melanina, una 
molécula que nos confiere 
protección frente a los rayos 
ultravioleta del sol. También 
contribuye en la producción 
de endorfinas y antioxidantes 
como la vitamina E. Actúa 
directamente en la 
fosforilación de proteínas, 
así como en la adición de 
aminoácido aromático, cuyo 
grupo R es un anillo 
aromático asociado con un 
grupo hidroxilo (-OH), es 
capaz de interactuar con 
distintos elementos 
grupos nitrogenados y 
sulfurados. 
 
Bibliografía 
Parada Puig, Raquel. (10 de junio de 2020). Los 20 aminoácidos de las proteínas y sus funciones. 
Lifeder. Recuperado de https://www.lifeder.com/aminoacidos-funciones/.