Unidad 5-BIOMOLECULAS

Vista previa del material en texto

1 
 
Tecnicatura en Balística y Documentología 
Química Orgánica 
BIOMOLECULAS 
 
HIDRATOS DE CARBONO 
 
Introducción 
Los carbohidratos son los compuestos orgánicos más abundantes en la naturaleza. Casi 
todas las plantas y animales sintetizan y metabolizan carbohidratos, usándolos para 
almacenar energía y suministrarla a sus células. Las plantas sintetizan carbohidratos a 
través de la fotosíntesis, una serie compleja de reacciones que emplean la luz solar 
como la fuente de energía para convertir dióxido de carbono y agua en glucosa y 
oxígeno. Muchas moléculas de glucosa pueden entrelazarse entre sí para formar ya sea 
almidón para almacenamiento de energía o celulosa como material de soporte de la 
planta. 
La mayoría de los organismos vivos oxidan la glucosa a dióxido de carbono y agua para 
proveer la energía necesaria a sus células. Las plantas pueden recuperar las unidades de 
glucosa del almidón cuando lo necesitan. De hecho, el almidón es la unidad de 
almacenamiento de la energía solar de las plantas para su uso posterior. Los animales 
también pueden almacenar energía en forma de glucosa uniendo muchas moléculas 
entre sí para formar glucógeno, otra forma del almidón. La celulosa forma las paredes 
celulares de las plantas y forma su marco estructural. La celulosa es el componente 
principal de la madera, un material duro pero flexible que soporta el gran peso del roble, 
y permite que el sauce se doble con el viento. 
Casi todos los aspectos de la vida humana involucran a los carbohidratos de una forma u 
otra. Como otros animales, usamos el contenido energético de los carbohidratos en 
nuestros alimentos para producir y almacenar energía en nuestras células. La ropa está 
hecha de algodón y lino, dos formas de celulosa. Otras telas se fabrican manipulando 
celulosa para convertirla en las fibras semisintéticas rayón y acetato de celulosa. En la 
forma de madera, usamos la celulosa para construir nuestros hogares y como 
combustible para calentarlos. Incluso esta página está hecha de fibras de celulosa. 
Desde el punto de vista de su composición, son sustancias ternarias (formadas por tres 
elementos). Suelen incluirse en el grupo, sustancias derivadas que son cuaternarias (C, 
O, H, N) y no responden a la formula general, como N-acetilglucosamina que pertenece 
a los aminoazúcares. 
Desde el punto de vista de su constitución (estructura) los glúcidos son compuestos 
polifuncionales. Formalmente se dice que son aldehídos o cetonas polihidroxilados, 
según las estructuras propuestas por Emil Fischer, a fines del siglo pasado; aunque se 
conoce con certeza que casi todos los azúcares de 4 o más átomos de C existen en 
moléculas con estructuras cíclicas ( hemiacetales , acetales, hemicetales , cetales) y que 
no presentan grupo carbonilo libre. 
 
Clasificación: 
 
Hay dos grandes grupos 
 a) No Hidrolizables u Osas: Son los monosacáridos o azúcares simples. Este grupo a 
su vez se divide según el número de C de la molécula 
- triosas (3 at. carbono) 
-tetrosas (4 at. carbono) 
-pentosas (5 at. carbono) 
 
2 
 
Tecnicatura en Balística y Documentología 
Química Orgánica 
-hexosas (6 at. carbono) 
que a su vez, se diferencian según en la estructura de Fischer presenten función aldehído 
o cetona: aldotriosas o cetotriosas, aldotetrosas o cetotetrosas, etc. 
 
b) Hidrolizables u Osidos: Por hidrólisis dan origen a otros glúcidos menores. La 
subdivisión de este grupo atiende al número de moléculas de monosacáridos que el 
ósido produce al hidrolizarse. Los oligosacáridos son los que producen menos de 10 
moléculas de osas y los polisacáridos los que producen un número mayor. Entre los 
oligosacáridos son importantes los disacáridos (por hidrólisis dan dos moléculas de 
monosacáridos): sacarosa, maltosa, celobiosa, etc. Entre los polisacáridos: almidón, 
glucógeno, celulosa, etc. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
3 
 
Tecnicatura en Balística y Documentología 
Química Orgánica 
 
Monosacáridos 
 
Estructuras: Se presentan bajo las dos configuraciones descriptas por las fórmulas de 
proyección de Fischer, esto es D- o L-. La configuración designada como D-, define a la 
estructura cuyo carbono asimétrico de número más alto tiene su hidroxilo a la derecha, 
en la fórmula de proyección de Fischer. Las fórmulas de proyección son convenientes 
cuando se desea indicar la estructura de los monosacáridos, así como las 
configuraciones relativas de sus carbonos asimétricos alcohólicos (CHOH), pero son 
inadecuadas para expresar las relaciones especiales entre los átomos o grupos, en la 
molécula. 
Los monosacáridos pueden tener, según Fischer, configuración D- o L-. Un azúcar D, es 
aquel en cuya estructura el carbono asimétrico más alejado del C-1 tiene el grupo -OH a 
la derecha, en la fórmula de proyección de Fischer. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Las fórmulas de proyección son convenientes cuando se desea indicar la estructura de 
los monosacáridos, así como las configuraciones relativas de sus carbonos asimétricos. 
El estudio de las propiedades físicas y químicas de los azúcares indica que existen en 
forma cíclica, formando anillos hemiacetálicos (para las aldosas, y hemicetálicos para 
las cetosas) de 5 o 6 átomos, uno de los cuales es oxígeno. Estas representaciones 
fueron sistematizadas por Haworth y reciben el nombre de estructuras “furanósa” o 
“piranósa”, respectivamente. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
4 
 
Tecnicatura en Balística y Documentología 
Química Orgánica 
 
Disacáridos 
 
Están constituidos por dos unidades de monosacárido unidas por un enlace de tipo 
glicosídico. El enlace glicosídico se forma cuando un carbohidrato reacciona con un 
compuesto hidroxílico. Cuando interviene la glucosa, el enlace se denomina 
específicamente glucosídico. La hidrólisis de un disacárido en medio ácido, o por acción 
enzimática, libera los dos monosacáridos, que pueden ser iguales o diferentes. 
 
