Lectura Aminoácidos y proteínas

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AMINOÁCIDOS Y PROTEINAS 
 
INTRODUCCIÓN 
Cerca del 50% de la masa seca de un tejido orgánico está constituida por proteínas. 
Se encuentran en casi todas las partes de la célula y cumplen diversas funciones tanto 
en el metabolismo como en el soporte estructural. 
Las proteínas son macromoléculas tipo "polímero" constituidas por unidades básicas 
que guardan el mismo patrón estructural. Estas últimas se conocen con el nombre de 
"aminoácidos". Al analizar la secuencia de unidades que compone una proteína 
natural ,de origen animal o vegetal , se han encontrado 20 clases diferentes de 
aminoácidos que constituyen la materia prima básica de construcción de todas ellas. 
Una proteína difiere de otra en el orden mediante el cual se enlazan los aminoácidos, 
y de esto resultan diferencias macroestructurales que estudiaremos más adelante. No 
todos los 20 aminoácidos están presentes en una proteína determinada; por lo 
general, algunos de éstos predominan en abundancia al hacer el análisis de 
composición porcentual de la biomolécula. 
 
OBJETIVO GENERAL 
Estudiar la estructura de las proteínas y sus funciones generales en los sistemas 
biológicos 
 
OBJETIVOS ESPECIFICOS 
1. Conocer las consecuencias de la desnutrición proteínica 
2. Explicar de que manera los diversos grupos laterales de los aminoácidos 
contribuyen a la estructura y funcionamiento de algunas proteínas 
3. Describir los niveles jerárquicos de la estructura proteica y las fuerzas que 
determinan la estructura de determinadas moléculas de proteína 
4. Explicar que significa el término desnaturalización de una proteína 
 
 
1. AMINOÁCIDOS 
 
a. ESTRUCTURA DE LOS AMINOÁCIDOS: Son sustancias anfóteras, al comportarse 
como ácidos y como bases, por poseer un grupo amino y un grupo carboxilo ácido. 
Los grupos amino y carboxilo están unidos a un mismo carbono, denominado carbono 
alfa. Que a su vez completa sus cuatro sustituyentes con su átomo de H y un radical 
orgánico que constituye la cadena lateral. Por lo tanto, los cuatro sustituyentes sobre 
ese carbono α tres son comunes a todos los aminoácidos y sólo la cadena lateral es 
específica para cada uno de ellos. 
Todos los aminoácidos de las proteínas son alfa aminoácidos. 
 
De acuerdo con la naturaleza de esa cadena, los aminoácidos se suelen dividir en 4 
grupos: hidrófobos o de cadena apolar, polares con carga neutra, aniónicos o ácidos y 
catiónicos o básicos. 
 
 BIOL-CEL-MOL. Capítulo 6- Natalie V. Payarés MS. c Bioquímica 
 
Libardo Andres
Rectángulo
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b. ESTEROISOMERIA: Excepto la glicina, que tiene unidos dos átomos de hidrógeno 
a su carbono alfa, los restantes aminoácidos proteicos tienen cuatro sustituyentes 
distintos sobre ese carbono. Ello hace que ese carbono sea asimétrico quiral e implica 
la existencia de al menos dos esteroisómeros para cada aminoácido. Los L aminoácidos 
tiene su grupo amino orientado a la izquierda y los D aminoácidos son su imagen 
especular, es decir tienen el grupo amino a la derecha. La inmensa mayoría de los 
aminoácidos de la naturaleza son de la serie L. 
 
c. AMINOACIDOS NO PROTEICOS. Hay algunos aminoácidos D biológicamente 
importantes que no se hallan en las proteínas pero realizan funciones importantes 
como la taurina que se conjuga con los ácidos biliares en el hígado. 
 
d. ENLACE PEPTÍDICO: Los aminoácidos de una proteína están unidos entre sí por 
enlaces covalentes que se han formado por la condensación entre el grupo carboxilo 
de un aminoácido y el grupo amino de otro. El enlace entre estos dos grupos se 
denomina "enlace peptídico" 
 
La cadena resultante posee un carboxilo libre en un extremo y un grupo amino libre en 
el otro extremo, por lo que la condensación puede seguir ocurriendo indefinidamente. 
Por esta razón se encuentra que las proteínas pueden llegar a ser moléculas de 
altísimos pesos moleculares. Los valores más bajos están alrededor de 5000, mientras 
que los más altos pueden llegar a ser del orden de 1000000. Los fragmentos de 
cadenas relativamente cortas de aminoácidos se conocen con el nombre de "péptidos". 
 
