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Universidad Abierta y a Distancia de 
México 
División de Ciencias de la Salud, Biológicas y 
Ambientales 
Ingeniería en Biotecnología 
 
Operaciones Unitarias II 
 
Evidencia de aprendizaje 
Aplicaciones de la Cromatografía 
Unidad 3 
 
 
Jessica Verónica Mendoza Prado 
ES202104539 
Grupo BI-BOU2-2301-B1-002 
 
 
 
26 de marzo de 2022 
Tabla comparativa 
Aminoácido Usos Ubicación natural 
L-arginina 
Aminoácido básico natural, 
sintetizado por los codones 
CGU, CGC, CGA, CGG, AGA 
y AGG. Es esencial para el 
ciclo de la urea. Es un 
dipéptido formado por 
aspartato y arginina. Es de 
tipo básico positivo. 
 
Es un aminoácido esencial al 
no poder ser sintetizados por 
pacientes pediátricos 
Síntesis de óxido nítrico que 
permite vasodilatación 
Estimula la liberación de la 
hormona del crecimiento 
Disminución de los síntomas 
de angina de pecho 
2.5 a 5 grs diarios puede 
ayudar en casos de 
disfunción eréctil 
Reducción de riesgo de 
preeclampsia 
Componente proteico 
estructural 
Aminoácido usable en el ciclo 
de Krebs 
Intermediario en el ciclo de la 
urea 
Carnes rojas 
Aves 
Pescado 
Lácteos 
Glicina 
Su fórmula química es 
NH2CH2COOH y su masa 
molar de 75.07. 
Se codifica por los codones 
GGT, GGC, GGA y GGG. Es 
el aminoácido más pequeño y 
el único no quiral. 
Es un aminoácido no 
esencial, se puede sintetizar 
por la vía fosforilada y la no 
fosforilada. 
 
Neurotransmisor inhibidor en 
el sistema nervioso central 
Síntesis de purinas otorgando 
el grupo C2N 
Formación estructural del 
colágeno 
Formación de la estructura 
hélice alfa 
Se ha identificado en el 
espacio múltiples ocasiones, 
la primera en el meteorito de 
Murchison 
Zonas caudales del sistema 
nervioso central como el tallo, 
la zona pontocerebelosa y la 
medula espinal. 
Alimentos de origen animal 
Leucina 
Se codifica con los codones 
UUA, UUG, CUU, CUC, CUA 
y CUG. Es un aminoácido 
esencial para el ser humano. 
Su cadena lateral es no polar. 
 
Aminoácido esencial para la 
síntesis de proteínas en el ser 
humano. 
Esqueleto de carbón usable 
para la síntesis de ATP. 
Síntesis de tejidos. 
Lesiones musculares. 
Obesidad. 
Diabetes mellitus 2. 
 
Es especialmente abundante 
en alimentos lácteos. 
Carnes. 
Pescado. 
Huevos. 
Legumbres. 
Triptófano 
Aminoácido esencial. 
Considerado un Large 
Neutral Amino Acid. 
Codificado por el codón UGG. 
Es un aminoácido polar 
hidrófobo. Su fórmula 
molecular es C11H12N2O2. 
 
Aminoácido esencial. 
Producción de melatonina y 
serotonina. 
Producción de niacina. 
En su catabolismo se obtiene 
acido indol acético, 
quinurenina y ácido 
xanturenico. 
Usado como agente hipnótico 
en desordenes del sueño con 
aumento de la fase No-REM. 
Alimentos de alto contenido 
proteico como: 
Huevo 
Amaranto 
Leche 
Cereales integrales 
Semillas de girasol y calabaza 
Quesos 
Carnes rojas 
Pescado 
Pollo 
Valina 
Fórmula química 
HO2CCH(NH2)CH(CH3)2. 
Codificado por GUA, GUG, 
GUU y GUC. Es un 
aminoácido esencial. Es 
alifático no polar. 
 
Utilizado en la biosíntesis de 
proteínas. 
Aminoácido esencial. 
Dregradablepara la síntesis 
de ATP. 
Metabolismo muscular. 
Reparación de tejidos. 
Importante en la anemia de 
células falciformes. 
Al degradarse se obtiene alfa 
cetoácidos. 
Promueve la función mental. 
 
