Diapo enzimas bioquimica

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ENZIMAS
Objetivos
 Explicar la actividad de las enzimas y coenzimas 
en la fisiología celular.
 Conocer la clasificación, composición y función 
de las enzimas y coenzimas.
Enzimas
 Son proteínas especializadas en la catálisis de las 
reacciones biológicas, caracterizadas por su 
poder catalítico y especificidad.
 Las enzimas utilizan fuerzas intermoleculares 
para acercar los sustratos a las enzimas para 
establecer o romper enlaces químicos.
 También pueden actuar como interruptores 
moleculares que regulan la actividad catalítica y 
transforman energía debido a su capacidad para 
acoplar la actividad de centros de unión 
separados.
Poder catalítico
 Las enzimas aceleran las reacciones 
multiplicando su velocidad por un millón de 
veces e incluso más.
 La mayoría de las reacciones en los sistemas 
biológicos no tienen lugar a velocidades 
perceptibles en ausencia de enzimas.
Especificidad de las enzimas
◦ Las enzimas son altamente especificas tanto en la 
reacción que catalizan como en la selección de las 
sustancias reaccionantes, denominadas SUSTRATO.
◦ Enzimas proteolíticas actúan sobre los enlaces El 
grado de especificidad del sustrato elevado y a veces 
absoluto.
◦ peptídicos produciendo hidrólisis.
Precursores enzimáticos
 Zimógenos:
 Son precursores enzimáticos inactivos 
que son activados en tiempo determinado 
y en un lugar fisiológicamente apropiado.
 El tripsinogeno se sintetiza en el páncreas 
y se activa por la ruptura de un enlace 
peptídico en el intestino delgado para 
formar la enzima activa TRIPSINA.
Ínter conversión de energía por 
acción enzimática
 En muchas reacciones bioquímicas la energía de las 
sustancias reacionantes se convierte en una forma de 
energía diferente. 
 Ej. Fotosíntesis la energía lumínica se convierte en energía 
química de enlace.
 En las mitocondrias, la energía libre contenida en 
moléculas de alimentos , se convierte en un tipo de energía 
diferente , la energía del ATP (Adenosina trifosfato).
 En la contracción muscular la energía del ATP se convierte 
en energía mecánica gracias a enzimas especificas.
Energía libre en Bioquímica
 Función termodinámica:
 La primera ley de la termodinámica establece 
que la energía total de un sistema y su entorno 
es constante. Es decir que la energía se 
conserva.
Segunda ley
 Establece que un proceso tiene lugar 
espontáneamente si aumenta la suma de las 
entropías del sistema y de su entorno.
 Entropía: Medida del grado de desorden o de 
azar de un sistema.
Tercera ley
 Resultado de la primera y segunda ley de la 
termodinámica creando la función de energia libre.
 Cuando una reacción se produce 
espontáneamente siempre se acompaña de una 
disminución de energía química potencial y al liberar 
esa energía se denomina reacción Exergónica.
 Cuando se necesita previamente de energía para 
que se realice la reacción se denomina reacción 
endergónica. 
Nomenclatura
 Muchas enzimas han sido designadas añadiendo el sufijo 
ASA al nombre del sustrato. 
Ej. Ureasa cataliza la hidrólisis de la urea 
produciendo NH3 + CO2.
 Actualmente el nuevo sistema divide a las enzimas en 6 
clases principales, cada una se divide en subclases, de 
acuerdo con el tipo de reacción catalizada.
 Nombre sistemático: Identifica la reacción que cataliza.
 Número de clasificación: se emplea cuando se precisa la 
identificación inequívoca de la enzima.
Clasificación Internacional de las 
enzimas
✓ Numero de código.
✓ Denominaciones de las clases.
✓ Tipo de reacción catalizada.
1.Oxido- reductasas
 Reacciones de oxido reducción.
 1.1 Actúan sobre =CH- OH
 1.2 Actúan sobre =C=O
 1.3 Actúan sobre =C=CH-
 1.4 Actúan sobre =CH- NH2
 1.5 Actúan sobre =CH- NH-
 1.6 Actúan sobre NADH y NADPH
2. Tranferasas
 Transferencia de grupos funcionales.
 2.1 Grupos de un átomo de Carbono.
 2.2 Grupos aldehídicos o cetónicos.
 2.3 Grupos acilos.
 2.4 Grupos glucósilo.
 2.7 Grupos fosfato.
 2.8 Grupos que contienen azufre.
3. Hidrolasas
 Reacciones de hidrólisis.
 3.1 Esteres.
 3.2 Enlaces glucosidicos.
 3.4 Enlaces peptídicos.
 3.5 Otros enlaces C-N.
4. Liasas
 Adición de dobles enlaces.