Los péptidos son cadenas lineales de aminoácidos enlazados por enlaces químicos 
de tipo AMIDA a los que se denomina Enlace Peptídico. Así pues, para formar 
péptidos. Los aminoácidos se van enlazando entre sí formando cadenas de longitud y 
secuencia variable. Para denominar a estas cadenas se utilizan prefijos convencionales 
como: 
 a) Oligopéptidos: compuesto por menos de 10 aminoácidos: 
 Dipéptidos: si el número de aminoácidos es 2. 
 Tripéptidos: si el número de aminoácidos es 3. 
 Tetrapéptidos: si el número de aminoácidos es 4. 
 
 b) Polipéptidos o cadenas polipeptídicas.- si el número de aminoácidos es mayor 10. 
 c) Proteína: más de 50 aminoácidos 
 
d) ALGUNOS PÉPTIDOS NATURALES 
*) Oxitocina.- es un péptido con función hormonal que produce la hipófisis para 
provocar las contracciones uterinas durante el parto. 
*) Encefalina.- es un péptido de 5 aminoácidos producido por las células 
nerviosas(neuronas) para inhibir el dolor; es decir, actúa como la morfina. 
*) Veneno de escorpiones y algunas serpientes. Son péptidos con acción neurotóxica. y 
por tanto producen irritaciones, paralizaciones e incluso la muerte de las presas. 
*) Endorfinas: Analgésicos, que actúan como opiáceos, se cree que participan en la 
regulación de las respuestas emocionales. 
 
 
 
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 2. CLASIFICACION DE LAS PROTEINAS 
2.1. Según su composición pueden clasificarse en proteínas "simples" y 
proteínas "conjugadas". Las "simples" son aquellas que están formadas 
únicamente por aminoácidos, mientras que las "conjugadas" son proteínas que 
además de los aminoácidos poseen otros componentes orgánicos o inorgánicos. La 
porción no proteica de una proteína conjugada se denomina "grupo prostético". 
Las proteínas conjugadas se subclasifican de acuerdo con la naturaleza de sus 
grupos prostéticos. Por ejemplo: fosfoproteínas ( caseína,histonas) glucoproteínas 
(albúmina) nucleoproteínas( ribonucleoproteínas), hemoproteínas( hemoglobinas), 
metaloproteínas ( insulina, anhidrasa carbónica). 
 
 2.2. Según su conformación: 
 Las proteínas fibrosas se constituyen por cadenas polipeptídicas alineadas en 
forma paralela. Esta alineación puede producir dos macro-estructuras diferentes: 
fibras que se trenzan sobre si mismas en grupos de varios haces formando una 
"macro-fibra", como en el caso del colágeno de los tendones o la alfa-queratina 
del cabello; la segunda posibilidad es la formación de láminas como en el caso de 
las β-queratinas de las sedas naturales. Las proteínas fibrosas poseen alta 
resistencia al corte por lo que son los principales soportes estructurales 
de los tejidos; son insolubles en agua y en soluciones salinas diluidas y en 
general más resistentes a los factores que las desnaturalizan. 
 
Las proteínas globulares son conformaciones de cadenas polipeptídicas que se 
enrollan sobre si mismas en formas intrincadas como un "nudillo de hilo enredado". 
El resultado es una macro-estructura de tipo esférico. La mayoría de estas 
proteínas son solubles en agua y por lo general desempeñan funciones de 
transporte en el organismo. Las enzimas, cuyo papel es la catálisis de las 
reacciones bioquímicas, son proteínas globulares. 
 
