FISIOLOGÍA HUMANA-50

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Proteínas del filamento delgado
Los filamentos delgados del sarcómero están forma-
dos por actina, troponina y tropomiosina (Fig. 2.6). Se ha
propuesto que la nebulina (Mr de 0.5 MDa) también forma
parte de la estructura de los filamentos delgados e incluso
que es el andamiaje para su polimerización.
La principal proteína del filamento delgado es la acti-
na (Mr 42 kD). Con el microscopio electrónico, un fila-
mento delgado se ve como un hilo de aproximadamente 
1 �m de largo y 8 nm de diámetro. El filamento contiene
entre 300 y 400 moléculas de actina G (Globular) mono-
mérica y se forma por un proceso de polimerización que
requiere la presencia de un nucleótido hidrolizable (ya sea
ADP o ATP) por monómero. La estructura primaria del
filamento se ha conservado notablemente a través de la
evolución, lo que sugiere que variaciones leves podrían
interferir con una o más de las funciones de esta proteína.
La transformación reversible de actina G a actina F (Fila-
mentosa, polimerizada) es regulada por una lista siempre
creciente de proteínas de unión, agrupamiento, entrecruza-
miento y encasquetamiento de la actina.
Los filamentos delgados están anclados en la línea Z.
El filamento delgado consta de dos cadenas de actina enro-
lladas entre sí para formar una doble hélice (Figs. 2.2 y
2.6). Una vuelta completa de doble hélice de actina ocurre
cada 76 nm, el doble del espacio entre los puentes cruza-
dos de la miosina. Los monómeros tienen forma de cam-
pana, de modo que los filamentos tienen una polaridad, lo
cual crea extremos puntiagudos. La polaridad de los fila-
mentos de actina es opuesta en los hemisarcómeros de un
mismo sarcómero, característica esencial para el mecanis-
mo del filamento deslizante (véase más adelante).
En el surco existente entre las dos cadenas de la hélice
de la actina F se encuentra una larga proteína en forma de
varilla, la tropomiosina, un dímero (cada monómero con Mr
de 35 kD) que interactúa con siete monómeros de actina. La
tropomiosina tiene una estructura de hélices enrolladas
semejante a la porción de varilla de la miosina. En el extre-
mo de cada molécula de tropomiosina hay una molécula de
troponina formada por tres subunidades (Fig. 2.6): la tropo-
nina T (TnT), que une a la troponina con la tropomiosina; la
troponina I (TnI), que inhibe la interacción entre la actina y
la miosina; y la troponina C (TnC), que fija calcio durante
la activación contráctil y elimina la inhibición de la TnI.
Mecanismos de la contracción muscular
La contracción consiste en el acortamiento muscular
que acerca entre sí el origen y la inserción correspondien-
tes a cada músculo. Este acortamiento es consecuencia de
la disminución en la longitud sarcomérica. Se han presen-
tado varias teorías para explicar la contracción muscular
que a continuación se describen.
Teoría de los filamentos deslizantes
Durante la contracción o el estiramiento de las fibras
musculares la anchura de la banda A permanece constan-
te, mientras que la anchura de la banda I disminuye en la
contracción y aumenta en el estiramiento. La explicación
para estas observaciones es un movimiento deslizante de
los filamentos delgados sobre los filamentos gruesos,
según propusieron A. F. Huxley y Niedergerke (1954) y H.
E. Huxley y Hanson (1954).
Una vez establecida la teoría de los filamentos desli-
zantes se plantea la pregunta de cuál es el mecanismo que
impulsa dicho deslizamiento. La clave central fue la obser-
vación de los puentes cruzados que se proyectan desde el
filamento grueso hacia el filamento delgado, que dio la pau-
ta para plantear la teoría de la acción del puente cruzado.
F I S I O L O G Í A D E L M Ú S C U L O 21
Nebulina
Tropomiosina
Actina
Tn T
Tn I
Tn C
Figura 2.6. Organización del filamento delgado del sarcómero del músculo esquelético. El filamento delgado consta de dos cadenas
de monómeros de actina unidos extremo con extremo, enrollados uno alrededor del otro para formar una doble hélice. En el surco
entre las dos cadenas de la hélice de actina, se encuentra la tropomiosina, que interactúa con siete monómeros de actina. En el extre-
mo de la molécula de tropomiosina hay una molécula de tres subunidades, la troponina. En este modelo, la nebulina une a la tropo-
miosina y al complejo de troponina que consiste a su vez de la TnT, TnI y la TnC. (Basado en: Wang, et al., 1996.)