Fisiologia Humana Aplicacion a la actividad fisica Calderon-93

Vista previa del material en texto

• SISTEMA RESPIRATORIO 
Región 
pulmonar 
2 
3 
4 
5 
6 
7 
8 
9 
Ventilación 
alveolar 
alveolar/perfusión 
2 3 
Relación ventilación/perfusión 
Figura 7-5. Variaciones regionales en el pulmón de la perfusión y la 
ventilación alveolar respecto a la relación entre ambas. Nótese cómo la 
pendiente de las rectas de la ventilación alveolar y de la perfusión no es 
la misma. Así, en los vértices, la relación ventilación/perfusión es máxima 
(alrededor de 3) y en la base es mínima(< 1). 
Para ejemplificar la escasa magnitud de la disolución, se 
considerará qué sucedería si este sistema fuera el único siste-
ma de transporte. Multiplicando el volumen de sangre que 
circula en la unidad de tiempo por el volumen de oxígeno 
disuelto, se obtiene la cantidad de oxígeno que sería capaz 
de transportar la sangre, suponiendo que toda la sangre es-
tuviera con la misma cantidad de oxígeno: 5.000 mL/min 
x 0,3 mL/100 mL = 15 mL/min. El VOz de reposo es de 
aproximadamente 300 mL/min, por lo que se deduce que la 
disolución del oxígeno es totalmente insuficiente para abas-
tecer al organismo en reposo. Naturalmente, esta deficiencia 
es aun más notable durante el ejercicio físico. 
Ahora bien, si la capacidad de transporte en disolución 
desde el punto de visra global es tan baja, ¿qué sentido fun-
cional puede tener? La cantidad de oxígeno disuelto es esen-
cial, ya que el oxígeno en combinación con la mioglobina 
representa una reserva. De tal forma, incluso un descenso 
en la PpOz en disolución permite la saturación de la miog-
lobina. Así, la mayor cantidad de oxígeno en combinación 
química sirve: a) como mecanismo de transporte, a partir 
del cual las moléculas de gas son liberadas para pasar a di-
solución física cuando la presión del gas se encuentra redu-
cida y b) como mecanismo de almacenamiento cuando la 
presión aumenta. 
La hemoglobina ha sido una de las primeras proteínas 
cuyas propiedades y estructura se han descrito con gran pre-
cisión, por lo que una completa descripción se ofrece en los 
textos de bioquímica. Aquí únicamente se mencionarán los 
aspectos estructurales más relevantes desde el punto de vis-
ta fisiológico. La figura 7-6 ilustra, de forma simplificada, 
la estructura de esta proteína. Posee un peso molecular de 
64.458 y está formada por cuatro cadenas de polipéptidos, 
iguales dos a dos (dos cadenas a con 141 aminoácido 
dos cadenas~ con 146 aminoácidos), cada una de las 
contiene un átomo de hierro en el interior de un 
porfirínico, denominado hemo. Las cadenas se pliegan 
una configuración especial, que determina las u~..-uvuu .... 
das bolsas hidrófobas, una de las cuales contiene el 
hemo. Por último, las cuatro cadenas se encuentran 
mediante dos tipos de enlaces: móviles (a1-~2 y a2-~ l) 
fijos (a1-~1 y a2-~2). La denominación de los enlaces 
dece a su capacidad funcional: mientras los enlaces 
desempeñan un papel activo, los enlaces fijos u"'·""'uu 
estructura terciaria de la hemoglobina. 
Desde el punto de vista funcional, una de las 
de la hemoglobina es que, además de tener <<Cuatro 
para fijar cuatro moléculas de oxígeno, también posee 
<<lugares>> donde fijar otras moléculas, como: dióxido de 
bono, hidrogeniones, adenosintrifosfato (ATP) y '-'·~·-u.",_. 
foglicerato (2,3-BPG). Cada una de estas moléculas es 
de variar la configuración de esta proteína, modificando 
afinidad de ésta por el resto de los elementos y, en 
por el oxígeno y el COz (v. Factores que afectan a la 
moglobina, más adelante). Cada molécula de oxígeno se 
al hierro del grupo hemo. Como hay cuatro grupos hemo 
resultado es que cada molécula de hemoglobina fija 
moléculas de oxígeno. 
Características de la hemoglobina 
La capacidad de transporte de oxígeno por la lH:Illlu•~R,,... 
na es de 1,34-1,36 mLI g. Si este valor se multiplica por 
cantidad de hemoglobina que circula, se obtiene el 
de oxígeno. Aproximadamente, el valor medio de hPmr'""""'" 
bina es de 15 g/100 mL de sangre, de manera que la 
ciclad de transporte es de 20,7 mL/100 mL. Sin 
el grado de oxigenación de la hemoglobina depende de 
Representación 
real 
B 
Representación 
esquemática 
4 grupos hemo 
a 
4 cadenas de aminoácidos 
iguales dos a dos 
Figura 7-6. A) Representación real de una de las cadenas de polipéptidos 
de la hemoglobina (una cadena ¡3) con el grupo hemo. B) Representación 
esquemática (conformación lineal) de las cuatro cadenas de aminoácidos 
(dos a y dos ¡3), cada u ha de las cuales posee un grupo hemo con su átomo 
de hierro. Hb: hemoglobina.