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Biologia de los microorganismos (1375)

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830 P A T O G E N I C I D A D E I N M U N O L O G Í A
de una cadena ligera interacciona con el dominio variable de 
una cadena pesada que forman el sitio de unión al antígeno. La 
secuencia de aminoácidos del dominio constante es la misma en 
las cadenas ligeras de un mismo tipo. 
25.7 Estructura de los anticuerpos
Los anticuerpos, también llamados inmunoglobulinas (Ig), son 
proteínas que interaccionan específicamente con los epítopos 
de los antígenos. Se encuentran en el suero y en otros fluidos 
corporales, tales como las secreciones de las mucosas y la leche. 
El suero que contiene anticuerpos específicos de antígeno se 
denomina antisuero ( Sección 24.6). Teniendo en cuenta sus 
propiedades f ísicas, químicas e inmunológicas, las inmunoglo-
bulinas se diferencian en cinco clases principales: IgG, IgA, IgM, 
IgD e IgE (Tabla 25.3).
Estructura de la inmunoglobulina G
La IgG es el anticuerpo circulante más común, y comprende 
cerca del 80 % de las inmunoglobulinas del suero. Está com-
puesta por cuatro cadenas polipeptídicas (Figura 25.15) conec-
tadas por puentes disulfuro (enlaces S S). En cada protína de 
IgG, contiene dos cadenas idénticas ligeras, de unos 220 ami-
noácidos, que están emparejadas con dos cadenas idénticas 
pesadas, de unos 440 aminoácidos. Cada cadena ligera interac-
ciona con una pesada para formar un sitio funcional de unión al 
antígeno, lo que hace a los anticuerpos IgG bivalentes, con dos 
sitios de unión idénticos que reconocen dos epítopos idénticos.
Cada cadena, sea ligera o pesada, está formada por varios 
dominios diferentes de unos 110 aminoácidos (Figura 25.15). 
En las cadenas pesadas hay un dominio variable conectado a 
tres dominios constantes. La secuencia de aminoácidos del 
dominio variable, que es el que se une al antígeno, es distinta 
para cada anticuerpo diferente. Los tres dominios constantes 
de cada cadena pesada son idénticos en todas las moléculas Ig 
de una clase determinada. En las cadenas ligeras existen dos 
dominios, uno variable y otro constante. El dominio variable 
Tabla 25.3. Propiedades de las inmunoglobulinas humanas
Clase 
(cadena 
pesada)a Peso molecular/fórmulab
Concentración 
sérica (mg/ml)
N.o de sitios
de unión
al antígeno Propiedades Distribución
IgG (�) 150.000/2(H+L) 13,5 2 Principal anticuerpo circulante; 
cuatro subclases: IgG1, IgG2, 
IgG3 e IgG4; IgG1 e IgG3 
activan el complemento 
Fluidos extracelulares, sangre y 
linfa; cruza la placenta
IgM (μ) 970.000/pentamérica 
5(H + L) + J
1,5 10 El primer anticuerpo que aparece 
tras la inmunización; potente 
activador del complemento
Sangre y linfa; el monómero es un 
receptor de superficie de las 
células B
175.000/monomérica 
2(H + L)
0 2
IgA (�) 150.000/2(H + L) 3,5 2 Anticuerpo circulante importante Sangre
385.000/(dímero 
secretado) 
2(H + L) + J + SC
0,05 4 Principal anticuerpo secretor Secreciones (saliva, calostro, 
leche); monómero en la sangre 
y dímero en las secreciones
IgD (�) 180.000/2(H + L) 0,03 2 Anticuerpo circulante menor Sangre y linfa; receptor de las 
células B
IgE (�) 190.000/2(H + L) 0,00005 2 Interviene en las reacciones 
alérgicas y en la inmunidad 
frente a parásitos
Sangre y linfa; el dominio C
H
4 se
une a mastocitos y eosinófilos
aTodas las inmunoglobulina puede tener cadenas ligeras de tipo � o de tipo 
, pero no ambas en la misma molécula.
bBasada en el número y disposición de las cadenas pesadas (H, heavy) y ligeras (L, light ). La cadena J es una proteína que une cadenas pesadas de las IgM e IgA 
multiméricas secretoras; SC es el componente secretor que se encuentra en la IgA secretada. 
Figura 25.15 Estructura de la inmunoglobulina G. Una molécula de
IgG está formada por dos cadenas pesadas (peso molecular 50.000) y dos 
ligeras (peso molecular 25.000), con un peso molecular total de 150.000. Una 
cadena pesada y otra ligera interaccionan para formar una unidad de unión al 
antígeno, localizada en los dominios variables V
H
 y V
L
 correspondientes. Los 
dominios constantes (C
H
1, C
H
2, C
H
3 y C
L
) son idénticos en todas las IgG. Las 
cadenas se unen entre sí covalentemente por puentes disulfuro.
VH
C
H
1
C
H
2
C
H
3
VL
CL
Antígeno
Variable
Constante
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