1.- Disacáridos reductores: 
-Maltosa: 4-O-(α-D-glucopiranosil)-α-D-glucopiranosa 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
El enlace glicosídico se produce entre el C-1 de una molécula de glucosa y el C-4 de 
otra molécula de glucosa. Se obtiene por hidrólisis parcial del almidón. Por hidrólisis 
ácida o enzimática (maltasa), la maltosa produce dos moléculas de Dglucosa. 
-Celobiosa: 4-O-(β-D-glucopiranosil)-β-D-glucopiranosa: 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Se obtiene por hidrólisis parcial de la celulosa. Y su hidrólisis libera dos moléculas de 
D-glucosa. Nótese que la única diferencia con la maltosa, desde el punto de vista 
químico, es la configuración del carbono 1 de cada unidad de glucosa. 
 
Lactosa: 4-O-(β-D-galactopiranosil)-α-D-glucopiranosa 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
5 
 
Tecnicatura en Balística y Documentología 
Química Orgánica 
 
Azúcar presente en la leche. Por hidrólisis libera D-galactosa y D-glucosa. Tanto la 
maltosa, como la lactosa y la celobiosa tienen el OH hemiacetálico libre y son , por lo 
tanto, reductores. 
 
2.- Disacáridos no reductores: 
Sacarosa: 4-O-(α-D-glucopiranosil)-β-D-fructofuranosido 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Es el azúcar de mesa, el disacárido más abundante de la naturaleza. La hidrólisis de la 
sacarosa da una mezcla de glucosa y fructosa. Además, al estar unidos los carbonos 
anoméricos entre sí, por la unión glicosídica se trata de un azúcar no reductor. El enlace 
glicosídico ocurre entre el hidroxilo del C-1 de la glucosa y el hidroxilo del C-2 de la β-
D-fructosa. Es un enlace α-(1→2). No experimenta las reacciones de los aldehídos y 
cetonas porque en la molécula de sacarosa, al no haber OH anomérico libre, no puede 
abrirse ninguno de los anillos para formar la estructura de cadena abierta. Por eso no 
experimenta tampoco mutarrotación. 
 
Polisacáridos 
 
Son glúcidosde alto peso molecular, constituidos por un elevado número de unidades 
de monosacáridos, unidos mediante enlaces glicosídicos, en largas y complejas cadenas. 
Los polisacáridos constituidos por solo un monosacárido se denominan 
homopolisacaridos (almidón, glucógeno, celulosa, inulina, quitina, etc). Los 
polisacáridos constituidos por más de un monosacárido se denominan 
heteropolisacáridos (hemicelulosa, ácido hialurónico, sulfato condritina, 
peptidoglucanos, gomas, mucílagos, etc). Los polisacáridos difieren entre sí en sus 
estructuras, así como en sus monosacáridos componentes. La mayor parte de los 
polisacáridos tienen funciones biológicas como polisacáridos de reserva o como 
polisacáridos estructurales. 
 
Almidón 
Sirve como alimento de reserva para la nutrición de las plantas. Las plantas almacenan 
la molécula energética glucosa en la forma de almidón. Se encuentran almacenados en 
las células (en los cloroplastos) dentro de paquetes citoplasmáticos, llamados gránulos, 
principalmente en semillas y tubérculos. Es especialmente abundante en maíz, papa y 
trigo. Por hidrólisis total, da solo glucosa; en etapas intermedias se obtienen, 
sucesivamente, dextrinas (amilodextrina, eritrodextrina, acrodextrina), luego maltosa y 
finalmente glucosa. Los almidones naturales son polímeros de α-D-Glucosa, y las 
uniones entre las unidades de glucosa son 1,4-αglucosídicas, y la unidad que se repite es 
 
6 
 
Tecnicatura en Balística y Documentología 
Química Orgánica 
la maltosa (α- D-
galactopiranosil-α-D-glucopiranosa)n El granulo de almidón está compuesto por una 
porción dispersable en agua, llamada amilosa (aprox. 20%) y por una fracción 
menos dispersable conocida como amilopectina. 
Ambas subunidades están compuestas por α-D-glucosa, por lo que han de diferir solo en 
su estructura: 
-Amilosa: compuesto de largas cadenas lineales, no ramificadas, de unidades de 
glucosa. La cadena se va torciendo, en forma helicoidal, a medida que se adiciona una 
unidad Una vuelta de hélice está compuesta por 6 unidades de glucosa. Hay entre 60 y 
300 unidades de glucosa por cada macromolécula de polisacárido (PM: 10.000-50.000). 
La amilosa no es verdaderamente soluble en H2O, sino que forma micelas 
-Amilopectina: Su peso molecular promedio es de 300.000, lo que corresponde a unas 
1800 unidades de glucosa por cada macromolécula. Su estructura es la de una cadena 
ramificada, las ramas de la cadena principal (1 cada 25 glucosas) se originan por enlaces 
glucosídicos 
α(1→6) 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Glucógeno 
Es la forma de reserva energética de los animales. También se almacenan en las células, 
en vesículas, principalmente en hígado y también en músculo. Su estructura es similar a 
la amilopectina, con ramificaciones α(1→6), pero las ramificaciones son más frecuentes 
( 1 cada 10) Las moléculas de glucógeno son mayores que las de almidón y contienen 
hasta 600.000 residuos de glucosa. Estos polisacáridos no son reductores debido a que 
el extremo reductor se “pierde” entre los muchos extremos no reductores. Otro 
polisacárido de reserva en vegetales es la Inulina 
 
Celulosa 
 Las paredes de las células vegetales están compuestas mayoritariamente el polisacárido 
estructural celulosa. La madera contiene aproximadamente 50% de celulosa y el 
algodón casi el 100%.Es un homopolisacárido lineal de residuos de glucosa conectados 
por enlaces β-(1→4). Los enlaces α dan una conformación rígida, extendida, y la 
glucosa siguiente a girado 180º en relación a la vecina. Los grupos OH ecuatoriales 
están unidos por puentes de hidrogeno, formando firmes cadenas poliméricas o fibrillas. 
Las fibrillas son insolubles en agua (y en solventes orgánicos) y confieren rigidez y 
resistencia. No es reductor. 
Mientras que su hidrólisis total solo da D-glucosa, la hidrólisis parcial da también 
celobiosa, por esto,se puede considerar como un polímero de de β-D-glucosa. Su peso 
molecular varia entre 50.000 a 1.000.000 (300 a 6.000 unidades). Los humanos, entre 
otros animales, no poseemos la enzima para hidrolizar el enlace β-(1→4) por lo que no 
podemos asimilar la glucosa de la celulosa. Esta constituye la fibra de los alimentos 
 
