Enzimas y energía de activación

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Enzimas y energía de activación
Las enzimas disminuyen la energía de activación, acelerando las reacciones químicas.
No modifican la energía inicial o la energía final de la reacción.
Energía de activación (Ea): Es la energía necesaria para que las moléculas
de sustrato se reordenen y transformen producto.
Cinética enzimática
La cinética enzimática se relaciona con la velocidad de las reacciones enzimáticas y
los factores que la afectan.
 Enzimas michaelianas: Proteínas con estructura terciaria; formadas por una
subunidad (cadena polipeptídica).
Saturación: Cuando todos los sitios activos de las enzimas están ocupados
por el sustrato. En ese momento la actividad enzimática alcanza la velocidad
máxima de la reacción. Por más que se le agregue sustrato una vez saturado,
la velocidad será la misma.
Punto de inflexión: La enzima se satura y actúa a su velocidad máxima.
- Constante michaelianas (Km): Concentración de sustrato a la que la enzima
alcanza la mitad de la velocidad máxima. Indica la afinidad de la enzima por el
sustrato.
̶ Alta afinidad: La enzima se satura más rápido y por ende llega a la
velocidad máxima más rápido. La reacción química ocurre rápido. Km
menor.
̶ Poca afinidad: La enzima tarda en saturarse y por ende tarda en llegar
a la velocidad máxima. La reacción química tarda en ocurrir. Km
mayor.
Enzimas alostéricas: Proteínas con estructura cuaternaria; formadas por más
de una subunidad (cadena polipeptídica). Regulan las vías metabólicas.
Existe un efecto cooperativo entre las subunidades; la unión de una molécula
de sustrato de una subunidad favorece la unión de los demás sitios activos en
las otras subunidades.