 4.1 =C=C=
 4.2 =C=O
 4.3 =C=N-
5. Isomerasas
 Reacciones de isomerización.
 5.1 Racemasas.
 5.2 Cis – trans isomerasas.
 5.3 Conversión de aldosas y cetonas.
 5.4 Mutasas.
6. Ligasas
 Formación de enlaces con escisión de 
ATP.
 6.1 C – O
 6.2 C - S
 6.3 C – N
 6.4 C - C
ATP + Creatina -- ADP + Fosfocreatina
 Nombre común: Creatina Kinasa.
 Nombre sistemático: ATP Creatina fosfo 
transferasa.
 Clasificación numérica: 2.7.3.2 (C:E)
 2 = clase (tranferasa).
 7= sub clase (Fosfotransferasa).
 3 = para la subclase con grupo nitrogenado.
 2= designa a la creatina Kinasa.
Cofactores enzimáticos
 La actividad de la mayoría de las enzimas depende de su 
estructura proteica , algunas necesitan de uno o más 
componentes no proteicos llamados cofactores
Ión metálico.
 Molécula orgánica llamada Coenzima el complejo Enzima –
Cofactor cataliticamente activo recibe el nombre de: 
 HOLOENZIMA
 Apoenzima : separación del cofactor de la proteína que 
por si misma es inactiva.
Enzimas que precisan de iones 
metálicos como Cofactores
 Métalo enzimas: El componente metálico ya posee 
una actividad catalítica primaria.
Ej. Catalasa enzima ferroporfirinica cataliza la 
descomposición de: H202 ----H2O + Oº2
 Carboxipeptidasa necesita Zn
 Fosfohidrolasa necesita Mg
 Citocromo oxidasa necesita Cu
Especificidad enzimatica
 Centro activo: Es la región que se une al 
sustrato , al grupo prostético, coenzimas y 
activadores en todas las enzimas que los 
poseen.
 Contribuye con los residuos que participan en 
la producción y ruptura de enlaces. Estos 
residuos se llaman Grupos Catalíticos.
Características
 El centro activo supone una porción relativamente 
pequeña de la enzima.
 El centro activo es una entidad tridimensional :Esta 
compuesta de residuos de aminoácidos. 
 La desnaturalización de la enzima conduce a la perdida de 
la actividad enzimático.
 El centro activo se representa como hoyos o hendiduras 
donde el H2O ha quedado excluida. 
 Contiene residuos polares esenciales para la ligazón y 
catálisis.
 Los sustratos están unidos a las enzimas por fuerzas 
relativamente débiles.
Especificidad enzimático
 La especificidad del enlace depende de la 
disposición exactamente definida de los átomos 
del centro activo. 
 Un sustrato debe tener una forma adecuada para 
introducirse en el centro. 
 Postulación de Fischer sobre la llave y la cerradura.
 Explica la estéreo especificidad de la catálisis.
Reacción enzimático
Complejo E-S
 Sustrato + Enzima Producto + 
Enzima
Modelo del ajuste inducido
 Explica la interacción de los sustratos con las 
enzimas .
 La enzima cambia de forma al unirse con el sustrato. 
El centro activo tiene una forma complementaria a 
la del sustrato solamente después que el sustrato se 
une a él.
 Este proceso de reconocimiento dinámico se 
denomina Ajuste Inducido “Induced Fit”.
Factores que influyen en la 
velocidad de la reacción enzimático
 Concentración enzimático.
 Concentración del sustrato.
 Efecto del pH.
 Efecto de la temperatura.
 Participación de cofactores.
 Oxidación.
 Radiación.
 Inhibición enzimático.
Inhibición enzimático
 Inhibición competitiva: Cuando el inhibidor se combina 
libremente con la enzima, se forma complejo Enzima 
Inhibidor.
 Es un compuesto con estructura molecular semejante a 
la del sustrato.
 Inhibición incompetitiva: El inhibidor se combina con 
el complejo enzima –sustrato y produce un complejo 
Enzima – Sustrato– Inhibidor.
 Inhibición no competitiva Puede combinarse con la 
enzima libre como con el complejo Enzima –Sustrato y 
asi interfiere con la actividad de ambos.
 Se une en cualquier lugar de la enzima excepto el 
centro activo deformando la molécula.
Reacciones enzimáticas con dos o mas 
sustratos
 Algunas enzimas catalizan reacciones que se 
caracterizan por la interacción de dos sustratos. 