 2.3. Según su función: 
 La diversidad en las funciones de las proteínas en el organismo es quizá las 
másextensas que se pueda atribuir a una familia de biomoléculas. 
 Las proteínas determinan la forma y la estructura de las células y dirigen casi 
todos los procesos vitales. Las funciones de las proteínas son específicas de 
cada una de ellas y permiten a las células mantener su integridad, defenderse 
de agentes externos, reparar daños, controlar y regular funciones, etc. Todas 
las proteínas realizan su función de la misma manera: por unión selectiva a 
moléculas específicas, etc. A continuación se exponen algunos ejemplos de 
proteínas y las funciones que desempeñan: 
 
 2.3.1 Enzimas: Son proteínas cuya función es la "catálisis de las reacciones 
bioquímicas". 
Algunas de estas reacciones son muy sencillas; otras requieren de la 
participación de verdaderos complejos multienzimáticos. El poder catalítico de 
las enzimas es extraordinario: aumentan la velocidad de una reacción, al menos 
un millón de veces. Las enzimas pertenecen al grupo de las proteínas 
globulares y muchas de ellas son proteínas conjugadas -Las proteínas con 
función enzimática son las más numerosas y especializadas. Ejemplo: las 
lipasas, la pepsina, lactasa, amilasa, etc. 
 
 
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2.3.2 Proteínas de transporte: Muchos iones y moléculas específicas son 
transportados por proteínas específicas. Por ejemplo, la hemoglobina transporta 
el oxígeno y una porción del gas carbónico desde y hacia los pulmones, 
respectivamente. En la membrana mitocondrial se encuentra una serie de 
proteínas que trasportan electrones hasta el oxígeno en el proceso de 
respiración aeróbica. La hemoglobina transporta oxígeno en la sangre de los 
vertebrados. La hemocianina transporta oxígeno en la sangre de los 
invertebrados. La mioglobina transporta oxígeno en los músculos. Las 
lipoproteínas transportan colesterol y triglicéridos por la sangre. Los 
citocromos transportan electrones. La albúmina transporta ácidos grasos 
libres. La transferrina que transporta hierro. 
 
2.3.4 Proteínas del movimiento coordinado o CONTRÁCTIL. El músculo está 
compuesto por una variedad de proteínas fibrosas. Estas tienen la capacidad de 
modificar su estructura en relación con cambios en el ambiente electroquímico 
que las rodea y producir a nivel macro el efecto de una contracción muscular. 
La actina y la miosina constituyen las miofibrillas responsables de la 
contracción muscular. La dineína está relacionada con el movimiento de cilios 
y flagelos. 
 
2.3.5. Proteínas estructurales o de soporte: Constituyen la estructura de 
muchos tejidos de soporte del organismo, como los tendones y los huesos. El 
colágeno del tejido conjuntivo fibroso. La elastina del tejido conjuntivo 
elástico. La queratina de la epidermis. Las arañas y los gusanos de seda 
segregan fibroína para fabricar las telas de araña y la seda respectivamente. 
Ciertas glucoproteínas forman parte de las membranas celulares y actúan 
como receptores o facilitan el transporte de sustancias. 
 
2.3.6. Anticuerpos: Función DEFENSIVA. Son proteínas altamente específicas 
que tienen la capacidad de identifica sustancias extrañas tale como los virus, 
las bacterias y las células de otros organismos. Las inmunoglogulinas 
actúan como anticuerpos frente a posibles antígenos. 
 
2.3.7 Otras funciones de las proteínas: La trombina y el fibrinógeno 
contribuyen a la formación de coágulos sanguíneos para evitar hemorragias. 
 Las mucinas tienen efecto germicida y protegen a las mucosas. Algunas 
toxinas bacterianas, como la del botulismo, o venenos de serpientes, son 
proteínas fabricadas con funciones defensivas. 
 
2.3.8. Fotoreceptores: Son proteínas que participan activamente en el proceso 
de recepción de los impulsos nerviosos como en el caso de la "rodopsina" 
presente en los bastoncillos dela retina del ojo. 
 
2.3.9. Hormonas y Proteínas represoras: son proteínas que participan en la 
regulación de procesos metabólicos; las proteínas represoras son elementos 
importantes dentro del proceso de transmisión de la información genética en la 
biosíntesis de otras moléculas. -Algunas hormonas son de naturaleza proteica, 
como la insulina y el glucagón (que regulan los niveles de glucosa en 
sangre) o las hormonas segregadas por la hipófisis como la del crecimiento o la 
adrenocorticotrópica (que regula la síntesis de corticosteroides) o la 
calcitonina (que regula el metabolismo del calcio). 
 
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2.3.10. Función Reguladora:-Algunas proteinas regulan la expresión de ciertos 
genes y otras regulan la división celular como la ciclina. 
 
