BioquimicaYBiologiaMolecularParaCienciasDeLaSalud-624

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33.14.1 Activación de la transducina
La transducina es un heterotrímero perteneciente a la familia
de las proteínas G. Está asociada a la cara citosólica de la
membrana de los discos y sacos. En reposo, la proteína se
encuentra en forma trimérica (αβγ), contiene GDP unido en
la subunidad α y no tiene afinidad por la rodopsina no excita-
da, pero sí la tiene por la metarrodopsina II, de manera que
cuando se produce la excitación de la rodopsina por el fotón,
se forman complejos metarrodopsina II-transducina. Esta
interacción provoca, a su vez, un cambio de conformación en
la transducina, que determina el intercambio del GDP por
GTP en la subunidad α y la disociación rápida del complejo
en la subunidad α activa (con GTP unido), el dímero βγ y la
metarrodopsina II. Esta disociación es el primer elemento de
amplificación de la señal luminosa, puesto que la vida media
relativamente prolongada de la metarrodopsina II permite que
cada una de ésta active muchas moléculas de transducina.
33.14.2 Activación de la GMPc fosfodiesterasa
La subunidad α, liberada de la transducina, provoca la acti-
vación de una fosfodiesterasa específica de GMPc. La fosfo-
diesterasa es un tetrámero compuesto por tres tipos de subu-
nidades (αβγ2). En el tetrámero aislado, las subunidades γ
inhiben la actividad hidrolítica de GMPc contenida en las
subunidades α y β. La subunidad α-GTP de la transducina
podría unirse a las subunidades γ de la fosfodiesterasa y
suprimir su acción inhibitoria, lo que hace que aflore la acti-
vidad hidrolítica del complejo αβ. 
33.14.3 Hidrólisis de GMPc y cierre de 
los canales de sodio
Como consecuencia de la acción de la fosfodiesterasa, el
nivel de GMPc en la célula fotorreceptora baja hasta en un
70%. Los canales de Na+ están abiertos en tanto mantienen
Neurotransmisión y s is temas sensoriales | 605
Figura 33-18. Mecanismo de acoplamiento entre la fotoexcitación de la rodopsina y la hidrólisis del GMPc, mediante la activación
de la transducina y la fosfodiesterasa. La rodopsina excitada (R*, 2) libera la subunidad α activa de transducinas (T) cercanas. Esta
subunidad une GTP (3) y separa las subunidades γ de la fosfodiesterasa (PDE), que así se activa (4). La señal se amplifica hasta que
R* se inactiva por fosforilación de la rodopsina quinasa. La subunidad α de la transducina se inactiva por su actividad GTPasa resi-
dual, reasociándose al dímero (1). Igual reasociación inactivante ocurre con la fosfodiesterasa, volviendo las condiciones iniciales. 
luz
Citosol bastonal
PDE T
Cara intradiscal
GDP
GTP
GMP GMPc
β
γ
β γ
R R*
R*
β γ
R*
β
γ
Fase
de
recuperación
γ
α-GDP
α β α β
α β
α β
γ
γ
γ
γ
γ γ
γ
γ
α-GDP
α-GTP
α-GTP
1 2
3
4
Pi de la hidrólisis de
GTP en la α de la Transducina
33 Capitulo 33 8/4/05 12:29 Página 605
	BIOQUÍMICA Y BIOLOGÍA MOLECULAR (...)
	CONTENIDO
	PARTE III EL NIVEL MOLECULAR EN BIOMEDICINA
	33 NEUROTRANSMISIÓN Y SISTEMAS SENSORIALES
	33.12 METABOLISMO DEL 11-CIS-RETINAL Y ESTRUCTURA DE LA RODOPSINA
	33.14 LA CASCADA DE TRANSDUCCIÓN DE SEÑALES
	33.14.1 Activación de la transducina
	33.14.2 Activación de la GMPc fosfodiesterasa
	33.14.3 Hidrólisis de GMPc y cierre de los canales de sodio