7 
 
Tecnicatura en Balística y Documentología 
Química Orgánica 
 
 
PROTEINAS 
 
 Los prótidos o proteínas, son moléculas complejas de gran importancia biológica 
debida a las múltiples funciones que pueden desempeñar. Constituyen en forma 
primordial las estructuras celulares vegetales y animales; y las reacciones químicas que 
ocurren en el interior de las mismas, se producen principalmente por acción de enzimas 
de estructura proteica. Las proteínas forman la base de las moléculas con función 
específica en el organismo, por ej. la hemoglobina, el fibrinógeno plasmático (principal 
responsable de la coagulación sanguínea), etc. Las proteínas son sustancias cuaternarias 
(C, O, H, N). Algunas tienen también otros elementos como S,P, Fe, etc. Son 
macromoléculas que resultan de la unión de muchas moléculas pequeñas que guardan el 
mismo patrón estructural (unidades básicas), llamadas aminoácidos. Al analizar la 
secuencia de unidades que compone una proteína natural de origen animal o vegetal , se 
han encontrado 20 clases diferentes de aminoácidos que constituyen la materia prima 
básica de construcción de todas ellas. Una proteína difiere de otra en el orden mediante 
el cual se enlazan los aminoácidos, y de esto resultan diferencias macroestructurales que 
estudiaremos más adelante. No todos los 20 aminoácidos están presentes en una 
proteína determinada; por lo general, algunos de éstos predominan en abundancia al 
hacer el análisis de composición porcentual de la biomolécula. 
En general los aminoácidos que constituyen las proteínas son α-aminoácidos.(tienen un 
grupo amino y un grupo acido carboxílico unido al C-2 o Cα). La cadena lateral R es 
distinta para cada aminoacido. 
 
 
 
 
 
Clasificación de los aminoácidos: 
Neutros (monoaminocarboxílicos) Integran este grupo como subclases, aminoácidos 
alifáticos o acíclicos, aminoácidos aromáticos (homocíclicos, heterocíclicos), 
aminoácidos sulfurados, aminoácido cíclico También los aminoácidos neutros se 
pueden clasificar en base a la polaridad (más importante biológicamente): aminoácidos 
polares y aminoácidos no polares 
Ácidos (monoamino-dicarboxilicos): con carga neta negativa 
Básicos (diamino-monocarboxilicos): con carga neta positiva 
 
Péptidos 
Cuando dos o más moléculas de aminoácido se unen, por reacción del carboxilo de una 
molécula con el grupo amino de la otra, etc., tiene lugar la formación de moléculas de 
mayor tamaño, que también tienen, al menos un carboxilo y un grupo amino; reciben el 
nombre genérico de péptidos. La unión entre dos unidades de aminoácido se establece 
mediante una unión amida, que lleva el nombre de enlace peptídico. Este enlace tiene 
una geometría particular ya que es plano (los átomos de N y C y los cuatro átomos 
unidos a ellos se encuentran en el mismo plano), este se debe a que la unión C-N tiene 
cierto carácter de doble enlace. 
 
 
 
 
8 
 
Tecnicatura en Balística y Documentología 
Química Orgánica 
 
 
La unión de aminoácidos puede conducir a dipéptidos, tripeptidos, tetrapeptidos o 
polipéptidos, según el número de unidades de aminoácido enlazadas. La cadena 
resultante posee un carboxilo libre en un extremo y un grupo amino libre en el otro 
extremo, por lo que la condensación puede seguir ocurriendo indefinidamente. Por esta 
razón se encuentra que las proteínas pueden llegar a ser moléculas de altísimos pesos 
moleculares Los valores más bajos están alrededor de 5000, mientras que los más altos 
pueden llegar a ser del orden de 1000000. 
 
Propiedades de las proteínas 
 
Fenómenos de solubilización e insolubilización 
 
La solubilidad de las proteínas globulares depende de cuatro factores importantes: 
a) Efecto delpH: Cada proteína tiene un punto isoeléctrico (pH de su disolución a la 
cual la carga neta de la macromolécula es cero); en ese punto no se producen 
repulsiones eléctricas entre moléculas vecinas, y se favorece la asociación que conduce 
a la precipitación de la proteína. A pH diferente al correspondiente al punto isoeléctrico, 
las repulsiones entre moléculas impiden la precipitación de la proteína. 
b) Acción de la concentración salina: A bajas concentraciones de sal disuelta; 
aumenta, por lo general, la solubilidad de las proteínas. Este efecto es más acusado para 
sales de cationes divalentes que para sales de cationes monovalentes. A mayores 
concentraciones disminuye la solubilidad, y a muy altas concentraciones las proteínas 
pueden precipitarse, casi cuantitativamente. El (NH4)2SO4 es la sal de elección para 
realizar la precipitación por salado. 
c) Efecto del disolvente: La adición a una solución acuosa de proteína, de un solvente 
orgánico neutro, miscible con el agua (por ej. alcohol etílico, acetona), disminuye la 
solubilidad de la mayor parte de las proteínas que tienden a insolubilizarse. Se atribuye 
este comportamiento a fenómenos de solvatación de las moléculas de las proteínas. 
d) Efecto de la temperatura: entre 0 y 40 0C, la mayor parte de las proteínas sufre un 
aumento de su solubilidad en agua, al aumentar la temperatura. Por sobre 40 oC (40-50 
oC) comienzan a desnaturalizarse, insolubilizándose, si el pH de la solución se halla en 
la neutralidad. 
 
Desnaturalización 
Cuando las proteínas son sometidas a la acción de ciertos agentes que trastornan su 
organización, se alteran sus propiedades físicas, químicas y biológicas naturales, y se 
dice que las proteínas se desnaturalizan. Cuando esto ocurre, pierden las estructuras 
secundaria y terciaria (y cuaternaria si la tuviere), La pérdida de estructura varia, según 
el agente desnaturalizaste; la transformación puede ser reversible, o irreversible (que es 
el caso más común). Entre los agentes desnaturalizantes mas comunes están: calor, 
ácidos, álcalis, solventes miscibles en agua, soluciones concentradas de electrolitos. La 
desnaturalización no involucra perdida de estructura primaria. 
 