Alimentos ricos en proteínas 
Huevo 
Carnes 
Pescado 
Pollo 
Semillas 
 
Ninhidrina 
La ninhidrina es una sustancia usada en reacciones colorimétricas, capaz de 
detectar amoniaco o aminas primarias y secundarias. Su formula molecular es 
C9H6O4, tiene una masa molar de 178.2g/mol y su presentación solida es un 
polvo cristalino amarillo con olor característico. Su punto de fusión es de 250°C y 
su pH de 4.5 en una solución acuosa. Es soluble en agua, acetona, etanol y 
metanol. Es insoluble 
en cloroformo y éter. 
La reacción con las aminas libres produce un color purpura nombrado purpura de Ruhemann. 
Usos 
• En los laboratorios se usa para la determinación de grupos amino en aminoácidos, 
péptidos y proteínas. 
• Tiene aplicación forense para el análisis de huellas dactilares latentes en superficies 
porosas. 
• Se usa en la cromatografía de capa delgada para monitorear el progreso de las 
reacciones químicas. 
• En la prueba de Kaiser se usa para monitorear la desprotección en la síntesis de péptidos 
de fase sólida. 
Aminoácidos 
Son la unidad básica de formación de proteínas. Contienen al menos 
un grupo amino NH2 de naturaleza básica y un grupo carboxilo COOH 
de carácter acido. 
Los alfa aminoácidos, que forman las proteínas, presentan un grupo 
carboxilo y el grupo amino unidos al mismo átomo de carbono. Se une 
además un átomo de hidrogeno y finalmente una cadena que puede 
ser de distintos tamaños y características, otorgando a cada 
aminoácido sus propiedades. Se le denomina a esta ultima cadena lateral y se representa con la 
letra R. 
Estructura 
Dependiendo de la disposición de las cadenas en torno al 
alfa carbono, los aminoácidos pueden presentar una 
forma isométrica óptica, denominándose entonces L o 
levógiro y D o dextrógiro. En las células humanas, solo es 
posible el uso de L aminoácidos para la construcción de 
proteínas. Las formas D son principalmente utilizadas por 
microrganismos como bacterias, así como otros 
aminoácidos modificados y raros. 
Pueden clasificarse también según la polaridad de la 
cadena lateral, según la conformación de la cadena 
lateral y la capacidad de interactuar con las moléculas de 
agua. 
Los distintos aminoácidos se unen a través de un enlace peptídico, permitiendo formar cadenas 
polipeptídicas o proteínas propiamente. Se unen por un enlace covalente establecido entre el 
grupo alfa carboxilo de un aminoácido y el agrupo alfa amino del próximo aminoácido. Esta unión 
genera una molécula de agua. Independientemente de la longitud de la cadena, siempre habrá 
un extremo amino terminal y un carboxilo terminal. 
 
 
Ilustración 1 Tomado de Flores 2008 
Ejercicio 
 
 
 
Aminoácidos en tubo 1 
• Triptófano 
• Valina 
• Arginina 
Aminoácidos en tubo 2 
• triptófano 
• Leucina 
• Glicina 
Conclusión 
Existen 20 aminoácidos utilizables por las células eucariotas animales que son necesarios para 
la formación de cadenas polipeptídicas o proteínas propiamente, permitiendo una gran variedad 
de funciones celulares y señalizaciones. Un grupo particular se denomina aminoácidos 
esenciales pues no pueden ser sintetizados por el ser humano, por lo que deben ser obtenidos 
por vía dietética, con posibles repercusiones en la salud de forma contraria. Los aminoácidos 
pueden clasificarse dependiendo de las características de conformación, de la cadena lateral, de 
su longitud, de su polaridad y otras características fisicoquímicas. 
La cromatografía de capa fina o papel es una prueba sencilla y útil para la detección de 
aminoácidos en una muestra dada. La fase móvil se compone del buffer y de los aminoácidos, 
mientras que la fase solida es el papel. Se utiliza un compuesto especial denominado ninhidrina 
que permite revelar con una coloración purpura el tipo de aminoácido presente en la muestra. 
Referencias 
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https://carlroth.com/medias/SDB-4378-ES-
ES.pdf?context=bWFzdGVyfHNlY3VyaXR5RGF0YXNoZWV0c3wyNDQ1NzB8YXBwbGljYXRpb
24vcGRmfHNlY3VyaXR5RGF0YXNoZWV0cy9oYzYvaDI0LzkwNTcwNzIxNTI2MDYucGRmfDI5
MTEzNGRiYjNjY2VhYjI1MzlhMGZmNTkyYzY0NjQ0N2ZjNWQyZmJhNDNkMTcyZTIxNzc5M2Jk
MmRmNTRiNjE 
Cuberom J, Rodriguez, A. (2006) ANOTACIONES BÁSICAS SOBRE EL AMINOÁCIDO 
TRIPTÓFANO.Enfermeria Global. Numero 8- 
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Flores, O. (2008) Las herramientas del modelado molecular. Mensaje Bioquímico.Volumen 32 
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