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enzima-sustrato evolucionará a producto y enzima libre,
tanto más rápidamente cuanto mayor sea la capacidad catalí-
tica de la enzima. La concentración de complejos enzima-
sustrato depende de las concentraciones de E y S. Por tanto,
la velocidad de una reacción enzimática debe depender de
[E] y [S] por una parte, y de la eficiencia catalítica de la enzi-
ma, por otra.
Muy a menudo la velocidad de reacción varía de forma
hiperbólica en función de la concentración del sustrato (Fig.
9-5). A concentraciones de sustrato bajas, la velocidad
aumenta con la concentración de éste. Se dice que la reacción
es de primer orden. A medida que la concentración de sus-
trato crece, esta dependencia disminuye, hasta que, a con-
centraciones elevadas, la velocidad de reacción es práctica-
mente constante (reacción de orden cero), tendiendo
asintóticamente a un valor de velocidad máxima (Vmáx). Este
comportamiento se explicó matemáticamente por primera
vez en 1913, por L. Michaelis y M. Menten, por lo que las
enzimas con una dependencia hiperbólica de la velocidad de
reacción respecto a la concentración de sustrato se denomi-
nan enzimas michaelianas. Sin embargo, el modelo de
Michaelis y Menten recurre a premisas que no se cumplen en
todos los casos, de manera que las curvas de saturación
hiperbólicas se explican mejor por un modelo más general, el
modelo del estado estacionario. 
Según esta teoría, la concentración del complejo ES
crece inicialmente tras mezclar enzima y sustrato (Fig. 9-6).
A medida que ES se acumula en el medio, crece también la
velocidad de formación de producto. Rápidamente se alcan-
za un estado estacionario, donde la concentración de ES per-
manece constante porque su velocidad de formación es igual
a la suma de la velocidad de las reacciones que lo descom-
ponen.
El modelo considera, además, velocidades iniciales. Al
iniciarse la reacción, las concentraciones de P son tan bajas
que la reacción inversa de combinación de P y la enzima para
evolucionar hasta S, es despreciable. Por tanto, la transfor-
mación de ES en E + P puede considerarse irreversible, y el
sistema se describe por tres reacciones, caracterizada cada
una por una constante de velocidad:
k1 kcat
E + S → ES → E + P ←
k2
Como en toda reacción química, la velocidad será propor-
cional a la concentración de la especie precursora del pro-
ducto, en este caso, ES:
V = d[P]/dt = kcat [ES] [1]
En el estado estacionario se debe cumplir:
d[ES]/dt = 0 [2] 
En estas condiciones, la velocidad de formación del comple-
jo ha de ser igual a la suma de las velocidades de las dos
144 | Estructuras y funciones de las biomoléculas
Figura 9-5. Efecto de la concentración del sustrato sobre la
velocidad de una reacción enzimática. Para las enzimas
michaelianas, la representación de la velocidad de reacción
frente a la concentración del sustrato tiende asintóticamente a
un valor de velocidad máxima y se ajusta a una hipérbola rec-
tangular. 
Vmáx /2
KM Concentración de sustrato
Ve
lo
ci
da
d
Vmáx
Figura 9-6. Evolución de la concentración de las especies
implicadas en una reacción enzimática, de acuerdo con la teoría
del estado estacionario. Una de las características de esta teoría
es el postulado de la estabilidad de la concentración del com-
plejo enzima-sustrato, que crece rápidamente al inicio de la
reacción, para mantenerse constante a lo largo de la misma.
Producto
Sustrato
[ES]
Tiempo
Co
nc
en
tra
ci
ón
[E]
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