Precipitabilidad 
Las proteínas pueden precipitarse de sus soluciones acuosas llevando el pH al valor del 
punto isoeléctrico correspondiente. Y también si, fuera ese valor de pH, se le agregan 
iones de carga opuesta a las de las macromoléculas. A pH mayor que el del punto 
isoeléctrico (la molécula sostiene cargas negativas) son precipitadas por adición de sales 
 
9 
 
Tecnicatura en Balística y Documentología 
Química Orgánica 
de metales pesados (Fe 
III, Hg II). A pH por bajo del punto isoeléctrico, son precipitados por adición de aniones 
tales como tricloroacetato, tiosalicilato, fosfotugstato, etc. 
 
Clasificación de proteínas: 
 
1- Según su composición pueden clasificarse en proteínas "simples" y proteínas 
"conjugadas". Las "simples" son aquellas que al hidrolizarse producen únicamente 
aminoácidos, mientras que las "conjugadas" son proteínas que al hidrolizarse producen 
también, además de los aminoácidos, otros componentes orgánicos o inorgánicos. La 
porción no protéica de una proteína conjugada se denomina "grupo prostético". Las 
proteínas cojugadas se subclasifican de acuerdo con la naturaleza de sus grupos 
prostéticos. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
2-Según su conformación Se entiende como conformación, la orientación 
tridimensional que adquieren los grupos característicos de una molécula en el espacio, 
en virtud de la libertad de giro de éstos sobre los ejes de sus enlaces. Existen dos clases 
de proteínas que difieren en sus conformaciones características: "proteínas fibrosas" y 
"proteínas globulares". Las proteínas fibrosas se constituyen por cadenas polipeptídicas 
alineadas en forma paralela. Esta alineación puede producir dos macroestructuras 
diferentes: fibras que se trenzan sobre si mismas en grupos de varios haces formando 
una "macrofibra", como en el caso del colágeno de los tendones o la α-queratina del 
cabello; la segunda posibilidad es la formación de láminas como en el caso de las β-
queratinas de las sedas naturales. Las proteínas fibrosas poseen alta resistencia al corte 
por lo que son los principales soportes estructurales de los tejidos; son insolubles en 
agua y en soluciones salinas diluidas y en general más resistentes a los factores que las 
desnaturalizan. 
Las proteínas globulares son conformaciones de cadenas polipeptídicas que se enrollan 
sobre si mismas en formas intrincadas como un "nudillo de hilo enredado". El resultado 
es una macroestructura de tipo esférico. La mayoría de estas proteínas son solubles en 
agua y por lo general desempeñan funciones de transporte en el organismo. Las 
enzimas, cuyo papel es la catálisis de las reacciones bioquímicas, son proteínas 
globulares. 
 
3- Según su función: La diversidad en las funciones de las proteínas en el organismo es 
quizá la más extensa que se pueda atribuir a una familia de biomoléculas. 
Enzimas: Son proteínas cuya función es la "catálisis de las reacciones bioquímicas". 
Algunas de estas reacciones son muy sencillas; otras requieren de la participación de 
verdaderos complejos multienzimáticos. El poder catalítico de las enzimas es 
extraordinario: aumentan la velocidad de una reacción, al menos un millón de veces. 
 
10 
 
Tecnicatura en Balística y Documentología 
Química Orgánica 
Las enzimas pertenecen al 
grupo de las proteínas globulares y muchas de ellas son proteínas conjugadas. 
Proteínas de transporte y almacenamiento: Muchos iones y moléculas específicas son 
transportados por proteínas específicas. Por ejemplo, la hemoglobina transporta el 
oxígeno y una porción del gas carbónico desde y hacia los pulmones, respectivamente. 
Las apolipoproteinas transportan los trigligeridos y al colesterol. En la membrana 
mitocondrial se encuentra una serie de proteínas que transportan electrones hasta el 
oxígeno en el proceso de respiración aeróbica. La Ferritina almacena Fe y la Mioglobina 
O2 
Proteínas del movimiento coordinado: El músculo está compuesto por una variedad de 
proteínas fibrosas (ej. Actina y Miosina). Estas tienen la capacidad de modificar su 
estructura en relación con cambios en el ambiente electroquímico que las rodea y 
producir a nivel macro el efecto de una contracción muscular. Otras son las proteinas de 
los flagelos y las cilias. 
Proteínas estructurales o de soporte: Las proteínas fibrosas como el colágeno y las α-
queratinas constituyen la estructura de muchos tejidos de soporte del organismo, como 
los tendones y los huesos. 
Anticuerpos: Son proteínas altamente específicas que tienen la capacidad de identificar 
sustancias extrañas tales como los virus, las bacterias y las células de otros organismos. 
Proteínas receptoras: Son proteínas que participan activamente en el proceso de 
recepción de señales hormonales y de los impulsos nerviosos como en el caso de la 
"rodapsina" presente en los bastoncillos de la retina del ojo. 
Hormonas, Neuropeptidos: Hormonas: son proteínas y péptidos que participan en la 
regulación de procesos metabólicos (Ej Insulina); Neupeptidos: moléculas que actúan 
sobre neuronas (Ej. Endorfinas, que inhiben el dolor). 
Ribosomas, Proteínas reguladoras: Proteínas que intervienen en la decodificación de la 
información celular. Las proteínas de ribosomas se unen a ARN y son necesarios en 
traducción y otras desempeñan algún papel en la regulación (activación o inhibición) de 
la expresión de genes para lo cual se unen al ADN. Son elementos importantes dentro 
del proceso de transmisión de la información genética 
 
Diferentes órdenes estructurales de las proteínas: 
 