2.3.11 Función Homeostática: -Algunas mantienen el equilibrio osmótico y 
actúan junto con otros sistemas amortiguadores para mantener constante el 
pH del medio interno. 
 
 11. Función de Reserva: La ovoalbúmina de la clara de huevo, la gliadina 
del grano de trigo y la hordeina de la cebada, constituyen la reserva de 
aminoácidos para el desarrollo del embrión. La lactoalbúmina de la leche. 
 
3. DIFERENTES ÓRDENES ESTRUCTURALES DE LAS PROTEINAS 
Al estudiar la conformación y la estructura tridimensional de las proteínas fibrosas y 
globulares se han encontrado diferentes ordenes estructurales de las cadenas 
polipeptídicas que las conforman. 
Para tratar de explicar esto de una forma sencilla, realicemos el siguiente ejercicio 
mental: si fuésemos tan pequeños como un átomo y pudiésemos simular un 
acercamiento a una proteína globular, inicialmente, "desde lejos ", percibiríamos una 
fibra enrollándose sobre si misma como una madeja de hilo enredada. A medida que 
nos vamos acercando notamos que la fibra no es una secuencia lineal sino una 
estructura helicoidal, como un resorte, y finalmente, al lograr el mayor acercamiento, 
podremos ver la secuencia de aminoácidos que conforman la hélice y que se unen 
entre sí mediante enlaces peptídicos. 
 
Los órdenes estructurales de las proteínas se han clasificado así: 
 Estructura Primaria: Se trata de una fibra lineal. La ESTRUCTURA PRIMARIA esta 
representada por la secuencia lineal de aminoácidos que forman la cadena peptídica y 
por lo tanto indica qué aminoácidos componen la cadena y el orden en que se 
encuentran. El ordenamiento de los aminoácidos en cada cadena peptídica, no es 
arbitrario sino que obedece a un plan predeterminado en el ADN. Esta 
estructura define la especificidad de cada proteína. 
 
Es importante conocer la secuencia de una proteína por que la determinación de la 
secuencia de aminoácidos forma parte de la patología molecular porque alteraciones 
en la secuencia de aminoácidos produce con frecuencia anomalías 
funcionales y enfermedades. Por ejemplo la Anemia Falciforme se produce por el 
cambio de un solo aminoácido en la hemoglobina normal. 
 
Estructura Secundaria: La ESTRUCTURA SECUNDARIA está representada por la 
disposición espacial que adopta la cadena peptídica (estructura primaria. 
Las formas que pueden adoptar son: 
 
a) α hélice: Determina formas en espiral (configuración helicoidal y las hélices de 
colágeno). 
 Está estabilizada por puentes de hidrógeno entre los grupos NH y CO de la cadena 
principal. El CO de cada aminoácido está enlazado por puentes de Hidrógeno al grupo 
NH del aminoácido situado 4 residuos más delante de la secuencia lineal. Todos los 
grupos CN y CO quedan enlazados por puentes de hidrógeno. 
b) Formas plegadas (configuración o de hoja plegada). 
Las cadenas polipeptídicas pueden también alinearse formando filas de tiras paralelas, 
que se estabilizan entre sí por enlaces de hidrógeno. Estas estructuras forman 
finalmente una lámina plegada conocida como "lámina beta". 
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Estructura Terciaria: Corresponde a la estructura de la mayoría de las proteínas 
globulares. La hélice-α se comporta como una fibra que se vuelve a enrollar en 
diferentes direcciones formando estructuras tridimensionalescompactas. Dichas 
estructuras también se estabilizan mediante puentes de hidrógeno y atracciones 
electrostáticas. La ESTRUCTURA TERCIARIA esta representada por los 
superplegamientos y enrollamientos de la estructura secundaria, constituyendo formas 
tridimensionales geométricas muy complicadas que se mantienen por enlaces fuertes 
(puentes disulfuro entre dos cisteínas) y otros débiles (puentes de hidrógeno; fuerzas 
de Van der Waals; interacciones iónicas e interacciones hidrofóbicas). 
 
