Biología - Eldra Solomon, Linda Berg, Diana Martin - 9 Edición-comprimido-201

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Energía y metabolismo 167
cias que afectan la actividad enzimática uniéndose a sitios alostéricos se 
llaman reguladores alostéricos. Algunos reguladores alostéricos son 
inhibidores alostéricos que mantienen a la enzima en su forma inactiva. 
Inversamente, las actividades de los activadores alostéricos dan una en-
zima con un sitio activo funcional.
La enzima proteína quinasa dependiente del AMP cíclico es una enzima 
regulada por una proteína que se une reversiblemente al sitio alostérico 
y desactiva a la enzima. La proteína quinasa está en su forma inactiva la 
mayor del tiempo (FIGURA 7-16). Cuando se necesita la actividad de 
Si la concentración enzimática se mantiene constante, la rapidez de 
una reacción enzimática es proporcional a la concentración de sustrato 
presente. La concentración de sustrato es el factor limitante de rapidez 
en bajas concentraciones; por lo tanto, la rapidez de la reacción es direc-
tamente proporcional a la concentración de sustrato. Sin embargo, en 
altas concentraciones de sustrato, las moléculas enzimáticas se saturan 
con el sustrato; es decir, las moléculas del sustrato se unen a todos los 
sitios activos disponibles de las moléculas enzimáticas. En esta situación, 
el aumento de la concentración de sustrato no incrementa la rapidez neta 
de la reacción (FIGURA 7-14b).
El producto de una reacción enzimática puede controlar la actividad 
de otra enzima, especialmente en una secuencia de reacciones enzimáti-
cas. Por ejemplo, considere la siguiente ruta metabólica:
Enzima 1 Enzima 2 Enzima 3 Enzima 4 
A B C D E¡ ¡ ¡ ¡
Una diferente enzima cataliza cada paso, y el producto fi nal E 
puede inhibir la actividad de la enzima 1. Cuando la concentración de 
E es baja, la secuencia de reacciones procede con rapidez. Sin embargo, 
un aumento en la concentración de E sirve como una señal para reducir 
la enzima 1 y fi nalmente detener su funcionamiento. La inhibición de la 
enzima 1 frena a toda la secuencia de reacciones. Este tipo de regu-
lación enzimática, en la que la formación de un producto inhibe una 
reacción inicial en la secuencia, se llama inhibición por retroalimen-
tación (FIGURA 7-15).
Otro método de control enzimático se enfoca en la activación de 
las moléculas enzimáticas. En su forma inactiva, los sitios activos de la 
enzima están confi gurados inapropiadamente, así que los sustratos no 
encajan. Entre los factores que infl uyen en la confi guración de la enzima 
son el pH, la concentración de ciertos iones, y la adición de grupos fos-
fatos a determinados aminoácidos a la enzima.
Algunas enzimas tienen un sitio receptor, llamado sitio alostérico, 
en algún lugar (de la molécula enzimática) distinto al sitio activo. (La 
palabra alostérico signifi ca “otro espacio”). Cuando una sustancia se une 
a un sitio alostérico enzimático, cambia la conformación del sitio activo 
de la enzima, y en consecuencia ésta altera sus actividades. Las sustan-
Sustratos
(a) Forma inactiva de la enzima.
 La enzima proteína quinasa se 
inhibe por una proteína reguladora 
que se une reversiblemente a su 
sitio alostérico. Cuando la enzima 
está en su forma inactiva, la 
configuración del sitio activo se 
modifica de manera que el sustrato 
no pueda combinarse con ésta.
(b) Forma activa de la 
enzima. El AMP cíclico 
elimina al inhibidor 
alostérico y activa la 
enzima.
(c) Complejo enzima-
sustrato. Entonces el 
sustrato se puede combinar 
con el sitio activo.
AMP cíclico
Regulador 
(inhibidor)
Sitio 
alostérico
Sitio 
activo Sustratos
FIGURA 7-16 Animada Una enzima alostérica
Treonina
α-Cetobutirato
α-Aceto-α-hidroxibutirato
α,β-Dihidroxi-β-metilvalerato
α-Ceto-β-metilvalerato
Enzima 1 
(Treonina 
deaminasa)
Enzima 2
Enzima 3
Enzima 4
Enzima 5
Inhibición por 
retroalimentación
(La isoleucina 
inhibe a la enzima 1)
Isoleucina
FIGURA 7-15 Animada Inhibición por retroalimentación
Las bacterias sintetizan el aminoácido isoleucina a partir del aminoácido 
treonina. La ruta de isoleucina implica cinco etapas, cada una es catalizada 
por una enzima diferente. Cuando en la célula se acumula sufi ciente isoleu-
cina, ésta inhibe la treonina deaminasa, la enzima que cataliza a la primera 
etapa de esta ruta.
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