Al estudiar la conformación y la estructura tridimensional de las proteínas fibrosas y 
globulares se han encontrado diferentes órdenes estructurales de las cadenaspolipeptídicas que las conforman. Para tratar de explicar esto de una forma sencilla, 
realicemos el siguiente ejercicio mental: si fuésemos tan pequeños como un átomo y 
pudiésemos simular un acercamiento a una proteína globular, inicialmente, "desde lejos 
", percibiríamos una fibra enrollándose sobre si misma como un ovillo de hilo enredada. 
A medida que nos vamos acercando notamos que la fibra no es una secuencia lineal sino 
una estructura helicoidal, como un resorte, y finalmente, al lograr el mayor 
acercamiento, podremos ver la secuencia de aminoácidos que conforman la hélice y que 
se unen entre sí mediante enlaces peptídicos. Los órdenes estructurales de las proteínas 
se han clasificado así: 
1-Estructura Primaria: Corresponde a la secuencia de aminoácidos, que en el caso de 
polipéptidos de corta longitud, se trata de una fibra casi lineal. 
2-Estructura Secundaria: esta estructura aparece a medida que la longitud de las 
cadenas polipeptídicas va aumentando y también está determinada por las condiciones 
fisicoquímicas del medio en el que se halla la proteína. Las cadenas de aminoácidos, por 
su naturaleza, poseen numerosos centros polares, tanto en el enlace peptídico, como en 
 
11 
 
Tecnicatura en Balística y Documentología 
Química Orgánica 
los grupos "R" sustituyentes 
del carbono alfa de cada aminoácido; por esto, la fibra suele enrollarse formando una 
hélice que se estabiliza principalmente mediante la formación de numerosos puentes de 
hidrógeno entre sus grupos peptídicos polares. La estructura formada se conoce como 
"hélice alfa" y es estable a temperaturas relativamente bajas: ambiente o menor. Las 
cadenas polipeptídicas pueden también alinearse formando filas de tiras paralelas, que 
se estabilizan entre sí por enlaces de hidrógeno. Estas estructuras forman finalmente una 
lámina plegada conocida como "lámina beta". Además de la diferencia conformacional 
entre la hélice-α y la lámina-β, los puentes de Hidrogeno que estabilizan la hélice-α son 
intra- cadena" , mientras que, en el caso de la lámina-β, estos enlaces son "inter-
cadenas". Existen otras zonas donde la organización secundaria es al azar, estas sirven 
de union de las estructuras antes mencionadas 
3-Estructura Terciaria: Corresponde a la estructura tridimensional de la mayoría de 
las proteínas globulares. Las helices-α y las hojas α se vuelven a enrollar en diferentes 
direcciones formando estructuras tridimensionales compactas. Dichas estructuras se 
estabilizan mediante atracciones electrostáticas e interacciones hidrofóbicas (también 
puentes de hidrógeno) de los grupos que no participan en la estabilización de las 
estructuras secundarias. En algunos casos también hay interacciones covalentes de 
puentes disulfuro (-S-S-) para estabilizar la estructura 3ria. Cabe mencionar que en 
general se pliegan de tal manera que no haya moléculas de H2O en el interior, formado 
este casi exclusivamente por residuos hidrofóbicos no polares. La superficie (en 
contacto con el H2O) contiene principalmente residuos hidrofílicos y cargados 
(ionizables). 
4-Estructura Cuaternaria: algunas proteínas (especialmente las enzimas) están 
compuestas por varias subunidades (cadenas peptídicas separadas con estructura 
terciaria). Estas estructuras se han denominado convencionalmente "Estructuras 
cuaternarias" y deben su nombre más a su carácter oligomérico, que a alguna diferencia 
de fondo en cuanto a su conformación, en relación con las proteínas de estructura 
terciaria. Las subunidades que conforman el oligoméro se estabilizan entre si mediante 
interacciones hidrofóbicas principalmente. La hemoglobina de la sangre es un ejemplo 
de este tipo de estructuras: está conformada por cuatro subunidades de mioglobina. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
12 
 
Tecnicatura en Balística y Documentología 
Química Orgánica 
LIPIDOS 
 
1-Composición, características y clasificación 
Los lípidos son biomoléculas orgánicas formadas por C, H y O pudiendo contener 
además N, P y S. 
Este grupo de sustancias naturales desde el punto de vista de su estructura química, es 
muy heterogéneo (esteres, amidas, alcoholes cíclicos superiores, libres o esterificados, 
vitaminas liposolubles de estructura terpénica o de estructura esteroidea); las sustancias 
que lo constituyen, tienen en común su alta solubilidad en solventes orgánicos y su 
escasa o nula solubilidad en agua. De esta manera pueden ser extraídos a partir de los 
materiales naturales en que se encuentran (tejidos vegetales o animales), por medio de 
solventes orgánicos, por ejemplo éter, cloroformo, éter de petróleo, etc. 
 
Se clasifican en: 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
2. Ácidos grasos 
 
Generalmente no se encuentran libres si no que se obtienen por la hidrólisis de otros 
lípidos. Están formados por una larga cadena hidrocarbonada y un grupo carboxilo (-
COOH). Tienen un número par de átomos de carbono, generalmente entre 12 y 24. 
Pueden ser saturados o insaturados y suelen adoptar formas de zig-zag: 
 
• Saturados: Si todos los enlaces son simples. 
 Ácido palmítico: CH3 – (CH2)14 – COOH Abunda en la manteca y el cacao y su punto 
de fusión es muy alto: 62,85ºC 
Ácido esteárico: CH3 – (CH2)16 – COOH 
 
• Insaturados: si tienen algún doble o triple enlace. Ácido Oleico: CH3 – (CH2)7– CH = 
CH– (CH2)7–COOH 
 
2.1. Propiedades de los ácidos grasos 
2.1.1. Propiedades físicas 
 
13 
 
Tecnicatura en Balística y Documentología 
Química Orgánica 
a) Son bipolares o 
anfipáticos: La larga cadena hidrocarbonada es hidrófoba y el grupo carboxilo es 
hidrófilo. Ejemplo: Ácido linoleico 
 
 
 
 
 
 
 
 
Debido a esta propiedad, cuando se encuentran en medio acuoso, los grupos hidrófilos 
se orientan hacia las moléculas de agua mientras que los hidrófobos se alejan de esta. 
Así se explica la formación de películas superficiales de ácidos grasos formando 
bicapas, monocapas y micelas. Las cadenas se unen mediante fuerzas de Van der Waals. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
b) Punto de fusión: Es la cantidad de energía necesaria para romper los enlaces entre 
las moléculas. 
El punto de fusión de los ácidos grasos insaturados es menor que el de los saturados y 
asciende cuando aumenta el número de carbonos que posee la molécula. Por eso los 
animales homeotermos tienen preferentemente ácidos grasos saturados. 
 
c) Isomería cis-trans: Sólo la poseen los ácidos grasos insaturados debido a la 
configuración espacial que adoptan respecto al doble enlace. 
 • Configuración cis: Los R1 y R2 de la cadena alifática se sitúan al mismo lado del 
doble enlace. 
 • Configuración trans: Los R1 y R2 se sitúan en lados contrarios. La mayoría presentan 
configuración cis, lo que obliga a torcer la cadena formando cadenas dobladas o 
curvadas. 
 