Ej. Transferasas
 Transfieren un grupo funcional especifico de un 
sustrato a otro
 La Transaminasa glutamica oxalacetica
 que utiliza como sustratos al acido glutámico y 
al acido oxalacetico
 La GPT ( Transaminas glutamica piruvica) 
utiliza al acido glutámico y al acido piruvico
Reacciones enzimáticos con dos o mas 
sustratos
 1.-Reacciones por desplazamiento simple
 Se observa cuando dos sustratos se presentan 
simultáneamente en el sitio de la enzima se producen 
dos fenómenos:
 Reacción al azar
 Reacción ordenada
 2.-Reacción por desplazamiento doble
 En estas reacciones el primer sustrato reacciona con la 
enzima y modifica su estructura cuando transfiere un 
grupo funcional 
 En la segunda fase de reacción el grupo funcional se 
transfiere de la enzima al segundo sustrato Ej. GOT
Función reguladora de las enzimas
 El concepto de regulación enzimático 
implica la regulación de los procesos 
celulares manteniendo un equilibrio 
dinámico de los metabolismos y la 
homeostasis.
Regulación de la actividad enzimático
 1.- Su producción o síntesis en términos 
de cantidad a cargo del control genético
 2.- Recambio de enzimas
 3.- Regulación de la función catalítica en 
relación a la disponibilidad de pro enzimas 
, sustratos y cofactores que inciden en la 
calidad y rendimiento catalítico
 Regulación alosterica o por 
retroinhibicion
 Regulación por modulación covalente
Síntesis de enzimas
 La cantidad absoluta de enzimas es un reflejo 
de la velocidad de síntesis y degradación tiene 
estrecha relación con los procesos de 
ordenamiento genético. Cualquier alteración en 
la estructura de estos compuestos resulta la 
síntesis defectuosa de enzimas con privación de 
su actividad catalítica disminución y 
repercusión en defectos metabólicos que se 
conocen con el nombre de “enfermedades 
metabólicas”
Síntesis de las enzimas
 Las enzimas de acuerdo a sus funciones 
metabólicas se diferencian en :
 Constituyentes. Ej. Las que participan en 
la degradación de la glucosa
 Inducibles son las que existen en 
pequeñas cantidades pero aumentan 
rápidamente cuando su sustrato entra a la 
célula
Recambio de enzimas
 El equilibrio dinámico de regulación esta 
en relación con la actividad de síntesis y 
degradación de enzimas 
Regulación de Eficiencia catalitica
 Síntesis y secreción de enzimas inactivas 
(zimogenos) 
 Compartamentalización celular que crea 
condiciones estructurales y funcionales 
donde los sistemas enzimáticos muestran 
su mayor eficiencia
 Concentración de sustratos, productos 
metales y coenzimas.
	Diapositiva 1
	Diapositiva 2: Objetivos
	Diapositiva 3: Enzimas
	Diapositiva 4: Poder catalítico 
	Diapositiva 5: Especificidad de las enzimas
	Diapositiva 6: Precursores enzimáticos
	Diapositiva 7: Ínter conversión de energía por acción enzimática
	Diapositiva 8: Energía libre en Bioquímica
	Diapositiva 9: Segunda ley
	Diapositiva 10: Tercera ley
	Diapositiva 11: Nomenclatura
	Diapositiva 12: Clasificación Internacional de las enzimas
	Diapositiva 13: 1.Oxido- reductasas
	Diapositiva 14: 2. Tranferasas
	Diapositiva 15: 3. Hidrolasas
	Diapositiva 16: 4. Liasas
	Diapositiva 17: 5. Isomerasas
	Diapositiva 18: 6. Ligasas
	Diapositiva 19: ATP + Creatina -- ADP + Fosfocreatina
	Diapositiva 20: Cofactores enzimáticos
	Diapositiva 21: Enzimas que precisan de iones metálicos como Cofactores
	Diapositiva 22: Especificidad enzimatica
	Diapositiva 23: Características
	Diapositiva 24: Especificidad enzimático
	Diapositiva 25: Reacción enzimático
	Diapositiva 26: Modelo del ajuste inducido
	Diapositiva 27: Factores que influyen en la velocidad de la reacción enzimático
	Diapositiva 28: Inhibición enzimático
	Diapositiva 29: Reacciones enzimáticas con dos o mas sustratos
	Diapositiva 30: Reacciones enzimáticos con dos o mas sustratos
	Diapositiva 31: Función reguladora de las enzimas
	Diapositiva 32: Regulación de la actividad enzimático
	Diapositiva 33: Síntesis de enzimas
	Diapositiva 34: Síntesis de las enzimas
	Diapositiva 35: Recambio de enzimas
	Diapositiva 36: Regulación de Eficiencia catalitica
	Diapositiva 37