 Desde el punto de vista funcional, esta estructura es la más importante pues, al 
alcanzarla es cuando la mayoría de las proteínas adquieren su actividad biológica o 
función. 
 Muchas proteínas tienen estructuras terciarias globulares caracterizadas por ser 
solubles en disoluciones acuosas, como la mioglobina o muchos enzimas. 
 Sin embargo, no todas las proteínas llegan a formar estructuras terciarias. En estos 
casos mantienen su estructura secundaria alargada dando lugar a las llamadas 
proteínas filamentosas, que son insolubles en agua y disoluciones salinas siendo por 
ello idóneas para realizar funciones esqueléticas. Entre ellas, las más conocidas son el 
colágeno de los huesos y del tejido conjuntivo; la -queratina del pelo, plumas, uñas, 
cuernos,etc...; la fibroina del hilo de seda y de las telarañas y la elastina del tejido 
conjuntivo, que forma una red deformable por la tensión. 
 
La Estructura cuaternaria está representada por el acoplamiento de varias cadenas 
polipeptídicas, iguales o diferentes, con estructuras terciarias (protómeros) que quedan 
autoensambladas por enlaces débiles, no covalentes. Esta estructura no la poseen 
tampoco todas las proteínas, algunas que sí la presentan son: la hemoglobina y los 
enzimas alostéricos. 
 
4. DESNATURALIZACION DE LAS PROTEINAS 
La desnaturalización de una proteína se refiere a la ruptura de los enlaces que 
mantenían sus estructuras cuaternaria, terciaria y secundaria, conservándose 
solamente la primaria. La desnaturalización de una proteína hace que se pierda la 
conformación y por ende la actividad. 
 
 Los agentes que pueden desnaturalizar a una proteína pueden ser: calor excesivo; 
sustancias que modifican el pH como los ácidos y las bases; alteraciones en la 
concentración; alta salinidad; agitación molecular; solventes orgánicos; luz ultravioleta, 
El efecto más visible de éste fenómeno es que las proteínas se hacen menos solubles o 
insolubles y que pierden su actividad biológica. 
 
Efecto de la temperatura sobre la s proteínas 
 Por lo general el aumento de temperatura después de un valor umbral produce 
cambios irreversibles en la estructura. Las proteínas globulares se "desenrollan”. Las 
consecuencias inmediatas de este cambio como se dijo anteriormente, son la pérdida 
de la actividad o funcionalidad de la proteína y la insolubilización de la misma en medio 
acuoso. Por esta razón la desnaturalización de una proteína produce la formación de 
coágulos como en el caso de la albúmina del huevo cuando se hierve en medio 
acuoso. Y la precipitación de la caseína de la leche cuando se le agrega ácido. 
Efecto del pH sobre la estructura de las proteínas 
Los iones H+ y OH- afectan a la carga eléctrica de los grupos ácidos y básicos de las 
cadenas laterales de los aminoácidos. Esta alteración de la carga superficial de las 
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proteínas elimina las interacciones electrostáticas que estabilizan la estructura terciaria 
y a menudo provoca su precipitación. La solubilidad de una proteína es mínima en su 
punto isoeléctrico, ya que su carga neta es cero y desaparece cualquier fuerza de 
repulsión electrostática que pudiera dificultar la formación de agregados. 
Efecto de las sales sobre la estructura de las proteínas 
Un aumento de la fuerza iónica del medio (por adición de sulfato amónico, urea o 
cloruro de guanidinio, por ejemplo) también provoca una disminución en el grado de 
hidratación de los grupos iónicos superficiales de la proteína, ya que estos solutos 
compiten por el agua y rompen los puentes de hidrógeno o las interacciones 
electrostáticas, de forma que las moléculas proteicas se agregan y precipitan. 
 
Efecto de los solventes orgánicos 
Los disolventes orgánicos como el etanol también desnaturalizan la proteína, porque 
disminuyen el grado de hidratación de los grupos iónicos superficiales de la proteína, 
provocando la agregación y la precipitación, a la vez que interaccionan con el interior 
hidrofóbico de las proteínas desorganizando su estructura. 
 
Cuando dentro de una célula o un organismo se provoca la desnaturalización de una o 
varias proteínas se ocasionan en algunos casos serios padecimientos, un ejemplo sería 
la formación de cataratas en los soldadores por la exposición constante a altas 
temperaturas o las convulsiones que son comunes a temperaturas superiores a 41° C. 
(106° F.); que causan casi seguramente daño cerebral irreversible, debido 
posiblemente a desnaturalización de las proteínas (interfiriendo con las funciones 
enzimáticas normales).