 
 
 
 
 
 
14 
 
Tecnicatura en Balística y Documentología 
Química Orgánica 
 
3. Lípidos saponificables Son aquellos que por hidrólisis dan ácidos grasos y por tanto 
pueden realizar la reacción de saponificación en presencia de álcalis o bases, dando 
lugar a una sal de ácido graso llamada jabón. 
3.1. Lípidos simples u hololípidos Son ésteres de ácidos grasos y un alcohol. 
 
3.1.1. Acilglicéridos Se llaman también glicéridos y son ésteres de un alcohol 
polivalente, la glicerina, con uno, dos o tres ácidos grasos. Se forma un monoglicérido 
si se une un único ácido graso, un diglicérido si se unen dos y un triglicérido si se unen 
tres. 
 
 
 
 
 
 
Las grasas constituyen la principal reserva energética de los seres vivos. Son insolubles 
en agua y pueden ser de dos tipos: 
 a) Aceites: Están formados por ácidos grasos insaturados por lo que a temperatura 
ambiente son líquidos. Son propios de los vegetales. 
 b) Grasas: están formados mayoritariamente por ácidos grasos saturados por lo que a 
temperatura ambiente sonsólidos. Son propios de los animales. 
Por hidrogenación (añadir hidrógenos) los ácidos grasos insaturados pierden los dobles 
enlaces y se saturan, pasando al estado sólido. Esto se utiliza en la industria para la 
fabricación de margarinas. 
Nomenclatura Las grasas se nombran con el nombre del ácido graso terminado en –ina 
y el prefijo que indica el número de ácidos grasos que tiene salvo mono. Ejemplos: 
Dioleina, oleina, trioleina, palmitoestearina, dipalmitoestearina. 
3.1.2. Céridos Son ésteres de un ácido graso con un alcohol monovalente lineal de 
cadena larga. Ejemplo: la cera de la abeja: ácido palmítico + alcohol miricílico 
(C30H61OH) 
 
 
Tienen función protectora y de revestimiento. Son insolubles en agua y forman láminas 
impermeables protectoras (piel, pelo, plumas, hojas y frutos,…). 
3.2. Lípidos complejos o heterolípidos 
 
15 
 
Tecnicatura en Balística y Documentología 
Química Orgánica 
Son moléculas compuestas 
por componentes lipídicos y otros no lipídicos. Se encuentran formando la bicapa 
lipídica de las membranas celulares por lo que también se les llama lípidos de 
membrana. 
3.2.1. Fosfolípidos: glicerofosfolípidos o fosfoglicéridos 
Están formados por: 1 glicerina + 2 ácidos grasos + 1 ácido fosfórico, que constituye el 
ácido fosfatídico, que es la unidad estructural de los fosfoglicéridos del cual derivan los 
distintos tipos al unirse a un alcohol aminado 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Los principales aminoalcoholes son: etanolamina, colina y serina. Los ácidos grasos 
constituyen la parte hidrófoba y el resto la hidrófila, por tanto son bipolares, de ahí que 
se sitúen en la membrana en bicapa. Abundan en el cerebro. 
3.2.2. Fosfolípidos: esfingofosfolípidos o fosfoesfingolípidos 
Están formados por 1 alcohol: esfingosina + 1 ácido graso + 1 ácido fosfórico + 1 
alcohol aminado La esfingosina y el ácido graso constituyen la ceramida, que es la 
unidad estructural de los esfingolípidos y que es la parte hidrófoba. Abundan en el 
tejido nervioso. 
 
 
 
 
 
 
16 
 
Tecnicatura en Balística y Documentología 
Química Orgánica 
 
 
 
3.2.3. Glucolípidos: Esfingoglucolípidos Están formados por una ceramida unida a un 
glúcido. Pueden ser: 
 a) Cerebrósidos: El glúcido es un monosacárido: la glucosa o galactosa. Abundan en las 
membranas de las neuronas y vainas de mielina. 
b) Gangliósidos: El glúcido e un oligosacárido complejo. Abundan en las neuronas y 
glóbulos rojos. Se encuentran en la cara externa de las membranas. 
3.2.4. Glucolípidos: Gliceroglucolípidos Están formados por 1 glicerina + 2 ácidos 
grasos + 1 monosacárido. Forman parte de las membranas bacterianas. 
3.3. Comportamiento de grasas y fosfolípidos en medio acuoso 
La parte hidrófila de los fosfolípidos se dispone cara el exterior relacionándose con el 
medio acuosos mediante puentes de hidrógeno y fuerzas electrostáticas. Las cadenas 
hidrófobas se empaquetan en el interior de la bicapa y presentan interacciones 
hidrofóbicas y fuerzas de Van der Waals. Las bicapas lipídicas tienden a cerrarse sobre 
sí mismas con las cadenas hidrófobas orientadas hacia el aire y las hidrófilas 
enfrentadas con una película de agua en el centro de la bicapa formando una pompa de 
jabón. Si se bate una gota de aceite con agua se forma una emulsión transitoria, pero 
poco a poco las gotas de aceite suben a la superficie y se reúnen de nuevo. Si al agua se 
le añade un poco de jabón, cada gota de aceite se reviste de una membrana que impide 
que se reúna con las demás gotas y forma micelas. 
 
REACCIONES DE IMPORTANCIA PERICIAL QUE INVOLUCRAN 
BIOMOLÉCULAS 
A) Conceptos básicos: 
El LUGAR DEL HECHO es el espacio físico en el que se ha producido un 
acontecimiento susceptible de una investigación científica criminal con el propósito de 
establecer su naturaleza y quiénes intervinieron. Puede estar integrado por uno o varios 
espacios físicos interrelacionados por los actos del acontecimiento investigado. Se 
caracteriza por la presencia de elementos, rastros y/o indicios que puedan develar las 
circunstancias o características de lo allí ocurrido. El LUGAR DEL HECHO se 
denomina ESCENA DEL CRIMEN cuando la naturaleza, circunstancias y 
características del acontecimiento permitan sospechar la comisión de un delito. 
El aseguramiento del lugar del hecho o escena del crimen requiere conservar en forma 
original el espacio físico en el que aconteció el hecho con la finalidad de evitar 
cualquier alteración, manipulación, contaminación, destrucción, pérdida o sustracción 
de los elementos, rastros y/o indicios que allí se encontraren. Se deben seguir 
PROTOCOLOS DE PRESERVACIÓN DEL LUGAR DE HECHO 
 
17 
 
Tecnicatura en Balística y Documentología 
Química Orgánica 
Se considera INDICIO a 
todo objeto, elemento o instrumento, huella, marca, rastro, señal, vestigio o cosa que se 
usa y/o se produce en la comisión de un hecho delictivo, susceptible de llevar por vía de 
inferencia al conocimiento de otro hecho desconocido. 
La PRUEBA CIENTÍFICA es la que se obtiene generalmente, a partir de indicios que 
son estudiados por disciplinas de las ciencias forenses, cuyas bases del conocimiento 
son ciencias exactas (física, química, toxicología, genética, estadística, geología, 
ingeniería, etc.). 
En la metodología de la investigación científica del delito se recomienda seguir los 
siguientes pasos: 
 • la protección del lugar de los hechos, 
• la observación preliminar del lugar (pronta respuesta), 
• la fijación del lugar, 
• la inspección detallada del lugar de los hechos, 
• la recolección de indicios, y 
• el suministro de indicios al laboratorio. 
La RECOLECCIÓN DE INDICIOS es el proceso que se efectúa después de haber 
observado y fijado el lugar de los hechos y se lleva a cabo con tres operaciones 
fundamentales, que son: levantamiento, embalaje y rotulado. 
El SUMINISTRO DE INDICIOS al laboratorio se realiza una vez efectuada la 
recolección de cada indicio. Para ello se procederá al embalaje individual de los mismos 
según su naturaleza. Se emplearán las técnicas de aseguramiento y preservación 
previstas en los procedimientos o buenas prácticas de uso específico de cada una de las 
especialidades periciales que hubieran sido convocadas. 
 
 
B) Determinaciones de importancia pericial que involucran biomoléculas 
 
1) Investigación de manchas de sangre. 
La sangre es un tejido líquido que recorre el organismo, a través de los vasos 
sanguíneos, transportando células y todos los elementos necesarios para realizar sus 
funciones vitales. 
 En el lugar del hecho podemos hallar manchas de sangre frescas, manchas secas y 
manchas en elementos fácilmente transportables (recipientes de vidrio, papel, prendas, 
etc).Las manchas de sangre levantadas en el lugar del hecho deben ser remitidas al 
Laboratorio para su análisis. La secuencia de análisis de manchas de sangre dependerá 
del estado en que se encuentren dichas manchas (si está seca, si es sangre fresca, si se 
encuentra en una prenda, etc). 
 
 --Hemotipificación. Grupo Sanguíneo. 
 El grupo sanguíneo es un sistema de clasificación de la sangre humana basado en los 
componentes antigénicos de los glóbulos rojos. 
-Sistema ABO: es el más importante de los diversos sistemas de clasificación de la 
sangre.Se fundamenta en la presencia de antígenos en la membrana de los glóbulos 
rojos, denominados aglutinógenos A y B, y de la presencia anticuerpos o aglutininas 
específicos de cada antígeno en el suero. Los cuatro tipos sanguíneos que se contemplan 
en esta clasificación son el A, el B, el AB y el O. 
 
18 
 
Tecnicatura en Balística y Documentología 
Química Orgánica 
Las personas con grupo 
sanguíneo A tienen glóbulos rojos con antígenos A en la superficie de sus glóbulos 
rojos y anticuerpos contra los antígenos B en el suero de su sangre. Las personas del 
grupo sanguíneo B tienen glóbulos rojoscon antígenos B en la superficie de sus 
glóbulos rojos y anticuerpos contra los antígenos A en el suero de su sangre. Las 
personas del grupo sanguíneo AB tienen ambos antígenos en sus glóbulos rojos y 
ningún anticuerpo en su suero. Las personas del grupo 0 no tienen antígenos en la 
superficie de sus glóbulos rojos y ambos anticuerpos en su suero. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
La especifidad antigénica está determinada por el monosacárido terminal reducido de 
la cadena. Ese azúcar inmuno-dominante será el mayor punto de contacto con el sitio de 
combinación de la aglutinina correspondiente. 
Las muestras de sangre frescas se estudian por pruebas directas, ya que los glóbulos 
rojos se encuentran íntegros. En las muestras de sangre secas la hemotificación es 
indirecta, ya que la evidencia del antígeno presente en los fragmentos de membrana se 
logra con el auxilio de paneles de glóbulos rojos intactos de grupos conocidos. 
-Sistema Rhesus: Para la determinación del “Factor Rh” se procede de forma similar, 
utilizando el antisuero “anti-D”. A diferencia del sistema ABO y algunos otros, los 
antígenos del sistema “Rhesus” están confinados en la superficie del hematíe. El factor 
D es marcadamente más inmunogénico que los otros, por tal motivo, al tipificar, se 
evalúa la presencia ó ausencia de este factor, clasificando al sujeto como Rh(+) ó Rh(-). 
2- Investigación de manchas de semen: 
El semen, esperma o líquido seminal, es el producto de secreción del aparato genital 
masculino, que aparece en el hombre después de la madurez sexual. 
Los elementos que con más frecuencia se remiten al laboratorio con el objeto de buscar 
manchas de semen son: las prendas de vestir de la víctima, del acusado, o sospechoso, 
hisopos o líquidos de lavado vaginal, o exudados vaginal y rectal. En el caso de 
 
19 
 
Tecnicatura en Balística y Documentología 
Química Orgánica 
concurrir al lugar del 
hecho, se busca, además, en sabanas, colchones, toallas, alfombras, pisos, papeles o 
telas que hayan sido usadas para higienizarse, etc. 
Los estudios se realizan sobre diversos medios o materiales, por lo que para asegurar su 
hallazgo, se debe seleccionar los ensayos correctos para cada tipo de muestra: 
visualización del espermatozoide, métodos que se basan en la búsqueda de compuestos 
que no son específicos del semen (colina, espermina, fosfatasa acida) y la determinación 
del Antígeno Prostático Específico (PSA), que es una proteína específica del plasma 
seminal. 
El antígeno prostático específico (PSA) es una glicoproteína que se produce en la 
próstata. Se secreta al fluido seminal para hacerlo más líquido y alcanza 
concentraciones de entre 0,2 y 3,0 mg/ml. Este antígeno específico prostático está 
presente también en sangre, leche materna, saliva, sangre menstrual, orina, y líquido 
vaginal; pero en menos de 4 ng/ml. 
 
 
3- Revelado de huellas latentes: 
El revelado de la huella dactilar latente puede lograrse con una amplia gama de procesos 
ópticos, físicos y químicos. Las huellas dactilares encontradas en el lugar de los hechos 
o reveladas en el laboratorio se clasifican por parte de algunos examinadores como 
visibles, latentes o impresiones negativas, aunque los tres tipos se asocian habitualmente 
con el término impresión latente. 
La composición del sudor que es depositado cuando la cresta de fricción en la piel hace 
contacto con una superficie es una mezcla compleja. Estudios han identificado cientos 
de compuestos presentes en el sudor humano. 
La producción del sudor: Tres glándulas primarias contribuyen a la producción del 
sudor. Estas son las glándulas sudoríparas (ecrinas y apocrinas) y las glándulas 
sebáceas. Cada glándula contribuye a una única mezcla de compuestos químicos. Estos 
compuestos exudan desde los poros hacia las crestas de fricción o son transferidos a las 
crestas de fricción a través del tocamiento de un área (por ejemplo, la frente, el 
antebrazo, etc.). 
La glándula ecrina produce una secreción que es mayormente agua pero contiene 
muchos compuestos en cantidades detectables. La glándula ecrina también secreta 
compuestos orgánicos. Los aminoácidos son de primaria importancia para el revelado 
del detalle de la cresta de impresión latente. Las proteínas también se encuentran en el 
sudor ecrino. Los lípidos también han sido detectados en el sudor ecrino. Estudios 
reportaron cantidades detectables tanto de ácidos grasos como de compuestos de esterol. 
En las secreciones de las glándulas apocrinas se habrían aislado proteínas, hidratos de 
carbono, colesterol, hierro y esteroides. 
Los compuestos primarios presentes en las secreciones sebáceas son lípidos. 
Una impresión latente es una mezcla de algunas o todas las secreciones de los tres tipos 
de glándulas.. 
Características de los reactivos dactiloscópicos: 
 Reactivo de partículas pequeñas (SPR): La misma es una técnica bien 
conocida para revelar huellas digitales sea en superficies mojadas, oleosas y 
texturadas, aunque es principalmente recomendado para utilizar en superficies 
no porosas.El reactivo se adhiere a las grasas depositadas sobre la huella. 
 
20 
 
Tecnicatura en Balística y Documentología 
Química Orgánica 
 Ninhidrina: Este reactivo fue usado primariamente en superficies porosas. Es 
útil para revelar huellas antiguas. La Ninhidrina es un químico que reacciona 
con los aminoácidos hallados en la transpiración y forma un producto azul-
violeta que es conocido como púrpura de Ruhemann. 
 Cianoacrilato: La vaporización de cianoacrilato es una forma excelente de 
hallar huellas digitales latentes y fijarlas en el lugar para su análisis. 
 Huellas contaminadas con sangre: Numerosos métodos de teñido son usados 
para revelar o realzar huellas latentes contaminadas con sangre. Estos métodos 
dependen de la capacidad del reactivo para teñir los componentes proteicos de la 
sangre para formar una impresión más visible, comúnmente azul oscuro o negro. 
Entre estos métodos se encuentran el Negro de amida, Leuco-cristal violeta, azul 
de Coomassie, y fucsina ácida. 
 Revelador físico: El revelador físico consiste en un reactivo basado en nitrato 
de plata que reacciona con el cloruro de sodio presente en la fracción lipídica de 
los residuos que se encuentran en la huella digital. También es útil en superficies 
porosas y fue utilizado tradicionalmente sobre superficies húmedas o superficies 
que han sido previamente humedecidas (donde todos los elementos solubles en 
agua han sido removidos). 
 Iodo: Se trata de uno de los métodos de revelado más tradicionales los cuales 
son generalmente utilizados sobre materiales porosos tales como papel o 
cartones y son generalmente aplicados antes de la Ninhidrina o o el 
procesamiento con Nitrato de Plata. Fue utilizada primariamente sobre 
superficies porosas pero también puede utilizarse en superficies lisas duras. Los 
cristales de yodo al calentados subliman generando vapores de iodo que se 
adhiere a la huella (grasas y agua) tornándose color marrón amarillento. La 
huella se desvanece luego de unos pocos minutos. Puede fijarse con una 
solución de almidón. 
 Otros elementos: 
Rojo del Nilo (Huellas lipídicas): El rojo del Nilo reacciona con las grasas y 
aceites (lípidos) presentes en el componente sebáceo de la huella latente. 
Negro de Sudan: El método de negro de Sudan para el revelado de huellas 
digitales se basa en la presencia de aceites y otros componentes sebáceos en la 
huella latente. El resultado es una huella azul oscuro. 
Cristal Violeta: Este químico es ideal para revelar huellas latentes en el lado 
adhesivo de una cinta adhesiva. Se trata de un tinte proteico que tiñe las 
porciones grasas de las excreciones sebáceas dando una coloración violeta 
profundo. También puede adherirse a huellas sangre. 
 
 
 
 
21 
 
Tecnicatura en Balística y Documentología 
Química Orgánica 
Bibliografía: 
-Wade, L.G.(2012)QuímicaOrgánica. Volumen 2. 7ma. Edición.Editorial Pearson. 
-Autino, J.C., Romanelli,G.; Ruiz,D.M. (2013)Introducción a la Química Orgánica. 
Editorial de la UNLP 
-Caro, P. (200).Manual de Química Forense. Editorial La Rocca. Buenos Aires. 
Argentina 
-Manual de actuación en el lugar del hecho y/o escena del crimen.(Incluye Protocolo 
unificado de los Ministerios Públicos de la República Argentina. Guía para el 
levantamiento y conservación de la evidencia).(2017)Programa Nacional de 
Criminalística. Ministerio de Justicia y Derechos humanos-Presidencia de la Nación.